Zagadnienia egzaminacyjne

Biotechnologia II rok
Zagadnienia egzaminacyjne z zakresu biochemii
1. Błony biologiczne – budowa, funkcje (micele, dwuwarstwa lipidowa, białka błonowe i
ich struktury, przepuszczalność błon)
2. Mechanizmy transportu przez błony – podział, przykłady
3. Aminokwasy – wzory, podział (endo-, egzogenne, polarne, kwaśne, zasadowe .....),
właściwości stereochemiczne
4. Białka – budowa (wiązanie peptydowe, struktura I, II, III, IV-rzędowa), funkcje
5. Hemoglobina – budowa hemu (ogólna), porównanie mechanizmu wiązania tlenu przez
hemoglobinę i mioglobinę. Regulacja allosteryczna hemoglobiny
6. Metody badania i oczyszczania białek (frakcjonowanie siarczanem amonowym, dializa,
chromatografie – jonowymienna, filtracja w żelu, powinowactwa; elektroforezy – z SDS i
natywna, 2D, IF; technika western, ELISA)
7. Kwasy nukleinowe – budowa DNA, RNA, funkcje.
8. Nukleotydy, nukleozydy, zasady azotowe – wzory
9. Metody badania kwasów nukleinowych, genów i genomów (sekwencjonowanie, PCR,
hybrydyzacja Southerna i northern, macierze, metody inżynierii genetycznej – restrykcja,
rekombinacja, nadprodukcja białek w sytemach bakteryjnych, drożdżowych, ssaczych,
interferencja RNA.....)
10. Węglowodany – podział, funkcje, , właściwości redukujące cukrów, właściwości
optyczne, stereoizomeria (enancjomery, anomery, epimery, diastereoizomery),
oligosacharydy, polisacharydy, glikolipidy, peptydoglikany, glikoproteiny, lektyny –
jakie funkcje spełniają. Wzory strukturalne glukozy, fruktozy (formy liniowe i
pierścieniowe), sacharozy
11. Lipidy - podział, ogólna budowa, funkcje. Fosfolipidy jako składniki błon biologicznych.
Wzór kwasu fosfatydowego i jakie alkohole są częścią fosfolipidów
12. Enzymy – jako biokatalizatory (energia aktywacji, zmiana energii swobodnej),
oznaczanie aktywności enzymatycznej, czynniki wpływające na szybkość reakcji
enzymatycznej, rzędowość reakcji, jednostki enzymatyczne, parametry kinetyczne i ich
wyznaczanie. Rodzaje inhibicji.
13. Strategie katalityczne – kataliza kowalencyjna, kwasowo-zasadowa, przez przybliżenie, z
udziałem jonów metali. Przykłady
14. Strategie regulacyjne – kontrola allosteryczna, izoenzymy, odwracalna modyfikacja
kowalencyjna (np fosforylacja), aktywacja proteolityczna, regulacja ilości białka na
poziomie transkrypcji genów, translacji mRNA i degradacji białka (ubikwitynacja).
Przykłady
15. Szlaki przekazywania sygnału – receptory błonowe, wtórne przekaźniki sygnału, kaskady
fosforylacji. Szlaki przekazywania sygnału zapoczątkowane przez adrenalinę, insulinę i
epidermalny czynnik wzrostu (EGF). Jakie są efekty uruchomienia danego szlaku i jak
jest wyciszany.
16. Metabolizm – podstawowe pojęcia i organizacja, umiejscowienie poszczególnych cykli i
szlaków metabolicznych w przedziałach komórkowych
17. Glikoliza, glukoneogeneza – funkcje tych szlaków, najważniejsze produkty, regulacja
18. Cykl Krebsa jako centralny element metabolizmu - rola w katabolizmie i anabolizmie,
zdobywaniu energii
19. Fosforylacja oksydacyjna – łańcuch przenoszenia elektronów (skąd pochodzą elektrony?
Jak są transportowane?, kompleksy I, II, III, IV), siła protonomotoryczna, hipoteza
chemiosmotyczna Mitchella, syntaza ATP – co umożliwia syntezę ATP i w jaki sposób?
