hipotezy kooptacji w ewolucji silnika bakteryjnego

hipotezy kooptacji w ewolucji silnika bakteryjnego

Cz:1
Natknąłem się na nieco archiwalny wątek na forum dyskusyjnym,
jakie funkcjonuje na portalu racjonalista. Cytowany przez kogoś
autor usiłuje w nim podważyć nieredukowalną złożoność symbolu
teorii inteligentnego projektu w biologii -wici bakteryjnej.
Postanowiłem w oparciu o dyskusję z treścią tego tekstu wykazać
błędy i niedociągnięcia modelu kooptacji.
Krytyk Powołuje się na ogólnikowy model Nicholasa J. Matzke,
w którym próbuje opisać ewolucję wici bakteryjnej w wyniku
połączenia się i dalszej współpracy odrębnych podzespołów, które
wcześniej pełniły inne funkcje (kooptacja)
Ten filmik i schemat ilustrują, jak system wydzielniczy typu III
miał wejść w skład budowy wici bakteryjnej: [1]
https://www.youtube.com/watch?
v=SdwTwNPyR9w&list=PLpqNr5uBp_6Et_8PAUmJvRYVw7Dd
sgA8E%20
Twórca hipotezy kooptacji twierdzi, że mechanizm lokomocyjny
bakterii e. cola powstał w wyniku połączenia się aparatu
wydzielniczego typu III oraz syntazy ATP z resztą wici bakteryjnej
oraz, że został radykalnie zmodyfikowany w celu pełnienia nowej
funkcji, które będą omówione w dalszej części niniejszego tekstu.
Założeniem pomysłu jest, że aparat wydzielniczy typu III zaczął w
silniku bakteryjnym pełnić funkcję urządzenia transportującego
białka, które budują wić bakteryjną [flageliny]:
W poście tym będę cytował fragmenty wpisu z forum racjonalisty
i komentował. Wzbogacę moje komentarze odpowiednimi
ilustracjami, żeby każdy zainteresowany mógł sobie je obejrzeć i
jeszcze lepiej zrozumieć zawartą w niniejszej polemice
argumentację.
Na wstępie zamieszczę kilka bardziej szczegółowych informacji
technicznych na temat budowy silnika bakteryjnego. Należy je
tutaj zamieścić, ponieważ to pozwoli każdemu czytelnikowi
uświadomić sobie, jakiej jakości powinien być rzeczywisty model
opisujący w sposób szczegółowy ewolucję wici bakteryjnej.
Powinno się w nim krok po kroku wyjaśnić, jak niedopasowane
początkowo elementy zostały tak wyszlifowane przez ewolucję, że
zaczęły być komplementarne w stosunku do siebie, jak puzle.
Takie wyjaśnienie jest konieczne, ponieważ na każdym takim
kroku, który nie dałby korzyści ewolucja by się zatrzymała i silnik
bakteryjny by nie powstał. Więc nie chodzi tutaj tylko o czepianie
się niedopracowanych szczegółów. Nie będę w tym tekście
opisywał wszystkich trudności związanych z modelem kooptacji,
ponieważ musiałbym w tym celu napisać grubą książkę.
Skoncentruję się więc na najbardziej istotnych kwestiach.
Białka niedopasowane:
Białka dopasowane:
„W rzęsce [wici] bakterii gram-ujemnej, na którą składa
się około 25 białek w bardzo zróżnicowanej liczbie kopii ,
można wyróżnić trzy części:
Ciało podstawowe, to obrotowy rotor o bardzo złożonej
strukturze, który składa się z około 20 białek. Kotwiczy
ono rzęskę w osłonach komórkowych i nadaje jej ruch
obrotowy. Ciało podstawowe jet najbardziej złożoną
częścią rzęski. Zbudowane jest z czterech pierścieni, przez
który przechodzi centralny, pusty w środku rdzeń [kanał
służący do transportu białek]
[2]
Nazwa poszczególnych pierścieni wiąże się z ich
rozmieszczeniem w osłonach.
Najwcześniej powstająca część rzęski, pierścień MS, jest
zbudowany z jednego białka [FliF]. Początkowo sądzono,
że M i S to dwa pierścienie, lecz okazało się, że są
tworzone przez różne domeny tego samego białka. Z
zewnętrznej powierzchni pierścienia MS, na jego
peryferycznej części , związane jest białko FliG. Pierścień
ten znajduje się w błonie cytoplazm;atycznej i nad nią
(ang. membrane /supramembrane).
Pierścień P , zbudowany z białka Flil, jest zakotwiczony w
warstwie mureiny (peptydoglikanu), a pierścień L (białko
FliH) jest na poziomie lipopolisacharydowej warstwy
błony zewnętrznej (LPS).
[3]
Poniżej pierścienia MS znajduje się duża, przypominająca
bęben struktura, zwana pierścieniem C
(cytoplazmatyczny) (białka FliM, FliN), w obrębie której
występują białka FlhA i FlhB oraz Fli H, I, O, P, Q i R.
Białka te stanowią kompleks aparatu transportowego,
uczestniczącego w procesie transportu białek tworzących
między innymi strukturę haka i włókna rzęski, będącego
analogiem funkcjonalnym i strukturalnym kompleksu
białkowego sekrecji typu III w komórkach wielu bakterii
patogennych;
Białka pierścienia C (FliM, FliN) oraz białko FliG
wspólnie są określane, jako rotor lub kompleks
przełącznikowy (ang. swith complex), gdyż decydują one o
kierunku obrotu rzęski. Z białkiem FliM wiąże się białko
CheY~P w procesie chemotaksji. Na poziomie pierścienia
MS są związane białka statora, MotA i MotB. Drugie
białko ma domenę wiązania z mureiną. W każdym
obrotowym motorze znajduje się układ do 8 kompleksów
każdy o składzie MotA4MotB2. Liczba kopii
poszczególnych białek decydujących o obrocie rzęski
wynosi: MotA – do 32; MotB – do 16; FliG -34; FliM34; FliN ponad 100.”
Na podstawie: 'Biologia molekularna bakterii', str. 107,
108m i 550, Warszawa 2006
Przebieg montażu silnika bakteryjnego:
[4]
DYSKUSJA
http://www.racjonalista.pl/forum.php/s,371704
Jakiś czas temu miałem okazję rozmawiać z panem
Kotasiem o ile dobrze pamiętam na temat wici
bakteryjnej. Generalnie rzecz biorąc zrozumiałem to tak:
Okazuje się jednak, że wić składa się z elementów, które
wskazują na swoją odrębność. Kolejno "Podstawka" ,
tworząca kanał protonowy u innych bakterii i jest
transporterem jonów magnezu . Ponadto wskazano, że
cały ten układ jest zaskakująco podobny do systemu
sekrecyjnego III u bakterii . Jest to jeden z systemów
przenoszących białka na zewnątrz komórki i w ten sposób
bakteria może wydzielać białka do środowiska […..] .
Aparat wydzielniczy typu III Służy bakteriom do infekowania
komórek eukariotycznych zjadliwymi białkami. Jego funkcja
przypomina tą, jaką pełni strzykawka. Aparat wydzielniczy typu
III jest ponadto urządzeniem nieredukowalnie złożonym. Na tych
filmach można zobaczyć, jak służy bakterii salmonelli i
dodatkowo przyjrzeć się jego budowie:
https://www.youtube.com/watch?v=5wxtxemjHJs
https://www.youtube.com/watch?v=_zLUdkuDQ0Q%20
https://www.youtube.com/watch?v=j5GvvQJVD_Y%20
https://www.youtube.com/watch?v=-recILDQMfY%20
Należy dodać, że według modelu kooptacji nie taki sam układ
wydzielniczy typu III wszedł w skład elementów budujących wić
bakteryjną, tylko do niego podobny. Nie występujący
współcześnie w przyrodzie. Syntaza ATP - silnik molekularny –
służący komórkom do produkcji energii - którego zmodyfikowana
przez ewolucję wersja rzekomo wchodzi w skład budowy aparatu
odpowiedzialnego za transport białek do wici też jest kompleksem
nieredukowalnie złożonym:
Na poniższych ilustracjach pokazano białka opiekuńcze, które w
cytoplazmie łączą się z flagelinami budującymi wić bakteryjną i
eksportują je do bramy aparatu transportującego. Zwolennicy
hipotezy kooptacji twierdzą, że podobieństwo w budowie tych
wyspecjalizowanych molekuł dowodzi ich pochodzenia od
syntazy ATP. Nie wyjaśniają jednak, jak mogła przebiegać ich
stopniowa ewolucja, dostosowując je do funkcji, jakie pełnią
obecnie:
[6]
Neodarwiniści w podobny sposób tłumaczą ewolucję syntazy ATP,
jak się próbuje wyjaśnić genezę wici bakteryjnej. W
proponowanym modelu zakłada się połączenie dwóch osobnych
modułów, które wcześniej pełniły inne funkcje. Pomysł ten
nazwano: modularna hipoteza w ewolucji syntazy ATP. W druga
część niniejszego artykułu zawiera krytykę tej koncepcji.
Ilustrację wykonał Jerzy Dzik
[5]
Autor dyskutowanego tekstu ciągnie dalej:
[.....] Rzekoma nieredukowalność tego systemu [wici
bakteryjnej] upadła kiedy okazało się , że jest to system
homologiczny funkcjonalnie do systemu sekrecji typu III.
Napęd protonowy ,który napędza ruch wici jest
wymagany do transportu białek w tym systemie . Efekt
ruchu wici jest zatem uzyskany przy okazji , co wyjaśnia
pochodzenie ewolucyjne wici i systemu sekrecyjnego
typu III. Wić powstaje w wypadku transportu flagelin
przez ten system . [.....]
Za transport białek do wici odpowiedzialna jest początkowo ATP
-aza, która stanowi element aparatu dostarczającego flageliny.
Dopiero następnie pomaga w tym pęd wirującego rotora. Aparat
wydzielniczy typu III się nie kręci, więc nie można twierdzić, że
mógł on być pod tym względem prekursorem ewolucyjnym
silnika bakteryjnego. Możliwość nabycia przez tą strukturę
możliwości obracania się wymagałoby przebycia wielu trudności,
które są nie do ominięcia na drodze stopniowej ewolucji.
Do tego, aby silnik bakteryjny mógł się obracać, czy zmieniać
kierunek wirowania , potrzeba wielu dodatkowych elementów i
daleko idących modyfikacji rzekomo homologicznych do
wiciowych elementów występujących w aparacie wydzielniczym
typu III. Na kolejnych ilustracjach pokazano w jaki sposób działa
system transportu białek w wici bakteryjnej.
