Skutki niedoboru selenu u zwierząt

Skutki niedoboru selenu u zwierząt
STRESZCZENI
W
szystkie pierwiastki mają swoje miejsce w przyrodzie w postaci mikroelementów,
makroelementów i submikroelementów. Muszą być dostarczane do organizmu w odpowiednich ilościach oraz odpowiedniej postaci, tak aby mogły być łatwo przyswajalne dla
organizmu. Układając dawkę pokarmową trzeba brać pod uwagę nie tylko energię metaboliczną i zawartość białka strawnego, ale także zawartość submikroelementów, wśród nich
selenu. Selen jest przyswajalny dla organizmu w postaci selenometioniny oraz selenocysteiny, a także niektórych związków nieorganicznych. Selen w nadmiarze jest silną trucizną,
ale z drugiej strony jest pożądany jako niezbędny składnik paszy, ze względu na swoją rolę
metaboliczną.
WPROWADZENIE
W żywieniu bydła ważne jest zbilansowanie dawki pokarmowej, tak aby jej
skład chemiczny, poza związkami organicznymi uwzględniał także mikroelementy, makroelementy i submikroelementy, w sposób najbardziej optymalny
dla badanej pod tym względem grupy zwierząt. Do związków mineralnych niezbędnych w bardzo małych ilościach zalicza się takie pierwiastki, jak żelazo,
miedź, cynk, mangan, molibden, fluor, kobalt, jod, chrom, nikiel, krzem, wanad,
cynę i selen [1-3].
Selen jest przeciwutleniaczem wpływającym na zmniejszenie ilości wolnych
rodników w organizmie [2,3]. Selen odkrył w 1817 roku Jan J. Berzelius. Aż do
lat 30. XX wieku uważano, że pierwiastek ten ma wyłącznie działanie toksyczne, które stwierdzono u zwierząt domowych spożywających paszę o dużej zawartości tego pierwiastka. Dopiero w latach 50. XX wieku odkryto, że selen jest
niezbędnym składnikiem pożywienia zwierząt, a później, w 1973 roku, także
pożywienia człowieka [2,4]. Każdy organizm żywy, aby mógł funkcjonować
poprawnie, podczas swojego życia musi mieć stworzone warunki sprzyjające
jego działaniu. W przyrodzie wszystkie organizmy muszą rozmnażać się, pobierać pokarm oraz wydalać szkodliwe substancje przemiany materii. Aby te
wszystkie warunki mogły być spełnione, w organizmie musi być zachowana
homeostaza.
Agnieszka Karwacka1,*
Piotr Dullin2
Mariola Galbas2
Instytut Technologiczno-Przyrodniczy w
Falentach, Oddział w Poznaniu, Zakład
Odnawialnych Źródeł Energii, Poznań
2
Uniwersytet Przyrodniczy, Katedra Biochemii
i Biotechnologii, Zakład Diagnostyki Molekularnej, Poznań
1
Instytut
Technologiczno-Przyrodniczy
w Falentach, Oddział w Poznaniu, Zakład
Odnawialnych Źródeł Energii, ul. Biskupińska
67, 60-463 Poznań; tel.: (61) 820 33 31 wew. 271,
fax: (61) 820 83 81, e-mail: agnieszkakarwacka@
o2.pl
*
Artykuł otrzymano 21 marca 2013 r.
Artykuł zaakceptowano 25 sierpnia 2013 r.
Słowa kluczowe: selen, przeciwnowotworowe
działanie, zwierzęta domowe, bydło
Jedną z potrzeb jest zaspokojenie zapotrzebowania na składniki pokarmowe,
takie jak białko, witaminy, tłuszcze, cukry, wodę, mikroelementy, makroelementy i submikroelementy. Do tej ostatniej grupy należy selen, którego nadmiar
jest trujący, ale niedobór także wpływa niekorzystnie na rozwój organizmów żywych. W Nowej Zelandii stwierdzono, że podanie maciorkom doustnego wodnego roztworu selenianu sodu poprawiło wyraźnie ich płodność, zwiększyło
przyrosty jagniąt i obniżyło śmiertelność. W 1962 r. [2] opublikowano wyniki
produkcyjnego doświadczenia przeprowadzonego w Szkocji na kilkudziesięciu
farmach jagniąt hodowanych na glebach z niską zawartością tego pierwiastka;
grupę kontrolną stanowiły jagnięta z 72 farm, utrzymywanych na glebach o normalnym poziomie selenu. Zwierzętom z części farm o małej zawartości selenu
podskórnie wstrzykiwano co 4 tygodnie 3 mg selenu w postaci selenianu sodu,
uzyskując wyraźną zwyżkę przyrostów masy ich ciała. Na kilkunastu farmach,
gdzie w glebie było mało selenu, różnice między średnimi ciężarami jagniąt z
grupy kontrolnej i grupy otrzymującej selen wyniosły ponad 1 kg [2].
