Założenia programowe
Transkrypt
Założenia programowe
Załącznik nr 1 do Uchwały Rady Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego z dnia 21 czerwca 2011 r. Program stacjonarnych studiów kierunku BIOCHEMIA STUDIA PIERWSZEGO STOPNIA I. Wymagania ogólne Studia trwają trzy lata i obejmują zajęcia w łącznym wymiarze minimalnym 2325 godzin. Minimalna liczba punktów ECTS (European Credit Transfer System) uzyskiwanych przez absolwenta wynosi 180. Studia kończą się uzyskaniem licencjatu z biochemii. Warunkiem otrzymania licencjatu jest: - zaliczenie kursów przewidywanych przez program studiów, - przedstawienie pozytywnie ocenionej pracy licencjackiej, - zdanie w wynikiem pozytywnym egzaminu licencjackiego. II. Ogólna konstrukcja programu Program studiów obejmuje przedmioty trzech grup: A. Przedmioty kształcenia ogólnego B. Przedmioty podstawowe C. Przedmioty kierunkowe W obrębie kaŜdej grupy przedmiotów występują: - przedmioty obowiązkowe dla wszystkich studentów danego rocznika, których łączny wymiar godzinowy jest ściśle określony, - przedmioty, które student wybiera stosownie do swojego indywidualnego toku studiów; spełniając warunek realizacji określonego minimalnego obciąŜenia godzinowego. W grupie przedmiotów podstawowych, większość jest obowiązkowa dla wszystkich studentów i ma na celu dostarczenie uniwersalnych podstaw przyrodniczych dla dalszego toku studiów. Ponadto studenci dobierają takie przedmioty, które mają znaczenie fundamentalne dla konkretnych bloków tematycznych (działów biochemii) w obrębie późniejszego kształcenia kierunkowego na poziomie zaawansowanym. Przedmioty kształcenia kierunkowego układają się na dwóch poziomach. Poziom pierwszy obejmuje obowiązkowe dla wszystkich studentów rozbudowane kursy podstaw biochemii i biologii molekularnej. Dalsze kształcenie odbywa się w blokach tematycznych poświęconych najwaŜniejszym działom biochemii, które student wybiera stosownie do swoich zainteresowań. W celu zrealizowania wymaganego minimalnego obciąŜenia godzinowego, konieczny jest wybór 1 trzech bloków tematycznych. Tym samym system ten nie generuje wąskiej specjalizacji, która byłaby niepoŜądana na szczeblu studiów pierwszego stopnia. KaŜdy blok tematyczny otwierają dwa duŜe kursy wiodące, obowiązkowe dla studentów, którzy wybrali dany blok. Bloki zawierają ponadto kursy uzupełniające, które student, uczestniczący w danym bloku tematycznym, wybiera tak, aby zrealizować wymagane dla danego bloku minimalne obciąŜenie godzinowe. Modułowa organizacja programu studiów pozwala w sposób przejrzysty przypisać określone cele dydaktyczne konkretnym latom i semestrom (patrz p. VI). a jednocześnie oferuje studentom moŜliwość indywidualnego, zgodnego z zainteresowaniami doboru zajęć. III. Grupy przedmiotów i minimalne obciąŜenia godzinowe A. Przedmioty kształcenia ogólnego B. Przedmioty podstawowe C. Przedmioty kierunkowe Razem Praca licencjacka Razem 300 godz./ 15 ECTS 975 godz./ 78 ECTS 1050 godz./ 78 ECTS 2325 godz. /171 ECTS 9 ECTS 180 ECTS IV. Wykaz przedmiotów w grupach A. Przedmioty kształcenia ogólnego ECTS 210 godz. 9 5 2 2 ≥ 90 godz. ≥6 4 3 2 1 Obowiązkowe 855 godz. Matematyka, fizyka i przedmioty pokrewne 270 godz. Matematyka 75 godz. Informatyka 45 godz. Statystyka 30 godz. Fizyka 60 godz. Biofizyka 60 godz. 68 23 6 4 3 5 5 - Obowiązkowe Lektorat 1 Wychowanie fizyczne Filozofia 120 godz. 60 godz. 30 godz. - Do wyboru Lektorat 2 60 godz. Zarys ekonomii 45 godz. UŜytkowe programy komputerowe 30 godz. Ochrona własności intelektualnej 15 godz. Inne kursy z oferty programowej UJ (studiów I stopnia lub 1–3 roku studiów jednolitych) B. Przedmioty podstawowe - 2 Chemia Chemia ogólna i nieorganiczna Chemia organiczna Chemia fizyczna Biologia Biologia komórki Genetyka Biologia ewolucyjna Ekologia Mikrobiologia Bioinformatyka Bioetyka - Do wyboru Fizjologia roślin Fizjologia zwierząt i człowieka Immunologia Analityka chemiczna Podstawy chemii kwantowej 285 godz. 23 9 9 5 22 8 2 2 2 3 3 2 105 godz. 105 godz. 75 godz. 225 godz. 90 godz. 30 godz. 30 godz. 30 godz. 45 godz. 45 godz. 30 godz. 60 godz. 60 godz. 60 godz. 60 godz. 90 godz. ≥ 120 godz. ≥ 10 5 5 5 5 10 C. Przedmioty kierunkowe - Poziom I (obowiązkowy) Podstawy biochemii Podstawy biologii molekularnej Kierunki współczesnej biochemii 300 godz. 27 17 8 2 ≥ 750 godz. 51 180 godz. 90 godz. 30 godz. - Poziom II (do wyboru) Blok 1 (ZM + ZI): Biochemia i genetyka molekularna mikroorganizmów Kursy wiodące (obowiązkowe): Biochemia i fizjologia mikroorganizmów Biologia molekularna prokariontów Kursy uzupełniające (do wyboru): Wirusologia molekularna Mikrobiologia ekologiczna Mikrobiologia przemysłowa Praktikum z genetyki molekularnej bakterii Mikrobiologia komórkowa Bakteryjne choroby infekcyjne i ich modele Molekularne metody diagnostyczne chorób infekcyjnych Pracownia licencjacka 3 ≥ 250 godz. ≥ 17 75 godz. 60 godz. 6 4 30 godz. 15 godz. 15 godz. 2 1 1 60 godz. 15 godz. 3 1 30 godz. 2 15 godz. 30 godz. 1 2 Blok 2 (ZBchF + ZBchA, ZBf, ZFBchR, PBfK, ZBBO): Biochemia fizyczna i strukturalna ≥ 250 godz. ≥ 17 Kursy wiodące (obowiązkowe): Biochemia fizyczna 105 godz. 8 Chemia i struktura kwasów nukleinowych 30 godz. 2 Kursy uzupełniające (do wyboru): Enzymologia molekularna 60 godz. 4 Chemia białek 30 godz. 2 Biofizyka białek 60 godz. 4 Biofizyka lipidów i błon biologicznych 30 godz. 2 Biofizyka komórki 45 godz. 3 Bioenergetyka molekularna 60 godz. 3 Modelowanie molekularne 60 godz. 4 Pracownia licencjacka 30 godz. 2 Blok 3 (ZBchA + ZBf, ZFBchR): Biochemia analityczna i stosowana Kursy wiodące (obowiązkowe): Biochemia analityczna Preparatyka i analityka białek Kursy uzupełniające (do wyboru): Bioelektrochemia Chromatografia gazowa Proteomika Białka immobilizowane Wstęp do bionanotechnologii Biosensory Białka rekombinowane Pracownia licencjacka ≥ 250 godz. ≥ 17 75 godz. 60 godz. 6 4 30 godz. 30 godz. 30 godz. 15 godz. 45 godz. 15 godz. 15 godz. 30 godz. 2 2 2 1 3 1 1 2 Blok 4 (ZFBchR+ ZBtR): Biochemia i genetyka molekularna roślin Kursy wiodące (obowiązkowe): Biochemia