Dostosowanie systemu wydzielniczego typu III, który pierwotnie
pełnił rolę strzykawki infekującej komórki do tego typu funkcji
również wymagałoby radykalnych modyfikacji, z którymi
stopniowa ewolucja by sobie nie poradziła. W procesie budowy
systemu odpowiedzialnego za ruch bakterii bierze udział kilka
różnych białek, budujących hak czy samo włókno (śrubę). Nie
koniec na tym. Żeby umożliwić komórce ich dostarczenie do
bramy prowadzącej do kanały wiodącego do końca wici,
musiałyby powstać odpowiednie białka transportujące oraz system
kontroli tego procesu. Hipoteza kooptacji nie tłumaczy krok po
kroku, jak mogłoby się to stać. Jest ona pełna uogólnień i skoków
myślowych. Opis tego, co przedstawiają poszczególne ilustracje
jest pod nimi.
[6]
„Nie od rzeczy będzie wspomnieć o nadzwyczajnych
właściwościach białka flageliny, z którego zbudowana jest
wić. Cząsteczki tego białka (oznaczonego jako FliC) o
masie cząsteczkowej 54 000 mają zdolność do łączenia się
razem w regularne struktury podobne do nici i spirali o
różnym promieniu krzywizny. Jest to proces
przypominający krystalizację. Bakteria buduje z flageliny
zawsze ściśle określoną formę sztywnej, skręconej w
kształt korkociągu rureczki.
Podczas montażu wici powstaje pytanie w jaki sposób
tysiące cząsteczek flageliny dostarczane są do nowo
powstającej i wydłużającej się wici (a musi być to
mechanizm niezwykle wydajny, ponieważ jeden skręt
spirali wici składa się z około 5000 cząsteczek tego
białka).
Otóż flagellina transportowana jest na koniec aktualnie
montowanego odcinka poprzez specjalny kanał wewnątrz
budowanej wici w tempie około 50 cząsteczek flagelliny
na sekundę. Proces budowy wici wieńczy umieszczenie na
jej końcu specjalnej nasadki.
Utworzona ostatecznie wić jest strukturą prawo- lub
lewoskrętną, przy czym zmiana „skrętności” wici
zachodzi przy każdej zmianie kierunku obrotów silnika
obracającego wić:
Przy obrotach silniczka zgodnego z ruchem wskazówek
zegara wić wykazuje prawoskrętność i odwrotnie, przy
obrotach w przeciwnym kierunku wykazuje
lewoskrętność. Wić nadająca bakterii ruch postępowy w
płynnym środowisku jest zatem odpowiednikiem śruby
okrętowej lub śmigła. Wszystkie te właściwości wici
narzucają szczególne wymagania wobec materiału, z
którego jest ona zbudowana. ” [7]
Tutaj natomiast schematy obrazujące prawdopodobne sposoby
pracy elementów [statora] przez które przepływają protony
wprawiające silnik bakteryjny w ruch obrotowy:
[8]
„Mechanizm generowania obrotów rotora jest słabo poznany.
Wiadomo jednak, że odpowiadają za to złożone interakcje
pomiędzy nim a statorem. Istnieją trzy modele tłumaczące ten
machanizm: model turbiny wodnej, model „kołowrotka” i
model elektrostatycznej turbiny protonowej.
Według modelu turbiny wodnej, protony lub jony sodu
płynące na powierzchni białek statora MotA i MotB
wywołują kierunkowy ruch cząsteczek wody, który zmienia
sferyczny kształt tych białek, dzięki czemu wywierają one
nacisk na rotor w ten sposób go napędzając.
Model „kołowrotka” zakłada, że protony/jony sodu
wpływają do specjalnego tunelu w białkach kompleksu
statora MotA i MotB i kierowane są do specyficznych
komponentów rotora. Wymusza to ruch rotora, który dalej
przekazuje te protony/jony sodu do następnego tunelu w
statorze, skąd płyną one już do cytoplazmy (zob. rys. 3).
Model „kołowrotka”. Zakłada on, że strumień protonów
lub jonów sodu płynie przez specjalny tunel w białku
statora, nastpnie przepływa przez część rotora
napędzając go w ten sposób i sąsiednim tunelem w
statorze spływa do wnętrza komórki.
Model elektrostatycznej turbiny protonowej przewiduje, że
protony/jony sodu przepływające przez tunel w białkach
statora MotA i MotB oddziałują z ładunkami
elektrostatycznymi precyzyjnie rozmieszczonymi na
tworzących pierścień rotora cząsteczkach białka FliG,
stwarzając w ten sposób dynamiczne pole
elektrostatyczne, które napędza rotor (zob. rys. 4). Wydaje
się, że na dzień dzisiejszy ten właśnie model jest wśród
badaczy najbardziej popularny.
Przypuszczalny model generowania obrotów rotora w
wyniku elektrostatycznego oddziaływania pomiędzy
strumieniem protonów lub jonów sodu przepływających
przez tunel w białku statora MotA i MotB a ładunkami
na powierzchni białkia rotora FliG.
Niezależnie od tego, który model jest poprawny,
obliczono, że jeden obrót silnika wymaga przepływu około
tysiąca protonów. Obroty rotora napędzają ośkę, która z
kolei przenosi obroty przez błonę komórkową i poprzez
kątnik (uniwersalne łącze) nadaje ruch wici.”[7]
Autor krytykujący koncepcję nieredukowalnej złożoności wici
bakteryjnej nie wiedział, lub nie chciał przyjąć do wiadomości
[reguła wśród zwolenników samodziejstwa], że Michael Behe
odpowiedział na zarzuty, których użył. Zacytuję, co napisał na ten
temat, ale zanim zapoznacie się z tym materiałem proszę
przeczytać prawdziwą, niezmanipulowaną definicję
nieredukowalnej złożoności. Wówczas zrozumienie wywodu
Behe'ego nie nastręczy nikomu trudności;:
Michael Behe napisał [9]:
„(…)W końcu, zamiast pokazać, w jaki sposób ich teoria
radzi sobie z tym problemem, darwiniści starają się obejść
problem nieredukowalnej złożoności przy pomocy gierek
słownych. Podczas debaty, sponsorowanej przez American
Museum of Natural History, która odbyła się w kwietniu
2002 roku między zwolennikami i przeciwnikami teorii
inteligentnego projektu, Kenneth Miller rzeczywiście
stwierdził (….)że pułapka na myszy nie jest
nieredukowalnie złożona, gdyż jej podzbiory, a nawet
każda osobna część, wciąż mogą „funkcjonować”
niezależnie od tego układu. Miller zauważył, że drążek
przytrzymujący z pułapki na myszy może służyć jako
wykałaczka, a więc nadal pełni „funkcję”, nie będąc
częścią pułapki na myszy.
Wszystkich części pułapki można użyć jako przycisku do
papieru – ciągnął dalej – więc każda z nich pełni jakieś
„funkcje”. A skoro każdy przedmiot, który posiada masę,
może posłużyć jako przycisk do papieru, to każda część
czegokolwiek pełni swoją własną funkcję. Czary mary, nie
istnieje nic takiego jak nieredukowalna zło- żoność.W taki
oto prosty sposób wyjaśniono poważny problem dla
gradualizmu, który każde dziecko może dostrzec w
systemach, takich jak pułapka na myszy.Oczywiście,
powyższe proste wyjaśnienie opiera się na ewidentnie
błędnym przekonaniu, wyraźnej dwuznaczności. Miller
używa słowa „funkcja” w dwóch różnych sensach.
Przypomnijmy sobie, że definicja nieredukowalnej
złożoności mówi, iż usunięcie jakiejś części „powoduje, że
system przestaje sprawnie funkcjonować”. Nie
wspominając o tym w swym wystąpieniu, Miller przenosi
nacisk z osobnej funkcji samego nienaruszonego systemu
na kwestię, czy możemy znaleźć inne zastosowanie (czy
„funkcję”) dla niektórych jego części. Jeśli jednak usunie
się jakąś część z przedstawionej przeze mnie pułapki, to
nie złapie ona już myszy. System faktycznie przestaje
sprawnie funkcjonować, a więc jest nieredukowalnie
złożony – właśnie tak jak napisałem. Co więcej, funkcje
tak łatwo przypisywane przez Millera częściom pułapki –
przycisk do papieru, wykałaczka, łańcuszek na klucze i tak
dalej – mają niewiele, albo nic wspólnego z funkcją
całego układu – łapaniem myszy, a więc nie daje nam to
żadnej wskazówki dla wyjaśnienia, w jaki sposób funkcja
systemu mogła powstać stopniowo.
Miller nie wyjaśnił właściwie niczego. Pozostawiając
problem pułapki na myszy za sobą, Miller przeszedł
następnie do omówienia wici bakteryjnej – i ponownie
odwołał się do tego samego błędnego przekonania.
‚Jeżeli nie pozostało nic innego, należy podziwiać tę
zapierającą dech zuchwałość próby słownego obrócenia
kolejnego poważnego problemu darwinizmu na jego
korzyść.
W ostatnich latach wykazano, że wić bakteryjna jest
znacznie bardziej skomplikowanym systemem niż dotąd
sądzono. Działa ona nie tylko jako urządzenie o napędzie
obrotowym, ale w jej skład wchodzi także
wyszukany mechanizm transportujący białka z wewnątrz
na zewnątrz komórki, tworzące wierzchni fragment wici.
Miller bez zmrużenia oczu zapewnia, że wić nie jest
nieredukowalnie złożona, gdyż pewnychbiałek wici może
brakować, a pozostała reszta – być może niezależnie –
może nadal transportować białka. (Białka podobne – ale
nie identyczne – do białek znajdowanych w wici
występują w systemie
wydzielinowym typu III u niektórych bakterii). Miller
ponownie popadł w dwuznaczność, przenosząc nacisk z
funkcji układu, który działa jak maszyna o napędzie
obrotowym, na zdolność podzbioru tego systemu do
transportowania białek przez membranę. Jednak, jak
argumentowałem, usunięcie części wici całkowicie
odbiera temu układowi zdolność do funkcjonowania jak
maszyna o napędzie obrotowym.
Dlatego, niezgodnie z twierdzeniami Millera, wić
rzeczywiście jest nieredukowalnie złożona. Co więcej,
funkcja transportowania białek ma bezpośrednio tyle
wspólnego z funkcją napędzania obrotowego, ile
wykałaczka z pułapką na myszy. Tak więc odkrycie
dodatkowej funkcji transportowania białek nie mówi
nam niczego o tym, jak procesy darwinowskie mogły
złożyć maszynę o napędzie obrotowym.”
Modyfikacje i dodawanie części
Neodarwiniści twierdzą, że wić powstała w wyniku połączenia się
systemu wydzielniczego typu III [oraz późniejszej jego
modyfikacji] z resztą części obecnych w wici bakteryjnej
[tworzących głównie silnik].
