„Roztwory wodne, jako środowisko Życia” 1h sem + 2h ćw

Transkrypt

Wydział Lekarsko – Stomatologiczny
SYLABUS DO ĆWICZEŃ 2015-2016
„Roztwory wodne, jako środowisko Życia”
1h sem + 2h ćw
Wiedza (treści programowe)
Treści programowe z punktu 1, 2,3 i 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je
powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.
1.Pojęcie rozpuszczalności w roztworach wodnych, krzywa rozpuszczalności, iloczyn
rozpuszczalności, IR.
2.Czynniki wpływające na rozpuszczalność związków nieorganicznych, organicznych i gazów.
3. Związek między budową chemiczną a rozpuszczalnością
4. Wyrażenie koncentracji substancji w roztworach (wzory matematyczne) i obliczenia stężeń.
5. Pojęcie pH i pOH oraz ich wzajemne przeliczanie ze stężenia molowego, procentowego
Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:
1. Bilans wodny organizmu i woda ustrojowa.
2. Gospodarka wodno-elektrolityczna: skład elektrolitowy, pH różnych wybranych płynów
ustrojowych (ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowo rdzeniowy)
3. Mikro-, makro-składniki i pierwiastki śladowe ustroju. Podaż i transport. Pierwiastki
toksyczne.
4. Elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii i izohydrii.
5. Rozcieńczenia proste i geometryczne
Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.
1. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej”,
praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015
1. Sporządzanie roztworów soli z naważki soli.
2. Rozcieńczanie proste roztworu bazowego
3. Rozcieńczanie geometryczne roztworu bazowego
4. Test paskowy –oznaczanie poziomu glukozy i pH w roztworze moczu.
EFEKTY KSZTAŁCENIA
Uzyskane kompetencje
W zakresie wiedzy student:
1. Odróżnia budowę związków chemicznych w
aspekcie rozpuszczalności
2. Oblicza stężenia roztworów: %, mg%,
molowe, promilowe i wzajemnie przelicza
3. Wymienia elementy równowagi ustroju w
odniesieniu do izowolemii, izojonii izohydrii
4. Odróżnia podstawowe mikro-, makropierwiastki i pierwiastki śladowe ustroju.
5. Zna ich podstawowe znaczenie, podaż i
transport.
6. Zna podstawowe konsekwencje niedoboru
oraz nadmiaru minerałów w organizmie
7. Wymienia toksyczne składniki
bionieorganiczne.
8. Wyjaśnia toksyczność wybranych jonów
metali – rtęć, kadm, ołów
9. Porównuje skład chemiczny i pH wybranych
płynów fizjologicznych: ślina, sok żołądkowy,
mocz, żółć, osocze, płyn mózgowordzeniowy.
10. Zna definicje i równania matematyczne
konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń
chemicznych.
W zakresie umiejętności student potrafi:
1. Wykonać roztwór o dowolnym stężeniu
a. z naważki substancji
b. przez rozcieńczenie roztworu bazowego
2. Obsługiwać proste przyrządy pomiarowe:
pipety automatyczne i szklane, szkło pomiarowe,
wagi analityczne, ocenia dokładność
wykonywanych pomiarów.
3. Zinterpretować wyniki testu paskowego
4. Potrafi wyciągnąć wnioski czy otrzymany
wynik mieści się w normie fizjologicznej.
5. Dokumentować wyniki swoich doświadczeń w
dzienniku laboratoryjnym.
6. Obliczać stężenia roztworów: %, mg%,
molowe, promilowe i wzajemnie je przelicza.
7. Obliczać zawartość substancji w roztworze w
molach/dL, mg/ml, ng/ml.
8. Wymienić podstawowe składniki elektrolitowe
i pH w płynach ustrojowych (sok żołądkowy,
ślina, osocze, żółć
9. Podać najważniejsze elektrolity ustroju,
makro- i mikropierwiastki
10. Podać definicje izowolemii, izojonii i
izohydrii, bilansu wodnego w odniesieniu do
elementów równowagi ustroju
11. Podać skład elektrolitowy płynu
pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego
12. Podać sumaryczne wartości stężeń kationów i
anionów w tych przestrzeniach
13. Wymienić najważniejsze aniony i kationy
płynu pozakomórkowego i
wewnątrzkomórkowego
14. Podać podstawowe objawy niedoboru lub
nadmiaru minerałów w organizmie
15. Podać podstawowe objawy zatrucia metalami
ciężkimi
Kompetencje
1. Akceptuje pracę w zespole
2. Chętnie uczestniczy w zajęciach
3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.
4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.
Roztwory buforowe
1h sem + 2h ćw
Treści programowe z punktu 1, 2,3 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć
przed przystąpieniem do zajęć.
Definicje:
1. kwasów i zasad wg Lewisa oraz Brønsteda i Lowry’ego;
2. stałej i stopnia dysocjacji,
3. iloczynu jonowego wody, pH, pOH i czynników wpływających na wartość pH/pOH roztworu.