roślin 75 godz. Praktikum z genetyki molekularnej roślin 60 godz. Kursy uzupełniające (do wyboru): Bioenergetyka procesów fotosyntetycznych 30 godz. Fitochemia 30 godz. Metody fluorescencyjne w badaniach biologicznych 60 godz. Eksperymentalne modele układów biologicznych 30 godz. Substancje regulatorowe i przekazywanie sygnału w świecie roślin 30 godz. Metody chromatograficzne w anali- 4 ≥ 250 godz. ≥ 17 6 4 2 2 3 2 2 zie materiału roślinnego Pracownia licencjacka 30 godz. 30 godz. Blok 5 (ZBchK + ZBchO, ZBK, PBfK): Biochemia komórki Kursy wiodące (obowiązkowe): Biochemia komórki Sygnalizacja komórkowa Kursy uzupełniające (do wyboru): Biosynteza, sortowanie i degradacja białek Biochemia cyklu komórkowego Praktikum z cytochemii Biofizyka komórki Biomateriały w inŜynierii komórki Bezpośrednia międzykomórkowa wymiana bodźców biochemicznych Pracownia licencjacka Blok 6 (ZBtM + ZBchO, ZBchF, ZBK): Biochemia człowieka Kursy wiodące (obowiązkowe): Biochemia medyczna Wstęp do analityki medycznej Kursy uzupełniające (do wyboru): Neurochemia Biochemia krwi Wstęp do endokrynologii Wstęp do biotechnologii medycznej Toksykologia środowiska Biomateriały w inŜynierii komórki Pracownia licencjacka ≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS 75 godz. 60 godz. 6 4 45 godz. 15 godz. 40 godz. 45 godz. 15 godz. 2 1 2 3 1 20 godz. 30 godz. 1 2 ≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS 90 godz. 45 godz. 7 3 45 godz. 30 godz. 30 godz. 15 godz. 30 godz. 15 godz. 30 godz. 3 2 2 1 2 1 2 Blok 7 (ZBchK, ZBtR + ZFBchR, PGMW): Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna Kursy wiodące (obowiązkowe): Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna 105 godz. Geny i choroby genetyczne 30 godz. Kursy uzupełniające (do wyboru): Diagnostyka molekularna 65 godz. NajwaŜniejsze odkrycia w biologii molekularnej na przełomie wieków 30 godz. Biologia molekularna nowotworów człowieka 30 godz. Genetyka molekularna wirusów 30 godz. Pracownia licencjacka 30 godz. 5 2 2 ≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS 8 2 4 1 2 2 2 . ` V. Blok 8 (WCh) Chemia biomolekuł Kursy obowiązkowe: Spektroskopia molekularna Wstęp do krystalografii makrocząsteczek Kursy uzupełniające (do wyboru) Mechanizmy reakcji biocząsteczek Struktura a funkcja biomolekuł Analiza spektroskopowa produktów naturalnych Pracownia licencjacka ≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS 90 godz. 7 45 godz. 3 30 godz. 45 godz. 2 2 45 godz. 30 godz 3 2 Praca licencjacka Praca licencjacka ma być rozwiązaniem określonego problemu naukowego, opracowanym w formie pisemnej zgodnie z regułami stosowanymi dla przeglądowych lub oryginalnych artykułów naukowych w dyscyplinie biochemii. Praca moŜe zawierać wyniki badań eksperymentalnych przeprowadzonych przez studenta. Student uzgadnia temat pracy licencjackiej ze swoim opiekunem naukowym, wybranym najpóźniej do końca trzeciego semestru studiów. Opiekun nadzoruje przygotowywanie pracy, a jeśli ma ona zawierać wyniki oryginalnych badań – organizuje i nadzoruje prowadzone przez studenta doświadczenia laboratoryjne. Warunkami zaliczenia pracy licencjackiej są pozytywne oceny opiekuna naukowego oraz jednego niezaleŜnego recenzenta (samodzielnego pracownika naukowo-dydaktycznego Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii UJ). Za zaliczenie pracy licencjackiej student otrzymuje 9 punktów ECTS. VI. Główne cele dydaktyczne kolejnych lat studiów I rok Nabycie wiedzy podstawowej, niezbędnej dla dalszego studiowania biochemii niezaleŜnie od wybieranego wariantu. Program obejmuje większość kursów z grupy obowiązkowych przedmiotów podstawowych, a ponadto niewielką liczbę godzin przedmiotów kształcenia ogólnego II rok Opanowanie podstaw biochemii i biologii molekularnej oraz uzupełnienie wiedzy podstawowej o przedmioty, niezbędne dla studiowania zaawansowanych działów biochemii Program obejmuje pozostałą część przedmiotów kształcenia ogólnego, pozostałe obowiązkowe przedmioty kształcenia podstawowego, wszystkie kursy z grupy przedmiotów podstawowych do wyboru oraz przedmioty kierunkowe poziomu I: - w semestrze zimowym: podstawy biochemii, 6 - w semestrze letnim: podstawy biologii molekularnej oraz przegląd działów współczesnej biochemii (ten ostatni kurs ma ułatwić studentowi wybór bloków tematycznych przewidzianych na III). Ponadto do końca drugiego roku student odbywa praktykę zawodową trwającą 3 tygodnie. III rok Zdobycie wiedzy i umiejętności z działów tematycznych biochemii oraz przygotowanie pracy licencjackiej Program obejmuje: - w semestrze zimowym: kursy wiodące w obrębie bloków tematycznych, - w semestrze letnim: kursy uzupełniające w obrębie bloków tematycznych oraz przygotowanie pracy licencjackiej. 7 VII. Ramowy plan zajęć na trzech latach studiów I rok studiów Semestr 1 (zimowy) Nazwa przedmiotu Matematyka Informatyka Chemia ogólna i nieorganiczna Postawy biologii komórki Genetyka Filozofia Lektorat 1, cz. 1 Wychowanie fizyczne Wybór A Liczba godzin Wykł. Konw. Ćw. Łącznie 30 15 45 30 30 30 - - Forma zaliczenia 45 30 60 60 30 30 75 E 45 Z 105 E 90 E 30 E 30 Z 30 Z 30 Z 30 Razem: 465godz. (31 godz./tydzień) ECTS 6 4 9 8 2 2 1 1 2 35 Semestr 2 (letni) Nazwa przedmiotu Liczba godzin Wykł. Konw.