Nie prezentują szczegółowego modelu teoretycznego opisującego,
jak to się mogło krok po kroku stać, przy zachowaniu funkcji
przez ćwierć czy półsilniki [formy przejściowe] - tylko jedynie
ogólnikowe pomysły mające status komiksowych bajeczek.
Niemniej neodarwiniści wskazują na pewne podobieństwa
pomiędzy białkami budującymi niektóre elementy wici i systemu
wydzielniczego typu III, nazywając je homologiami, co ma
sugerować ich wspólne ewolucyjne pochodzenie.
W artykule znakomicie pokazano te podobieństwa, ale też
zasadnicze różnice, o których w rozmaitych propagandówkach
odwołujących się do hipotezy kooptacji raczej się nie wspomina.
Podkreślam: mamy do czynienia jedynie z podobieństwami, a nie
homologiami w pełnym tego słowa znaczeniu, ponieważ te białka
nie są takie same, a niektóre z nich mimo podobieństw pełnią
zupełnie inne funkcje. Zmodyfikowanie białek obecnych w
aparacie wydzielniczym typu III i przystosowanie ich do pełnienia
funkcji rotora wymagałoby długiej ewolucji i ponadto dodania
innych niezbędnych części, na przykład w postaci precyzyjnie
dopasowanych statorów, przez które przepływają protony
napędzające rotor.
Sam rotor musiałby zostać ściśle dopasowany do statorów, a
odpowiednie jego domeny musiałyby nabyć możliwości wiązania
protonów i ich uwalniania do wnętrza komórki po obrocie rotora.
Poza tym musiałyby zajść inne modyfikacje umożliwiające ruch
obrotowy rotora i wału przenoszącego siłę jego pracy na hak i
później na wić [śrubę napędową].
Aparat wydzielniczy typu III się nie kręci, to prosta i ostro
zakończona rura [pilus], sztywno osadzona w błonie komórkowej,
przez którą z wnętrza komórki pompowane są białka na zewnątrz
[konkretnie do infekowanej komórki eukariotycznej];
[10]
Podobne do wiciowych białka w systemie wydzielniczym typu III
przede wszystkim spełniają funkcję pierścieni stacjonarnie
zakotwiczających to urządzenie w błonie komórkowej.
Transformacje białek obecnych w aparacie wydzielniczym typu III
w obecne u wici bakteryjnego wymagałyby wielu korzystnych
mutacji [dużej ilości poszczególnych kroków] i każda taka zmiana
musiałaby dawać korzyści w postaci przewagi selekcyjnej. Takiej
ewolucji nikt nie potrafi sobie wyobrazić i szczegółowo opisać w
rzetelnym i naukowym modelu teoretycznym, ponieważ jest to po
prostu niemożliwe. Taka postulowana transformacja musiałaby
dokonać wielkich skoków ewolucyjnych i to równocześnie, na
wielu poziomach organizacji strukturalnej, a to jest niemożliwe.
[11]
[12]
Film dokumentalny omawiający między innymi problemy
hipotezy kooptacji. Wypowiada się w nim również Michael Behe:
[14]
[15]
[16]
Forumowicz z racjonalisty.pl kontynuuje:
„[.....]Ponadto wykazano zróżnicowanie budowy wici u
różnych bakterii a w niektórych wykazano obecność tylko
części białek tworzących wić. Wić zatem stała się
dowodem na możliwość ewolucji.”
Zwolennicy ewolucjonizmu twierdzą, że neodarwinowskiego
pochodzenia wici bakteryjnej dowodzą odkrycia różnych jej
rodzajów pomiędzy którymi nie znaleziono homologii. Uznano
więc, że te rózne silniki powstały niezależnie od sienie, w wyniku
ewolucji zbieżnej [konwergencji]. Wyciągnięto z tego faktu
nieuprawniony wniosek: 'skoro wić powstała tyle razy w
przyrodzie, to znaczy, że ewoluuje szybko i łatwo”. Jest to
argument oparty na błędzie logicznym. Neodarwiniści nie
zaprezentowali, jak dotąd żadnego przekonującego modelu, który
szczegółowo wyjaśniałby ewolucję wici bakteryjnej - jak można
było się przekonać mamy do czynienia jedynie z takimi sobie
bajeczkami. A więc ich błąd polega na próbach wspierania jednej
hipotezy inną, która sama domaga się uzasadnienia;
https://pl.wikipedia.org/wiki/Wi%C4%87
„Znane są trzy typy wici, które mają całkowicie odmienną
ultrastrukturę i nie wykazują homologii – wici bakterii,
archeonów i eukariontów. Budowa wici tych ostatnich
stała się jedną z podstaw współczesnych podziałów
systematycznych wyróżniających sześć supergrup
jądrowców.”
Tutaj znalazłem pewną wypowiedź na ten temat:
www.discovery.org/a/445
[…..]
"Po pierwsze, z funkcjonalną wicią połączony jest
skomplikowany system kontrolny, który mówi jej, kiedy ma
rotować i kiedy przestać, a czasem, kiedy się odwrócić i
obracać się w przeciwnym kierunku. Umożliwia to
bakterii poruszanie się w stronę odpowiedniego sygnału,
jak i w stronę przeciwną, zamiast w kierunku
przypadkowym, co ułatwiałoby jej popłynięcie w
niewłaściwym kierunku. Problem wyjaśnienia
pochodzenia wici nie ogranicza się zatem do niej samej,
lecz obejmuje także sprzęgnięty z nią system
kontrolny[.....].”
Zgadza się. Chodzi o mechanizm chemotaksji, który jest
systemem nieredukowalnie złożonym. Można o nim poczytać
tutaj:
https://bioslawek.wordpress.com/2012/03/31/czy-australopitekichodzily-na-dwoch-nogach/
https://www.youtube.com/watch?v=h4lv7cBYVug
I dalej:
„[.....] Po drugie, subtelniejszy problem stanowi to, w jaki
sposób poszczególne części wici złożyły się w jedną
całość. Analogia do silnika zaburtowego jest
nieadekwatna pod jednym względem: generalnie silnik
zaburtowy montuje człowiek - inteligentny czynnik
określający, które części mają się ze sobą łączyć. Jednakże
informacja potrzebna do złożenia wici bakteryjnej (czy, w
rzeczywistości, wszystkich pozostałych biologicznych
mechanizmów molekularnych) zawiera się w białkach
tworzących samą tę strukturę. Niedawno opublikowana
praca
pokazuje, że proces powstawania wici jest nadzwyczaj
wyrafinowany i złożony. Gdy białka nie zawierają tej
informacji, wić w ogóle nie powstaje. Dlatego, nawet jeśli
mielibyśmy hipotetyczną komórkę, w której byłyby białka
homologiczne do wszystkich części wici (być może
wykonujące inne zadania niż napędzanie), lecz
brakowałoby informacji mówiącej o tym, jak mają się one
złożyć w wić, to i tak nie otrzymalibyśmy odpowiedniej
struktury. Problem nieredukowalności nie zniknie.
(Nieredukowalna złożoność: problem dla ewolucjonizmu
darwinowskiego). Materiał do ściągmnięcia tutaj:
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?
action=tekst&id=70 ”
To też jest prawda. Biogeneza [montaż w komórce] każdej
złożonej maszyny komórkowej wymaga precyzyjnej sekwencji
zdarzeń przebiegającej w określonej kolejności. Jakiekolwiek
zakłócenia uniemożliwią prawidłowy przebieg tego procesu.
Mechanizmy te nieźle poznano w przypadku innego silnika
molekularnego; syntazy ATP:
„[.....] Modele składania syntazy ATP
Kontrola procesu składania syntazy ATP jest niezbędna,
by zapobiec tworzeniu się niekontrolowanego kanału
przepływu protonów, którego obecność prowadziłaby do
destabilizacji potencjału na wewnętrznej błonie
mitochondrialnej i do śmierci komórki. Jest to proces
niezwykle złożony, wymagający prawidłowego
rozpoznania i integracji podjednostek, jak również
aktywności wyżej opisanych białek wspierających etapy
ekspresji podjednostek oraz koordynacji tych etapów ze
składaniem kompleksu. Defekty funkcji tego enzymu
spowodowane są więc nie tylko mutacjami w genach
strukturalnych, ale także w genach kodujących czynniki
wspomagające, działających na etapach transkrypcji,
translacji, modyfikacji potranslacyjnych lub podczas
składania enzymu.
Obecnie istnieją dwa modele proponujące kolejność
składania podjednostek syntazy ATP w aktywny enzym.
Uważa się, że syntetyzowane w macierzy białka Atp9
oligomeryzują tworząc pierścień, do którego dołączana
jest domena F1 (Ryc. 2A). Do tego subkompleksu
dołączana jest podjednostka Atp8, a potem ramię
zewnętrzne enzymu. Na końcu składana jest podjednostka
Atp6, co zabezpiecza przed tworzeniem się
niekontrolowanego przez F1 kanału protonów i w
konsekwencji niestabilności potencjału przez wewnętrzną
błonę mitochondrialną. […..]„[17]
W przypadku syntazy ATP, czy wici bakteryjnej kontrola
przebiegu biogenezy w komórce zaczyna się na poziomie regulacji
ekspresji genów. W właściwym czasie i kolejności ekspresji
ulegają odpowiednie geny, kodujące białka budujące te silniki, lub
inne wspomagające ich montaż [białka pomocnicze], bez których
cały proces utknąłby w martwym punkcie. Mamy więc do
czynienia z jeszcze większą precyzją i nieredukowalną
złożonością niż to się dawniej mogło wydawać.
Podsumowanie:
- Według modelu kooptacji wić bakteryjna powstała poprzez
połączenie się trzech elementów;
a) Syntazy ATP, b) Aparatu wydzielniczego typu III,
c) Elementów tworzących silnik obrotowym
Wszystkie te trzy podzespoły z osobna są nieredukowalnie
złożone, a wszystkie razem wzięte stanowią nadrzędny system
nieredukowalnie złożony. Dopiero wówczas, kiedy występują w
komplecie wić bakteryjna może spełniać swoje funkcje. A więc
nie mogła ewoluować stopniowo, poprzez dodawanie kolejnych
elementów.
- System transportu białek [flagelin] do wici bakteryjnej stanowi
mechanizm działający na zupełnie odmiennych zasadach niż
kompleks odpowiedzialny za wprawianie wici bakteryjnej w ruch
obrotowy. Tym samym podobieństwa strukturalne pomiędzy
aparatem transportującym flageliny i wydzielniczym typu III nie
wyjaśniają ewolucji silnika, wprawiającego w ruch wić
bakteryjną. Poza tym podobieństwa nie muszą świadczyć o
pokrewieństwach ewolucyjnych - równie dobrze można je
interpretować, jako efekt projektu.
