Enzymologia SYLABUS - BIOL-CHEM UWB

Enzymologia
SYLABUS
A. Informacje ogólne
Elementy sylabusu
Opis
Nazwa jednostki
prowadzącej kierunek
Nazwa kierunku studiów
Poziom kształcenia
Profil studiów
Forma studiów
Kod przedmiotu
Język przedmiotu
Uniwersytet w Białymstoku, Wydział Biologiczno-Chemiczny, Instytut Biologii
Rodzaj przedmiotu
Rok studiów /semestr
przedmiot obowiązkowy, moduł specjalnościowy biologia ogólna i molekularna
I rok / II semestr
Student powinien spełniać ramy kwalifikacji dla studiów I stopnia w dziedzinie nauk
biologicznych.
Wymagania wstępne
Liczba godzin zajęć
dydaktycznych z podziałem
na formy prowadzenia zajęć
Założenia i cele przedmiotu
Metody dydaktyczne oraz
ogólna forma zaliczenia
przedmiotu
biologia
studia drugiego stopnia
ogólnoakademicki
stacjonarne
0200-BS2-1ENZ
polski
wykład – 15 godz.
laboratoria – 15 godz.
Zadaniem przedmiotu „Enzymologia” jest przyswojenie przez studentów rozszerzonej
wiedzy o biokatalizatorach odgrywających pierwszoplanowe role w organizmach żywych,
w porównaniu z tą, która była podawana w ramach biochemii ogólnej. Dotyczy to zarówno
zagadnień teoretycznych jak i umiejętności praktycznych. Przedmiot „Enzymologia”
obejmuje następujące zagadnienia: budowa enzymów, mechanizmy ich działania, kinetyka
enzymatyczna, mechanizmy regulacji aktywności enzymów, metody ich izolowania i
badania.
Metody dydaktyczne: wykład, konsultacje, wykonywanie doświadczeń według instrukcji
podczas zajęć laboratoryjnych, analiza wyników
Formy zaliczenia przedmiotu: zaliczenie na ocenę laboratoriów, egzamin
Efekty kształceniai
1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów.
2. Student opisuje mechanizmy regulacji działania enzymów.
3. Student charakteryzuje rodzaje kinetyki enzymatycznej.
4. Student wykonuje doświadczenia, postępując zgodnie z dostarczonym protokołem.
5. Student posługuje się sprzętem niezbędnym do przeprowadzenia analiz
enzymatycznych, zgodnie z zasadami BHP.
Punkty ECTS
Bilans nakładu pracy
studentaii
Wskaźniki ilościowe
Data opracowania:
Odniesienie do kierunkowych
efektów kształcenia
K_W03
K_W04, K_U03,
K_W04, K_U03
K_W11, K_U01, K_U02, K_U11,
K_K02, K_K04, K_K05
K_W11, K_U01,
2
Ogólny nakład pracy studenta: 50 godz. w tym: udział w wykładach: 15 godz.;
udział w zajęciach laboratoryjnych: 15 godz.; przygotowanie się do zajęć, zaliczeń,
egzaminów: 16 godz.; udział w konsultacjach, zaliczeniach, egzaminie: 4 godz.
Nakład pracy studenta związany z zajęciami iii:
Liczba godzin
Punkty ECTS
34
1,4
wymagającymi bezpośredniego udziału nauczyciela
35
1,4
o charakterze praktycznym
28. 09. 2015
Koordynator
przedmiotu:
prof. dr hab. Sławomir Strumiło
SYLABUS
B. Informacje szczegółowe
Elementy składowe sylabusu
Nazwa przedmiotu
Enzymologia
Kod przedmiotu
Nazwa kierunku
Nazwa jednostki prowadzącej kierunek
Język przedmiotu
0200-BS2-1ENZ
biologia, studia drugiego stopnia
Wydział Biologiczno-Chemiczny UwB, Instytut Biologii
polski
Rok studiów/ semestr
pierwszy rok, drugi semestr (letni)
Liczba godzin zajęć dydaktycznych oraz
forma prowadzenia zajęć
Prowadzący
15 godz., wykład
Treści merytoryczne przedmiotu:
1. Ogólne informacje o enzymach: moc katalityczna, swoistość,
działanie w warunkach fizjologicznych, regulacja aktywności.