Ćw. Łącznie Forma zaliczenia Fizyka Statystyka Chemia organiczna Biologia ewolucyjna Ekologia Lektorat 1, cz. 2 Wychowanie fizyczne Wybór A 30 15 15 10 20 45 15 45 30 30 30 30 Razem 345 godz. E Z E E Z Z Z 60 30 105 30 30 30 30 30 (23 godz./tydzień) 5 3 9 2 2 1 1 2 25 Łącznie I rok: 810 godzin; 60 ECTS II rok studiów Semestr 3 (zimowy) Nazwa przedmiotu Chemia fizyczna Bioinformatyka Bioetyka Podstawy biochemii Lektorat 1, cz. 3 Wybór A Liczba godzin Wykł. Konw. Ćw. Łącznie 45 15 30 75 - 45 - 75 E 45 Z 30 Z 180 E 30 Z 30 Razem: 390 godz. (26 godz./tydzień) 8 30 30 60 30 Forma zaliczenia 5 3 2 17 1 2 30 Semestr 4 (letni) Nazwa przedmiotu Biofizyka Mikrobiologia Podstawy biologii molekularnej Kierunki współczesnej biochemii Wybór B-II, spośród: Fizjologia roślin Fizjologia zwierząt i człowieka Immunologia Analityka chemiczna Podstawy chemii kwantowej Lektorat 1, cz. 4 Liczba godzin Wykł. Konw. Ćw. Łącznie 30 15 30 30 30 30 30 30 30 - 15 - Forma zaliczenia 30 30 45 - 60 E 45 E 90 E 30 Z 120 E 30 60 30 60 30 60 30 60 30 30 90 30 30 E Razem 375 godz. (25 godz./tydzień) ECTS 5 3 8 2 10 5 5 5 5 10 2 30 Łącznie II rok: 765 godzin; 60 ECTS III rok studiów Semestr 5 (zimowy) Nazwa przedmiotu Liczba godzin Wykł. Konw. Ćw. Łącznie Zaawansowane działy biochemii: kursy wiodące, wybór C-II-1 spośród: Biochemia i fizjologia mikroorganizmów 45 Biologia molekularna prokariontów 30 Biochemia fizyczna 30 Chemia i struktura kwasów nukleinowych 15 Biochemia analityczna 30 Preparatyka i analityka białek 15 Biochemia roślin 30 Praktikum z genetyki molekularnej roślin Biochemia komórki 15 Sygnalizacja komórkowa 60 Biochemia medyczna 30 Wstęp do analityki medycznej 15 Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna 30 Geny i choroby genetyczne 30 Spektroskopia molekularna 30 Wstęp do krystalografii makrocząsteczek 30 405 Forma zaliczenia E 30 30 30 30 45 75 60 105 6 4 8 15 - 15 30 45 45 30 75 60 75 2 6 4 6 - 60 60 60 30 60 75 60 90 45 4 6 4 7 3 15 30 60 30 105 30 90 8 2 7 15 45 Razem: 405 godz. (27 godz./tydzień) 9 3 30 Semestr 6 (letni) Nazwa przedmiotu Zaawansowane działy biochemii: kursy uzupełniające, wybór C-II-2 Liczba godzin Łącznie Wykł. Konw.Ćw. Forma zaliczenia 345 Z Razem 345 godz. (23 godz./tydzień) Przygotowanie pracy licencjackiej ECTS 21 21 9 Razem Łącznie III rok: 750 godzin + praca licencjacka; 60 ECTS Łącznie na wszystkich latach: 2325 godzin + praca licencjacka; 180 ECTS 10 30 VIII. Treści przedmiotów podstawowych i kierunkowych PRZEDMIOTY PODSTAWOWE Matematyka 30 godzin seminariów, 45 godzin ćwiczeń (6 ECTS) Dr Alicja Skiba, dr Paweł Zapałowski Pojęcie macierzy. Działanie na macierzach i ich własności. Wyznaczniki macierzy i wzory Cramera. Rząd macierzy i twierdzenie Kroneckera-Capellego. Wzory interpolacyjne. Granica ciągu i jej własności. Kryteria zbieŜności szeregów. Granica i ciągłość funkcji. Twierdzenie o funkcjach ciągłych. Pochodna i jej własności. Twierdzenie Roolle’a i Lagreande’a i jego zastosowania. Reguła de l’Hospitala. Badanie funkcji. Definicja całki. Podstawowe twierdzenie rachunku całkowego z dowodem. Metody obliczania całek. [Sylabus zmienny] Informatyka praktyczna 15 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (4 ECTS) dr hab. Ryszard Gurbiel (ZBf) Kurs ma na celu uzupełnienie wiadomości ze szkoły średniej dotyczących uŜytkowania programów pakietu Office (MS Office i/lub Open Office) oraz zaznajomienie studentów z kilkoma innymi programami stosowanymi w pracy dydaktycznej i naukowej. Zakres materiału obejmuje: 1) edytory tekstu (Word i Writer); 2) arkusze kalkulacyjne (Excell i Calc); 3) program do tworzenia wykresów i analizy danych (QTPlot lub Grapher lub Origin); 4) graficzny język programowania LabVIEW; 5) program do obliczeń matematycznych MathCAD. Statystyka dla biochemików 10 godzin wykładów i 20 godzin ćwiczeń (3 ECTS) dr Małgorzata Dutka (ZBf) Wykład obejmuje podstawowe pojęcia i metody statystycznej analizy danych doświadczalnych. Ćwiczenia rachunkowe rozwijają umiejętność praktycznego zastosowania metod statystycznych w analizie chemicznej z wykorzystaniem programów komputerowych. Zagadnienia: zmienna losowa i jej rozkłady; rozkład Gaussa; niepewność pomiaru w analizie biochemicznej; niepewność pomiarowa wielkości złoŜonych; korelacja danych; metoda najmniejszych kwadratów; regresja liniowa; podstawowe testy statystyczne. Fizyka 30 godzin wykładów, 15 godzin konwersatoriów i 15 godzin ćwiczeń (5 ECTS) prof. dr hab. Kazimierz Łątka, prof. dr hab. Józef Mościcki, prof. dr hab. Władysław Waluś, dr hab. Hubert Harańczyk Kurs ten obejmuje te elementy fizyki klasycznej, których wiedza jest istotna dla studentów nauk przyrodniczych. Wykład obejmuje następujące zagadnienia. Wielkości fizyczne, ich pomiar i elementy teorii błędu. Międzynarodowy układ jednostek (SI). Ruch cząstek: elementy mechaniki. Siła, masa i ruch. Prawa Newtona. Ruch jednowymiarowy: prędkość i przyspieszenie. Ruch w płaszczyźnie i przestrzeni. Pęd i moment pędu. Grawitacja. Praca. Energia kinetyczna i potencjalna. Zasada zachowania energii, pędu i momentu pędu. Zderzenia spręŜyste i niespręŜyste. Rozpraszanie energii: tarcie. Ciecze w spoczynku i w przepływie. Prawa Pascala i Archimedesa. Płynięcie cieczy doskonałej. Drgania i ruch falowy. Efekt Dopplera. Szczególny nacisk połoŜony jest na podstawy termodynamiki. Pomiar temperatury i zerowa zasada termodynamiki. Metody pomiaru temperatury, bezwzględna skala temperatury, skala Celsjusza. Podstawowe definicje termodynamiki. Temperatura a ciepło. Ciepło, praca i zasada zachowania energii. Pierwsza zasada termodynamiki. Pojemność cieplna, ciepło właściwe, przewodnictwo cieplne. Procesy odwracalne i nieodwracalne. Entropia i druga zasada termodynamiki. Cykle (silniki) termodynamiczne, entropia a procesy termodynamiczne. Mikroskopowe spojrzenie na gazy: gaz doskonały. Gaz jako układ swobodnych cząstek: kinetyczna teoria gazów, ciśnienie i temperatura. Rozkład prędkości cząstek w gazie; średnia droga swobodna i predkość. Rozkłady Maxwella i Boltzmanna, równanie stanu Van der Waalsa. Ruch translacyjny i rotacyjny cząstek. Ciepło właściwe a stopnie swobody. [Sylabus zmienny] Biofizyka 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS) dr hab.Artur Osyczka Czym zajmuje się biofizyka. ZłoŜoność układów biologicznych z punktu widzenia fizyki. Stany pojedynczych cząsteczek w ramach mechaniki klasycznej i kwantowej. Istota statystycznego opisu układu biologicznego jako układu makroskopowego. Natura sił determinujących podstawowe oddziaływania międzycząsteczkowe. Biochemiczne aspekty tablicy okresowej Mendelejewa. Układ biologiczny jako układ termodynamiczny. Zasady termodynamiki procesów nieodwracalnych i elementy termodynamiki procesów nieodwracalnych. Bioenergetyka: kluczowa rola reakcji, w których zachodzi transfer 11 elektronu. Biofizyczne