- Model kooptacji w ewolucji wici bakteryjnej jest ogólnikowy i
nie wyjaśnia krok po kroku, jak wyewoluowała wić bakteryjna.
Jak widać na filmie omawiającym hipotezę kooptacji autorzy tego
pomysłu nie wnikają w szczegóły i pomijają wiele trudnych
etapów, których nie potrafią sobie wyobrazić. Takiej
powierzchownej opowieści nie można traktować, jako
szczegółowego, naukowego modelu teoretycznego, tylko co
najwyżej ciekawostkę.
- Biogeneza wszystkich maszyn molekularnych, czy to
rybosomów czy silników bakteryjnych, jest bardzo
skomplikowana i precyzyjna. Jakiekolwiek zakłócenia powodują
utratę funkcji. Świadczy to o istnieniu nieredukowalniej
złożoności na wielu poziomach organizacji molekularnej,
związanych z montażem i funkcjonowaniem tych urządzeń
biologicznych. Poza tym mechanizm regulacji pracy silnika
bakteryjnego [chemotaksja] również jest systemem
nieredukowalnie złożonym.
Warto zaznaczyć, że przebieg montażu wici bakteryjnej powinien
w jakimś zakresie odzwierciedlać jej ewolucję, to znaczy
kolejność poszczególnych etapów, na których niezbędne elementy
stopniowo były dodawane do całego układu. Nie mogło być tak,
żeby wszystko przebiegało według modelu kooptacji. Ten pomysł
jest nieadekwatny do rzeczywistości. Jeżeli uczeni znokautują
[spowodują, że przestanie ulegać ekspresji], jakiś istotny gen,
odpowiedzialny za powstawanie białka wchodzącego w skład
podstawowej budowy [nieredukowalnego rdzenia] wici
bakteryjnej, to cały system się załamuje i silnik się nie wykształca.
Jakże więc podczas rzekomej ewolucji tego urządzenia ewolucja
mogła dodawać do całego systemu poszczególne elementy, przy
czym niekompletna wić zachowywała funkcje? Jak mógł działać
niekompletny silnik podczas różnych etapów ewolucji dając
komórce przewagę selekcyjną?:
Dodatek:
Argumentacja, z którą dyskutowałem w niniejszym poście nie
stanowi nowości. Nie wiem z jakich źródeł korzystał autor wiadomo jedynie, że nie do końca rozumiał istotę argumentacji
autorów, z których twórczości korzystał. W internecie można
znaleźć tego typu wywody w niejednym miejscu. Np. w wikipedii.
Za każdym razem autorzy różnych artykułów krytykujących
koncepcję nieredukowalnej złożoności wici bakteryjnej powołują
się jedynie na hipotezę kooptacji, zapewniają, że zadowalająco
wyjaśnia ona genezę tego silnika molekularnego, jednak za
każdym razem pomijają rzetelną jej analizę. Przykład:
„Podobnie wić bakteryjna, którą Behe wskazywał jako
ewidentny przykład systemu nieredukowalnie złożonego,
szybko okazała się składać z modułów mających
samodzielne znaczenie funkcjonalne (np. "silnik" wici
okazał się tożsamy z pompą używaną przez bakterie
chorobotwórcze do wstrzykiwania toksyn), poszczególne
białka samej wici (flageliny) są produktami
zduplikowanych genów, a wiele innych elementów
kompleksu wici ma odpowiedniki pełniące inne funkcje.
Ponadto wykazano, że – zgodnie z przewidywaniami
neodarwinizmu – występuje duża zmienność wici
pomiędzy różnymi gatunkami bakterii (a zatem można
zmieniać poszczególne elementy) oraz przykłady
"narządów szczątkowych" wśród tych organelli. Okazało
się też, że archebakterie mają wici podobne
funkcjonalnie, jednak wyewoluowały niezależnie.
Zazwyczaj złożone struktury powstają dzięki kooptacji
(przysposobieniu) istniejących, już złożonych, struktur
(skrzydło powstające u owadów z narządów wymiany
gazowej, u kręgowców z kończyn przednich), powielaniu
modułów (przykładem jest duplikacja genu; szczególnym
przypadkiem są duplikacje genów Hox, mogące
powodować zwielokrotnienie danej struktury anatomicznej
u zarodka) i innym procesów rozpoznanych przez biologię
ewolucyjną.”[18]
Źródła
[1]http://www.nature.com/nrmicro/journal/v4/n10/full/nrmicro149
3.html
(The bacterial flagellar motor: brilliant evolution or intelligent
design?
http://www.abc.net.au/science/articles/2015/07/07/4251468.htm)
Tutaj można zapoznać się z bardziej szczegółową krytyką
hipotezy kooptacji:
http://www.detectingdesign.com/flagellum.html
[2]http://www.cell.com/trends/microbiology/fulltext/S0966-842X
%2814%2900118-8
[3]http://www.freezingblue.com/flashcards/print_preview.cgi?
cardsetID=298569
[4]https://www.youtube.com/watch?v=uw0-MHI_248
[5]https://www.google.pl/url?
sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=1&cad=rja&uact=8&v
ed=0ahUKEwiu5Ljf9P7JAhXjvHIKHQXGAH0QFggbMAA&url
=http%3A%2F%2Fwww.paleo.pan.pl%2Fpeople%2FDzik
%2FLectures
%2FEwolucja_08.pdf&usg=AFQjCNELB0Z4oLDglY3BnVCBP
N2NmFzt8w&bvm=bv.110151844,d.bGQ
[6]https://www.youtube.com/watch?v=uw0-MHI_248
[7]http://creationism.org.pl/artykuly/MOstrowski2
[8]https://www.youtube.com/watch?v=v1NnMmw8v80
[9]https://bioslawek.wordpress.com/2012/05/22/znalezione-wsieci-najciekawsze-artykuly-dotyczace-teorii-inteligettnegoprojektu-w-przyrodzie-w-oparciu-o-koncepcjenieredukowalnej-zlozonosci/
[10]https://www.youtube.com/watch?v=-recILDQMfY
[11]https://www.youtube.com/watch?
list=PLpqNr5uBp_6E7ytBdsL1HNL_bLK7hskoA&v=a_5FTo
P_mMY
https://www.youtube.com/watch?v=hLTFiekwFy8
[14]https://www.youtube.com/watch?v=0a4koKuPnSg
"Odkrywanie Tajemnicy Życia" Lektor PL
[15]http://rstb.royalsocietypublishing.org/content/370/1679/20150
020
[16]http://classes.midlandstech.edu/carterp/Courses/bio225/chap0
4/ss3.htm
[17]http://eprints.ibb.waw.pl/374/
https://bioslawek.wordpress.com/2013/10/01/jeszcze-wiekszanieredukowalna-zlozonosc-silnika-bakteryjnego/
O genetycznej regulacji ekspresji genów odpowiedzialnych za
przebieg biogenezy wici bakteryjnej można poczytać tutaj:
https://bioslawek.wordpress.com/2013/10/01/jeszcze-wiekszanieredukowalna-zlozonosc-silnika-bakteryjnego/
[18]https://pl.wikipedia.org/wiki/Nieredukowalna_z%C5%82o
%C5%BCono%C5%9B%C4%87
[19] http://cronodon.com/BioTech/Bacteria_motility.html
Dodatek: Hemotaksja
https://www.youtube.com/watch?v=GoK0O_DHbzI
https://www.youtube.com/watch?v=1sAz1L04_nc
Wykład na temat silnika bakteryjnego w jeżyku polskim:
https://www.youtube.com/watch?v=J6oiFJcrxHs
Cz:2
Krytyka modularnej hipotezy ewolucji syntazy ATP
Film: Syntaza ATP (polski lektor)
https://www.youtube.com/watch?v=dEv-9yewQ8U
„Hipoteza ewolucji modularnej syntazy ATP
Uważa się, że ewolucja syntazy ATP zachodziła
modułowo. Obie domeny wraz ze swoimi
wartościowościami połączyły się zyskując nową funkcję.
Domena F1 wykazuje znaczne podobieństwo do
heksamerycznej helikazy DNA, a domena Fo jest podobna
do kompleksów tworzących motor molekularny
napędzający wici komórek.
Heksamer α3β3 tworzący domenę F1 podobnie jak
helikaza DNA składa się z obracającego się pierścienia z
otworem pośrodku. U obu enzymów obroty pierścienia
umożliwiają pełnienie funkcji. Helikaza DNA porusza się
po helisie DNA przy jednoczesnej hydrolizie nukleotydów.
Domena F1 wykorzystuje zmiany konformacyjne podczas
obrotu podjednostki γ do przeprowadzenia reakcji
enzymatycznej.
Jony H+ przepływające przez domenę Fo w bardzo
podobny sposób jak przy napędzaniu motoru
molekularnego poruszającego wicią. Ich wspólną cechą
jest pierścień składający się z wielu alfa-helikalnych
białek, które obracają się w stosunku do innych białek
zużywając jednocześnie gradient protonowy jako źródło
energii. Jest to jednakże dość wątły związek, ogólna
struktura motorów molekularnych jest zdecydowanie
większa, zawierają 30 polipeptydów, w porównaniu do 10,
11, lub 14 znanych polipeptydów domeny Fo.
Modułowa teoria pochodzenia syntazy ATP sugeruje, że
dwie domeny o niezależnych funkcjach, helikaza DNA
posiadająca właściwości ATPazy i motor molekularny
napędzany siłą protonomotoryczną, mogły się połączyć i
doprowadzić do odwrócenia właściwości ATPazy
powstałej z helikazy DNA. Dalszy rozwój prowadziłby do
powstania kompleksy syntazy ATP znanej dzisiaj.
Alternatywnie kompleks helikazy DNA i motoru
molekularnego mógł wykazywać początkowo aktywność
ATPazy, która przenosiła jony H+ zużywając ATP. Dalsza
ewolucja kompleksy mogłaby doprowadzić do odwrócenia
przeprowadzanej reakcji i powstania funkcji spełnianej
przez syntazę ATP.” [1]
Więcej szczegółów
Białka heksameryczne - odpowiedzialne za rozplatanie podwójnej
helisy DNA czy DNA - RNA, za translokację kwasów
nukleinowych, na przykład pakowanie ich do kapsydu
bakteriofaga podczas jego biogenezy, pewne kompleksy
odpowiedzialne za translokację polipeptydów na drugą stronę
błony, czy podjednostka tworząca domenę F_1 służącą komórce
do produkcji ATP, nie tylko są do siebie podobne strukturalnie, ale
ponadto wszystkie jako rożnego rodzaju motory są zależne od
hydrolizy ATP.
Mimo różnych funkcji i zasadniczych różnić w budowie owe
powierzchowne podobieństwa posłużyły ewolucjonistom
molekularnym do wyciągnięcia życzeniowego wniosku, jakoby
wszystkie te maszyny molekularne miały wspólnego przodka.