Zarys historyczny rozwoju enzymologii. Rola enzymów oraz ich
zastosowania. Metody oznaczania aktywności enzymów, jednostki
aktywności.
2. Systematyka enzymów. Lokalizacja enzymów w komórce.
Izoenzymy. Metody izolowania i oczyszczania enzymów, kryteria
jednorodności. Zasady pracy z enzymami.
3. Budowa enzymów, poziomy organizacji strukturalnej ich części
białkowej. Centrum aktywne. Strukturalne podstawy swoistości.
Koenzymy i kofaktory. Metaloenzymy. Stabilizacja struktury i
aktywności enzymów.
4. Termodynamiczny aspekt aktywności enzymów. Etapy katalizy
enzymatycznej. Molekularne mechanizmy działania enzymów na
przykładzie: lizozymu, chymotrypsyny, karboksypeptydazy A,
polimerazy DNA. Rola oraz identyfikacja grup czynnych w
centrach aktywnych.
5. Kinetyka enzymatyczna prestacjonarna i stacjonarna. Zależności
aktywności enzymów od temperatury, pH, stężenia substratów i
kofaktorów. Początkowa szybkość reakcji. Kinetyka według
równania Michaelis-Menten, jej uwarunkowania. Metody
oznaczania wartości Ks, Km, Vmax. Odchylenia od kinetyki
michaelisowskiej.
6. Formalne mechanizmy reakcji wielosubstratowych oraz ich
kinetyczna identyfikacja. Hamowanie aktywności enzymów.
Rodzaje inhibitorów oraz typy inhibicji: kompetycyjny,
niekompetycyjny, mieszany. Metody oznaczania wartości Ki.
Aspekt praktyczny stosowania inhibitorów.
7. Mechanizmy regulacji aktywności enzymów. Regulacja
izosteryczna, jej przykłady. Regulacja allosteryczna. Podstawy
strukturalne oraz przejawy kinetyczne allosterii. Kooperacyjność
dodatnia oraz ujemna. Współczynnik Hill’a. Mechanizmy działania
enzymów allosterycznych: modele MWC, KNF i in. Przykłady
enzymów allosterycznych.
8. Modyfikacje kowalencyjne jako mechanizm regulacji
aktywności enzymów. Fosforylacja-defosforylacja oraz inne typy
modyfikacji. Przykłady enzymów regulowanych w ten sposób.
Efekty kształcenia:
1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów.
2. Student opisuje mechanizmy regulacji działania enzymów.
3. Student przedstawia rodzaje kinetyki enzymatycznej.
Efekty kształcenia wraz ze sposobem ich
weryfikacji
Opis
prof. dr hab. Sławomir Strumiło
Sposoby weryfikacji:
1. Egzamin pisemny podsumowujący przedmiot (pytania otwarte
opisowe).
Forma i warunki zaliczenia
przedmiotu
Wykaz literatury podstawowej
i uzupełniającej
1. Obecność na zajęciach (dopuszcza się możliwość opuszczenia
jednego wykładu).
2. Pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów.
3. Pozytywna ocena egzaminu.
Literatura podstawowa:
1. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN,
Warszawa, 1989.
2. Bryła J. - Regulacja metabolizmu komórki. PWN, Warszawa,
1989.
Literatura uzupełniajaca:
1. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemia. PWN,
Warszawa, 2009.
2. Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ.
Press, Oxford, 2001.
……………………………….
podpis osoby składającej sylabus
SYLABUS
C. Informacje szczegółowe
Elementy składowe sylabusu
Nazwa przedmiotu
Enzymologia
Kod przedmiotu
Nazwa kierunku
Nazwa jednostki prowadzącej kierunek
Język przedmiotu
0200-BS2-1ENZ
biologia, studia drugiego stopnia
Wydział Biologiczno-Chemiczny UwB, Instytut Biologii
polski
Rok studiów/ semestr
pierwszy rok, drugi semestr (letni)
Liczba godzin zajęć dydaktycznych oraz
forma prowadzenia zajęć
Prowadzący
Treści merytoryczne przedmiotu:
15 godz., laboratoria
Efekty kształcenia wraz ze sposobem ich
weryfikacji
Forma i warunki zaliczenia
przedmiotu
Wykaz literatury podstawowej
i uzupełniającej
Opis
mgr Urszula Czyżewska
1. Klasy enzymów według typu katalizowanej reakcji. Mechanizm
działania enzymów. Etapy katalizy enzymatycznej. Sposoby
wyrażania aktywności enzymów – ćwiczenia rachunkowe.