własności błon biologicznych. Mechanizmy generowania potencjałów spoczynkowych i czynnościowych błony komórkowej. Elementy fotobiofizyki: rola bezpośrednich fotoreakcji i zjawisk fotodynamicznych w uszkodzeniach komórki indukowanych promieniowaniem słonecznym, fizyka fotosyntezy, fototransdukcja sygnału wzrokowego u ssaków, generowanie światła przez układy biologiczne. Elementy radiobiofizyki: mechanizmy uszkodzenia komórki w wyniku oddziaływania z promieniowaniem jonizującym, radiosensybilizujące działanie tlenu, radioliza wody, zaleŜność efektywności uszkodzenia komórki od cyklu komórkowego. Elementy magnetobiologii: właściwości fizykochemiczne wolnych rodników i ich rola w biologii i medycynie, podstawy spektroskopii elektronowego rezonansu magnetycznego jako unikatowej metody badania struktury, dynamiki i funkcji kluczowych składników komórki. Elementy elektrobiologii: oddziaływanie pola elektrycznego z układem biologicznym, mechanizm generowania i recepcji pól elektrycznych przez niektóre zwierzęta. Chemia ogólna i nieorganiczna 45 godzin wykładu, 15 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (9 ECTS) dr hab. Janusz Szklarzewicz Wykłady: Podstawowe pojęcia chemiczne. Elementy chemii jądrowej i kwantowej: budowa atomów, układ okresowy pierwiastków, rodzaje wiązań i oddziaływań chemicznych, budowa i przewidywanie kształtu molekuł; elektroujemność i momenty dipolowe. Oddziaływania międzycząsteczkowe, układy makro: temperatura, ciśnienie, faza, stany skupienia: gazy doskonałe i rzeczywiste, ciecze, ciekłe kryształy, ciała stałe, kryształy. Reakcje chemiczne i przemiany fazowe: siła napędowa, samorzutność, procesy nieodwracalne, podstawowe pojęcia termodynamiki chemicznej, parametry i funkcje stanu układu: sens fizyczny entalpii i entropii, stan równowagi, reguła przekory. Opis szybkości procesów – kinetyka, a termodynamika procesów nieodwracalnych. Roztwory: właściwości koligatywne, reakcje w roztworach: teorie kwasów i zasad, związki kompleksowe, procesy utleniania i redukcji. Podstawy spektroskopii i wybrane metody spektroskopowe, rodzaje widm, bazy danych spektroskopowych; spektroskopia a termodynamika; mikroskopia tunelowa oraz mikroskopia sił atomowych. Właściwości pierwiastków i ich związków: wodór i wodorki, pierwiastki bloku s, pierwiastki II okresu, niemetale bloku p, metale bloku p, metale przejściowe. Nieperiodyczne podobieństwa pierwiastków. Przegląd 50 najwaŜniejszych produktów przemysłu chemicznego na świecie. Prawdziwe i urojone chemiczne zagroŜenia ekologiczne. Seminaria: Elementy nomenklatury chemicznej, układanie równań reakcji, sposoby wyraŜania składu roztworów, proste obliczenia stechiometryczne. Dokumentacja badań: prowadzenie dziennika laboratoryjnego, sporządzanie sprawozdań. Wykonywanie obliczeń, działania na liczbach przybliŜonych, cyfry znaczące, poprawne korzystanie z kalkulatorów i programów komputerowych, rysowanie wykresów. Korzystanie z tablic i chemicznych baz danych; ocena wiarygodności źródeł internetowych. Prawo działania mas i jego zastosowania do równowag w roztworach: stała i stopień dysocjacji, iloczyn jonowy, skala pH i jej ograniczenia, roztwory buforowe, rozpuszczalność a iloczyn rozpuszczalności. Elementy chemometrii, rachunek niepewności pomiarowych w analizie chemicznej, sposoby podawania wyników. Interpolacja i graficzne metody obróbki danych: metoda środkowej stycznych, metody pierwszej i drugiej pochodnej. Metoda rachunkowa Hahna. Ćwiczenia laboratoryjne: Podstawowy sprzęt laboratoryjny i reguły pracy w laboratorium chemicznym. Sporządzanie roztworów o zadanym stęŜeniu. Reakcje w roztworach: obserwacja, porównanie z opisem literaturowym i problemy wnioskowania doświadczalnego – na przykładzie analizy jakościowej wybranych kationów i anionów. Elementy klasycznej chemicznej analizy ilościowej: ilościowe przenoszenie próbek, pipetowanie i mianowanie roztworów, przykłady miareczkowań: alkacymetrycznych, strąceniowych, redoksymetrycznych i kompleksometrycznych – oznaczanie całkowitej twardości wody. Sporządzanie buforów i pomiary pH. Miareczkowanie z potencjometryczną detekcją punktu końcowego. Chemia organiczna 45 godzin wykładu, 15 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (9 ECTS) prof. dr hab. Jacek Młynarski Celem kursu jest przedstawienie w nowoczesnym ujęciu struktury i właściwości chemicznych najwaŜniejszych klas związków organicznych. Studenci poznają podstawowe typy reakcji chemicznych, ich mechanizmy oraz projektowanie syntezy wybranych rodzajów związków. 1) Struktura i właściwości związków organicznych. 2) Rodzaje wiązań chemicznych, hybrydyzacja atomów węgla. 3) Alkany, cykloalkany, izomeria, przestrzenna budowa alkanów i ich reakcje. 4) Alkeny, alkiny, synteza, reakcje addycji do wiązań wielokrotnych. 5) Dieny i reakcje addycji do dienów, cykloaddycja i polimeryzacja dienów. 6) Związki aromatyczne, trwałość struktury aromatycznej. 7) Reakcje substytucji elektrofilowej w układach aromatycznych, wpływ skierowujący grup elektronodonorowych i elektronoakceptorowych na kierunek substytucji elektrofilowej. 8) Izomeria optyczna, właściwości fizyczne i chemiczne róŜnych enancjomerów. 9) Halogenki alkilowe i arylowe, reakcje substytucji nukleofilowej. 10) Budowa i właściwości chemiczne róŜnych klas związków organicznych: (a) alkohole i fenole, (b) chlorowcopochodne alifatyczne i aromatyczne, (c) związki karbonylowe, (d) kwasy, estry, amidy, chlorki kwasowe, (e) aminy. 11) Związki heterocykliczne. 12) Wybrane zagadnienia chemii biocząsteczek. 