4. Podstawowe wzory matematyczne stosowane do obliczeń
Bufory: rodzaje, skład i właściwości
1. Równanie Hendersona-Hasselbalcha dla buforów kwaśnych i zasadowych.
2. Pojęcie pojemności buforowej oraz wpływ mocnych kwasów i zasad na pojemność buforową.
3. Wpływ rozcieńczenia na pH buforu oraz jego pojemność buforową.
Bufory płynów ustrojowych jako elementy utrzymania homeostazy
4. Bufor białczanowy, hemoglobinowy, fosforanowy i wodorowęglanowy.
5. Udział krwi, płuc i nerek w utrzymaniu fizjologicznego pH w organizmie ludzkim.
6. Transport tlenu i dwutlenku węgla w ustroju.
7. Wartości parametrów równowagi kwasowo-zasadowej w stanie fizjologicznym. Pojęcie
kwasicy i alkalozy.
Obliczenia chemiczne
1. Obliczanie wartości pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i buforów.
2. Obliczanie pojemności buforowej roztworów buforowych.
3. Obliczanie zmian wartości pH/pOH buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej
zasady.
2. Ćwiczenia realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej”, praca zbiorowa
pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015
Wydział Lekarsko – Stomatologiczny
SYLABUS DO ĆWICZEŃ 2014-2015
„Roztwory wodne, jako środowisko Życia”
1h sem + 2h ćw
Treści programowe z punktu 1, 2,3 i 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je
1.Pojęcie rozpuszczalności w roztworach wodnych, krzywa rozpuszczalności, iloczyn
rozpuszczalności, IR.
2.Czynniki wpływające na rozpuszczalność związków nieorganicznych, organicznych i gazów.
3. Związek między budową chemiczną a rozpuszczalnością
4. Wyrażenie koncentracji substancji w roztworach (wzory matematyczne) i obliczenia stężeń.
5. Pojęcie pH i pOH oraz ich wzajemne przeliczanie ze stężenia molowego, procentowego
1. Bilans wodny organizmu i woda ustrojowa.
2. Gospodarka wodno-elektrolityczna: skład elektrolitowy, pH różnych wybranych płynów
ustrojowych (ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowo rdzeniowy)
3. Mikro-, makro-składniki i pierwiastki śladowe ustroju. Podaż i transport. Pierwiastki
toksyczne.
4. Elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii i izohydrii.
5. Rozcieńczenia proste i geometryczne
1. Sporządzanie roztworów soli z naważki soli.
2. Rozcieńczanie proste roztworu bazowego
3. Rozcieńczanie geometryczne roztworu bazowego
4. Test paskowy –oznaczanie poziomu glukozy i pH w roztworze moczu.
EFEKTY KSZTAŁCENIA
1. Odróżnia budowę związków chemicznych w
aspekcie rozpuszczalności
2. Oblicza stężenia roztworów: %, mg%,
molowe, promilowe i wzajemnie przelicza
3. Wymienia elementy równowagi ustroju w
odniesieniu do izowolemii, izojonii izohydrii
4. Odróżnia podstawowe mikro-, makropierwiastki i pierwiastki śladowe ustroju.
5. Zna ich podstawowe znaczenie, podaż i
transport.
6. Zna podstawowe konsekwencje niedoboru
oraz nadmiaru minerałów w organizmie
7. Wymienia toksyczne składniki
bionieorganiczne.
8. Wyjaśnia toksyczność wybranych jonów
metali – rtęć, kadm, ołów
9. Porównuje skład chemiczny i pH wybranych
płynów fizjologicznych: ślina, sok żołądkowy,
mocz, żółć, osocze, płyn mózgowordzeniowy.
10. Zna definicje i równania matematyczne
konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń
chemicznych.
1. Wykonać roztwór o dowolnym stężeniu
a. z naważki substancji
b. przez rozcieńczenie roztworu bazowego
2. Obsługiwać proste przyrządy pomiarowe:
pipety automatyczne i szklane, szkło pomiarowe,
wagi analityczne, ocenia dokładność
wykonywanych pomiarów.
3. Zinterpretować wyniki testu paskowego
4. Potrafi wyciągnąć wnioski czy otrzymany
wynik mieści się w normie fizjologicznej.
5. Dokumentować wyniki swoich doświadczeń w
dzienniku laboratoryjnym.
6. Obliczać stężenia roztworów: %, mg%,
molowe, promilowe i wzajemnie je przelicza.
7. Obliczać zawartość substancji w roztworze w
molach/dL, mg/ml, ng/ml.
8. Wymienić podstawowe składniki elektrolitowe
i pH w płynach ustrojowych (sok żołądkowy,
ślina, osocze, żółć
9. Podać najważniejsze elektrolity ustroju,
makro- i mikropierwiastki
10. Podać definicje izowolemii, izojonii i
1. Sporządzanie roztworów buforowych
2. Wyznaczanie pojemności buforowej przez miareczkowanie roztworu buforowego mocna zasadą i
mocnym kwasem
3. Badanie właściwości buforujących białka jaja kurzego
4. Wpływ rozcieńczenia na wartość pH buforu
5. Sporządzanie krzywej miareczkowania z otrzymanych wyników
EFEKTY KSZTAŁCENIA
W zakresie wiedzy Student zna:
1. zakresy wartości pH i pOH dla buforów
kwaśnych i zasadowych,
2. pojęcie pojemności buforowej;
3. podstawowe typy buforów (kwasowy,
zasadowy, mieszanina soli kwasów
wieloprotonowych);
4. właściwości roztworów buforowych;
5. zależność pomiędzy stężeniem buforu a jego
pojemnością buforową;
6. wpływ rozcieńczenia na wartość pH i
pojemność buforową buforu;
7. typy krzywych miareczkowania oraz zasady
miareczkowania kwasów i zasad.