ODDZIAŁYWANIE NIEDOBORU SELENU NA KROWY
Niedobór selenu może być przyczyną wystąpienia zwyrodnienia mięśni, biegunek u młodego bydła, obumierania płodów u krów, zatrzymania
łożyska po porodzie oraz osłabienia zdolności rozpłodowych zwierząt [3].
Ponadto wykazano, że zwierzęta cierpiące na niedobór selenu są bardziej
Postępy Biochemii 60 (3) 2014
365
podatne na choroby nowotworowe [2,4]. U zwierząt żywionych paszami z dużym niedoborem selenu częściej
występowały skurcze mięśni, co może doprowadzić do
nagłych padnięć z powodu udaru serca [3,5,6]. Badania,
które były prowadzone na 140 krowach, które różniły się
zawartością selenu w osoczu krwi: do pierwszej grupy
(23,6% wszystkich badanych zwierząt), należały krowy z
niedoborem selenu, gdzie jego stężenie w osoczu krwi,
było poniżej 0,041 µg na ml; do drugiej grupy (39,3%
wszystkich krów) należały zwierzęta ze stężeniem zbliżonym do progowego (0,042-0,079 µg na ml) i do trzeciej
grupy (37,1% wszystkich badanych krów), należały zwierzęta z fizjologicznym stężeniem selenu w osoczu, powyżej 0,080 µg na ml.
Deficyt zawartości selenu u krów w okresie laktacji może
spowodować u cieląt rozwój tzw. choroby białych mięśni,
a w późniejszym okresie zwiększenie powikłań okołoporodowych oraz zaburzenia płodności. Wyniki pokazały, że
w grupie zwierząt, u których stężenie selenu było poniżej
progowego lub zbliżone do niego u większości krów wystąpiły objawy wyżej wymienionych chorób, przy ich braku w
populacji z fizjologicznym stężeniem selenu.
Innym wnioskiem wyciągniętym z wyników przeprowadzonych badań było stwierdzenie, że średnia zawartość
tłuszczu oraz białka w mleku była najwyższa u zwierząt o
stężeniu selenu 0,080 µg/ml i różniła się statystycznie od
grupy z niedoborem selenu [2,7,8]. Zawartość selenu we
krwi krów wynosiła 60,5 µg/ml, a w mleku 51,8 µg/ml.
Współczynnik korelacji był bardzo niski — 0,013. Wykazano, że poziom selenu może wzrosnąć w zależności od pory
roku i formy, w jakiej jest podawany zwierzętom [8].
WPŁYW SELENU NA INNE ZWIERZĘTA
Wzbogacając dawkę pokarmową psów w selen podawany w formie organicznej można było zaobserwować poprawę jakości nasienia samców. W doświadczeniach, które
było prowadzone na dorosłych psach, w karmie kontrolnej stężenie selenu wynosiło 0,11 ppm, natomiast w paszy
doświadczalnej 0,30 ppm. Wyniki prowadzonych badań
wskazały na to, że dodatek selenu do karm o niskiej jego zawartości pierwotnej wpływał korzystnie na jakość nasienia
i porost sierści. Analizując dietę domową psów oraz kotów
z przewlekłą chorobą nerek, stwierdzono, że u ponad 87%
chorych psów oraz 32% kotów zawartość selenu była za
mała w stosunku do zapotrzebowania prawidłowo funkcjonującego organizmu. Natomiast nadmiar selenu (5,04 mg/
kg s.m.) u psów spowalniał porost włosów, w porównaniu
ze zwierzętami, którym podawano optymalną dawkę (1,03
mg Se/kg s.m.) [9].