Obchodzenie bariery przepuszczalności wewnętrznej błony mitochondrialnej – czółenka
transportowe
20. Faza świetlna fotosyntezy – przebieg (rola fotonu, skąd elektrony?, fotosystemy I i II)
rola fotosyntezy, co powstaje w jej wyniku
21. Cykl Calvina i szlak pentozofosforanowy – funkcje, najważniejsze produkty i ich
wykorzystanie w metabolizmie
22. Cykl mocznikowy –funkcja, intermediaty, umiejscowienie
23. Synteza i rozpad glikogenu – budowa glikogenu, różnice między szlakami syntezy i
rozpadu, regulacja hormonalna syntazy i fosforylazy glikogenu
24. Synteza i rozkład kwasów tłuszczowych – podstawowe różnice między tymi szlakami
metabolicznymi (CoA, ACP), regulacja hormonalna, jak wykorzystywany jest produkt
degradacji kw. tłuszczowych
25. Biosynteza lipidów błonowych i steroidów, regulacja, rola hormonów steroidowych,
cholesterolu, soli żółciowych, witaminy D, rola systemu cytochromu P450
26. Przemiana białek, metabolizm aminokwasów – rozkład i synteza, reakcje transaminacji,
ich znaczenie w metabolizmie
27. Biosynteza nukleotydów, regulacja na drodze sprzężeń zwrotnych
28. Integracja metabolizmu – rola ATP, kontrola metabolizmu, kluczowe intermediaty – losy
pirogronianu, acetyloCoA, glukozo-6-fosforanu, zróżnicowanie metabolizmu w różnych
tkankach, hormonalna regulacja metabolizmu w zależności od różnych czynników (głód,
sytość, wysiłek fizyczny)
29. Replikacja DNA – kierunek syntezy nowej nici, nić wiodąca i nić opóźniona, białka
zaangażowane w replikację (polimerazy, helikaza, topoizomeraza....), źródła uszkodzeń
DNA i rodzaje systemów naprawy (MMR, BER, NER, NHEJ),
30. Cykl komórkowy i jego regulacja - kinazy zależne od cyklin. Wpływ uszkodzeń DNA na
cykl komórkowy, rola białka p53
31. Kod genetyczny – definicja, cechy (degeneracja, brak przystanków, nienakładający się),
kodony rozpoczęcia (start) i zakończenia (stop) transkrypcji, ramka odczytu
32. Synteza RNA (transkrypcja) – promotory prokariotyczne i eukariotyczne, dojrzewanie
mRNA u eukariotów: obróbka końca 5’i 3’, edycja, alternatywny splicing; synteza rRNA
i tRNA i ich dojrzewanie, polimerazy RNA, katalityczne właściwości RNA
33. Biosynteza białka – rola tRNA, rybosomy, mechanizm wydłużania łańcucha
polipeptydowego, kierowanie białek do odpowiednich przedziałów komórkowych
34. Kontrola ekspresji genów – operony prokariotyczne, czynniki transkrypcyjne, budowa
chromatyny i jej modyfikacje, potranskrypcyjna kontrola ekspresji genów u prokariotów
(atenuacja) i eukariotów (wiązanie mRNA).
35. Odkrywanie i projektowanie nowych leków, pożądane i niepożądane cechy leków, IC50 ,
EC50, IT, mechanizmy oporności na leki.
36. Układ odpornościowy - wrodzony, nabyty, komórki układu odpornościowego, MHC
klasy I i II.
37. Systemy węchu, smaku, słuchu, widzenia i dotyku. Mechanizmy odbierania i
przekazywania bodźców.
38. Obliczenia biochemiczne – przygotowanie mieszaniny związków: obliczanie stężeń
wyjściowych, końcowych oraz ilości dodawanych reagentów. Jednostki stężenia (M, mM,
μM, nM...), jednostki określające ilości reagentów (mole, milimole, mikromole...)