8. parametry równowagi kwasowo-zasadowej,
mechanizm działania buforów płynów
ustrojowych oraz ich znaczenie w
homeostazie organizmu;
9. parametry równowagi kwasowo-zasadowej w
roztworach wodnych;
10. czynniki wpływające na wartość pH/pOH
roztworu buforowego.
11. zna definicje i równania matematyczne
konieczne do prawidłowego wykonania
obliczeń chemicznych.
1. odróżnić typ buforu na podstawie jego składu
(kwasowy, zasadowy, mieszanina soli
kwasów wieloprotonowych);
2. sporządzić roztwór buforowy;
3. zmierzyć wartość pH roztworu buforowego;
4. narysować i zinterpretować krzywą
miareczkowania buforu kwasem i zasadą;
5. obliczyć pojemność buforową roztworu
buforowego;
6. wykazać wpływ rozcieńczenia na wartość pH
roztworu buforowego
7. wykazać buforujące właściwości buforu
białczanowego;
8. wyjaśnić sposób działania i rolę buforów
płynów ustrojowych w utrzymaniu
homeostazy organizmu człowieka;
9. odróżnić stan fizjologiczny od patologicznego
na podstawie stosunku wartości komponenty
metabolicznej do oddechowej w równaniu
Hendersona-Hasselbalcha dla buforu
węglanowego;
10. opisać objawy zaburzenia równowagi
kwasowo zasadowej w organizmie ludzkim.
11. obliczyć wartość pH i pOH roztworów
jednoskładnikowych i roztworów
buforowych
12. obliczyć pojemność buforową buforu
13. obliczyć zmianę wartości pH buforu po
dodaniu do niego mocnego kwasu lub
mocnej zasady;
14. ocenić krytycznie uzyskane wyniki obliczeń.
15. posługuje się podstawowymi technikami
laboratoryjnymi, takimi jak miareczkowanie,
pehametria;
16. obsługuje proste przyrządy pomiarowe
(pehametry, pipety automatyczne, mieszadła
magnetyczne) oraz ocenia dokładność
wykonywanych pomiarów
Kompetencje
„Własności kwasowo-zasadowe aminokwasów. Reaktywność grup
funkcyjnych. Peptydy o znaczeniu biologicznym” 1h sem + 2h ćw
Treści programowe z punktu 1-6 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć
przed przystąpieniem do zajęć:
1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i ich pochodnych wchodzących w skład białek
obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt
2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego
3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe
4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze. Zna i rozumie definicję punktu
izoelektrycznego (pI).
5. Opisuje struktury aminokwasów występujące w pH równym punktowi izoelektrycznemu
oraz w roztworach o pH poniżej i powyżej pI
6. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe wiązania
peptydowego
Aminokwasy i białka płynów ustrojowych: mleko ludzkie, ślina, osocze, sok żołądkowy.
1. Struktura I-rzędową białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne
struktury. Punkt izojonowy
2. Aminokwasy N- i C-końcowe polipeptydu. Metody służące do oznaczania aminokwasu N- i
C-końcowego
3. Równowaga Gibbsa – Donnana i jej konsekwencje dla ustroju
4. Mostki disiarczkowe w białkach
5. Niebiałkowe aminokwasy, aminy biogenne –powstawanie i ich funkcje.
6. Peptydy o aktywności biologicznej
7. Glikozylacja i glikacja białek
8. Uszkodzenia struktury białek przez reaktywne formy tlenu.
Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej”,
praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, U.Med. Wrocław 2015
1. Acylacja grupy aminowej
2. Reakcje grupy  aminowej- kondesacja z aldehydami ( zasada Schiffa)
3. Deaminacja grup aminowych. Reakcja van Sklyk,a
4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną
5. Reakcja ksantoproteinowa
6. Wykrywanie cysteiny
7. Reakcja biuretowa
8.Reakcja wolnej grupy aminowej. Reakcja Sangera.
EFEKTY KSZTAŁCENIA
IIW10, IIW12, IIW17, IIU10, IIU11, IIU12
1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i
ich pochodnych wchodzących w skład białek
obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt
2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na
budowie chemicznej łańcucha bocznego
3. Zna definicję aminokwasu endo- i
egzogennego, klasyfikuje aminokwasy
białkowe i niebiałkowe
4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w
roztworze.
5. Zna i rozumie definicję punktu
izoelektrycznego i punktu izojonowego.