Rola selenu w organizmie może dotyczyć zarówno
ochrony lipidów przed utlenianiem, jak i udziału pierwiastki a w procesach detoksykacji organizmu. Wykazano na przykład, że ochrona cholesterolu we frakcji lipoprotein o niskiej gęstości (LDL) przed modyfikacją tlenową wynika zarówno z obecności komórkowej peroksydazy glutationowej (GSHPx), jak i innych selenoenzymów
zlokalizowanych w osoczu krwi, takich jak selenobiałka
P, które mają zdolność wiązania się ze śródbłonkiem. En-
366
zymy te mogą redukować aniony nadtlenowoazotynowe
oraz inne substancje utleniające LDL. Ponadto jedna z
sześciu znanych peroksydaz glutationowych nadtlenków
fosfolipidów (GSHPx) utlenia LDL. W trakcie badań prowadzonych na szczurach wykazano, że działanie selenu w układzie sercowo-naczyniowym może obejmować
również działanie utleniaczy, oddziaływanie z a-tokoferolem, detoksykację metali ciężkich oraz homocysteiny.
Stwierdzono m.in., że aktywność antyoksydacyjna selenu wpływa na apoptozę indukowaną przez oksysterole
w komórkach mięśni gładkich naczyń [10].
U wielu chorych na nowotwory obserwuje się obniżone
stężenia selenu w krwi. W obszarach, w których występuje
niska zawartość tego pierwiastka w glebie obserwuje się
szczególnie dużą częstotliwość występowania chorób nowotworowych u osób tam mieszkających, m.in. nowotworów sutka, skóry, płuc, pęcherza moczowego, guza jajnika
i macicy. Powszechnie znany jest mechanizm przeciwnowotworowego działania Se, związany głównie z jego antyoksydacyjnym działaniem polegającym na modulowaniu
aktywności czynników transkrypcyjnych prowadzących
do zahamowania wzrostu komórek nowotworowych.
Oprócz istotnej funkcji mechanizmu antyrodnikowego w
obronie przeciwnowotworowej podkreśla się znaczący
wpływ tego pierwiastka, w zależności od dawki stymulującej bądź hamującej, na aktywność cytotoksyczną komórek NK (ang. natural killers) pochodzących ze śledziony
zwierząt doświadczalnych, w stosunku do wrażliwych na
ich działanie guzów [11].
ASYMILACJA SELENU PRZEZ ROŚLINY
Pobrany przez rośliny jon Se(VI), bez chemicznej modyfikacji, jest szybko transportowany poprzez naczynia
drewna do pędów. Przyswajanie tej formy selenu rozpoczyna się w chloroplastach za pośrednictwem szlaku odpowiedzialnego za metabolizm siarczanów. W pierwszej
kolejności następuje redukcja Se(VI) do Se(IV), a następnie dzięki redukcji Se(II), przy udziale zredukowanego
glutationu (GSH), powstaje selenek [4,5]. Se(IV), oprócz
przekształcenia się do selenku może podlegać także innym przemianom. Na przykład rośliny uprawiane w
obecności Se(IV) utleniały ten związek do Se(VI). Natomiast powszechna u bakterii redukcja Se(VI) lub Se(IV)
do elementarnego selenu nie została stwierdzona u roślin
wyższych. W dalszym etapie szlaku wytwarzane są selenoaminkowasy (selenocysteina, selenometionina). Produkcja selenocysteiny ma najprawdopodobniej miejsce w
chloroplastach.
Uważa się, że asymilacja selenocysteiny w roślinach odbywa się podobnie jak u bakterii, u których jest ona przekształcana do selenometioniny; oba aminokwasy są niespecyficznie wbudowywane do białek, przyczyniając się
do toksyczności selenu. Włączenia selenoaminokwasów
do polipeptydów zachodzi poprzez niespecyficzne podstawienie selenocysteiny oraz selenometioniny w miejscach
odpowiednio — cysteiny i metioniny. Selenometionina
syntetyzowana w szlaku biosyntezy metioniny, może być
metylowana i przekształcona do dimetyloselenitu (DMSe),
a potem przekształcana w związki lotne (DMDSe). DMSe
www.postepybiochemii.pl
Tabela 1. Przykłady selenobiałek i ich funkcje.
