strona internetowa - Wydział Chemiczny
Transkrypt
strona internetowa - Wydział Chemiczny
dr inż. Agnieszka Potęga Politechnika Gdańska, Wydział Chemiczny Katedra Technologii Leków i Biochemii stanowisko: adiunkt miejsce pracy: budynek B Wydziału Chemicznego, pokój 108 tel.: +48 58 347-15-93 adres e-mail: [email protected] Zainteresowania naukowe: • rola aktywacyjnych i detoksykacyjnych przemian metabolicznych w mechanizmie działania i końcowym efekcie biologicznym związków przeciwnowotworowych • badania szlaków przemian metabolicznych związków przeciwnowotworowych w układach in vitro wobec różnych typów enzymów metabolizujących ksenobiotyki oraz w komórkach nowotworowych • wpływ potencjalnych leków przeciwnowotworowych na aktywność enzymów metabolizujących oraz badania mechanizmów hamowania przez nie ich aktywności katalitycznej (w szczególności: badania inhibicji typu mechanismbased cytochromów P450) • elektrochemiczna synteza i identyfikacja metabolitów I i II fazy biotransformacji Dorobek naukowy (z ostatnich 5 lat) Publikacje z listy JCR 1. Augustin, E.; Pawłowska, M.; Polewska, J.; Potęga, A.; Hołownia, A.; Mazerska, Z. (2013) Modulation of CYP3A4 activity and induction of apoptosis, necrosis and senescence by the anti-tumour imidazoacridinone C-1311 in human hepatoma cells. Cell Biol. Int. 37 (2): 109 – 120. 2. Wiśniewska, A.; Jagiełło, K.; Niemira, M.; Potęga, A.; Świst, M.; Henderson, J. C.; Skwarska, A.; Augustin, E.; Konopa, J.; Mazerska, Z. (2012) Diminished toxicity of C-1748, 4-methyl 9-hydroxyethylamino-1-nitroacridine, compared with its demethyl analog, C-857, in HepG2 cells, corresponds to its resistance to metabolism. Biochem. Pharmacol. 84: 30 – 42. 3. Potęga, A.; Dąbrowska, E.; Niemira, M.; Kot-Wasik, A.; Ronseaux, S.; Henderson, J. C.; Wolf, R.; Mazerska, Z. (2011) The imidazoacridinone antitumor drug, C-1311, is metabolized by FMOs but not cytochrome P450s. DMD 39 (8): 1423 – 1432. Doniesienia konferencyjne 1. Potęga, A. (2014) Electrochemistry meets enzymes: Investigation of the biotransformation pathway of C-1311 based on electrochemical simulation in comparison to in vitro methods. J. Clin. Toxicol. Proceeedings of 3rd International Summit on Toxicology & Applied Pharmacology, 2014, 4 (4): 40, wystąpienie ustne. 2. Potęga, A.; Hewelt-Belka, W.; Siewruk, O.; Zapała, K.; Mazerska, Z. (2014) Electrochemical simulation of enzymatic transformations studied for the selected antitumor acridine derivatives, Polskie Towarzystwo Chemii Medycznej, VI Konwersatorium Chemii Medycznej, Lublin 18 – 20.09.2014, str. 62 – 63, wystapienie ustne. 3. Mazerska, Z.; Mróz, A.; Bejrowska, A.; Potęga, A.; Borowa-Mazgaj, B.; Augustin, E. (2014) The II phase metabolism of endogenous and exogenous compounds, including antitumor chemotherapeutics, Polskie Towarzystwo Chemii Medycznej, VI Konwersatorium Chemii Medycznej, Lublin 18 – 20.09.2014, str. 31 – 32. 4. Mazerska, Z.; Mróz, A.; Bejrowska, A.; Potęga, A.; Augustin, E. (2014) Glucuronidation of antitumor agents - detoxification, mechanism of drug resistance or the prodrug design? Studies on acridine antitumor agents in the light of clinical therapeutics, 9th Multidysciplinary Conference on Drug Research: Book of Abstracts, 2014, str. 7 – 8. 5. Fedejko-Kap, B.; Potęga, A.; Mazerska, Z. (2011) Reactive metabolites of acridinone antitumor agents, C-1311 and C-1305, are trapped within the active site of CYP1A2 and CYP3A4, causing irreversible enzymes inactivation. FEBS Journal. 278 (Suppl. 1, Late Abstract Book): 26. 6. Potęga, A.; Fedejko, B.; Jóźwiak, P.; Smoliński, T.; Konopa, J.; Mazerska, Z. (2010) Contribution of UDP-glucuronosyltransferases (UGTs) in metabolism of acridinone antitumor agents, C-1311, C-1305, and their less active structural analogues, C-1330 and C-1299. FEBS Journal. 277 (Suppl. 1): 294. 7. Fedejko, B.; Potęga, A.; Mazerska, Z. (2010) C-1305 inactivation of recombinant human cytochrome P450, CYP1A2 and CYP3A4, is due to mechanism-based inhibition. Acta Bioch. Pol. 57 (Suppl. 4): 59. 8. Potęga, A.; Fedejko, B.; Dąbrowska, E.; Konopa, J.; Mazerska, Z. (2009) Acridinone antitumor agents: C-1311, C-1330 and C-1305 are metabolized by flavin-containing monooxygenase isoenzymes: FMO1, FMO3 and FMO5 with different rates. Drug Metab. Rev. 41 (Late Breaking Abstract Suppl): 5. 9. Fedejko, B.; Jóźwiak, P.; Potęga, A.; Mazerska, Z. (2009) Acridinone antitumor agents, C-1305 and C-1299 are metabolized rather by flavin-containing monooxygenases and UDP-glucuronosyltransferases than cytochromes P450. Acta Bioch. Pol. 56 (Suppl. 3): 69. Aktualnie realizowany grant „Badania warunków powstawania i identyfikacja reaktywnych metabolitów pośrednich generowanych przez modelowe pochodne akrydonu o działaniu przeciwnowotworowym”. Grant NCN (konkurs SONATA 4), kierownik projektu: Agnieszka Potęga, termin realizacji: 02.07.2013 – 01.07.2016.