6. Opisuje struktury aminokwasów występujące
w pH równym punktowi izoelektrycznemu
oraz w roztworach o pH poniżej i powyżej pI
7. Zna definicję i podstawy teoretyczne
równowagi Gibbsa-Donnana i potrafi
wskazać czynniki zaburzające stan
równowagi
8. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego,
zna geometrię i formy rezonansowe wiązania
peptydowego
9. Zna definicję składu aminokwasowego i
struktury I-rzędowej polipeptydów i białek
10. Zna pojęcie aminokwasu N- i C-końcowego
polipeptydu. Wymienia metody służące do
oznaczania aminokwasu N- i C-końcowego
11. Opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową
białek, zna typy wiązań i oddziaływań
stabilizujących poszczególne struktury
12. Zna przykłady naturalnych peptydów o
aktywności biologicznej
13. Opisuje niebiałkowe funkcje aminokwasów.
Wymienia przemiany aminokwasów w
wyspecjalizowane produkty
14. Zna aminokwasy, z których powstają aminy
biogenne
15. Zna podstawowe potranslacyjne modyfikacje
aminokwasów w białkach: acetylacja,
hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja,
metylacja,
16. Zna schemat reakcji glikozylacji i glikacji
17. Wymienia podstawowe produkty
uszkodzenia aminokwasów przez wolne
rodniki tlenowe.
18. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań
stabilizujących struktury białek ulegają
zniszczeniu po zadziałaniu wolnych
rodników i określa ich wpływ na strukturę i
funkcję białek
W zakresie umiejętności student i:
1. Potrafi napisać wzory chemiczne
aminokwasów i dokonać podziału w
zależności od budowy chemicznej łańcucha
bocznego
2. Potrafi wyjaśnić zdolność aminokwasów do
przyjmowania i oddawania protonów
3. Potrafi napisać formy jonowe aminokwasów
w roztworach o pH równym punktowi
izoelektrycznemu, powyżej i poniżej punktu
izoelektrycznego
4. Potrafi napisać wiązanie peptydowe i
wyjaśnić jego właściwości chemiczne oraz
ich konsekwencje dla struktury białek
5. Potrafi wyjaśnić różnicę pomiędzy składem
aminokwasowym a strukturą I-rzędową
białek
6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki
wodnej w organizmie przez albuminy osocza
i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na
tworzenie gradientów stężenia soli i pH po
dwóch stronach błony biologicznej
7. Wymienić konsekwencje równowagi GibbsaDonnana dla ustroju (wchłanianie leków)
8. Potrafi wykonać (wg instrukcji) prostą
reakcję analityczną odróżniającą roztwór
aminokwasu od roztworu białka
9. Potrafi wykonać i napisać wzorami proste
reakcje analityczne pozwalające na wykrycie
obecności cysteiny, aminokwasów z
pierścieniem aromatycznym, reakcji
deaminacji i dekarboksylacji
10. Potrafi wyjaśnić różnicę w przebiegu reakcji
ninhydrynowej a biuretowej
11. Potrafi wyjaśnić wpływ reakcji utleniania i
redukcji reszt cysteiny na strukturę i funkcję
peptydów i białek
12. Potrafi nazwać i napisać reakcje chemiczne
w wyniku, których powstają aminy biogenne
oraz potrafi przedstawić schemat
powstawania biologicznie aktywnych
pochodnych tyrozyny i tryptofanu
13. Potrafi napisać typy wiązań w N- i O –
glikoproteinach i wymienić główne typy
łańcuchów oligosacharydowych glikoprotein
14. Potrafi napisać schemat reakcji glikacji
białek i odpowiedzieć, kiedy zachodzi
glikacja.
15. Potrafi dokumentować wyniki swoich
doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym
oraz wyciągnąć wnioski z wykonanych
testów (reakcji)
Kompetencje
1. Akceptuje pracę w zespole. 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach
Obliczenia chemiczne stężeń i pH w roztworach. 1h sem
Treści programowe: BU4, BU5, BU6
1. Powtórzenie i uzupełnienie treści programowych z dwóch poprzednich ćwiczeń.
2. Zadania:
a. Obliczenia chemiczne substancji stężeń substancji (niskocząsteczkowe związki organiczne i
nieorganiczne np. glukozy, leków, soli fizjologicznych) w roztworach chemicznych i płynach
ustrojowych
b. Wyrażanie stężenia roztworów w %, mg%, molach, promilach i wzajemnie ich przeliczanie.
c. Obliczanie zawartości substancji w roztworze w molach/dL, mg/ml, ng/ml.
d. Obliczanie wartości pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych,
obliczanie pojemność buforowej buforu i zmiany wartości pH buforu po dodaniu do niego mocnego
kwasu lub mocnej zasady.
3.Sprawdzian nr 1 z ćwiczeń 1, 2 i 3.
Formy realizacji: dyskusja, krótkie referaty, praca z publikacjami.
Metody weryfikacji osiągnięcia zamierzonych efektów kształcenia poprzez:
1. Aktywną postawę na ćwiczeniach
2. Ocenę wiedzy na podstawie wyników ze sprawdzianu nr 1.
Cukrowce tkanek i płynów ustrojowych
1h sem + 2h ćw
Treści programowe z punktu 1, 2, 3, 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je
1. Węglowodany, jako związki optycznie czynne
2. Cyklizacja monosacharydów, struktury anomeryczne. Wzory monosacharydów łańcuchowe i
cykliczne, struktury - i -, D- i L- Glc, Man, Gal, Fru, Ryb i deoksy-Ryb
3. Reakcje utlenienia, redukcji, estryfikacji i dehydratacji monosacharydów
4. Struktury wybranych oligo- i polisacharydów roślinnych i zwierzęcych ( disachrydy redukujące i
nieredukujące: laktoza, sacharoza, maltoza, celobioza, polisacharydy: glikogen, skrobia, celuloza)
1. Wybrane reakcje izomeryzacji i epimeryzacji monosacharydów w układach biologicznych
2. Struktura i reaktywność estrów fosforanowych węglowodanów
3. Pochodne D-glukozy – glukuronidy i kwas L-askorbinowy
4. Reakcja kondensacji aldolowej i rozszczepienia łańcucha cukrowego
5. Wiązanie N- i O-glikozydowe w strukturach oligosacharydowych
6. Uszkodzenia pierścieni cukrowych przez reaktywne formy tlenu
7. Monosacharydy płynów ustrojowych: osocza, moczu, mleka ludzkiego, płynu mózgowordzeniowego, plazmy nasienia
8. Przykłady reakcji cukrowców w diagnozowaniu hipo- i hiperglikemii
3. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg.
4. 1. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej”, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab.
Iwony Kątnik – Prastowskiej, U.Med. Wrocław 2015
5. 2. Instrukcji przekazanej przez asystenta
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Synteza estrów glukozy, krystalizacja pentaacetylo-α-D-glukozy
Utlenianie mono- i disacharydów kwasem pikrynowym
Reakcja odróżniająca mono- i disacharydy redukujące – próba Barfoeda
Dehydratacja monosacharydów i kondensacja z α-naftolem - próba Molischa
Reakcje kondensacji monosacharydów z fenylohydrazyną – identyfikacja cukrowców
Reakcje enolizacji monosacharydów – identyfikacja produktów izomeryzacji (próba Seliwanowa)
Stabilność wiązania O-glikozydowego- hydroliza sacharozy
EFEKTY KSZTAŁCENIA
W zakresie wiedzy Student:
1. Zna strukturę i stereochemię wybranych
monosacharydów i ich pochodnych stanowiących
grupę produktów pośrednich szlaków
metabolicznych człowieka
2. Zna strukturę i stereochemię monosacharydów
i ich pochodnych tworzących struktury glikanów,
glikokoniugatów i glikozaminoglikanów
ludzkiego organizmu
3. Zna przykłady reakcji izomeryzacji,
epimeryzacji i dehydratacji monosacharydów i
ich pochodnych w warunkach laboratoryjnych i
w ludzkim organizmie
4. Rozumie znaczenie i zna produkty reakcji
fosforylacji i siarczanowania monosacharydów
oraz ich własności biologiczne
5. Wymienia produkty utlenienia i redukcji
wybranych mono-i oligosacharydów uzyskanych
w warunkach laboratoryjnych i u człowieka
6. Rozumie właściwości detoksykacyjne
glukuronidów
7. Odróżnia wiązanie O- i N-glikozydowe
oligosacharydów i glikokonigatów
8. Zna przykłady struktur glikanów N- i Oglikoprotein oraz wybrane struktury jednostek
disacharydowych glikozoaminoglikanów
ludzkiego organizmu
9. Rozpoznaje przykłady rozszczepienia łańcucha
cukrowego w szlakach metabolicznych
cukrowców
10. Opisuje reakcję biosyntezy witaminy C oraz
jej własności biologiczne
11. Zna przykłady uszkodzeń struktur cukrowych
przez wolne rodniki
12. Analizuje i porównuje skład cukrowy osocza,
moczu, mleka kobiecego, płynu mózgowordzeniowego
W zakresie umiejętności student :
1. Potrafi napisać wzory strukturalne oraz podać
pełne nazwy monosacharydów i ich pochodnych
(glukoza, galaktoza, fruktoza, mannoza, ryboza,
fukoza, kwas sjalowy, glukozamina, N-acetyloglukozoamina)
2. Potrafi napisać reakcje utleniania, redukcji,
dehydratacji, izomeryzacji oraz reakcje
estryfikacji monosacharydów
(fosforylacja/siarczanowanie) glukozy,galaktozy,
fruktozy, rybozy, mannozy w warunkach
laboratoryjnych i w ludzkim organizmie
3. Potrafi wykonać reakcje:
a. utleniania mono- i disacharydów kwasem
pikrynowym
b. izomeryzacji glukozy w zależności od pH i
temperatury
c. estryfikacji monosacharydu bezwodnikiem
kwasu octowego oraz krystalizacji uzyskanego
produktu
d. dehydratacji monosacharydu stężonym
kwasem siarkowym
e. kondensacji monosacharydów z
fenylohydrazyną
f. hydrolizy oligosachrydu.