Nazwa białka
Funkcja
Występowanie u ssaka
Komórkowa peroksydaza
glutationowa CGSH-PX [19]
przeciwutleniacz wewnątrzkomórkowy
wszystkie tkanki
Peroksydaza nadtlenków
lipidów phGSH-PX [19]
przeciwutleniacz błon komórkowych
wszystkie tkanki
Peroksydaza glutationowa pIHSHPX (selenoproteina) [20]
przeciwutleniacz zewnątrzkomórkowy
osocze, mleko, ciecz wodnista oka
Cytosolowa peroksydaza
glutationowa (cGPx, GPx-1) [21]
redukcja nadtlenków nieorganicznych (H2O2) i
nadtlenków organicznych (ROOH) z wytworzeniem kwasu
selenowego jako produkt pośredni; jest metaloenzymem i
bierze udział w redukcji nadtlenku wodoru z jednoczesnym
przekształceniem zredukowanego glutationu w jego formę osocze, mleko, ciecz wodnista oka
utlenioną; glutation w postaci utlenionej (peroksydaza
glutationowa) uczestniczy w pierwszej i drugiej linii
obrony przed wolnymi rodnikami; chroni komórki przed
powstającymi w procesie biochemicznym nadtlenkami
GSH-Px 2
GSH-Px-GI żołądkowo-jelitowa
peroksydaza glutationowa [22]
redukcja nadtlenków lipidowych powstających podczas
trawienia pokarmu w przewodzie pokarmowym
żołądek, jelita
Selenoperoksydazy, peroksydaza
glutationowa plemników (snGPx) [22]
enzym ten chroni DNA przed uszkodzeniami
oksydacyjnymi oraz uczestniczy w procesie
kondensacji chromatyny
plemniki
Peroksydazy żołądkowo
jelitowe giGSH-PX) [23]
przeciwutleniacz wewnątrzkomórkowy
układ pokarmowy
Peroksydaza glutationowa (klasyczna) [23]
neutralizuje nadtlenki organiczne w
większości komórek; magazyn selenu
wszystkie komórki organizmu
Dejodynaza jodotyroninowa Typ 1 [24]
katabolizm tyroksyny głównie do aktywnej trójodotyroniny nerki
Dejodynaza jodotyroninowa Typ 2 [25]
wzajemne przekształcanie hormonów tarczycy
mózg, przysadka mózgowa,
brunatna tkanka tłuszczowa
Dejodynaza typu 3 [26]
selenoenzym inaktywujący hormony tarczycy; jej synteza
zachodzi w komórkach już podczas rozwoju płodowego
tarczyca
Reduktaza tioredoksynowaTrxR1 [27]
Reduktaza mitochondrialna TrxR2 [27]
Reduktaza narządowo specyficzna TGR [27]
Syntetaza selenofosforanowa [28]
mitochondria
w jądrach wszystkich komórek
występujących w tkankach
wbudowanie selenocysteiny do selenobiałek
może być również alternatywnie wytwarzany w chloroplastach, poprzez przekształcenie selenometylometioniny do
dimmetyloseleniopionianu. Niektóre akumulujące selen
rośliny np.: Astragalus racemosus, produkują lotne związki
selenu w postaci DMDSe, który wytwarzany jest z metyloselenocysteiny. Związki selenu, uwalniane z tkanek nieakumulujących ten pierwiastek (np. lucerny siewnej) zidentyfikowano jako DMSe. Stwierdzono, że zarówno rośliny
akumulujące selen, jak i rośliny, które nie gromadzą tego
pierwiastka, wytwarzają lotne alkilowe pochodne selenu,
co prawdopodobnie stanowi mechanizm jego detoksykacji.
Ta właściwość roślin może być zastosowana jako metoda
fitoremediacji zanieczyszczonych selenem gleb. Innym wykorzystaniem roślin jest fitoakumulacja (metoda usuwania
skażeń środowiska przy udziale roślin, zdolnych do gromadzenia metali ciężkich w ilościach przekraczających potrzeby pokarmowe) [12].
Postępy Biochemii 60 (2) 2014
wszystkie tkanki
ŹRÓDŁA SELENU
Bogatym źródłem selenu są rośliny, takie jak pomidory,
ogórki, czosnek, cebula, kapusta, rośliny strączkowe, orzechy brazylijskie, kukurydza, jęczmień, soja oraz kiełki pszenicy, ryż i nasiona słonecznika. Najwięcej selenu u zwierząt
występuje w mięsie drobiu i tuńczyka oraz w żółtkach jaj,
w owocach morza, a wśród grzybów w drożdżach. Kiedy
dostarczamy go w pożywieniu to nie ma ryzyka przedawkowania [13].
