Prof. dr hab. Wojciech Rode

Prof. dr hab. Wojciech Rode
Profesor w Instytucie Biologii Doświadczalnej
im. M. Nenckiego PAN w Warszawie;
Kierownik Pracowni Enzymologii Porównawczej (1987-) w Zakładzie
Biochemii
1. Stopień/tytuł i miejsce uzyskania
Dr hab. (1987) Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN, Warszawa
Profesor (1993) Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN, Warszawa
2. Najważniejsze wyróżnienia wynikające z prowadzenia badań naukowych
Rodzaj wyróżnienia
Leukemia Society of America Fellowship Award
Yamagiwa-Yoshida Memorial International Cancer
Research Grant (Int. Union Against Cancer)
International Cancer Technology Transfer
Fellowship (Int. Union Against Cancer)
Miejsce i data
USA, Yale University, 1977-1979
Memorial Sloan-Kettering Cancer Center,
New York, USA, 1990
Memorial Sloan-Kettering Cancer Center,
New York, USA, 1994
3. Dorobek
Ponad 130 pełnych publikacji, promotorstwo 9 obronionych rozpraw doktorskich.
Najważniejsze prace enzymologiczne opublikowane w ciągu ostatnich 5 lat:
1. Humeniuk R, Menon L, Mishra P, Gorlick R, Sowers R, Rode W, Pizzorno G, Cheng Y-C,
Kemeny N, Bertino JR, Banerjee D (2009) Decreased levels of uridine monophosphate kinase as a
mechanism of fluoropyrimidine resistance. Mol. Cancer Ther. 8, 1037-1044.
2. Ruman T, Długopolska K, Jurkiewicz A, Rut D, Frączyk T, Cieśla J, Leś A, Szewczuk Z, W
Rode (2010) Thiophosphorylation of free amino acids and enzyme protein by thiophosphoramidate
ions. Bioorg Chem 38, 74-80.
3. Świniarska M, Leś A, RodeW, Cieśla J, Millán-Pacheco C, Blake IO, Pastor N (2010) Segmental
Motions of Rat Thymidylate Synthase Leading to Half-the-Sites Behaviour. Biopolymers 93, 549559.
4. Frączyk T, Kubiński K, Masłyk M, Cieśla J, Hellman U, Shugar D, Rode W (2010)
Phosphorylation of Thymidylate Synthase from Various Sources by Human Protein Kinase CK2 and
its Catalytic Subunits. Bioorg Chem 38, 124-131.
5. Jarmuła A, Frączyk T, Cieplak P, Rode W (2010) Mechanism of influence of phosphorylation on
serine 124 on a decrease of catalytic activity of human thymidylate synthase. Bioorg Med Chem
18, 3361-3370.
6. Dąbrowska-Maś E, Frączyk T, Ruman T, Radziszewska K Wilk P. Cieśla J, Zieliński Z,
Jurkiewicz A, Gołos B, Wińska P, Wałajtys-Rode E, Leś A, Nizioł J, Jarmuła A, Stefanowicz P,
1
Szewczuk Z, Rode W (2012) Tyrosine nitration affects thymidylate synthase properties. Org
Biomol Chem 10, 323-331.
7. Gołos B, Dąbrowska M, Wałajtys-Rode E, Zieliński Z, Wińska P, Cieśla J, Jagielska E, Moczoń
T, Rode W (2012) Immunofluorescent localization of thymidylate synthase in the development of
Trichinella spiralis and Caenorhabditis elegans. Mol Biochem Parasitol 183, 63-69.
8. Jarmuła A, Rode W (2013) Computational study of the effects of protein tyrosine nitrations on
the catalytic activity of human thymidylate synthase. J Computer-Aided Mol Design 27, 45-66.
9. Wilk P, Jarmuła A, Ruman T, Banaszak K, Rypniewski W, Cieśla J, Dowierciał A, Rode W
(2014) Crystal structure of phosphoramide-phosphorylated thymidylate synthase reveals pSer127,
reflecting probably pHis to pSer phosphotransfer. Bioorg Chem 52, 44-49.
10. Jagielska E, Płucienniczak A, DąbrowskaM, Dowierciał A, Rode W (2014) Trichinella
pseudospiralis vs. T. spiralis thymidylate synthase gene structure and T. pseudospiralis thymidylate
synthase retrogene sequence. Parasit Vectors 7, 175.
11. Dowierciał A,Wilk P, Rypniewski W, Rode W and Jarmuła A (2014) Crystal Structure of
Mouse Thymidylate Synthase in Tertiary Complex with dUMP and Raltitrexed Reveals N-Terminus
Architecture and Two Different Active Site Conformations. BioMed Res Int 2014, Article ID
945803, 1-7.
12. Nizioł J, Zieliński Z, Leś A, Dąbrowska M, Rode W, Ruman T (2014) Synthesis, reactivity and
biological activity of N(4)-boronated derivatives of 2'-deoxycytidine. Bioorg Med Chem 22, 3906–
3912.
2