12 Chemia fizyczna 45 godzin wykładu i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS) dr Dorota Jamróz (wykłady), dr Anna Karewicz (ćwiczenia) Wykłady: Pierwsza i druga zasada termodynamiki. Termochemia. Molowe wielkości cząstkowe, potencjał chemiczny. Roztwory idealne i rzeczywiste. Termodynamiczny opis równowag procesów fizycznych i chemicznych. Przemiany fizyczne w układach jednoskładnikowych i wieloskładnikowych. Diagramy fazowe. Kinetyka reakcji chemicznych: szybkości reakcji prostych i złoŜonych, teorie szybkości reakcji. Kataliza. Fotochemia. Oddziaływania międzycząsteczkowe. Zjawiska powierzchniowe, adsorpcja. Właściwości roztworów elektrolitów. Kinetyka procesów elektrodowych; ogniwa galwaniczne i elektroliza. Układy koloidalne. Ćwiczenia laboratoryjne: Wyznaczanie zmian funkcji termodynamicznych dla reakcji zachodzących w ogniwie. Współczynnik podziału. Wyznaczanie stałej dysocjacji wskaźnika kwasowo-zasadowego metodą absorpcjometryczną. Wpływ stęŜenia i temperatury na lepkość roztworów. Oznaczanie średniej wiskozymetrycznej masy molowej polimeru. Wpływ pH na pęcznienie Ŝelatyny, pomiar ciepła pęcznienia. Szybkość inwersji sacharozy. Efekt solny Brensteda. Miareczkowanie konduktometryczne i potencjometryczne. ZaleŜność przewodnictwa od stęŜenia. Wyznaczanie krytycznego stęŜenia micelizacji z pomiarów przewodnictwa. Podstawy biologii komórki 30 godzin wykładu i 60 godzin ćwiczeń (8 ECTS) prof. dr hab. Zbigniew Madeja, dr Marta Michalik (ZBK) Wykłady: Wprowadzenie do biologii komórki , pojęcie komórki, jedność i róŜnorodność komórek, komórka prokariotyczna, komórka eukariotyczna: roślinna i zwierzęca. Chemiczne składniki komórek. Struktura, funkcja i własności błony komórkowej oraz błon wewnątrzkomórkowych. Białka transportowe: kanały jonowe, przenośniki, pompy. Białka adhezyjne i receptory błonowe. Sygnalizacja międzykomórkowa. Kompartmentalizacyjna organizacja komórki eukariotycznej. Organizacja i funkcja układu wakuolarnego (siateczka endoplazmatyczna, aparat Golgiego, lizosomy). Transport pęcherzykowy. Transformatory energii w komórce: mitochondria , ich struktura i funkcja, łańcuch przenoszenia elektronów i synteza ATP. Plastydy, struktura i funkcja chloroplastów, fotosynteza. Peroksysomy. Organizacja i rola cytoszkieletu (mikrotubule, filamenty aktynowe, filamenty pośrednie). Układy regulujące strukturę cytoszkieletu komórkowego. Białka motoryczne. Regulacja aktywności migracyjnej komórek. Organizacja jądra komórkowego: otoczka jądrowa, chromatyna. Regulacja proliferacji komórek i kontrola cyklu komórkowego. Podział komórki. Komórki macierzyste. Transformacja nowotworowa. Mechanizmy tworzenia przerzutów. Ćwiczenia: Wprowadzenie do podstawowych technik stosowanych w badaniach komórek i tkanek: zapoznanie się z budową, funkcją i wykorzystaniem mikroskopów świetlnych: (mikroskopy kontrastowo–fazowe, polaryzacyjno-interferencyjne, fluorescencyjne); barwienia fluorescencyjne w badaniach struktury komórek; mikrofotografia; hodowle komórek zwierzęcych in vitro: pasaŜowanie, klonowanie; testy Ŝywotności; bankowanie komórek; fuzja komórek; badanie zjawisk ruchowych w komórkach. Genetyka 30 godzin wykładu (2 ECTS) prof. dr hab. Józefa Styrna Prawa Mendla. Wpływ środowiska na wykształcenie cech. Współdziałanie genów. Cechy ilościowe. Determinacja płci i dziedziczenie cech związanych z płcią. Grupy sprzęŜeń i crossing-over. Mapy chromosomów. Aberracje chromosomowe. Zmiany liczby chromosomów, ich rola w procesie ewolucji, w hodowli i medycynie. Mutacje genowe i środki mutageniczne. Pseudoallele i pojęcie genu jako jednostki funkcji. Rekombinacja genetyczna u mikroorganizmów i organizmów wyŜszych. Struktura genów. Regulacja czynności genów u Prokaryota i Eukaryota. Działanie genów w ontogenezie. Dziedziczenie pozachromosomowe. Biologia ewolucyjna 30 godzin wykładu (2 ECTS) prof. dr hab. Mariusz Cichoń Zmienność genetyczna populacji naturalnych. Teoria adaptacyjna i teoria neutralnych mutacji. Struktura genetyczna populacji, systemy kojarzeń. Specjacja i hybrydyzacja. Odtwarzanie filogenezy. Ekologia 30 godzin wykładów (2 ECTS) prof. dr hab. January Weiner, prof. dr hab. Ryszard Laskowski śycie organiczne jako proces w całej biosferze. Osobnik a środowisko. SkaŜenie powietrza, wody i gleby (gazy, metale, pestycydy) – ich skutki i ochrona przed nimi. Parametry ekologii populacyjnej. Ekosystem: klasyfikacje, składowe, funkcjonowanie (sukcesja, obieg materii, przepływ energii, inwazje ekologiczne). Biomy – ich klasyfikacja, warunki Ŝycia. 13 Status i problemy ekologiczne miast. Globalne problemy ekologii. Wstęp do energetyki ekologicznej. Podstawowa problematyka ochrony środowiska. Mikrobiologia 15 godz. wykładów i 30 godz. ćwiczeń (3 ECTS) dr hab. Jacek Międzobrodzki (ZM) Cele dydaktyczne: Poznanie drobnoustrojów i zrozumienie ich roli w róŜnych środowiskach. Nabycie umiejętności sprawnego posługiwania się drobnoustrojami będącymi celem badań i nośnikiem informacji genetycznej. Przygotoanie do samodzielnej pracy badawczej z uŜyciem drobnoustrojów. Wyrobienie świadomości mikrobiologicznej, która determinuje zasady postępowania i decydowania u kaŜdego absolwenta w miejscach pracy i w domu. Treść wykładów: 1) Rozmieszczenie i przemieszczanie drobnoustrojów w środowisku. Charakterystyka drobnostrojów proi eukariotycznych; 2) Charakterystyka mikrostruktur: wirusów, wirionów, wirusoidów, prionów; 3) Podstawowe struktury morfologiczne i funkcje fizjologiczne drobnoustrojów; 4) Metody badawcze stosowane w mikrobiologii. Właściwości biochemiczne i toksyczne drobnoustrojów; 5) Klasyfikacja, taksonomia, diagnostyka mikrobiologiczna kliniczna i środowiskowa; 6) Wpływ fizycznych i chemicznych czynników środowiska na drobnoustroje, na genotyp, mutageneza, mutacja; 7) Kształtowanie środowiska oŜywionego i nieoŜywionego przez drobnoustroje. Biogeochemia. Genetyczna regulacja cech fenotypowych; 8) WspółzaleŜności drobnoustrojów w biocenozach. Przenoszenie materiału genetycznego między drobnoustrojami. Rekombinacje; 9) Formy współzaleŜności między mikro- a makroorganizmami; 10) Komunikacja między drobnoustrojami: mechanizmy molekularne, rola w róŜnych środowiskach i aplikacje. Ćwiczenia laboratoryjne: 1) Organizacja i bezpieczeństwo pracy w laboratorium mikrobiologicznym. WyposaŜenie pracowni mikrobiologicznej. Zasady pracy w warunkach jałowych. Antyseptyka. Dezynfekcja. Sterylizacja. Kontrola skuteczności sterylizacji. Sporządzanie i zastosowania podłoŜy hodowlanych w mikrobiologii; 2) Pobieranie materiału do