SELEN W FARMACJI
Ze względu na groźne następstwa zdrowotne związane z niedoborem selenu, na rynku farmaceutycznym
pojawiło się wiele preparatów zawierających ten pierwiastek. Są to głównie preparaty wielowitaminowe i wie-
367
lomineralne. Biodostępność selenu w postaci związków
organicznych jest większa niż nieorganicznych. Preparatem doustnym tego pierwiastka oprócz drożdży selenowych bywa czasem selenometionina w żelatynowych
kapsułkach, rozcieńczana laktozą. Preparaty selenu znajdują również zastosowanie w zapobieganiu nowotworom oraz schorzeniom serca i układu krążenia. Ostatnio
stwierdzono pozytywny wpływ tego pierwiastka w leczeniu takich chorób jak AIDS i stwardnienie rozsiane.
Podczas stosowania tych preparatów należy zachować
jednak dużą ostrożność z uwagi na małą granicę między
dawką leczniczą a dawką toksyczną [14].
Składnikami preparatu Farmasel Eforte są witamina E
i selen. Witamina E jest przeciwutleniaczem, chroniącym
struktury komórkowe przed uszkodzeniami, a ponadto jest niezbędna dla prawidłowego metabolizmu tkanki mięśniowej oraz właściwego funkcjonowania układu
rozrodczego. Selen z kolei uczestniczy w metabolicznych
procesach oksydoredukcyjnych oraz odgrywa rolę kofaktora peroksydazy glutationu. Zarówno selen jak i witamina E oddziałują stymulująco na układ odpornościowy.
Preparat ten zapobiega dystrofii mięśni. Zalecane dawki
preparatu Farmacel Eforte dla zwierząt określono następująco: konie i bydło 0,75 ml–1,25 ml/szt. dziennie;
cielęta i źrebięta 0,75 ml–1,25 ml/szt. dziennie; tuczniki,
maciory prośne i karmiące 0,75 ml–1,25 ml/szt. dziennie; prosięta, owce, kozy 0,50 ml/szt. dziennie; drób 0,5
ml/10 sztuk na litr wody [15].
PRZEMIANY CHEMICZNE I TOKSYCZNOŚĆ SELENU
Selen w organizmach występuje w postaci: selenometioniny [16], selenocysteiny (SECIS) i w selenoproteinach.
Działanie toksyczne selenu jest wielotorowe, między innymi, ze względu na konkurencyjne działanie w stosunku do siarki w różnych związkach biologicznie czynnych.
Sole selenu należą do najbardziej toksycznych związków,
zwłaszcza w odniesieniu do organizmów wodnych. Zespół objawów narażenia na selen, nazywa się selenozą,
przejawia się on, niedokrwistością, zanikiem mięśnia sercowego, zesztywnieniem kończyn, ślepotą. U ludzi narażonych zawodowo na kontakt z selenem stwierdzono
działanie toksyczne przy stężeniu 0,2 mg/m3. Na uwagę
zasługuje fakt, że istnieje tylko niewielka rozpiętość między potrzebną dawką dla organizmu (50–200 μg/24 h), a
ilością toksyczną (700 μg/24 h). Szczególnie toksycznymi
związkami selenu są selenowodór (gaz o specyficznym
zapachu zgniłej rzodkwi) oraz chlorek selenu znajdujący
się w złożach siarki lub siarczków [17].
SELEN W ORGANIZMIE
Związki selenu dobrze wchłaniają się z przewodu pokarmowego (60%) i oddechowego, a wydalane są jako
chlorek selenu przez skórę. Selen odkładany jest w wątrobie i nerkach, przechodzi przez łożysko i przedostaje się
do płodu, znajduje się także we włosach i w paznokciach.
Najwydajniej ulega wydaleniu z moczem, słabiej z potem
oraz powietrzem wydechowym (powodując charakterystyczny zapach czosnku). Selen utrzymuje się w powietrzu rejonów miejskich i przemysłowych, w stężeniach
368
wielokrotnie większych niż naturalne, co powoduje jego
obecność w wielu surowcach i odpadach przemysłowych
[18]. Pierwiastek ten jest składnikiem wielu białek występujących w organizmach ssaków (Tab. 1) [19-28].
SELEN JAKO PIERWIASTEK STOSOWANY
W TERAPII NOWOTWORÓW
Pierwiastek ten jest uznany za jeden ze składników w
terapii antynowotworowej. Selen pełni funkcję ochronną
wobec witaminy E, współdziała z tą witaminą, a nawet
może częściowo ją zastępować, wiążąc wolne rodniki odpowiedzialne za zmiany nowotworowe [19-21].
