Skrypt 7 – Trawienie

Układ pokarmowy – skrypt
Układ pokarmowy składa się z przewodu pokarmowego oraz dodatkowych gruczołów
wydzielających enzymy i płyny niezbędne w procesach trawienia. Do przewodu pokarmowego
zalicza się jamę ustną, gardło, przełyk, żołądek, jelito cienkie (dwunastnica, jelito czcze, jelito
kręte), jelito grube (jelito ślepe, okrężnica, odbytnica) oraz odbyt. Dodatkowe gruczoły biorące
udział w trawieniu to : gruczoły ślinowe (enzymy), komórki żołądka (enzymy), wątroba i
pęcherzyk żółciowy (żółć) oraz trzustka (enzymy). Główną funkcją układu pokarmowego jest
trawienie pokarmu, wchłanianie oraz usuwanie zbędnych produktów.
U większości kręgowcow trawienie to process wieloetapowy. Ogólnie można go podzielić na
cztery procesy:
1. Pobieranie pokarmu (jama ustna)
2. Obróbka mechanicza i chemiczna (enzymatyczna) (jama ustna, żoładek, dwunastnica)
3. Absorpcja składników odżywczych – osmoza, dyfuzja oraz transport aktywny (jelito
cienkie, część jelita grubego)
4. Wydalanie (końcowy odcinek jelita grubego)
Większość spożywanego pokarmu nie może być wchłonięta bez uprzedniego rozkładu
enzymatycznego. Trawienie jest to proces enzymatycznego rozkładu cząsteczek w przewodzie
pokarmowym. Enzymy to cząsteczki białkowe produkowane przez nasz organizm, tzw
katalizatory. Wszystkie enzymy trawienne to hydrolazy, które rozkąłdają cząsteczki zawarte w
pokarmie (substraty) poprzez rozerwanie wiązań w cząsteczkach przy udziale wody, co pozwala
na rozkład związków z postaci polimerów do postaci monomerów.
Działanie hydrolaz można przedstawić ogólnie jako: AB + H2O → A-H + B-OH
gdzie:
AB – substancja ulegająca hydrolizie
BH i AOH – produkty hydrolizy
Hydrolazy są enzymami bardzo specyficznymi. Każdy enzym hydrolizuje rozkład tylko jednego
typu substratu. Aby enzym mógł działać niezbędne są optymalne warunki dla jego działania.
Rysunek przedstawia miejsca produkcji specyficznych enzymów trawiennych. W gruczołach
ślinowych produkowana jest amylaza ślinowa – niezbędna podczas trawienia skrobii. W żołądku
produkowana jest pepsyna (w obecności HCl) – trawienie białek. W wątrobie powstaje kwas
żółciowy i sole kwasu żółciowego niezbędne w emulsyfikacji tłuszczy w jelicie cienkim.
Trzustka odpowiedzialna jest za produkcję m.in. lipazy trzustkowej (trawienie tłuszczy),
amylazy trzustkowej (trawieni skrobii) oraz prekursorów proteaz: trypsynogenu i
chymotrypsynogenu aktywowanych w dwunastnicy do trypsyny i chymotrypsyny poprzez
odpowiednio enterokinazę i trypsynę .
Amylazy – grupa enzymów zaliczanych do hydrolaz, rozkładających skrobię i inne
polisacharydy (np glikogen) do dwu i trójsacharydów, konwertowanych potem do glukozy przez
inne enzymy. U ludzi i zwierząt głównymi amylazami są α-amylazy. Występują w soku
trzustkowym (amylaza trzustkowa) i w ślinie (amylaza ślinowa - ptialina). α-amylaza
hydrolizuje wiązanie α-(1-4) glikozydowe amylozy (jednego ze skłądników skrobii) prowadząc
do wytworzenia maltozy i dekstryny.
Warunki optymalne dla amylazy ślinowej to pH 6,7 - 7, temperatura ok 37C oraz obecność
jonów chlorkowych oraz wapniowych . Amylaza ślinowa jest inaktywowana w żołądku w
kwaśnym pH soku żołądkowego.
Amylaza trzustkowam podobnie jak amylaza ślnowa hydrolizuje wiązania α(1-4) glikozydowe
wielołańcuchowych polimerów cukrowych (np amylozy) prowadząc do powstannia, maltotriozy
i maltozy.