2. Dehydrogenaza mleczanowa - budowa i funkcje. Reakcja
katalizowana przez dehydrogenazę mleczanową. Izolacja enzymu z
tkanki mięśniowej.
3. Metody oczyszczania białek, kontrola i ocena poszczególnych
etapów oczyszczania. Sposoby stabilizacji oczyszczonych
enzymów. Pomiar zawartości białka metodą biuretową.
Frakcjonowanie siarczanem amonu. Oznaczanie aktywności LDH
w uzyskanym ekstrakcie.
4. Różnorodne metody elektroforetyczne. Formy molekularne
enzymów. Genetyczne podłoże i znaczenie istnienia izoenzymów.
Rozdział elektroforetyczny izoenzymów dehydrogenazy
mleczanowej. Lokalizacja izoenzymów LDH na żelu przy pomocy
metody tetrazolowej.
5. Rodzaje kinetyki reakcji enzymatycznych. Czynniki i procesy
wpływające na aktywność enzymów. Aktywatory i inhibitory oraz
typy hamowania enzymów. Enzymy allosteryczne. Badanie
zależności aktywności LDH od temperatury oraz stężenia
substratu. Graficzne przedstawianie danych. Obliczanie wartości
Km i Vmax w oparciu o uzyskane dane eksperymentalne
Efekty kształcenia:
1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów.
2. Student przedstawia rodzaje kinetyki enzymatycznej.
3. Student wykonuje doświadczenia postępując zgodnie z
dostarczonym protokołem.
4. Student posługuje się sprzętem niezbędnym do przeprowadzenia
analiz enzymatycznych, zgodnie z zasadami BHP.
Sposoby weryfikacji:
1. Bieżąca kontrola stanu wiedzy studentów przed zajęciami
(wejściówki).
2. Jeden przekrojowy sprawdzian pisemny w formie testu
zamkniętego.
3. Bieżąca ocena pracy zespołowej podczas analizy uzyskanych w
trakcie zajęć wyników.
4. Przygotowanie sprawozdania z wykonanych zadań.
1. Obecność na wszystkich zajęciach.
2. Pozytywna ocena pracy studenta podczas zajęć.
3. Pozytywna ocena sprawozdania z przeprowadzonych
doświadczeń.
4. Pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów (pozytywna ocena
sprawdzianu testowego).
Literatura podstawowa:
1. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN,
Warszawa, 1989.
2. Bryła J. - Regulacja metabolizmu komórki. PWN, Warszawa,
1989.
Literatura uzupełniajaca:
1. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemia. PWN,
Warszawa, 2009.
2. Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ.
Press, Oxford, 2001.
……………………………….
podpis osoby składającej sylabus
i
Opis zakładanych efektów kształcenia w zakresie wiedzy, umiejętności i kompetencji społecznych, z uwzględnieniem form zajęć.
Uwzględnia się tylko efekty możliwe do sprawdzenia (mierzalne / weryfikowalne).
ii Przykładowe rodzaje aktywności: udział w wykładach, ćwiczeniach, przygotowanie do zajęć, udział w konsultacjach,
realizacja zadań projektowych, pisanie eseju, przygotowanie do egzaminu. Liczba godzin nakładu pracy studenta powinna
być zgodna z przypisanymi do tego przedmiotu punktami ECTS wg przelicznika : 1 ECTS – 25÷30 h.
iii Zajęcia wymagające bezpośredniego udziału nauczyciela są to tzw. godziny kontaktowe (również te nieujęte w rozkładzie
zajęć, np. konsultacje lub zaliczenia/egzaminy). Suma punktów ECTS obu nakładów może być większa od ogólnej liczby
punktów ECTS przypisanej temu przedmiotowi.