Spożycie selenu w diecie nie wystarcza do zapobiegania nowotworom, dodatkowe dostarczenie selenu jest
bezwzględnie potrzebne. L-Selenometionina jest jednym
z korzystnych suplementów selenu w ludzkiej profilaktyce antynowotworowej [22]. Wyniki badań poziomu
selenu u krów, u których występowały stany zapalne
układu oddechowego, biegunki oraz schorzenia układu
rozrodczego, wykazywały obniżony poziom tego submikroelementu (we krwi od 0,28 µmol/l do 0,56 µmol/l).
Natomiast u zwierząt zdrowych średnia zawartość tego
pierwiastka w surowicy krwi wynosiła 0,67 µmol/l, co
pozwala wnioskować, że ten pierwiastek jest bardzo ważny w diecie krów [23].
Selen podawany myszom w ilości od 2 ppm do 5 ppm
nie wpływa toksycznie na zwierzęta. Podając gryzoniom
w wodzie pitnej tylko 1 ppm selenu opóźniono proces
wzrostu nowotworu sutka oraz zaobserwowano 10% spadek zapadalności na ten nowotwór [24].
ZWIĄZKI SELENU WYSTĘPUJĄCE W PRZYRODZIE
Selenit sodu. Nie poleca się stosowania nieorganicznej
postaci selenu typu selenit sodu lub selenian sodu, ponieważ organizm nie może ich właściwie przyswoić. Należy
bardzo uważać by nie przekroczyć dawki 60 µg dziennie
ponieważ może być ona toksyczna [25].
Selenometionina. Związek występujący w orzechu brazylijskim; jeden orzech zawiera 50 μg selenometioniny [25].
Selenocysteina (Sec). Budowę ma podobną do cysteiny, ale w miejscu atomu siarki obecny jest w selenocysteinie atom selenu. Białko zawierające przynajmniej jedną
resztę selenocysteinową określa się jako selenoproteinę.
Selenocysteina w przeciwieństwie do innych aminokwasów nie ma przypisanego kodu w ludzkim DNA. Reszta selenocysteinowa powstaje przez modyfikację seryny
związanej z tRNA i włączana jest do białek kotranslacyjnie, jest bowiem kodowana przez kodon UGA w mRNA.
UGA zazwyczaj jest kodonem stop i dekodowanie UGA,
aby oznaczał selenocysteinę, a nie sygnał terminacji
translacji, wymaga specyficznej struktury drugorzędowej
mRNA selenoprotein; obecności elementu insercyjnego o
charakterze pętli w obrębie 3´UTR, uwarunkowanego tak
zwanymi sekwencjami insercyjnymi Sec lub elementami
SECIS oraz kilku czynników trans i specjalnego tRNA z
antykodonem komplementarnym do UGA tRNA. Ten
www.postepybiochemii.pl
specyficzny rodzaj tRNA nie jest rozpoznawany przez
standardowy czynnik elongacyjny eEFIA, a przez specjalne białko eEFSEC wykazujące specyficzność zarówno
wobec struktur RNA, jak i wobec aminokwasu. Rekrutacja kompleksu Sec-tRNA-EF do rybosomu następuje
dzięki oddziaływaniu z białkiem wiążącym SECIS2,wykazującym specyficzność dla elementu SECIS w mRNA
selenoprotein [25].
6. Wierzbicka M, Bulska E, Pyrzyńska K, Wysocka I, Zachara BA, red
(2007) Selen pierwiastek ważny dla zdrowia, fascynujący dla badacza,
Wyd. Malamut, str. 114-156
Selen oddziałuje z rtęcią. Pierwiastek ten może neutralizować jej toksyczne działanie [25].