Celuloza to wielocukier zbudowany z reszt glukozy połączonych wiązaniami β(1→4)
glikozydowymi. Dlatego zwierzęce amylazy nie są w stanie hydrolizować celulozy.
Proteazy (peptydazy, proteinazy) to enzymy hydrolizujące białka. Rozkład białek zachodzi
poprzez rozrywanie wiązań peptydowych pomiędzy aminokwasami. Niektóre z proteaz usuwają
krańcowe aminokwasy z białek czy peptydów i są nazywane egzopeptydazami (jak
aminopeptydazy, czy karboksypeptydaza A). Inne rozrywają wiązania peptydowe wewnątrz
białek – endopeptydazy (trypsyna, chymmotrypsyna, pepsyna, papaina czy elastaza)
Proteazy mogą być bardzo specyficzne w stosunku do substratu, który hydrolizują, jak proteaza
aktywująca protrombinę do trombiny w procesie krzepnięcia krwi. Proteazy w układzie
pokarmowym są mniej specyficzne i hydrolizują nie specyficzne białka, lecz poszczególne typy
wiązań pomiędzy aminokwasami.
Pepsyna – jest jedną z trzech głównych proteaz występujących u ludzi (poza trypsyną i
chymotrypsyną). Jest enzymem z grupy endopeptydaz, występuje w soku żołądkowym
człowieka i wielu gatunków zwierząt. Wydzielana jest przez przez komórki gruczołowe
(komórki główne) żołądka w postaci nieczynnego proenzymu - pepsynogenu, który w
środowisku kwaśnym (pH ok. 2 – HCl wydzielany przez komórki okładzinowe żołądka) lub pod
wpływem samej pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w aktywną postać. Pepsyna
hydrolizuje wiązania peptydowe białek powstałe z udziałem grup aminowych aminokwasów
aromatycznych jak fenyloalanina, tryptofan tyrozyna, aminokwasów kwaśnych oraz między
leucyną i waliną.
Wydzielanie pepsyny zachodzi pod wpływem bodźców jak np. obecność pokarmu w żołądku,
czy zakwaszenia błony śluzowej. Optymalnymi warunkami dla działania pepsyny jest
środowisko kwaśne, pH ok 2 oraz temperatura 37 °C - 42 °C. Aktywność pepsyny jest
nieodwracalnie hamowana w dwunastnicy w pH 8.
Trypsyna – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest
wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W
dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy
(wydzielanego przez komórki jelita – enterocyty) dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki
autokatalitycznej zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego
trypsynogenu.
Trypsyna należy do endopeptydaz. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych, w miejscach w
których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny. Optymalne warunki działania
trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C. Trypsyna jest wydzielana m.in. pod wpływem
cholecystokininy.
Chymotrypsyna - proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako
proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje aktywowany
przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Chymotrypsyna hydrolizuje
wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny
łańcuch boczny (tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna), oraz metioniny i leucyny,
Lipazy są te enzymy katalizujące hydrolizę tłuszczy należące do podtypu esteraz. Lipazy pełnią
rolę w trawieniu, transporcie i przekształcaniu lipidów pokarmowych.
Główną lipazą u ludzi jest lipaza trzustkowa (produkowana i wydzielana przez trzustkę), która
hydrolizuje trójglicerydy do monoglicerydów i dwoch reszt kwasów tłuszczowych.
Triacylglycerol + 2 H2O
2-monoacylglycerol + 2 fatty acid anions
Do trawienia tłuszczy niezędny jest process emulsyfikacji. Sole żółciowe produkowane przez
hepatocyty wątroby są przechowywane w pęcherzyku żółciowym i uwalniane do dwunastnicy,
gdzie opłaszczają duże krople tłuszczu, powodując ich rozpad do mniejszych kropel , Pozwala to
na bardziej efektywne działanie lipazy trzustkowej. Produkty trawienia tłuszczy (mono i
dwuglicerole oraz wolne kwasy tłuszczowe) razem z cholesterolem i solami kwasów żółciowych
tworzą amfipatyczne micelle, które są absorbowane przez enterocyty jelita. W odróżnieniu od
proteaz, lipaza trzustkowa jest wydzielana w forime aktywnej.
Ok 95% absorpcji skłądników odżywczych zachodzi w jelicie cienkim. Woda i elektrolity są
reabsorbowane głównie w jelicie grubym. Niektore witaminy, jak biotyna, czy witamina K są
produkowane prez bakterie w jelicie grubym i tam wchłaniane do krwi.