4. Potrafi dokumentować wyniki prac
laboratoryjnych oraz wyciągnąć wnioski
dotyczące struktury i reaktywności badanych
cukrowców
13. Zna reakcje utleniania glukozy w testach
diagnostycznych oznaczających poziom cukru w
surowicy, osoczu, płynie mózgowo-rdzeniowym
Kompetencje
1. Akceptuje pracę w zespole, chętnie uczestniczy w zajęciach
2. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych
3. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym
„Lipidy tkanek i płynów ustrojowych”
2h ćw
Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć
1. Budowa, struktura kwasów tłuszczowych, izomeria cis- trans.
2. Reaktywność grup funkcyjnych:
a. otrzymywanie soli kwasów,
b. estry – kwasów organicznych i nieorganicznych z różnymi alkoholami
c. tłuszcze proste – budowa, składniki, wiązania, woski - budowa
d. mechanizm estryfikacji i hydrolizy
e. amidy kwasowe – otrzymywanie
1. Niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe – NNKT z uwzględnieniem kwasu arachidonowego
Lipidy ludzkie, roślinne i zwierzęce (oleje, żółtko, mleko i surowica ludzkie, plazma nasienia , płyn
mózgowo – rdzeniowy)
2. Estry i amidy z wyższymi alkoholami i aminoalkoholami o znaczeniu biologicznym. Aspiryna.
3. Lipidy złożone – struktura (składniki, wiązania)
4. Sterole – cholesterol i jego pochodne: kwasy żółciowe, witaminy z grupy D.
5. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ADEK
6. Wpływ struktury na hydrofilowość i hydrofobowość lipidów i steroidów.
7. Podstawowa struktura lipoprotein.
8. Nieenzymatyczna oksydacja lipidów, stres oksydacyjny.
1.Estryfikaja kwasu salicylowego alkoholem metylowym.
2. Ekstrakcja lipidów żółtka jaja kurzego.
3. Hydroliza lecytyny – teoretycznie , reakcja.
4. Nienasycone kwasy tłuszczowe. Wykazywanie obecności wiązań podwójnych w nienasyconych
kwasach tłuszczowych w naturalnych produktach: oliwie, ekstrakcie z jaja. Reakcja redukcji KMnO4.
5. Wykrywanie cholesterolu w produktach naturalnych. Reakcja Salkowskiego.
6. Reakcja Windausa. Chemiczne utlenianie wiązania podwójnego w cholesterolu – teoretycznie.
7. Próby na obecność kwasów żółciowych. Próba Haya z siarką.
8. Reakcja Pettenkofera na obecność grup hydroksylowych w kwasach żółciowych.
EFEKTY KSZTAŁCENIA
IIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIW17, IIU11, IIU12
1. Zna budowę kwasów karboksylowych i ich
pochodnych wchodzących w skład
makrocząsteczek obecnych w komórkach z
uwzględnieniem kwasu arachidonowewgo i jego
pochodnymi.
2. Wymienia NNKT niezbędne nienasycone
kwasy tłuszczowe.
3. Klasyfikuje NNKT pod względem
przynależności do klasy 
4. Rozumie pojęcia: hydrofilowy, hydrofobowy i
amfipatyczny, micella oraz liposom.
4. Opisuje budowę lipidów złożonych ze
wskazaniem części hydrofilowej i hydrofobowej
5. Porównuje budowę glicerofosfolipidów,
sfingomielin i lipoprotein.
6. Analizuje budowę pod względem składu i
rodzaju wiązań
7. Odróżnia i rozpoznaje budowę cholesterolu i
jego estrów oraz kwasów żółciowych i ich soli
8. Wyjaśnia podstawowe funkcje steroidów
9. Opisuje zachowanie się lipidów w roztworach
wodnych
10. Analizuje i porównuje skład lipidowy w
osoczu, mleku kobiecym i zwierzęcym, żółci,
płynie mózgowo rdzeniowym
11. Wymienia i nazywa podstawowe produkty
uszkodzenia lipidów przez wolne rodniki.
12. Wyjaśnia pojęcie stresu oksydacyjnego
13. Zna wybrane mechanizmy antyoksydacyjne
1. Napisać wzory chemiczne
a. wybranych kwasów tłuszczowych
(stearynowy, palmitynowy, linolowy,
linolenowe, arachidonowy oleinowy, erukowy,
nerwonowy)
b. glicerolipidów i sfingomieliny,
c. cholesterolu i jego estrów,
2. Uzasadnić na wzorze NNKT przynależności
do klasy  ze wskazaniem na jej numer
3. Napisać wybrane reakcje utleniania i redukcji
wiązań nienasyconych:
a. kwasów tłuszczowych,
b. kwasu arachidonowego
c. cholesterolu do kwasów żółciowych, witamin
D i utlenianie chemiczne cholesterolu
4. Napisać reakcję estryfikacji w syntezie
a. estrów kwasów tłuszczowych z karnityną,
b. lipidów prostych
c. lipidów złożonych: kwas fosfatydowy,
glicerofosfolifpidy, sfingomieliny
5. Napisać reakcję hydrolizy w lipidów w
różnym pH
6. Uzasadnić, zaznaczając na wzorze, części
hydrofilowe i hydrofobowe lipidów oraz ocenić
amfipatyczność związku.
7. Podać skład lipidów w mleku matki, mleku
zwierzęcym, żółci
8. Napisać wzory kwasów żółciowych i ich soli
9. Uzasadnić działanie kwasów żółciowych, jako
biologicznych detergentów
10. Wskazać grupy funkcyjne w kwasach
żółciowych odpowiedzialne za emulsyfikację
tłuszczy pokarmowych.
11. Rozpoznać struktury witamin ADEK i podać
ich podstawowe funkcje
12. Podać rolę witamin A i E, jako
antyoksydantów lipidowych
13.Wykonać prostą rekcję analityczną z
instrukcji
14. Potrafi wyciągnąć wnioski i dokumentować
wyniki swoich doświadczeń w dzienniku
laboratoryjny
Kompetencje
„Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach.
