STRESZCZENIE PRACY

METODY SYNTEZY CIECZY JONOWYCH
STOSOWANYCH W REAKCJACH KATALIZOWANYCH
ENZYMATYCZNIE
DANG TRAN PHUONG THAO
Kierujący pracą: dr. inż. Monika Wielechowska
Wprowadzenie
Ciecze jonowe są znakomitymi rozpuszczalnikami dla reakcji katalizowanych
enzymatycznie. Są to sole, które mają temperaturą topnienia poniżej 100˚C, natomiast w
przypadku enzymów największe znaczenie mają ciecze o temperaturach topnienia
niższych od temperatury pokojowej (<20˚C) i nazywane są „niskotemperaturowymi
cieczami jonowymi” (RTIL).
Wyniki i dyskusja
Z punktu widzenia ekologii, ciecze jonowe to nowe media reakcyjne, które nie powodują
rozprzestrzeniania się szkodliwych odpadów i spełniają wymagania stawiane „zielonym
rozpuszczalnikom”, czyli spełniące wszystkie kryteria „Zielonej Chemii ”. Ciecze jonowe
mogą zastępować rozpuszczalniki organiczne ponieważ w porównaniu z nimi, enzymy
wykazują większą aktywność, stabilność oraz selektywność. Drugą ogromną zaletą IL jest
możliwość sterowania właściwościami fizykochemicznymi przez odpowiedni dobór
kationu i anionu, są to tzw. „rozpuszczalniki projektowalne”. Jako media reakcyjne IL
wykazują duże możliwości rozpuszczenia różnych substratów, szczególnie tych mających
dużą polarność. Dodatkowo, istnieje możliwość wielokrotnego zastosowania układu ILenzymu bez obniżenia aktywności, selektywności biokatalizatora. W związku z tym ciecze
jonowe znajdują coraz szersze zastosowanie w otrzymywaniu optycznie czynnych
związków. Synteza cieczy jonowych na ogół składa się z dwóch etapów, tworzenia soli
halogenkowych, a następnie wymiany anionu. Jest to dosyć prosta synteza, jednakże
istnieją pewne wymagania co do temperatury reakcji, pH i sposób oczyszczania aby
zapobiec deaktywacji enzymów w trakcie stosowania, co niestety prowadzi do
zmniejszenia wydajność.
Wnioski
Celem pracy było dokonanie wyczerpującego przeglądu literatury źródłowej dotyczącej
właściwości oraz metod otrzymywania cieczy jonowych, które mogą być stosowane w
reakcjach katalizowanych enzymatycznie. Na podstawie przeprowadzonych badań
literaturowych stwierdzono, że te IL mogą z powodzeniem być stosowane w reakcjach
katalizowanych przez enzymy z różnych klas, a szczególnie przez lipazy. Enzymy te
pozwalają na prowodzenie regio- i enancjoselektywnych reakcji hydrolizy,
transestryfikacji, itp. Inne grupy enzymów które także wykazują wysoką aktywność w IL
są oksydoreduktazy, a zwłaszcza dehydrogenazy.
Literatura
1. Park, S. and Klazlauskas, R.J., Current Opinion in Biotechnology, 2003, 14, 432-437.
2. Park, S. and Klazlauskas, R.J., J.Org.Chem, 2001, 66, 8395-8401.
3. Paul A., Mandal P.K., Samanta A., Chem.Phys.Lett., 2005, 402, 375-379.
4. Jonathan G. Huddleston, Heather D. Willauer., Chem.Commun., 1998, 1765-1766.
5. M. Mori, R. Gomez Garcia, M.P. Belleville., Catalysis Today, 2005, 104, 313-317.
6. Pierre Bonhote, Ana-Paula Dias., Inorg. Chem, 1996, 35, 1168-1178.
7. SHAN Haixa, LU Yang., Chin. J. Catal., 2010, 31, 289-294.
8. Toshiyuki Itoh, Yuichi Matsushita, Yoshikazu Abe., Chem. Eur. J., 2006, 12, 92289237.
9. Toshiyuki Itoh, Shihui Han, Yuichi Matsushita, Shuichi Hayase., Green Chem., 2004, 6,
437-439.
10. Yoshikazu Abe, Keisuke Kude,Shuichi Hayase., Journal of Molecular Catalysis B:
Enzymatic , 2008, 51, 81-85.