badań mikrobiologicznych. Zakładanie i ocena róŜnych hodowli drobnoustrojów. Wyznaczanie krzywej hodowli z oceną ilościową organizmów. Obserwacje mikroskopowe róŜnych grup drobnoustrojów; 3) Sporządzanie preparatów mikroskopowych metodami prostą i złoŜoną, czytanie i interpretacja. Omawianie struktur komórkowych bakterii (ściana komórkowa, otoczka, endospory). Demonstracja róŜnych typów wzrostu bakterii i grzybów; 4) Podstawy diagnostyki mikrobiologicznej. Cykl badania diagnostycznego. Izolacja drobnoustrojów z róŜnych materiałów, posiew redukcyjny po wieloboku, identyfikacja gatunkowa, antybiogram/mykogram; 5) PasaŜowanie drobnoustrojów. Sposoby przechowywania i bankowania drobnoustrojów. Oznaczanie czystości mikrobiologicznej buforów i podłoŜy, powietrza, Ŝywności i wody; 6) Prawidłowa mikroflora człowieka. Badanie mikroflory wybranych biocenoz; 7) Ocena wybranych cech biochemicznych bakterii. Badania aktywności enzymów pozakomórkowych; 8) Przykłady bakterii i grzybów chorobotwórczych. Czytanie i interpretacja preparatów mikroskopowych i testów diagnostycznych. Badania wybranych determinant patogenności; 9) Zasady zakładania, prowadzenia i wykorzystanie hodowli wirusów, chlamydii i riketsji; 10) Metody inŜynierii genetycznej, konstruowanie nowych szczepów do celów biotechnologicznych (leki, Ŝywność, artykuły przemysłowe) i sanitarnych (monitoring środowiska naturalnego, oczyszczanie ścieków). Bioinformatyka 15 godzin wykładów i 30 godz. ćwiczeń (3 ECTS) dr Krzysztof Murzyn (ZBBO) Bioinformatyka jest nową dziedziną nauk biologicznych, która stosuje techniki i modele komputerowe do przetwarzania informacji gromadzonej w licznych biologicznych bazach danych. W trakcie wykładów przedstawione zostaną: teoretyczne podstawy bioinformatyki w zakresie elementarnej analizy sekwencji białek i kwasów nukleinowych metodami macierzy kropkowych, sposoby tworzenia dopasowań sekwencji metodami programowania dynamicznego, sposoby wyznaczania i zakresu stosowalności macierzy podstawień aminokwasowych, zastosowania algorytmów heurystycznych do przeszukiwania baz danych sekwencji, techniki molekularnej analizy filogenetycznej, metody przewidywania struktury przestrzennej białek. Ćwiczenia w ramach kursu obejmują: 1) prace w systemie GNU/Linux; 2) wyszukiwanie informacji w sieci internet; 3) podstawy programowania obiektowego w języku Python; 4) wizualizację struktury przestrzennej makrocząsteczek; 5) wprowadzenie do pakietu EMBOSS; 6) analizę sekwencji metodą macierzy punktowych; 7) metody wyznaczania dopasowań lokalnych i globalnych sekwencji; 8) obsługę zintegrowanego systemu wyszukiwania sekwencji (SRS); 9) zastosowania heurystycznych algorytmów zaimplementowanych w pakiecie BLAST do porównywania sekwencji białek i kwasów nukleinowych; 10) identyfikacją odległych homologów z wykorzystaniem pakietu FASTA. Bioetyka 30 godzin konwersatorium (2 ECTS) dr Beata Płonka (ZBf) Wprowadzenie do zagadnień etycznych, krótka historia etyki. Problemy etyczne we współczesnej biotechnologii i naukach biomedycznych, ze szczególnym uwzględnieniem zagadnień klonowania, transplantacji, komórek macierzystych, badań ludzkiego genomu, eugeniki, inŜynierii genetycznej, doświadczeń na zwierzętach oraz etyki pracy naukowej. 14 Fizjologia roślin 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS) prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR) Wykłady: Interdyscyplinarny charakter fizjologii roślin; szczególne cechy strukturalne i funkcjonalne komórek roślinnych; procesy fizykochemiczne leŜące u podstaw gospodarki wodnej roślin; pobieranie i transport wody; ciśnienie osmotyczne i potencjał wody; podstawy gospodarki mineralnej; rola mikoryzy w pobieraniu jonów; transport jonów i metabolitów w skali komórki i całej rośliny; heterotrofia i autotrofia; przemiany energii w roślinach: struktura aparatu fotosyntetycznego roślin zielonych i bakterii fotosyntetycznych; transformacja energii świetlnej w procesie fotosyntezy; pozyskiwanie energii przez chemoautotrofy; ekologiczne typy fotosyntezy; specyfika oddychania roślin; oddychanie tlenowe i beztlenowe; fermentacje; parametry fizjologiczne charakteryzujące procesy oddechowe; asymilacja azotu; wiązanie azotu atmosferycznego; obieg azotu w przyrodzie – rola roślin i mikroorganizmów; ogólne mechanizmy wzrostu i rozwoju; fitohormony i ich funkcje w regulacji wzrostu i rozwoju; fotomorfogeneza i fotoreceptory; roślinny system sygnałowy; czynniki stresowe – stres biotyczny i abiotyczny. Ćwiczenia: składniki mineralne niezbędne do prawidłowego wzrostu roślin; wpływ pH podłoŜa na pobieranie jonów; wyznaczanie potencjału wody i ciśnienia osmotycznego w tkankach roślinnych; pomiary natęŜenia oddychania i fotosyntezy roślin w róŜnych warunkach świetlnych przy uŜyciu elektrody tlenowej i analizatora gazowego; wpływ temperatury na oddychanie roślin; wyznaczanie współczynnika oddechowego; rola auksyn w regulacji wzrostu elongacyjnego komórek; obserwacja ruchów wewnątrzkomórkowych. Fizjologia zwierząt i człowieka 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS) prof. dr hab. Anna Lityńska Wykłady: Prawa fizjologiczne, czynności komórek nerwowych, mięśniowych i mięśnia sercowego. Czynności odśrodkowego układu nerwowego. Odruchy i czucie. Kontrola środowiska wewnętrznego. Krew i krąŜenie, ośrodki kontrolujące krąŜenie krwi. Oddychanie. Układ trawienny, budowa i funkcje nerki. Rozród. Omawiana jest fizjologia człowieka z elementami patofizjologii. Ćwiczenia: podstawowe badania laboratoryjne z zakresu hematologii oraz klasyczne wiczenia fizjologiczne z uŜyciem programów interaktywnych. Immunologia 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS) dr hab. Joanna Cichy Celem wykładów jest pokazanie, w jaki sposób funkcjonuje układ odporności z podkreśleniem znaczenia tego układu dla opanowywania zakaŜeń. Omawiane zagadnienia: Odporność wrodzona – rozpoznanie patogenów przez nieswoiste mechanizmy odporności i reakcja zapalna, znaczenie mechanizmów nieswoistych dla ukierunkowania odporności swoistej. Rozpoznawanie