strona internetowa - Wydział Chemiczny

dr inż. Agnieszka Potęga
Politechnika Gdańska, Wydział Chemiczny
Katedra Technologii Leków i Biochemii
stanowisko: adiunkt
miejsce pracy: budynek B Wydziału Chemicznego, pokój 108
tel.: +48 58 347-15-93
adres e-mail: [email protected]
Zainteresowania naukowe:
•
rola aktywacyjnych i detoksykacyjnych przemian metabolicznych w mechanizmie
działania i końcowym efekcie biologicznym związków przeciwnowotworowych
•
badania szlaków przemian metabolicznych związków przeciwnowotworowych w
układach in vitro wobec różnych typów enzymów metabolizujących ksenobiotyki
oraz w komórkach nowotworowych
•
wpływ potencjalnych leków przeciwnowotworowych na aktywność enzymów
metabolizujących
oraz badania
mechanizmów
hamowania
przez nie
ich
aktywności katalitycznej (w szczególności: badania inhibicji typu mechanismbased cytochromów P450)
•
elektrochemiczna synteza i identyfikacja metabolitów I i II fazy biotransformacji
Dorobek naukowy (z ostatnich 5 lat)
Publikacje z listy JCR
1. Augustin, E.; Pawłowska, M.; Polewska, J.; Potęga, A.; Hołownia, A.; Mazerska,
Z. (2013) Modulation of CYP3A4 activity and induction of apoptosis, necrosis and
senescence by the anti-tumour imidazoacridinone C-1311 in human hepatoma
cells. Cell Biol. Int. 37 (2): 109 – 120.
2. Wiśniewska, A.; Jagiełło, K.; Niemira, M.; Potęga, A.; Świst, M.; Henderson, J. C.;
Skwarska, A.; Augustin, E.; Konopa, J.; Mazerska, Z. (2012) Diminished toxicity of
C-1748,
4-methyl
9-hydroxyethylamino-1-nitroacridine,
compared
with
its
demethyl analog, C-857, in HepG2 cells, corresponds to its resistance to
metabolism. Biochem. Pharmacol. 84: 30 – 42.
3. Potęga, A.; Dąbrowska, E.; Niemira, M.; Kot-Wasik, A.; Ronseaux, S.;
Henderson, J. C.; Wolf, R.; Mazerska, Z. (2011) The imidazoacridinone antitumor
drug, C-1311, is metabolized by FMOs but not cytochrome P450s. DMD 39 (8):
1423 – 1432.
Doniesienia konferencyjne
1. Potęga, A. (2014) Electrochemistry meets enzymes: Investigation of the
biotransformation pathway of C-1311 based on electrochemical simulation in
comparison to in vitro methods. J. Clin. Toxicol. Proceeedings of 3rd International
Summit on Toxicology & Applied Pharmacology, 2014, 4 (4): 40, wystąpienie
ustne.
2. Potęga, A.; Hewelt-Belka, W.; Siewruk, O.; Zapała, K.; Mazerska, Z. (2014)
Electrochemical simulation of enzymatic transformations studied for the selected
antitumor acridine derivatives, Polskie Towarzystwo Chemii Medycznej, VI
Konwersatorium Chemii Medycznej, Lublin 18 – 20.09.2014, str. 62 – 63,
wystapienie ustne.
3. Mazerska, Z.; Mróz, A.; Bejrowska, A.; Potęga, A.; Borowa-Mazgaj, B.; Augustin,
E. (2014) The II phase metabolism of endogenous and exogenous compounds,
including antitumor chemotherapeutics, Polskie Towarzystwo Chemii Medycznej,
VI Konwersatorium Chemii Medycznej, Lublin 18 – 20.09.2014, str. 31 – 32.
4. Mazerska, Z.; Mróz, A.; Bejrowska, A.; Potęga, A.; Augustin, E. (2014)
Glucuronidation of antitumor agents
- detoxification, mechanism of drug
resistance or the prodrug design? Studies on acridine antitumor agents in the light
of clinical therapeutics, 9th Multidysciplinary Conference on Drug Research: Book
of Abstracts, 2014, str. 7 – 8.
5. Fedejko-Kap, B.; Potęga, A.; Mazerska, Z. (2011) Reactive metabolites of
acridinone antitumor agents, C-1311 and C-1305, are trapped within the active
site of CYP1A2 and CYP3A4, causing irreversible enzymes inactivation. FEBS
Journal. 278 (Suppl. 1, Late Abstract Book): 26.
6. Potęga, A.; Fedejko, B.; Jóźwiak, P.; Smoliński, T.; Konopa, J.; Mazerska, Z.
(2010) Contribution of UDP-glucuronosyltransferases (UGTs) in metabolism of
acridinone antitumor agents, C-1311, C-1305, and their less active structural
analogues, C-1330 and C-1299. FEBS Journal. 277 (Suppl. 1): 294.
7. Fedejko, B.; Potęga, A.; Mazerska, Z. (2010) C-1305 inactivation of recombinant
human cytochrome P450, CYP1A2 and CYP3A4, is due to mechanism-based
inhibition. Acta Bioch. Pol. 57 (Suppl. 4): 59.
8. Potęga, A.; Fedejko, B.; Dąbrowska, E.; Konopa, J.; Mazerska, Z. (2009)
Acridinone antitumor agents: C-1311, C-1330 and C-1305 are metabolized by
flavin-containing monooxygenase isoenzymes: FMO1, FMO3 and FMO5 with
different rates. Drug Metab. Rev. 41 (Late Breaking Abstract Suppl): 5.
9. Fedejko, B.; Jóźwiak, P.; Potęga, A.; Mazerska, Z. (2009) Acridinone antitumor
agents, C-1305
and
C-1299 are metabolized rather by flavin-containing
monooxygenases and UDP-glucuronosyltransferases than cytochromes P450.
Acta Bioch. Pol. 56 (Suppl. 3): 69.
Aktualnie realizowany grant
„Badania warunków powstawania i identyfikacja reaktywnych metabolitów pośrednich
generowanych
przez
modelowe
pochodne
akrydonu
o
działaniu
przeciwnowotworowym”. Grant NCN (konkurs SONATA 4), kierownik projektu:
Agnieszka Potęga, termin realizacji: 02.07.2013 – 01.07.2016.