Właściwości fizykochemiczne białek”
1h sem + 2h ćw
Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć
1. Definicję roztworu koloidalnego
2. Typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie.
1. Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:
2. Struktura II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących
poszczególne struktury. Punkt izojonowy białek.
3. Podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja,
hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja.
4. Rozpuszczalność białek globularnych w zależności od budowy, struktury, pH roztworu
i stężenia soli
5. Wsalanie i wysalanie białek
6. Równowaga w roztworach wodnych białek przedzielonych błoną półprzepuszczalną:
a. osmoza, toniczność
b. dializa – mechanizm i zastosowanie
c. równowaga Donnana i jej konsekwencje dla ustroju
7. Denaturacja i koagulacja białek czynnikami chemicznymi.
8. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.
9. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg „Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej”
praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, U. Med. Wrocław
2015
a. Frakcjonowanie białek surowicy siarczanem amonu: wydzielanie albumin i globulin
b. Oczyszczanie białka z siarczanu amonowego: dializa
c. Denaturacja i koagulacja białe
Sprawdzian nr 2 z ćwiczeń: Lipidy i cukrowce tkanek i płynów ustrojowych
EFEKTY KSZTAŁCENIA
IIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIU11, IIU12
1. Zna definicję roztworu koloidalnego oraz
typy roztworów koloidalnych występujących
w przyrodzie
2. Zna definicję ciśnienia osmotycznego,
procesu osmozy i wskazać czynniki
zaburzające stan równowagi
3. Zna definicje roztworów izotonicznych i
izoosmotycznych, rozumie mechanizmy
uczestniczące w utrzymaniu homeostazy
ustroju
4. Zna podstawy teoretyczne wykorzystywane
w procesach dializy
5. Zna i rozumie pojęcie rozpuszczalności oraz
zna czynniki wpływające na rozpuszczalność
białek w roztworach
6. Potrafi wskazać/nazwać typy wiązań
stabilizujących II, III i IV-rzędową strukturę
białek
7. Potrafi określić wpływ składu
1. Wyjaśnić dlaczego białka tworzą roztwory
koloidalne
2. Wymienić, które aminokwasy uczestniczą w
oddziaływaniach stabilizujących struktury
białek
3. Wskazać zastosowanie procesów wsalania i
wysalania białek
4. Wymienić czynniki denaturujące białka oraz
określić wpływ na ich funkcje biologiczne
5. Dobrać odpowiedni czynnik, który pozwoli
na koagulację/wytrącenie białka z roztworu
bez równoczesnej denaturacji
6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki
wodnej w organizmie przez albuminy osocza
i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na
tworzenie gradientów stężenia soli i pH po
dwóch stronach błony biologicznej
7. Wyjaśnić zachowanie się komórki/erytrocytu
zanurzonej w roztworze hipo- i
8.
9.
10.
11.
12.
aminokwasowego białka i jego budowy
przestrzennej na właściwości fizykochemiczne
Potrafi wyjaśnić wpływ budowy białek na
rozpuszczalność w roztworach oraz
oddziaływania ze związkami nisko- i
wysokocząsteczkowymi
Rozumie podstawy molekularne procesów
wsalania i wysalania białek
Rozumie i rozróżnia procesy denaturacji i
koagulacji białek
Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań
stabilizujących struktury białek ulegają
zniszczeniu po zadziałaniu czynników
denaturujących: fizycznych i chemicznych
Zna podstawy wolnorodnikowego
uszkodzenia struktury białek
hipertonicznym
8. Potrafi wyjaśnić działanie wolnych rodników
na strukturę białek.
9. Potrafi rekcjami opisać podstawowe
potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w
białkach: acetylacja, hydroksylacja,
fosforylacja, karboksylacja, metylacja oraz
wymienić, jakie są konsekwencje dla białek
10. Obliczyć stężenie (molowe i procentowe)
roztworu glukozy, sacharozy, chlorku potasu
izotonicznego w stosunku do soli
fizjologicznej
11. Potrafi wykonać proste frakcjonowanie
białek surowicy ludzkiej z zastosowaniem
procesu wysalania siarczanem amonu
12. Potrafi samodzielnie wykonać dializę
wysolonych frakcji białkowych surowicy
ludzkiej oraz ocenić wydajność procesu z
zastosowaniem odpowiednich odczynników
chemicznych (analitycznych)
Kompetencje
Elektroforeza na potrzeby diagnostyki medycznej 1h sem + 2h ćw
Treści programowe z punktu 1,2 student posiada z poprzednich zajęć i powinien je powtórzyć
1. Struktura I-, II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących
poszczególne struktury. Punkt izoelektryczny i izojonowy białek
2. Formy jonowe białek globularnych w zależności od składu aminokwasowego, budowy, pH
roztworu, w odniesieniu do pI.
1. Zasada technik elektroforetycznych.
2. Nośniki stosowane do rozdziałów elektroforetycznych: agar, agaroza, żel poliakryloamidowy.
3. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie. Analiza desytometryczna
4. Rozdział liporotein surowicy w agarozie.
5. Elektroforeza kwasów nukleinowych (teoretycznie)
6. Elektroforeza kapilarna i ogniskowanie izoelektryczne
7. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej” praca
zbiorowa pod red. prof. dr hab. Iwona Kątnik – Prastowska, U. Med. Wrocław 2015
1. Elektroforeza białek i lipoprotein surowicy krwi w 1% żelu agarozowym
a. wykonanie elektroforezy
b. barwienie elekroforogramów rozdzielonych białek i lipoprotein surowicy.