Neodarwiniści zajmujący się tymi sprawami przyznają, że
zrozumienie w jaki sposób te heksameryczne motory mogły
pojawić się w trakcie ewolucji jest bardzo trudnym zadaniem.
Syntaza ATP to kompleks złożony z dwóch domen: F_o i F_1.
Pierwsza odpowiada za przepływ protonów z jednej strony błony
na drugą, które to po drodze łączą się z rotorem wprawiając go w
ruch obrotowy. Do tego rotora przytwierdzony jest wał, który
wnika do heksamerycznego agregatu tworzącego domenę F_1.
Pierwszym etapem w powstaniu syntazy ATP miało być
połączenie się helikazy z receptorem, który umożliwiał transport
łańcucha DNA lub RNA na drugą stronę błony. Ewolucjoniści
molekularni dokonali w tym momencie ogromnego skoku
myślowego, ponieważ nie wyjaśnili, jak stopniowa ewolucja
mogła przekształcić helikazę, maszynę molekularną, która służy
komórce do rozplatania podwójnej helisy DNA lub DNA-RNA, w
zupełnie inną maszynę służącą do przepychania pojedynczych
łańcuchów nukleinowych przez ten kanał. Problemu tego etapu
postulowanej ewolucji syntazy ATP nie będę bardziej szczegółowo
tutaj rozważał, ponieważ temat ten będzie omówiony szerzej w
rozdziale: „problem mnogich mutacji”.
Kolejnym etap, jaki zakłada ten ogólnikowy i hipotetyczny
scenariusz miał polegać na zmianie funkcji już wyewoluowanej
translokazy. Z roli transportera łańcuchów nukleinowych na drugą
stronę błony komórkowej, ewolucja miała ją przekwalifikować w
translokazę transportującą polipeptydy (rozwinięte białka). W
kolejnym kroku jeden z takich polipeptydów miał utknąć między
białkiem heksamerycznym i kanałem przelotowym przez błonę i
w przyszłości zamienić się w wyrafinowany wał, jaki napędza
syntezę ATP we współczesnych komórkach.
Człowiekowi, który jest niezaznajomiony z biologią molekularną
taka opowieść może się wydawać poważną propozycją naukową
wyjaśniającą pochodzenie syntazy ATP. w dalszej części tego
artykułu wykażę, że nie jest to naukowy, rzetelny i szczegółowy
model teoretyczny, tylko zwykła bajeczka przypominająca okrzyk
kuglarza, który wyciąga królika z kapelusza.
[2]
Funkcje, jakie pełnią heksameryczne translokazy transportujące
łańcuchy nukleinowe, lub polipeptydy mają bardzo szerokie
zastosowanie w komórkach. Oto jeden z przykładów [3]
Translokaza, która bierze udział w pakowaniu materiału
genetycznego do kapsydy bakteriofaga podczas jego montażu
w komórce
Która funkcja była pierwsza?
Zastanówmy się skąd mógłby się wziąć ewolucyjny prekursor
(wspólny przodek) wszystkich białek heksamerycznych i jaką
funkcję pełnił. Załóżmy, że była nim helikaza. Helikaza
wyczerpuje definicję kompleksu nieredukowalnie złożonego,
ponieważ składa się z kilku ściśle dopasowanych elementów.
Chociaż budują ją dwa rodzaje tych samych podzespołów
białkowych, to są one ściśle do siebie dopasowane i precyzyjnie
zespolone w celu pełnienia swojej roli. Ewolucja helikazy nie
mogła więc następować stopniowo. Poza tym helikaza wchodzi w
skład większego kompleksu enzymatycznego odpowiedzialnego
za replikację DNA czy transkrypcję. To samo dotyczy syntazy
ATP, która jest ostatnim enzymem w łańcuchu transportu
elektronów. [4]
W swojej polemice z Jerrym Coyne Michael Behe podsumował
ten problem w następujący sposób: [5]
„(…….)Wielu ewolucyjnych biologów bez chwili wahania
sprzeciwiło się tej tezie.
Książka “Darwin’s Black Box” została szeroko
zrecenzowana. W szczególności wielu znanych biologów
ewolucyjnych, wszyscy zdeklarowani darwiniści, miało
okazję aby ją ostro skrytykować. Być może najlepsza była
dwustronicowa recenzja w “Nature”, najbardziej znanym
czasopiśmie naukowym na świecie. Autorem był Jerry
Coyne, profesor biologii ewolucyjnej na uniwersytecie w
Chicago, i – jak się okazało – redaktor odpowiedzialny za
recenzje książek w czasopiśmie “Evolution”, który
namówił Goulda i Dawkinsa do zamieszczenia w swoim
czasopiśmie recenzji swoich książek. (…..)
Jerry Coyne napisał:
“Odpowiedź na racje Behe’a leży w uświadomieniu sobie,
iż biochemiczne ścieżki […] zostały zmontowane z
elementów dokooptowanych z innych ścieżek … Trombina
na przykład jest jedną z głównych protein
odpowiedzialnych za krzepnięcie krwi, działa jednak
również w procesie podziału komórek i jest powiązana z
trawiennym enzymem trypsyną. Kto wie, która funkcja
pojawiła się najpierw?”
Dobre pytanie – kto wie, która funkcja pojawiła się
najpierw? Nikt nie wie. Nikt także nie wie, w jaki sposób
jedna funkcja może wyjaśniać drugą. Jest to jak
mówienie, iż sprężynki znajdują się zarówno w
zegarkach, jak i łapkach na myszy, tak więc być może
jedno wyjaśnia drugie. Jednak zagadnienie, w jaki
sposób skomplikowane systemy biochemiczne
zgromadziły się razem, tak naprawdę nie interesuje
Coyne’a.”[6]
Pod jakim wzgędem helikaza jest podobna do domeny f_1 a czym
się od niej różni?
Hydroliza (rozkładanie) ATP w miejscach aktywnych wywołuje u
helikazy zmiany konformacyjne, na zasadzie wielopostaciowych
‘skurczów’ elementów struktury tego molekularnego robota
służącego do rozplatania DNA. Wydłużone domeny mają
powinowactwo do DNA (lub DNA i RNA) i tam znajdują fizyczne
oparcie. Podczas synchronicznych skurczów, polegających na
zmianie konformacji odpowiednich domen, które można sobie
wyobrazić, jako osobne motory, wywoływanych hydrolizą ATP
helikaza wiruje w koło jednego łańcucha DNA i rozplata
podwójną helisę. Strukturalnie domena F_1, agregat, który w
syntazie ATP produkujący ATP z ADP, najbardziej przypomina
helikazę Rho, biorącą udział w procesie transkrypcji. Helikaza
Rho jest złożonym z sześciu podjednostek zależnym od ATP
wyrafinowanym motorem molekularnym.
Te sześć podjednostek działa niczym sześć cylindrów w silniku.
Właśnie podjednostki te przyjmują wiele różnych, precyzyjnych
konformacji, co w harmonijny sposób pozwala temu
molekularnemu robotowi wiązać się z kwasem nukleinowym i
znajdując w nim fizyczne oparcie, wirować w koło jednej z nici
rozplatając podwójną helisę.
[7,8]
Powyżej : struktura, wygląd oraz schemat działania helikazy,
molekularnego robota, zasilanego energią pochodzącą z
rozkładu ATP, który służy komórce do rozplatania DNA i RNA
Heksameryczna podjednostka F_1, służąca do syntezy ATP choć
jet podobna strukturalnie do helikazy, to posiada zupełnie inne
funkcjonalne domeny, które pozwalają jej komplementarnie
dopasować się do siebie wzajemnie , oraz do wału,który łączy
domenę F_1 z domeną F_o. Posiada ona również odpowiednie
domeny, które pozwalają jej znaleźć fizyczne oparcie na stojanie.
A więc w przeciwieństwie do helikazy domena F_1 jes tu
rządzeniem stacjonarnym.
Urządzenie do produkcji ATP składa się z następujących
podjednostek:
F1: α, β, δ, Υ, ε. Białka tworzące domenę F_1 występują w
następujących ilości kopii α 3, β 3, δ 1, Υ 1 , ε 1. Podjednostki α i
β są w pewnym sensie analogami (są do siebie bardzo podobne).
Υ tworzy wał (układ rozrządu) wewnątrz pierścienia domeny F_1
utworzonego przez podjednostki α i β . U podstaw (od góry i
dołu) podjednostki Υ znajdują się podjednostki δ i ε związane. z
domeną F_1.
Na podjednostkę F_o składają się białka c tworzące rotor w
liczbie co najmniej 10 jednostek. Stator tworzy polipeptyd
oznaczony a. Stojan, na którym zakotwiczona jest podjednostka
F_1 oznaczamy bb’. Wał łączący podjednostki F_1 i F_o wnika
głęboko do podjednostki F_1 (α 3 i β 3), która jest sztywno
zakotwiczona do przedłużenia statora, stojana oznaczonego
symbolem b.
Odpowiednio ukształtowany wał w formę układu rozrządu
powoduje, że podczas jego obrotów podjednostka F_1 (α i β)
synchronicznie zmienia kształty (konformacje), co umożliwia jej
syntezę ATP z ADP. [9]
Podjednostka f_1 (α 3 i β 3), działa jak agregat. Agregat ten działa
jak mechaniczna, wielofunkcyjna forma, która składa
poszczególne elementy w jedną całość, w tym przypadku ADP+pi
w ATP-jak pokazano na schemacie.
Odwrotna praca podjednostki F_1 ( α 3 i β 3+y), rozkładanie ATP
z powrotem do ADP, skutkuje tym, iż działa ona jak silnik, który
napędzany energią uzyskaną z rozkładu (hydrolizy) ATP kręci
wałem, a za jego pośrednictwem rotorem. więc podczas odwrotnej
pracy domeny F_1 staje się ona silnikiem, natomiast domena F_o
przejmuje funkcję agregatu. [10]
Cząsteczka ATP
Czy w ogóle było możliwe aby helikaza mogła zacząć pełnić
funkcję, jaką pełni domena F_1 ( α 3 i β 3)? W wyniku trywialnej
zmiany w centrum aktywnym, która w przeszłości mogła się
przyczynić do tego, aby odwrócić pierwotną możliwość helikazy
pozwalającą hydrolizować (rozkładać) ATP do ADP do
możliwości syntezy ATP z ADP?