antygenów przez limfocyty T i B, repertuar receptorów, komórki prezentujące antygen, znaczenie antygenów zgodności tkankowej. Indukcja swoistej odpowiedzi układu odporności, róŜnicowanie się limfocytów wykonawczych, pamięć immunologiczna. Mechanizmy wykonawcze swoistej odpowiedzi układu odporności, odpowiedź na zakaŜenie, strategia konstrukcji szczepionek, sposoby wpływania na rozmiar i typ odpowiedzi układu odporności. Celem ćwiczeń jest zapoznanie się z metodami pomiaru reakcji przeciwciał z antygenami (aglutynacja, jakościowa i ilościowa precypitacja, metody immunoenzymatyczne). Analityka chemiczna 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS) dr Stanisław Walas, dr Jolanta Kochana (ZChA WCh) Wykłady: Zagadnienia wstępne – rola i zadania chemii analitycznej w nauce i technice. Zarys historii. Podstawowe pojęcia chemii analitycznej: próbka, sygnał, metoda analityczna, proces analityczny. Klasyfikacja metod. Teoria i praktyka pobierania próbek do analizy. Czynności wstępne wykonywane na próbkach (rozpuszczanie, mineralizacja, rozdzielanie składników). Wprowadzenie do analizy jakościowej: identyfikacja i rozdzielanie wybranych jonów w roztworach, odczynniki grupowe. Czułość reakcji. Podstawy analizy wagowej; zasada i klasyfikacja metod wagowych. Rozpuszczalność a postać fizyczna osadów. Odczynniki organiczne. Zalety i ograniczenia analizy wagowej. Zastosowania metod wagowych. Podstawy analizy miareczkowej; zasada i klasyfikacja metod wolumetrycznych. Podział metod miareczkowych: alkacymetria, kompleksometria, analiza strąceniowa, redoksometria. Pierwotne i wtórne substancje wzorcowe. Zalety i ograniczenia metod miareczkowych. Wprowadzenie do metod instrumentalnych. Metody instrumentalne a metody klasyczne. Kalibracja. Metody elektrochemiczne. Elektrody jonoselektywne. Analiza potencjometryczna. Absorpcja światła przez roztwory substancji barwnych. Prawo Beera. Kolorymetria i spektrofotometria. Wybrane metody rozdzielania substancji. Błędy analizy chemicznej i przyczyny ich powstawania. Statystyczna interpretacja wyników analizy chemicznej. Standaryzacja metod analitycznych. Problem wzorców i materiałów odniesienia. Ćwiczenia: Wagowe oznaczanie jednego z podanych kationów: bar, Ŝelazo, nikiel. Sprawdzanie pojemności naczyń miarowych. Sporządzanie i mianowanie roztworu wodorotlenku sodu i oznaczanie kwasu solnego. Sporządzanie i mianowanie roztworu tiosiarczanu sodu i EDTA. Kompleksometryczne oznaczanie twardości wody. Kompleksometryczne 15 oznaczanie miedzi za pomocą EDTA i spektrofotometryczne oznaczanie Ŝelaza(III) metodą rodankową.. Analiza próbek rzeczywistych: Oznaczanie tlenu rozpuszczonego w wodzie metodą Winklera. Oznaczanie kwasu octowego w handlowym occie metodą miareczkową z wizualną i potencjometryczną detekcją punktu końcowego. Podstawy chemii kwantowej 30 godzin wykładów, 30 godzin konwersatorium i 30 godzin ćwiczeń (10 ECTS) dr hab. Jacek Korchowiec, dr hab. Artur Michalak (ZChT WCh) Podstawowe zasady obsługi oprogramowania kwantowo-chemicznego; dane do obliczeń kwantowo-chemicznych; specyfikacja geometrii układu molekularnego, bazy funkcyjne;. metody ab initio i półempiryczne. PrzybliŜenie BornaOppenheimera; powierzchnia energii potencjalnej (cząsteczki dwuatomowe, konformery cząsteczki etanu); punkty stacjonarne, praktyczne aspekty optymalizacji geometrii układów molekularnych;. Diagramy orbitalne cząsteczek dwuatomowych. Orbitale molekularne, gęstość elektronowa, sposoby wizualizacji. Wiązanie chemiczne; mapy róŜnicowe gęstości elektronowej; orbitale HF i orbitale zlokalizowane; Analizy populacyjne i indeksy rzędów wiązań, momenty dipolowe, potencjały jonizacji, elektroujemność i twardość; Analiza wibracyjna; drgania normalne. Reaktywność chemiczna: molekularny potencjał elektrostatyczny, orbitale graniczne, funckcje Fukuiego. Termodynamika i kinetyka reakcji chemicznych (reakcja wymiany w układzie trójatomowym). Optymalizacja stanów przejściowych; ścieŜki reakcji. PRZEDMIOTY KIERUNKOWE Podstawy biochemii 75 godzin wykładów, 45 godzin konwersatorium i 60 godzin ćwiczeń (17 ECTS) moduł I (prof. dr hab. Andrzej Kozik, prof. dr hab. Adam Dubin, + pracownicy ZBchA); moduł II (prof. dr hab. Kazimierz Strzałka + pracownicy ZFBchR i ZBchF); moduł III (dr hab. Joanna Bereta + pracownicy ZBchK); moduł IV (prof. dr hab. Andrzej Klein + pracownicy ZBchO). Kurs składa się z modułów, obejmujących wykłady i dobrane do nich tematycznie seminaria i ćwiczenia. Wykłady: Moduł I: Biochemia strukturalna (A) i enzymologia (B). (A) Budowa i własności chemiczne biocząsteczek. Chemia jako podstawa zjawisk biologicznych. Woda i roztwory wodne. Struktura i własności aminokwasów jako prekursorów peptydów i białek oraz nietypowe aminokwasy i ich pochodne. Białka – hierarchiczna organizacja strukturalna. Węglowodany – struktura monosacharydów i ich pochodnych oraz oligosacharydów. Polisacharydy – struktura i funkcja. Glikoproteiny – własności i sposoby wiązania komponenty cukrowej do łańcucha polipeptydowego oraz struktura komponenty cukrowej. Nukleotydy i deoksynukleotydy jako prekursory kwasów nukleinowych. Budowa przestrzenna DNA i RNA. Kwasy tłuszczowe i ich fizjologicznie waŜne pochodne. Lipidy – struktura i własności. Budowa błon biologicznych i powierzchni komórek. (B) Kataliza enzymatyczna. Kinetyka enzymatyczna: energia aktywacji, stany przejściowe, stałe kinetyczne i ich znaczenie biologiczne, róŜne graficzne sposoby przedstawienia hiperbolicznej kinetyki enzymatycznej, kinetyka przy jednym, dwóch i więcej substratach. Kinetyka nie hiperboliczna. Regulacja allosteryczna. Specyficzność i regulacja aktywności enzymów: czynniki wpływające na aktywność enzymów, koenzymy i inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne, odwracalne i pseudonieodwracalne. Zymogeny i proenzymy. Oznaczanie i stabilizacja aktywności enzymatycznej. Swoistość substratowa i względem katalizowanej reakcji. Klasyfikacja enzymów. Mechanizm działania typowych enzymów na przykładzie proteaz. Rybozymy i abzymy. Moduł