Pobierz

KARTA KURSU
Nazwa
Wybrane problemy biologii molekularnej - białka
Nazwa w j. ang.
Selected problems of molecular biology - proteins
Kod
Koordynator
Punktacja ECTS*
dr Gabriela Gołębiowska-Pikania
2
Zespół dydaktyczny
dr Michał Nosek
Opis kursu (cele kształcenia)
Zapoznanie studentów z zasadami pracy z materiałem biologicznym w laboratorium, metodami
pracy w warunkach sterylnych. Zapoznanie studentów z metodami analizy molekularnej
materiału biologicznego oraz metodami izolacji i oczyszczania substancji. sposobów izolacji
białek, oczyszczania oraz określania ich zawartości. Poznanie metodyki rozdziałów białek
metodą elektroforezy. Zapoznanie z metodami spektrofotometrycznymi.
Warunki wstępne
Wiedza
Umiejętności
Kursy
Znajomość właściwości biochemicznych i fizycznych składników budulcowych
komórek roślin i zwierząt. Znajomość własności tkanek roślinnych i
zwierzęcych.
Podstawowe doświadczenie w pracy laboratoryjnej, w pracy z odczynnikami i
materiałem biologicznym oraz prostym sprzętem laboratoryjnym.
Biochemia, Chemia organiczna, Biologia komórki, Genetyka
1
Efekty kształcenia
Wiedza
Efekt kształcenia dla kursu
Odniesienie do efektów
kierunkowych
W01 Wymienia metody izolacji i oczyszczania substancji.
K_W11
W02 Opisuje rodzaje, zasady i zastosowanie rozdziału
elektroforetycznego.
K_W11
W03 Określa rodzaje, zastosowanie i zasady rozdziałów
chromatograficznych.
K_W11
W04 Opisuje zasadę i zastosowanie metody hybrydyzacji
Western-Blot.
K_W11
W05 Potrafi opisać zasadę i zastosowanie metody
SELDI-TOF i MALDI-TOF.
K_W11
W06 Omawia selektywne znakowanie substancji w
żywych komórkach.
K_W11
W07 Zna zastosowanie białka GFP.
K_W11
W08 Opisuje zasadę testu ELISA oraz metody
mikromacierzy.
K_W11
W09 Opisuje metody uzyskania trójwymiarowych obrazów
molekuł.
K_W15
W10 Przedstawia ogólne zasady bezpiecznej pracy w
laboratorium oraz pracy w warunkach sterylnych.
K_W11
Efekt kształcenia dla kursu
U01 Poprawnie posługuje się drobnym sprzętem
laboratoryjnym i aparaturą pomiarową.
Umiejętności
Odniesienie do efektów
kierunkowych
K_U01
U02 Przygotowuje odczynniki do pracy z materiałem
biologicznym.
K_U01; K_U04
U03 Przeprowadza izolacje i oczyszczanie białek różnymi
metodami.
K_U01; K_U04
U04 Wykonuje spektrofotometryczne oznaczenie
zawartości białka.
K_U04
U05 Przeprowadza rozdział białek metodą elektroforezy
wraz z barwieniem i utrwaleniem.
K_U04
U06 Dokumentuje i analizuje uzyskane foregramy.
K_U05
U07 Szacuje właściwości białek na podstawie ich
sekwencji aminokwasowej w bazach danych.
K_U06
U08 Wykonuje spektrofotometryczny pomiar aktywności
katalazy.
K_U04
2
Odniesienie do efektów
kierunkowych
Efekt kształcenia dla kursu
Kompetencje
społeczne
K01 Wykorzystuje udostępniony sprzęt laboratoryjny
zgodnie z zaleceniami.
K_K03
K02 Stosuje się do obowiązujących zasad BHP.
K_K07
K03 Sprawnie realizuje powierzone zadania poprzez
działanie samodzielne lub pracę w grupach.
K_K05
Organizacja
Forma zajęć
Ćwiczenia w grupach
Wykład
(W)
A
Liczba godzin
5
K
L
S
P
E
15
Opis metod prowadzenia zajęć
Wykłady obejmują podstawowe informacje na temat metod analizy molekularnej, metod izolacji i
oczyszczania materiału stosowanych w biologii eksperymentalnej. Zasada i zastosowanie
metody hybrydyzacji Western-Blott. Zasady i zastosowanie metody SELDI-TOF i MALDI-TOF.