Odpowiedz na to pytanie jest stanowczo przecząca. Aby helikaza
mogła stać się domeną F_1 (α i β) i aby mogła nabyć możliwości
syntezy ATP, jako stacjonarny agregat, którego praca napędzana
jest fizyczną siła rotacji, musiałaby przejść przez szereg
skomplikowanych dostosowań. Przede wszystkim prekursor
podjednostki F_1 ( α i β) musiałby wykształcić odpowiednie
domeny, które poprzez fizyczny kontakt z odpowiednio
ukształtowanym wałem (układem rozrządu) umożliwiałyby mu
przyjmowanie odpowiednich konformacji, pozwalających na
syntezę ATP z ADP. Praca domeny F_1, jako agregatu
syntetyzującego ATP z ADP wcale nie jest taka prosta, jak
niektórym może się wydawać. Nie polega ona tylko na
przemiennym wiązaniu ADP+Pi i przy kolejnym cyklu obrotu
wału uwalnianiu gotowego produktu w postaci ATP. Choć i taki
cykl byłby wystarczająco złożony. Przebieg procesu syntezy ATP
zademonstruję na poniższym schemacie, a następnie go omówię,
wyciągając z tej wiedzy odpowiednie wnioski. [11]
Jak widać na uproszczonym schemacie wał wnikający do wnętrza
podjednostki F_1 ( α i β) jest zbudowany asymetrycznie, co
skutecznie umożliwia mu pełnienie funkcji układu rozrządu.
W przypadku syntezy ATP wymagane są trzy etapy, w których
domena f_1 ( α 3 i β 3) zmienia konformacje na trzy sposoby:
.
(1) Konfiguracja otwarta niskiego powinowactwa. Konfiguracja ta
umożliwia łączenie się ADP+Pi oraz uwalnianie ATP.
(2) Konfiguracja ‘zawężająca’, w której ADP+Pi są niejako
dopasowywane do siebie przed ostatecznym złożeniem w
kompletną cząsteczkę ATP.
(3) Konfiguracja zamknięta. W tej pozycji domena katalityczna
ostatecznie łączy ADP+Pi w wyniku czego powstaje gotowa do
uwolnienia cząsteczka ATP.
Zmiany te umożliwia domenie F_1 ( α i β) precyzyjnie
dopasowany odcinek wału (układ rozrządu), który wnika
pomiędzy enzymy tworzące agregat do syntezy ATP ( α 3 i β 3) i
harmonijnie oddziałuje z precyzyjnie ukształtowanymi domenami
tych enzymów.
Problem mnogich mutacji
Mimo pewnych strukturalnych podobieństw pomiędzy helikazą, a
domeną F_1 przekształcenie tej pierwszej w drugą wymagałoby
serii mutacji, które musiałyby nastąpić jednocześnie. Prapodjednostka F_1 musiałaby nabyć zdolności do syntezy ATP oraz
dopasować się do tych obszarów wału, które pozwalają na zmianę
jej konformacji. Po drodze od helikazy do domeny F_1 miał się
pojawić krok pośredni. Na tym etapie helikaza miała zmienić
funkcję na translokazę, najpierw transportującą łańcuchy
nukleinowe następnie polipeptydy. Sama możliwość zmiany
kształtu podczas mechanicznego odziaływania wału wymaga
specyficznej budowy domeny F_1. Innymi słowy ewolucja taka
nie miała szans zajść stopniowo - za pośrednictwem doboru
kumulatywnego. Żeby kwestia stała się jasna postaram się szerzej
problem wyjaśnić. Wyobraź sobie, że do powstania jakieś
niezbędnej korzystnej funkcji potrzebne są aż 4 mutacje: A,B,C,D.
Że dopiero zestaw A,B,C,D może dać korzyść selekcyjną
(dostosowanie). Jaka więc korzyść z pojedynczych mutacji: A, B ,
C czy D, skoro żadna z nich z osobna nie daje żadnej przewagi
selekcyjnej? Każda z osobna jest neutralna, bezużyteczna? W tym
przypadku, żeby cecha określana przez mutacje: A,B,C,D mogła
dać przewagę selekcyjną, to te 4 [kompletny zestaw] mutacje
musiałyby nastąpić za jednym zamachem, a prawdopodobieństwo
takiego zdarzenia jest znikome. Jeżeli każda z tych 4 mutacji z
osobna nie da przewagi selekcyjnej, to taka ewolucja po prostu nie
ma szans nastąpić, ponieważ wtedy nie zadziała dobór
kumulatywny. Istnieje wiele cech, których funkcję określają
nierozerwalne zestawy konkretnie ulokowanych w genach
nukleotydów. Jeżeli mutacja wprowadzi zmiany w takich
konserwatywnych sekwencjach gen przestaje spełniać swoje
funkcje i organizm ginie [efekt letalny]. Wiele enzymów, czy
białek strukturalnych, posiadają takie konserwatywne domeny
(centra aktywne) i jakiekolwiek zaburzenia paraliżują ich funkcję.
W podobny sposób zachowuje się enzym zatruty jakimś
antybiotykiem. Kontakt z toksyną powoduje, że jego centrum
aktywne traci swoją funkcję i przestaje pasować, jak klucz do
zamka do konkretnego substratu.
[12]
Skoro więc do zachowania prawidłowej funkcji potrzeba kilku
konkretnych nukleotydów, to jakże one mogły powstawać w
wyniku mutacji, które następowały stopniowo, po kolei? Jak
widzimy nie tylko nieredukowalna złożoność kompleksów
biochemicznych stanowi nieprzebytą przeszkodę dla
neodarwinizmu, ale i problem “mnogich mutacji” [13]
Podczas zakładanej ewolucji domeny F_1 z helikazy musiałyby
zajść równocześnie wszystkie niezbędne mutacje, a nie tylko te
dostosowujące ją do syntezy ATP z ADP - chodzi o centra
aktywne, gdzie ADP łączy się z Pi. Musiałyby pojawić się
równocześnie te mutacje, które pozwalałyby po zmianie
konformacji podjednostki F_1 przyjąć centrom aktywnym
odpowiednie kształty - konfiguracje: otwartą, zwężającą i
zankniętą oraz wraz z tymi zmianami musiałyby pojawić się za
jednym zamachem wszystkie mutacje dopasowujące wnętrze
domeny F_1 do odziałującego z nią wału. To samo dotyczy
samego wału, jak i reszty elementów budujących syntazę ATP.
Syntaza ATP a koncepcja nieredukowalnego rdzenia
Uczeni poddając odpowiednim mutacjom skrócili wał, tak iż
wnikał on ledwie do podjednostki F_1, ale synteza ATP był kaleka
(mało wydajna) choć zachowany był pełen obrót. Jednak wał taki
można skracać tylko do pewnych granic, później już synteza ATP
jest niemożliwa. Mimo skrócenia i tak musi on zachować
odpowiednią konformację (kształt), ponieważ w przeciwnym razie
synteza ATP nie zachodzi. Mimo skrócenia musi on pasować do
górnych obszarów domen podjednostki F_1, które we współpracy
z nim pozwalają mu działać na zasadzie układu rozrządu. A więc
pewna forma zredukowanej domeny F_1 będzie funkcjonować,
niemniej z nieprawidłowo ukształtowanym wałem, lub bez wału
domena ta syntetyzować ATP nie będzie. Doświadczenie to
pokazuje, że w budowie syntazy ATP istnieją granice możliwości
jej redukowania: nieredukowalny rdzeń (Tutaj jest praca
źródłowa opisująca to doświadczenie:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2576389/).
[14]
Prawidłowy i skrócony wał
Naukowcy badając maszynę do syntezy ATP przeprowadzili kilka
innych ciekawych doświadczeń. Otóż - przy zastosowaniu technik
molekularnych - metalową kuleczkę przytwierdzono do rotora i
przy pomocy magnesów wywołano sztucznie (bez współpracy ze
statorem) ruch obrotowy domeny F_1, co spowodowało syntezę
ATP. Z jednej strony udowodniono, że taka synteza jest możliwa
bez przepływu protonów przez domenę F_o. Z drugiej strony
eksperyment wykazał, że podjednostka F_1 bez energii
mechanicznej, pochodzącej z podjednostki F_o nie potrafi
syntetyzować ATP.
Temat związany z proponowanym modelem ewolucji domeny F_1
omówiłem szeroko w pierwszej części niniejszego opracowania.
Właściwie mógłbym na tym poprzestać, gdyż tego tematu dotyczy
dyskusja. Postanowiłem jednak zamieścić w niniejszym
opracowaniu kilka faktów odnośnie rozważań na temat ewolucji
domeny F_o. W celu wyjaśniania wcześniejszych zagadnień
posługiwałem się przemawiającymi do wyobraźni schematami
poglądowymi. W przypadku rozważań nad możliwością ewolucji
domeny F_o postąpię tak samo.
Stator i rotor
Szukając dobrego kandydata na ewolucyjnego prekursora statora
neodarwiniści wpadli na pomysł iż musiał nim być jakiś receptor,
który początkowo umożliwiał spontaniczne przenikanie protonów
do komórki. Następnie ich zdaniem zaczął on współpracować z
rotorem. Szczegółów jednak nikt nie podaje, zdaniem głosicieli tej
opowieści reszty w jakiś sposób dokonał dobór naturalny.
[15]
Na ilustracji widać działanie rotora, podjednostki F_o silnika do
produkcji ATP. Precyzyjne dopasowania statora i rotora oraz ich
rozwiązania techniczne, które umożliwiają im prawidłowe
działanie ,świadczą o dużej wiedzy inżynieryjnej autora tego
molekularnego urządzenia
[17]
Kanał , którym protony docierają do statora oraz kanał którym
protony są odprowadzane na drugą stronę błony, należą do tzw.
kanałów sztywnych. Cały układ stator-rotor można sobie
wyobrazić jako zmodyfikowaną maszynę losującą w toto-lotku.
Kanały, którymi wchodzą protony i następnie wychodzą po
obrocie rotora na drugą stronę błony oraz kieszenie na białkach (c
10) tworzących rotor, które umożliwiają wiązanie protonów,
musiały być od początku dopasowane (jak doskonale widać na
załączonej ilustracji).
Przeważnie każdy polipeptyd toleruje w pewnych miejscach
zmiany będące wynikiem mutacji w genach, które go kodują . W
przypadku białek c, które tworzą rotor jest tak samo. Pewne
mutacje w genach kodujących te białka są neutralne.
Jednak mutacje w genach kodujących domeny umożliwiające
wiązania protonów w każdym przypadku powodują paraliż
funkcjonowania maszyny do produkcji ATP. Rozważając
poważnie i szczegółowo możliwość stopniowej ewolucji
współpracy stator-rotor można dojść do analogicznego wniosku,
jak w przypadku wcześniejszych rozważań nad możliwością
ewolucji domeny F_1. Mianowicie należy założyć, że albo
kompleks rotor-stator wyewoluował za jednym zamachem, albo,
że został inteligentnie zaprojektowany. Innych opcji nie ma.
