Białka

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej
Portalu www.szkolnictwo.pl
Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników wyłącznie
w zakresie własnego użytku osobistego oraz do użytku w szkołach podczas zajęd dydaktycznych. Kopiowanie, wprowadzanie zmian, przesyłanie, publiczne odtwarzanie
i wszelkie wykorzystywanie tych treści do celów komercyjnych jest niedozwolone. Plik można dowolnie modernizowad na potrzeby własne oraz do wykorzystania
w szkołach podczas zajęd dydaktycznych.
Białka – właściwości i funkcje
Miejsce białek wśród innych składników
chemicznych
Białka
• Związki organiczne ogrywające kluczową rolę w świecie istot
żywych
• Są to wielocząsteczkowe biopolimery, w skład których wchodzą:
węgiel, wodór, tlen, azot i często siarka
• Zbudowane z mniejszych podjednostek – monomerów- zwanych
aminokwasami
Aminokwasy
Są to podstawowe jednostki
budujące białka.
Zbudowane są z grupy
aminowej(1), grupy
karboksylowej(2), atomu wodoru
oraz ze specyficznego dla
każdego aminokwasu łańcucha
bocznego(4). Wszystkie te
elementy są skupione wokół
węgla α
W białkach powszechnie występuje
20 aminokwasów – różna liczba,
rodzaj oraz kolejność ułożenia
aminokwasów w białku jest
przyczyną różnorodności białek
występujących w przyrodzie
Formy aminokwasów
•
Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co
powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi
ułożeniami grup otaczających węgiel. Te dwie formy nazywa się
izomerami optycznymi. Jedna z form lustrzanych nosi nazwę Laminokwasu, druga – D-aminokwasu. W organizmach żywych występują
prawie wyłącznie L-aminokwasy
•
W roztworze wodnym o pH=7 (obojętnym) aminokwasy występują
w formie zjonizowanych cząsteczek. Grupa aminowa (-NH2)
przyłącza proton stając się dodatnio naładowaną grupą NH3+, a
grupa karboksylowa(COOH) oddaje proton, tworząc ujemnie
naładowaną grupę COO- . Taką formę nazywamy jonem
obojnaczym. Gdy pH roztworu ulega zmianie, zmienia się też stan
jonizacji cząsteczki aminokwasu. Gdy pH rośnie(zmniejsza się
stężenie jonów H+), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej
grupie NH3. Gdy pH spada (stężenie H+ rośnie), grupa aminowa
ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę
COOH.
Aminokwasy różnią się łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów
pozostaje niezmieniona.
Biorąc pod uwagę właściwości grupy bocznej aminokwasy można podzielić
na:
hydrofobowe np. alanina, leucyna i izoleucyna, metionina
hydrofilowe: cysteina, tyrozyna, treonina
Aminokwasy z łańcuchem bocznym niepolarnym, wykazują tendencję do
unikania kontaktu z wodą (posiadają właściwości hydrofobowe)
Aminokwasy, których łańcuch boczny jest polarny cechuje hydrofilowość
(wykazują powinowactwo do wody)
Podział aminokwasów
•
Bakterie i rośliny potrafią, w większości, same syntetyzować
aminokwasy z prostych związków
•
Ludzie i zwierzęta potrafią syntetyzować niektóre aminokwasy np.
glicynę, alaninę – aminokwasy te nazywamy aminokwasami
endogennymi
•
Te aminokwasy, których nie potrafimy sami wytworzyć, które zatem
musimy dostarczać z pożywieniem, noszą nazwę aminokwasów
egzogennych, np. walina, lizyna
•
Tylko pokarmy pochodzenia zwierzęcego zawierają białka
pełnowartościowe, ponieważ zbudowane są ze wszystkich
niezbędnych aminokwasów wykorzystywanych przez organizm
Jak powstają białka?
W wyniku połączenia cząsteczek aminokwasów powstaje białko.