Selektywne znakowanie substancji w żywych komórkach. Zastosowanie białka GFP. Zasada i
zastosowanie testu ELISA i metody mikromacierzy. Metody uzyskania trójwymiarowych obrazów
biomolekuł. Elektroforeza - rodzaje, zasady rozdziału i zastosowanie. Chromatografia - rodzaje,
zasady rozdziału i zastosowanie.
Ćwiczenia mają na celu zapoznanie studenta z zasadami pracy z materiałem biologicznym,
zasadami bezpiecznej pracy w laboratorium, pracy w warunkach sterylnych. Ponadto zapoznanie
z prostymi metodami izolacji substancji z materiału roślinnego oraz technikami analitycznymi ze
szczególnym uwzględnieniem spektrofotometrii oraz rozdziału elektroforetycznego
(spektrofotometryczne oznaczenie ilości białka, rozdział metodą elektroforezy 1D SDS-PAGE
wraz barwieniem, utrwalaniem i analizą wyników).
3
X
W01
W02
W03
W04
W05
W06
W07
W08
W09
W10
U01
U02
U03
U04
U05
U06
U07
U08
K01
K02
K03
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
Kryteria oceny
X
X
X
X
X
X
X
X
X
Inne
Egzamin
pisemny
Egzamin ustny
Praca pisemna
(esej)
Referat
Udział w
dyskusji
Projekt
grupowy
Projekt
indywidualny
Praca
laboratoryjna
Zajęcia
terenowe
Ćwiczenia w
szkole
Gry
dydaktyczne
E – learning
Formy sprawdzania efektów kształcenia
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
Ocena końcowa obejmuje oceny z ćwiczeń i z egzaminu (ćwiczenia 50% i
egzamin 50%)
Uwagi
Treści merytoryczne (wykaz tematów)
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Podział metod analizy molekularnej materiału biologicznego.
Metody izolacji i oczyszczania substancji.
Elektroforeza - rodzaje, zasady rozdziału i zastosowanie.
Wizualizacja i analiza rozdzielonych substancji metodą SDS PAGE i elektroforezy
natywnej.
Chromatografia - rodzaje, zasady rozdziału i zastosowanie.
Zasada i zastosowanie metody hybrydyzacji Western-Blot.
Zasady i zastosowanie metody SELDI-TOF i MALDI-TOF.
Selektywne znakowanie substancji w żywych komórkach.
4
9. Zastosowanie białka GFP.
10. Zasada i zastosowanie testu ELISA i metody mikromacierzy.
11. Metody uzyskania trójwymiarowych obrazów biomolekuł.
Wykaz literatury podstawowej
Amersham Biosciences: Proteomics. Principles and methods, Handbook, 2004
Bio-Rad: A Methods and Product Manual, 2009
Kozik A., Rąpała-Kozik M., Guevara-Lora I.: Analiza instrumentalna w biochemii. Wybrane
problemy i metody instrumentalnej biochemii analitycznej. Seria Wydawnicza Instytutu Biologii
Molekularnej Uniwersytetu Jagiellońskiego, Kraków 2001
Kęcki Z.: Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN, Warszawa 1998
Walkowiak B.: Techniki chromatografii cieczowej. Przykłady zastosowań. Amersham Pharmacia
Biotech. MORPOL, Lublin 2000
Proteomika. Red. A. Kraj, J. Silberring. Wydział Chemii UJ, Kraków 2004
Wykaz literatury uzupełniającej
Wprowadzenie do chemii białek. Red. A. Dubin. Wydział Biotechnologii UJ, Kraków 2003
Rasch D., Herrendorfer G.: Statystyczne planowanie doświadczeń. PWN, Warszawa 1991
Harris E.L.V., Angal S.: Protein purification methods. A practical approach, IRL Press, Oxford-UK
1995
Bilans godzinowy zgodny z CNPS (Całkowity Nakład Pracy Studenta)
Ilość godzin w kontakcie z
prowadzącymi
Ilość godzin pracy studenta
bez kontaktu z
prowadzącymi
Wykład
5
Konwersatorium (ćwiczenia, laboratorium itd.)
15
Pozostałe godziny kontaktu studenta z prowadzącym
5
Lektura w ramach przygotowania do zajęć
6
Przygotowanie krótkiej pracy pisemnej lub referatu po
zapoznaniu się z niezbędną literaturą przedmiotu
3
Przygotowanie projektu lub prezentacji na podany temat
(praca w grupie)
1
Przygotowanie do egzaminu
10
Ogółem bilans czasu pracy
45
Ilość punktów ECTS w zależności od przyjętego przelicznika
2
5