Pomysł, że kompleks stator-rotor mógł stopniowo ewoluować z
początkowo niedopasowanych prekursorów dając przy tym coraz
większe korzyści komórce, jest po prostu naiwny i śmieszny.
Podsumujmy
Jakie przeszkody postawilibyśmy na drodze ewolucji prekursorów
silnika do produkcji ATP, gdy się poważnie rozważy proponowane
przez neodarwinistów drogi tej ewolucji? Jakie fakty powinny
skłonić każdego rozsądnego człowieka do odrzucenia tych
spekulacji?
(1) Niemożliwość naukowego modelowania stopniowej ewolucji
domeny F_1 z takich prekursorów, jak HELIKAZY.
(2) Niemożliwość modelowania stopniowej ewolucji kompleksu
stator-rotor.
(3) Niemożliwość modelowania samego procesu połączenia się
wcześniej autonomicznych modułów F_1 i F_o, które w ten
sposób miały zacząć współpracę, jako współczesny silnik do
produkcji ATP.
Wnioski: proponowana przez neodarwinistów hipoteza modularna
w ewolucji maszyny do produkcji ATP jest jałowa poznawczo,
kleconą bajeczką - a co za tym idzie kompletnie bezużyteczną.
Subtelne dopasowania i bezużyteczny złom
Czy zdarzyło Ci się kiedyś składać maszynkę do mięsa? Czy
jesteś skłonny uwierzyć, że mogłaby ona powstawać stopniowo
poprzez dorabianie i dodawanie kolejnych elementów i na każdym
etapie zachowywać swoją funkcję, ewoluując w stronę coraz
skuteczniejszego mielenia mięsa? Można sobie wyobrazić, że
ślimak uczestniczący w mieleniu mięsa jest w jakiś sposób nie w
pełni ukształtowany, ale na tyle rozdrabnia mięso, że potrafi ono
przejść do kolejnego etapu, będąc przeciskane przez otwory w
sicie. Oczywiście sito będzie stawiać wówczas większy opór przez
co wydajność będzie mniejsza.
Można również sobie wyobrazić, że ten kaleki ślimak w kolejnych
pokoleniach nabiera możliwości coraz skuteczniejszego mielenia
mięsa, poprzez stopniowe nabieranie właściwego kształtu. Ale czy
maszynka może ewoluować pod kątem coraz skuteczniejszego
mielenia mięsa całkowicie pozbawiona ślimaka,lub jakiejkolwiek
innej części niezbędnej do jakiegokolwiek mielenia mięsa?
Powyższy schemat obrazuje:
(1) subtelne dopasowania elementów rotacyjnego silnika do
produkcji ATP oraz
(2) niedopasowania poszczególnych elementów silnika.
Podczas zakładanej, stopniowej ewolucji syntazy ATP dobór
naturalny musiałby eksperymentować z wieloma dostępnymi mu
wariantami i wybierać najwłaściwsze (dobór naturalny nie ma
charakteru procesu proroczego i nie potrafi przewidywać na
przyszłość). W przypadku ewolucji maszyny do produkcji ATP
stopniowa ewolucja była po prostu niemożliwa. Syntaza ATP jest
jak maszynka do mielenia mięsa pod względem pełnionej funkcji
urządzeniem nieredukowalnie złożonym. Maszynka do mięsa nie
będzie spełniać swojej funkcji bez ślimaka, czy jakiejkolwiek
innej części, syntaza ATP bez wału czy któregoś z elementów z
jakich jest zbudowana.
Czy ktoś z Was zastanawiał się kiedyś ile bezużytecznych
wariantów musiałoby powstawać podczas stopniowego
powstawania syntazy ATP? Przecież, jak w przypadku śrubek i
innych części maszynki do mielenia mięsa, które muszą do siebie
komplementarnie pasować, tak i elementy składowe silnika do
produkcji ATP muszą mieć odpowiednie domeny białkowe, które
umożliwiają im dopasowanie się do siebie wzajemnie oraz
zakotwiczenie w błonie komórkowej. Te dopasowania są tak
subtelne i najczęściej precyzyjne, że ich zakłócenia w wyniku
mutacji uniemożliwiają prawidłową biogenezę (powstawanie w
komórce), a w dodatku mogą się przyczynić do tragicznego w
skutkach zamieszania w żywej komórce. Wady, która najczęściej
prowadzi do jej śmierci. W tym artykule można znaleźć więcej
bardziej szczegółowych argumentów:
http://eprints.ibb.waw.pl/374/ Więcej w przypisie [19]
Biologowie molekularni A. Keith Dunker i Richard W. Kriwacki w
artykule „Dobrze funkcjonujący bałagan” ze 'Świata Nauki z 05.
2011 napisali, że wiele różnych białek u organizmów
eukariotycznych ma ‚rozchwiane’ konformacje. Jednak idąc w dół
rzekomej drabiny ewolucyjnej uczeni zaobserwowali, że
prokarioty mają ściśle ustaloną i wysoce konserwatywną
konformację białek. Uczeni wiedzą, że bakteria to jeden worek na
wszystkie białka i kwasy nukleinowe, natomiast w komórkach
eukariotycznych istnieje wiele wyspecjalizowanych przedziałów
komórkowych. Przedziały te chronią różne białka przed
wzajemnymi kolizjami i tworzeniem się złogów, co by szybko
zabiło komórkę.
Wniosek z tego taki, że białka najprostsze organizmy musiały
nieć od samego początku ściśle ustalony kształt białek, które były
do siebie konserwatywnie dopasowane.
Pracę syntazy ATP możemy sobie wyobrazić, jak działanie
silnika wodnego. Protony zasilające pracę rotora są
„spiętrzone” po drugiej stronie błony niczym woda na tamie, a
następnie ze wzmożoną siłą napędzają pracę rotora
Rotacyjny kompleks do produkcji ATP ma wszystkie cechy
zaawansowanego technicznie i inteligentnie zaprojektowanego
silnika.
Nauka nie zna możliwości samoistnego powstawania takich
cudów przyrody. Ludzkie doświadczenie uczy, że mogły one
powstać jedynie w wyniku inteligentnego projektu.
Odciski palców projektanta nieredukowalnie złożonych
kompleksów biochemicznych
Na krześle, które ma niewątpliwie wszystkie cechy urządzenia, w
pewnym sensie ,zaawansowanego technicznie możemy znaleźć
ślady hebla i w ten sposób ustalić, jakimi metodami zostało ono
wykonane. Jednak istnieją krzesła wykonane w inny sposób i z
innych materiałów niż drewno. W przypadku, gdyby takie krzesło
zostało znalezione przez ludzi, którzy żyją na etapie wytwarzania
krzeseł wyłącznie heblami i wyłącznie z drewna i nie mając
pojęcia o innych technologiach, plastikowe krzesło wywołałoby
poruszenie i zadziwienie. Ale czy ci ludzie doszliby do wniosku,
że to krzesło powstało samoistnie? Nie, ponieważ ich
doświadczenie pouczałoby ich, że podobne krzesła mogą być
tylko i wyłącznie efektami działalności inteligentnego projektanta!
Wystarczyłoby proste porównanie tego krzesła z krzesłami, które
sami produkują. Oczywiście na elementach żywej komórki, w tym
na syntazie ATP, nie ma napisu firmowego ‘Made in heaen’, ale
czy to ślady hebla świadczą o inteligentnym zaprojektowaniu
krzesła, czy samo krzesło o tym dobitnie świadczy?
Argumenty ze złej i dobrej analogii i dwojakie normy w
określaniu inteligentnego projektu
Czasami się zdarza, że biologowie ewolucjoniści, zarzucają
zwolennikom teorii inteligentnego projektu, że ci porównując
urządzenia molekularne do zaawansowanych technicznie urządzeń
produkowanych przez człowieka popełniają błąd logiczny ze złej
analogii (False analogy). Opierają jednak swoje twierdzenia na
dwojakich normach w stosowanej przez nich metodzie
wykrywania inteligentnego projektu.
Rozważmy kilka typów silników istniejących na ziemi i
przeanalizujmy, czy silniki złożone z metalu, drewna, czy plastiku
różnią się na tyle od silników biologicznych, że można stosować
dwojakie normy i jedne uznawać na inteligentnie zaprojektowane,
a inne za skutek nierozumnych czynników sprawczych. Metalowy,
elektryczny silnik jest zbudowany z innego materiału niż niektóre
rotacyjne silniki wodne, czy wiatrowe, wykonane z drewna czy z
plastiku. Nie ma jednak większych różnić w ich budowie i
sposobie działania, ponieważ ich budowa i funkcje opierają się
niemal na identycznych zasadach.
Silniki molekularne nie są organizmami żywymi, tylko ich
składnikami. Zaawansowanymi technicznie urządzeniami, które
pełnią w nich określone role. Nie są wprawdzie silnikami
wykonanymi z metalu czy plastiku, ale z aminokwasów, które
[choć nie wszystkie] tak samo, jak np. metale naturalnie występują
w przyrodzie, poza organizmami żywymi [silniki drewniane są
zbudowane z masy, która była żywa, czyli też w pewnym sensie z
aminokwasów]. Struktura i funkcja silników biologicznych są
zgodne z powszechnie przyjętą definicją silnika czy to
elektrycznego, plastikowego, czy wodnego. A więc i z definicją
nieredukowalnie złożonego urządzenia zaawansowanego
technicznie i inteligentnie zaprojektowanego. [18]
Wypowiedzi znanych naukowców na temat koncepcji
nieredukowalnej złożoności i teorii inteligentnego projektu w
biologii
Źródła
[1] http://pl.wikipedia.org/wiki/Syntaza_ATP
http://en.wikipedia.org/wiki/ATP_synthase
[2]http://grupos.unican.es/Motores_moleculares/research.htm
[3] http://biology.cua.edu/faculty/rao.cfm
Proces pakowania materiału genetycznego do kapsydu
bakteriofaga:
https://www.youtube.com/watch?v=Ofd_lgEymto
https://www.youtube.com/watch?v=H0xdDaWcrdk
[4] http://pl.wikipedia.org/wiki/Replikacja_DNA
[5] http://pl.wikipedia.org/wiki/%C5%81a
%C5%84cuch_oddechowy
Tutaj jest film omawiający proces transportu elektronów w
komórce z polskimi napisami:
http://www.amara.org/pl/videos/F9LtScESDjRM/pl/124689/?
tab=subtitles
https://www.youtube.com/watch?
feature=player_embedded&v=RvqR4pExHX8
[6] https://bioslawek.wordpress.com/2012/01/14/dogmatycznydarwinizm/
[7] https://www.youtube.com/watch?v=pgLEnjkNNlA
https://www.youtube.com/watch?v=zrOS1TEIlpI
http://www.youtube.com/watch?