Aminokwasy łączą się między sobą wiązaniem peptydowym, w
tworzeniu którego uczestniczy grupa karboksylowa (COOH)
jednego aminokwasu i grupą aminową (NH3) kolejnego
aminokwasu
Podział białek ze względu na ilość
aminokwasów tworzących dane białko
• W wyniku połączenia dwóch cząsteczek aminokwasów powstaje
dipeptyd
• Połączenie większej liczby aminokwasów prowadzi do
powstania polipeptydu
• Na jednym końcu każdego łańcucha polipeptydowego znajduje
się wolna grupa aminowa, na drugim zaś – wolna grupa
karboksylowa. Wszystkie pozostałe grupy biorą udział w
tworzeniu wiązania peptydowego
Struktury białkowe:
W strukturze cząsteczek białkowych można wyróżnić cztery
poziomy organizacji zwane rzędowością.
Wyróżniamy następujące struktury białek:
Pierwszorzędową
Drugorzędową
Trzeciorzędową
czwartorzędową
Struktura pierwszorzędowa
1-alanina, 2-walina, 3-seryna, 4-glutaminian,5-cysteina, 6-glutamina, 7-fenyloalanina, 8-metionina, 9-histydyna
itd
Jest to najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki, jest
wyznaczona przez sekwencję - kolejność aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana genetycznie
Struktura drugorzędowa
Jest to typ przestrzennego ułożenia głównego łańcucha
polipeptydowego na skutek tworzenia się wiązań
wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek
układają się w kształt α-helisy lub struktury arkusza
(harmonijki beta).
Struktura trzeciorzędowa
Jest efektem pofałdowania i
zwinięcia się łańcucha
polipeptydowego, mającego już
określoną strukturę dwurzędową.
Organizację trzeciorzędową białek
stabilizują wiązania wodorowe,
mostki dwusiarczkowe oraz jonowe
i hydrofobowe siły przyciągania
pomiędzy grupami bocznymi
aminokwasów
Struktura czwartorzędowa
Określa wzajemne ułożenie
dwóch lub większej liczby
łańcuchów polipeptydowych,
z których każdy ma już
określoną strukturę
pierwszo-, drugo-,
trzeciorzędową.
Strukturę czwartorzędową
ma cząsteczka hemoglobiny
– białko czerwonych
krwinek, które bierze udział
w transporcie tlenu
Denaturacja białek
To trwałe uszkodzenie struktury drugo-, trzecio- i czwartorzędowej,
w wyniku czego białko traci swoje właściwości biologiczne
Czynniki denaturacji:
• Wysoka temperatura (powyżej 50°C)
• promieniowanie rentgenowskie i jonizujące
• sole metali ciężkich
• silne kwasy i zasady
• rozpuszczalniki organiczne
Podział białek
Białka proste
A)Białka globularne –
rozpuszczalne w wodzie:
- Albuminy
- Globuliny
- Histony
B)Białka fibrylarne – włókienkowe nierozpuszczalne w wodzie:
- Kolagen – białko tkanki łącznej
- Keratyna – białko paznokci,
włosów
- Fibryna – powstająca w czasie
krzepnięcia krwi
-
-
-
-
Białka złożone(proteidy)
Posiadają grupę niebiałkową
połączoną z łańcuchem
polipeptydowym:
Fosfoproteidy( do łańcucha
białkowego dołączona jest reszta
kwasu fosforowego)
Glikoproteidy( do łańcucha
białkowego dołączone są
cukrowce)
Metaloproteidy (do łańcucha
białkowego dołączone są
metale)
Chromoproteidy (do łańcucha
białkowego dołączone są
barwniki)
Funkcja białek
• Są podstawowym materiałem budulcowym komórek i tkanek
organizmu
• Jako tzw. enzymy biorą udział w większości reakcji
zachodzących w organizmach żywych
• Biorą udział w transporcie różnych substancji np. hemoglobina
transportuje tlen i częściowo dwutlenek węgla
• Jako przeciwciała dają odporność organizmowi
• Są również materiałem energetycznym