9. Mirowski A (2012) Selen w żywieniu psów i kotów. Magazyn Wet 21:
1339-1344
SKUTKI NIEDOBORU SELENU
Niedobór selenu może wpływać na znaczne obniżenie
zawartości całkowitego jodu w gruczole tarczycowym,
bez zmiany jego wagi [29]. W trakcie badań prowadzonych na grupie kobiet z nadczynnością tarczycy odkryto mechanizmy, w których niedobór selenu wpływa na
strukturę i funkcjonowanie tarczycy. Uczestniczą w tym
procesie dejodynazy typu I, II i III. Selen w dejodynazach
występuje w postaci selenocysteiny. Deficyt tego pierwiastka zmienia metabolizm dejodynazy typu I, poprzez
zahamowanie syntezy hormonów tarczycy. Towarzyszy
temu obniżenie aktywności dejodynazy typu II, spowodowane wzrostem stężenia tyroksyny w układzie krążenia i zaburzeniami aktywności układu antyoksydacyjnego związanego z peroksydazą glutationową [30].
Innym skutkiem niedoboru selenu jest zwiększenie umieralności zarodków zwierząt gospodarczych w
pierwszych 2–4 tygodniach po zapłodnieniu. To również
jedna z przyczyn zatrzymania łożyska i tworzenia się
cyst jajnikowych. W celu wyeliminowania powyższych
zaburzeń, produkty wielu firm paszowych zawierają
optymalny poziom selenu uwzględniający zapotrzebowanie różnych grup żywieniowych [31,32].
PODSUMOWANIE
Wszystkie związki chemiczne oraz pierwiastki muszą
być dostarczane organizmowi w odpowiednich proporcjach oraz w postaci umożliwiającej ich przyswojenie.
Selen jest submikroelementem, co znaczy, że jego ilość
w organizmie jest ściśle ograniczona i jego nadmiar jest
silnie toksyczny. Najlepiej jest on przyswajany w postaci
selenometioniny oraz selenocysteiny, które biorą udział
w wielu przemianach zachodzących w organizmie człowieka i zwierząt.
PIŚMIENNICTWO
1. Dymnicka M, Sokoła JL red (2001) Podstawy Żywienia Zwierząt, Wydawnictwo SGGW, Warszawa
2. Jamroz D, Podkówka W, Chachułowa J (2004) Żywienie zwierząt i paszoznawstwo, t. 3, PWN, Warszawa
3. Dymnicka M (2009) Żywienie zwierząt a jakość produktów pochodzenia zwierzęcego. Katedra Żywienia Zwierząt i Gospodarki Paszowej,
SGGW Zakład Biooceny Środków Żywienia Zwierząt, str. 368-369
4. Wesołowski M (2006) Selen-pierwiastek życia. Panacea 3: 12-16
5. Kimber C (2010) Rola związków mineralnych w żywieniu bydła. Kujawsko-Pomorski Ośrodek Doradztwa Rolniczego Minikowo, www.
kpodr.pl/index.php/produkcja-zwierzęca/44-bydo/367
Postępy Biochemii 60 (3) 2014
7. Ramisz A, Balicka-Ramisz A, Jastrzębski G (2012) Selenium concentration in dairy cows and it is influence on production traits. Acta Sci Pol
Zootech 11: 49-58
8. Dobrzański Z, Górecka H, Opaliński S, Chojnacka K, Kołacz R (2005)
Zawartość pierwiastków śladowych i ultra śladowych w mleku i krwi
krów. Medycyna Wet 61: 301-304
10.Zagrodzki P, Łaszczyk P (2006) Selen, a choroby układu sercowo-naczyniowego — wybrane zagadnienia. Postępy Hig Med Dośw 60:
624-631
11.Rogala B, Szczerbowski M, Żegleń S (1999) Znaczenie selenu w zjawiskach immunopatologicznych. Alergia Astma Immunol 4: 239-243
12.Bąkowska M, Balicka-Ramisz A, Hendzel D, Pilarczyk B, Semeniuk M,
Tomza-Marciniak A, Tylkowska A, Udała J (2010) Stężenie selenu w
glebie i wybranych narządach saren (Capreolus capreolus) z terenu województwa wielkopolskiego. Acta Sci Polon (Zootechnica) 9: 251-260
13.www.vetos.-farma.com.pl/farmasel-e-forte
14.Skóra-Sajko H (2012) Selen ważny składnik diety. Hodowca bydła 6:
18-19
15.Ryan-Harshman M, Ajdoori W (2005) The relevance of selenium to
immunity, cancer, and infectious/inflammatory diseases. Can J Diet
Pract Res 66: 98-102
16.Reid ME, Duffield-Lillico AJ, Garland L, Turnbull BW, Clark LC, Marshall JR (2002) Selenium supplementation and lung cancer incidence:
an update of the nutritional prevention of cancer trial. Cancer Epidemiol Biomarkers Prev 11: 1285-1291
17.Schrauzer GN (2000) Selenomethionine: a review of its nutritional significance, metabolism and toxicity. J Nutrition 130: 1653-1656
18.Jamroz D, red (2004) Żywienie zwierząt i paszoznawstwo. T.1, Fizjologiczne i biochemiczne podstawy żywienie zwierząt, str. 84
19.Kostrzewa-Tarnowska A (2009) Przeciwutleniacze w dietoterapii choroby nowotworowej. Zakład Dietetyki, Uniwersytet Przyrodniczy.