feature=player_embedded&v=h9OZL0jOmTU
https://www.youtube.com/watch?v=_Gz31JLAMug
[8] http://www.youtube.com/watch?
feature=player_embedded&v=bePPQpoVUpM
[9] http://www.youtube.com/watch?
feature=player_embedded&v=9kP79bTd5aA
[10] https://www.youtube.com/watch?v=Kf4dda9EPqk
[11] https://www.youtube.com/watch?
v=U_mZGTB5uKg&list=PL5A64B025C0C48B40
https://www.youtube.com/watch?v=Shs3lFU_OFM
[12] http://pl.wikipedia.org/wiki/Enzymy
[13]http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2286568/
[14]http://www.life.illinois.edu/crofts/bioph354/lect10.html
http://www.youtube.com/watch?
feature=player_embedded&v=a39W-XFPB8E
http://www.youtube.com/watch?
feature=player_embedded&v=a39W-XFPB8E
http://scienceblogs.com/pharyngula/2008/03/20/eppur-si-muove/
Nieredukowalny rdzeń:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2576389/
[15]http://www.youtube.com/watch?feature=player_embedded&v
[17] http://www.uniduesseldorf.de/WWW/MathNat/Biologie/Didaktik/Zellatmung/dat
eien/atpase/dateien/atpfunkt.htm
http://wwwa.unine.ch/bota/bioch/cours/ATPsynthase.html
[18] http://pl.wikipedia.org/wiki/Silnik
http://swiatnauki.pl/19,165.html
[19]
http://eprints.ibb.waw.pl/374/
„[.....] EKSPRESJA GENÓW KODUJACYCH PODJEDNOSTKI
SYNTAZY ATP
[…..]
Białka niezbędne do ekspresji genu ATP6
Pięć jądrowych genów – NCA2, NCA3, AEP3, NAM1, ATP22
- koduje białka mitochondrialne niezbędne do ekspresji
mitochondrialnego transkryptu ATP6/8. Białka Nca2 i Nca3 biorą
udział w obróbce pierwotnego transkryptu zawierającego COX1,
ATP6 i ATP8, ale również są niezbędne do translacji podjednostek
6 i 8 (w szczepach drożdży z mutacjami w genach NCA2 i NCA3
wykazano obniżoną translację białek Atp6 i Atp8). Białko Aep3
potrzebne jest do obróbki pierwotnego mRNA COX1, ATP6 i
ATP8, które akumuluje się w mutancie aep3, oraz do stabilności
dojrzałego mRNA. Na stabilność ATP8/6 mRNA wpływa również
białko Nam1. Ekspresja genów ATP6 i ATP8 jest zależna od
obecności rozpuszczalnej formy domeny F1 w macierzy
mitochondrialnej, co wskazuje na ścisłą kontrolę ekspresji
podjednostek kodowanych w mtDNA przez obecność domeny F1.
Translacja mRNA podjednostki 6 - ale nie 8 - jest zależna od
funkcji białka Atp22, gdyż w mutantach atp22 obserwuje się brak
podjednostki 6 przy prawidłowej ilości podjednostek 8 i 9.
Białka niezbędne do ekspresji genu ATP9
Kilka białek kontroluje stabilność monotranskryptu i
ekspresję genu ATP9: Atp25, Aep1 i Aep2. C-końcowa część
białka Atp25 stabilizuje mRNA genu ATP9, ale może też mieć
znaczenie dla aktywacji translacji. Również białka Aep1 i Aep2 są
niezbędne do prawidłowej transkrypcji i translacji mRNA ATP9.
W mutantach aep2 akumuluje się prekursor mRNA zawierający
gen ATP9 wraz z genem tRNA Ser, co wskazuje na udział tego
białka w obróbce mRNA. W niektórych mutantach
zaobserwowano brak syntezy podjednostki 9 pomimo obecności
mRNA ATP9, co wskazuje na funkcje białka Aep2 także w procesie
translacji ATP9. Białko Aep1 pełni funkcję w procesie translacji
ATP9, ale wtórnym skutkiem zaburzenia translacji jest również
niestabilność mRNA genu ATP9 w mutantach aep1.
CZYNNIKI ASYSTUJĄCE
KOMPLEKSU SYNTAZY ATP
W
PROCESIE
SKŁADANIA
Białka potrzebne do składania domeny F1
W składaniu domeny F1 u drożdży biorą udział trzy białka: Atp11,
Atp12 i Fmc1. Geny ATP11 i ATP12 kodują białka
mitochondrialne oddziałujące odpowiednio z podjednostkami α i β
i promują składanie ich w heksamer. Gdy brak produktów genów
ATP11 i ATP12, białka α i β tworzą agregaty w macierzy
mitochondrialnej, co sugeruje mechanizm kontrolny podczas
składania enzymu, bowiem dla oligomeryzacji podjednostek α i β
istotna jest ich rozpuszczalność. Mutacje w genie FMC1
(Formation of Mitochondrial Complexes) również powodują
agregację α i β w macierzy, ale tylko w podwyższonej
temperaturze. Ten defekt znoszony jest przez nadekspresję genu
ATP12. W oparciu o ten wynik zaproponowano, że białko Fmc1
jest potrzebne do prawidłowego składania białka Atp12 w
podwyższonej temperaturze.
Białka potrzebne do składania domeny FO
Białka potrzebne do dojrzewania prekursora podjednostki Atp6
Gen ATP6, pomimo jego lokalizacji w mtDNA, ma peptyd
sygnalny – pierwszych 9 aminokwasów, których brak w dojrzałej
podjednostce 6. Gen ATP23 koduje metaloproteazę zlokalizowaną
w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, która odcina pierwszych
9 aminokwasów białka Atp6 . W szczepie z delecją genu ATP23
obserwuje się nie tylko niedojrzałą formę białka Atp6, ale również
niefunkcjonalną syntazę ATP. W mutantach w domenie
katalitycznej tej metaloproteazy obserwowano tylko defekt w
dojrzewaniu Atp6, ale syntaza ATP była w pełni funkcjonalna. To
sugeruje, że białko Atp23 oprócz obróbki podjednostki 6 pełni
również inne funkcje ważne dla składania enzymu. Peptyd
sygnałowy w białku Atp6 jest niezbędny do efektywnego
oddziaływania podjednostki Atp6 z podjednostką Atp9. Brak
peptydu sygnałowego w białku Atp6 powodował akumulację w
mitochondriach subkompleksu Atp6/Atp8, prawdopodobnie
przeznaczonego do degradacji . Peptyd sygnalny służy więc do
interakcji pomiędzy podjednostkami Atp6 i Atp9 lub do integracji
białka Atp6 w odpowiednim miejscu wewnętrznej błony
mitochondrialnej w celu efektywnego oddziaływania z
pierścieniem Atp9.
Składanie pierścienia Atp9
Dotychczasowe dane literaturowe wskazują na spontaniczne
tworzenie się pierścienia Atp9, ale białko Atp25 asystuje temu
procesowi: C-końcowa część tego białka wpływa na stabilność
mRNA genu ATP9, a N-końcowa ma znaczenie dla oligomeryzacji
pierścienia .
Czynniki potrzebne do składania podjednostki 6 z pierścieniem
Atp9.
Trzy białka odgrywają wspomagającą rolę w interakcji białka
Atp6 z pierścieniem Atp9: Atp10, Atp23 i Oxa1. Białko Atp10 jest
potrzebne do oddziaływania podjednostki 6 z pierścieniem Atp9
na etapie potranslacyjnym, ale nie odgrywa roli w tworzeniu
pierścienia . Składanie domeny FO zależy również od białek:
Atp23 (opisanego wyżej) i Oxa1 (OXA1 - cytochrome OXidase
Activity). Funkcje białek Atp10 i Atp23 częściowo się pokrywają,
o czym świadczy fakt, że składanie syntazy ATP jest zaburzone na
tym samym etapie w mutantach atp10 i atp23. W mutantach atp10
zaobserwowano zmniejszoną efektywność obróbki propeptydu
białka Atp6, fenotyp częściowo znoszony przez obecność dzikiej
kopii genu ATP23 . Białko Oxa1 jest translokazą niezbędną do
lokalizacji białek mitochondrialnych w wewnętrznej błonie
mitochondrialnej . Mutanty oxa1 mają pierścień Atp9
zintegrowany z domeną F1, ale ten subkompleks nie jest zdolny do
integracji z białkiem Atp6. Pokazano, że Oxa1 oddziałuje z
pierścieniem Atp9, zanim ten zostanie złożony z resztą enzymu.
Wyniki te sugerują, że oddziaływanie subkompleksu Atp9/F 1 z
Oxa1 umożliwia dalsze oddziaływanie z podjednostką Atp6 w
sposób zależny od Atp10 i Atp23.
Modele składania syntazy ATP
Kontrola procesu składania syntazy ATP jest niezbędna, by
zapobiec tworzeniu się niekontrolowanego kanału przepływu
protonów, którego obecność prowadziłaby do destabilizacji
potencjału na wewnętrznej błonie mitochondrialnej i do śmierci
komórki. Jest to proces niezwykle złożony, wymagający
prawidłowego rozpoznania i integracji podjednostek, jak również
aktywności wyżej opisanych białek wspierających etapy ekspresji
podjednostek oraz koordynacji tych etapów ze składaniem
kompleksu. Defekty funkcji tego enzymu spowodowane są więc nie
tylko mutacjami w genach strukturalnych, ale także w genach
kodujących czynniki wspomagające, działających na etapach
transkrypcji, translacji, modyfikacji potranslacyjnych lub podczas
składania enzymu.
Obecnie istnieją dwa modele proponujące kolejność składania
podjednostek syntazy ATP w aktywny enzym. Uważa się, że
syntetyzowane w macierzy białka Atp9 oligomeryzują tworząc
pierścień, do którego dołączana jest domena F1 . Do tego
subkompleksu dołączana jest podjednostka Atp8, a potem ramię
zewnętrzne enzymu. Na końcu składana jest podjednostka Atp6, co
zabezpiecza przed tworzeniem się niekontrolowanego przez F1
kanału protonów i w konsekwencji niestabilności potencjału przez
wewnętrzną błonę mitochondrialną . „
Dobrze funkcjonujący bałagan
Podręcznikowa wizja białek aktywnych dopiero po przyjęciu ściśle
określonej konfiguracji przestrzennej odchodzi do lamusa.
Cząsteczki te nie dają się zamknąć w sztywnych ramach teorii.
A. Keith Dunker i Richard W. Kriwacki
Więcej materiałów:
http://www.atpsynthase.info/FAQ.html
https://www.youtube.com/watch?v=XI8m6o0gXDY
https://www.youtube.com/watch?v=RrS2uROUjK4
https://www.youtube.com/watch?v=3y1dO4nNaKY