EFEKTY KSZTAŁCENIA
Uzyskane kompetencje IIW10, IIW12, IIW11, IIW13, IIU11, IIU16, II U7
1. Definiuje i wyjaśnia proces elektroforezy
2. Wymienia parametry wpływające na
2. Podstawy teoretyczne: zależność właściwości
ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym
cząsteczek (ładunek, wielkość, kształt),
3. Określa miejsce startu i kierunek ruchu
środowiska (rodzaj buforu, pH, siła jonowa,
cząsteczek w polu elektrycznym
rodzaj nośnika), pola elektrycznego
4. Wymienia cechy fizyko-chemiczne kwasów
(napięcie, natężenie prądu) na ruchliwość
nukleinowych oraz grup białek, w tym
cząsteczek w polu elektrycznym
lipoprotein i glikoprotein umożliwiające ruch
w polu elektrycznym
3. Techniki elektroforetyczne stosowane do
5. Opisuje mechanizm rozdziału
rozdziału i analizy makrocząsteczek:
makrocząsteczek na frakcje o różnej
elektroforeza w agarozie, bibułowa, w żelu
ruchliwości
poliakrylamidowym, SDS-PAGE,
6. Wymienia metody elektroforetyczne i
dwuwymiarowa, kapilarna, ogniskowanie
opisuje mechanizmy rozdziału
izoelektryczne;
7. Potrafi dobrać odpowiednią metodę
elektroforezy zależnie od właściwości
4. Wybarwianie frakcji po elektroforezie
makrocząsteczek w mieszaninie i celu
niespecyficzne białek, specyficzne
badania
lipoprotein, glikoprotein, kwasów
8. Zna podstawy metod wykrywania obecności
nukleinowych;
lub swoistej aktywności biocząsteczek
rozdzielonych w wyniku elektroforezy
5. Ocena frakcji jakościowa, ilościowa:
9. Zna podstawy oceny jakościowej i ilościowej
spektrofotometryczna, densytometryczna
pasm uzyskanych w elektroforezie
6. Elektroforeza białek surowicy krwi w
10. Potrafi obliczyć udział procentowy pasma w
agarozie, ocena frakcji;
elektroforogramie
11. Nazywa główne frakcje białek surowicy krwi
7. Pojęcie hipo, dys, hiperproteinemii;
w elektroforogramie w kolejności ich
występowania
8. Pojęcie hiperlipoproteinemii;
12. Odróżnia obraz pasm prawidłowy od
patologicznego przez porównanie z kontrolą,
9. Elektroforeza lipoprotein surowicy krwi w
13. Zna prawidłowe wartości stężenia białka
całkowitego i procentowej zawartości
agarozie, ocena frakcji;
albumin i globulin w surowicy krwi
14. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy w żelu do
wykrywania i oceny zaburzeń w składzie
białek surowicy krwi
15. Opisuje ogólny schemat struktury lipoprotein
16. Wymienia podstawy klasyfikacji i
rozdzielania lipoprotein
17. Rozróżnia frakcje o dużej zawartości
trójglicerydów i o dużej zawartości
cholesterolu
18. Nazywa frakcje lipoprotein surowicy w
elektroforogramie w kolejności ich
występowania
19. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy do
wykrywania i oceny zaburzeń w składzie
W zakresie wiedzy student zna:
1. Pojęcie zjawiska elektroforezy,
lipoprotein surowicy krwi
20. Potrafi wykonać wstępne czynności
poprzedzające przeprowadzenie
elektroforezy,
21. Potrafi przeprowadzić elektroforezę zgodnie
z procedurą,
22. Potrafi opracować elektroforogram do
interpretacji wyniku
23. Dokumentuje wyniki pracy laboratoryjnej
24. Potrafi zaproponować metodę elektroforezy i
określić warunki rozdziału (teoretycznie)
mieszniny białek, o podanych pI i masach.
25. Potrafi narysować i opisać schemat wzoru
frakcji białek surowicy i lipoprotein po
wybarwieniu elektroforogramu.
Kompetencje
1. Akceptuje pracę w zespole.
2. Chętnie uczestniczy w zajęciach.
Odrabianie niezaliczonych ćwiczeń laboratoryjnych oraz poprawa sprawdzianów nr 1 i2.
1h sem
Sprawdzian zaliczeniowe nr 3. Do sprawdzianu nr 3 obowiązuje materiał wykładowy
oraz treści z ćwiczeń: „Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach”,
„Właściwości fizykochemiczne białek” i „Elektroforeza”.
2h sem
I termin poprawkowy z kolokwiów nr 1, 2 i 3.
1h sem

„Roztwory wodne, jako środowisko Życia” 1h sem + 2h ćw

Transkrypt

Podobne dokumenty

Zagadnienia do egzaminu

M1 - SJO PW

Programista Python - RST-IT

Drukuje trasę

Plan wykładów