http://www.wco.pl/pp/files/download/Przeciwutleniacze w dietoterapii choroby nowotworowej.pdf
20.Włodarczyk R, Birkle B (2010) Selen chroniony - najbardziej efektywna
forma podaży selenu w żywieniu przeżuwaczy. Życie Wet 85: 238242.
21.Bombolewska K (2011) Enzymy antyoksydacyjne. www.ebiotechnologia.pl/Artykuły/Enzymy-antyoksydacyjne
22.Zwolak I, Zaporowska H (2005) Rola selenu oraz wybranych Se-białek
w organizmie człowieka. Annales Universitatis Marie Curie-Sklodowska. Lublin – Polonia. 60 suppl. 16: 457-460
23.Niemczyk S, Dudek M, Bartoszewicz Z, Szamotulska K, Woźniacki Ł,
Brodowska-Kania D, Niemczyk L, Małek W, Matuszkiewicz-Rowińska J (2013) Determining the enzymatic activities of iodothyronine5’deiodinases in renal medulla and cortex. Endokrynologia Polska 64:
182-185
24.Lewiński A (2008) Medycyna Praktyczna 8, http://www.mp.pl/artykuly/39272
25.Sroka J, Madeja Z (2009) Udział reaktywnych form tlenu i reduktazy
tioredoksyny w regulacji migracji komórek. Postepy Biochem 55: 145152
26.Eburon Organics USA, Inc. (2003) Why should I take a selenium supplement? www.eburon-organics.com
27.Minoia C, Ronchi A, Pigatto PD, Guzzi G (2010) Influence of selenium
and mercury on age-related cataracts in the brazylian Amazon. Environ Health Perspective http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/
PMC2974697/
28.Kurek Ł, Kleczkowski M, Lutnicki K, Banach A, Gołyński M (2011)
Udział selenu w przebiegu niektórych chorób bydła mlecznego. Życie
Wet 86: 604-607
369
29.Schrauzer GN (1980) Selen - ważny pierwiastek. Przegl Hodowlany
3: 14-21
31.Pressman AH, Buff S (2006) Witaminy i minerały. Przewodnik dla
każdego. Wydawnictwo Klub dla Ciebie, Warszawa
30.Zagrodzki P (2000) Wpływ niedoboru selenu na metabolizm hormonów tarczycy u dzieci z Polski Południowo-Wschodniej. Kraków Stat
Soft Polska, www.statsoft.pl
32.Dejneka W, Sworczak K, Obołończak L, Łukasiewicz J (2007) Klasyfikacja schorzeń tarczycy na podstawie stężenia selenu w surowicy
krwi. Rocznik PZH 58: 563-568
The effects of selenium deficiency in animals
Agnieszka Karwacka1,*, Piotr Dullin2, Mariola Galbas2
Institute of Technology and Life Sciences in Falenty, Branch in Poznań, Department of Renewable Energy Resources, 67 Biskupińska St., 60-463
Poznań, Poland
2
University of Life Sciences in Poznań, Institute of Biochemistry and Biotechnology, Department of Diagnosis Molecular, 11 Dojazd St., 60-632
Poznań, Poland
1
*
e-mail: [email protected]
Key words: selenium, anticancer action, pets, cattle
ABSTRACT
All mineral elements have their place in nature as macroelements, microelements and submicroelements. They should be delivered to the
organism in the proper composition and amount and in the form easy assimilated by the organism. Creating the food composition we should
take into account not only energy metabolism and digestible protein content, but also the content of minerals components, among them of selenium. Selenium is assimilated by the organism in the form of selenomethionine and selenocysteine as well as certain inorganic compounds.
This element in the excess is a poison, but on the other hand it is essential food component, because of its roles in the metabolism, as well as
anticancer factor and antioxidant.
370
www.postepybiochemii.pl