II: Metabolizm i metody jego badania. Autotrofia i heterotrofia, związki uczestniczące w metabolizmie energetycznym komórki, fotosynteza (faza świetlna i ciemna), fotosynteza C4 i CAM, fotooddychanie. Procesy metaboliczne dostarczające energii: glikoliza, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl Krebsa, mitochondrialny łańcuch oddechowy. Cykle: pentozowy i glioksalanowy. Katabolizm lipidów: beta-oksydacja. Katabolizm aminokwasów: wydalanie azotu aminowego, organizmy amonioteliczne, ureoteliczne i urikoteliczne, przemiany szkieletu węglowego aminokwasów. Szlaki biosyntez; glukoneogeneza, synteza skrobi, celulozy i glikogenu. Biosynteza kwasów tłuszczowych, fosfolipidów i izoprenoidów. NajwaŜniejsze metody badawcze współczesnej biochemii. Fizykochemiczne własności makroczasteczek i układów o wyŜszym stopniu organizacji. Moduł III: Przepływ informacji genetycznej. Struktura kwasów nukleinowych, replikacja i naprawa DNA, transkrypcja i regulacja transkrypcji, obróbka i redagowanie mRNA, translacja i potranslacyjne modyfikacje białek. Moduł IV: Sygnalizacja międzykomórkowa i wewnątrzkomórkowa. Hormony i ich receptory, cząsteczki uczestniczące w przekazie sygnału i mechanizmy sygnalizacji hormonalnej, hormony plejotropowe (czynniki wzrostowe i cytokiny). Ćwiczenia: Moduł I: Własności chemiczne i analiza ilościowa aminokwasów, białek, cukrów, lipidów i kwasów nukleinowych. Oznaczanie aktywności katalitycznej wybranych enzymów. Określanie wpływu pH, temperatury i inhibitorów na aktywność enzymatyczną. Wyznaczanie niektórych parametrów kinetyki enzymatycznej (stałej Michaelisa, prędkości maksymalnej). Moduł II: Zastosowanie niektórych metod fizykochemicznych w badaniach biochemicznych. Badanie wybranych parametrów błon fotosyntetycznych i aktywności fotosystemu II. (Moduł III): Izolacja kwasów nukleinowych i analiza restrykcyjna. Moduł IV: Zastosowania filtracji Ŝelowej, chromatografii cienkowarstwowej i elektroforezy w analizie biomolekuł. 16 Podstawy biologii molekularnej 30 godzin wykładów, 15 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (8 ECTS) wykłady: prof. dr hab. Hanna Rokita (PGMW); seminaria: prof. dr hab. Hanna Rokita (PGMW), dr hab. Jolanta Jura (ZBchO), dr Irena Horwacik (PGMW), dr Aneta Kasza (ZBchK); ćwiczenia: dr Irena Horwacik (PGMW), dr Aneta Kasza (ZBchK), dr Paulina Węgrzyn (ZBchK) Wykłady i seminaria: Wprowadzenie do biologii molekularnej. Budowa i właściwości kwasów nukleinowych. Mechanizmy replikacji, naprawy i rekombinacji DNA. Mechanizmy transkrypcji i kontrola potranskrypcyjna ekspresji genów (składanie mRNA, redagowanie, degradacja i interferencja RNA). Biosynteza i degradacja białek, regulacja translacji. Metody stosowane w biologii molekularnej. Ćwiczenia: Metody izolacji i oczyszczania kwasów nukleinowych. Elektroforetyczny rozdział RNA i DNA. Izolacja plazmidowego DNA. Enzymy restrykcyjne. Transformacja bakterii wybranymi plazmidami. Wektory pro- i eukariotyczne. Hybrydyzacja kwasów nukleinowych i hybrydyzacja in situ. PCR- reakcja łańcuchowa polimerazy. Macierze DNA. Kierunki współczesnej biochemii 30 godzin wykładów (2 ECTS) Wykładają kierownicy grup badawczych, prowadzących badania w zakresie biochemii Celem wykładów jest zapoznanie studentów z najbardziej aktualnymi kierunkami współczesnej biochemii, tematyką badań biochemicznych prowadzonych w poszczególnych grupach badawczych Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii i Wydziału Chemii oraz załoŜeniami programowymi bloków tematycznych zaawansowanej biochemii, które studenci wybierać będą na trzeci rok studiów. Bloki tematyczne biochemii zaawansowanej Blok 1: Biochemia i genetyka molekularna mikroorganizmów (ZM + ZI) (wymagania szczególne: zaliczone kursy „Fizjologii człowieka” i „Immunologii”) Biochemia i fizjologia mikroorganizmów 45 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (6 ECTS) prof. dr hab. Jan Potempa (ZM), dr Joanna Kozieł (ZM) 1) Struktura i funkcja komórek prokariontów ze szczególnym uwzględnieniem róŜnorodności w budowie ściany komórkowej oraz błony komórkowej; 2) Struktury powierzchniowe oraz sposoby poruszania się bakterii; 3) Pobieranie związków ze środowiska i mechanizmy sekrecji; 4) Mechanizmy wyczuwania zmian w środowisku (systemy dwuskładnikowe) i sposoby wzajemnego komunikowania się bakterii (wyczuwanie kworum); 5) Biofilmy; 6) ZróŜnicowanie sposobów Ŝycia oraz metabolizmu wśród prokariontów z dokładnym omówieniem poszczególnych jego typów; 7) Produkty metabolizmu drobnoustrojów, właściwości i procesy wykorzystywane w biotechnologii; 8) Wzrost i kontrola wzrostu mikroorganizmów, mechanizm działania związków antybakteryjnych; 9) Oddziaływania między człowiekiem a mikroorganizmami Biologia molekularna prokariontów 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (4 ECTS) prof. dr hab. Jan Potempa (ZM) 1) Regulacja ekspresji genów u prokariontów; 2) Mutacje i rekombinacje; 3) Systemy restrykcji-modyfikacji; 4) Techniki stosowane w genetyce bakterii; 5) Chromosomy bakteryjne; 6) Plazmidy bakteryjne; 7) Genomika mikroorganizmów; 8) Zastosowanie mikroorganizmów w inŜynierii genetycznej i biotechnologii Wirusologia molekularna 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr Krzysztof Pyrć (ZM) Celem kursu jest przybliŜenie słuchaczom molekularnych mechanizmów replikacji wirusowej, mechanizmów zmienności genetycznej, klasyfikacji wirusów i molekularnych podstaw infekcji wirusowej. Zagadnienia: Podstawy wirusologii, klasyfikacja wirusów, budowa wirusów, infekcja wirusowa, białka wirusowe – interakcje z białkami gospodarza, RNA i DNA wirusy, retrowirusy, przegląd wybranych rodzin wirusów, ewolucja wirusów – lekooporność i nowe gatunki, terapia antywirusowa, szczepionki, wirusy jako narzędzia biologii molekularnej: wektory. 17 Mikrobiologia ekologiczna 15 godzin wykładów (1 ECTS) dr Grzegorz Dubin (ZM) 1) Metody stosowane w mikrobiologii ekologicznej; 2) Molekularna analiza społeczności mikrobiologicznych; 3) Metody pomiaru aktywności mikroorganizmów w przyrodzie; 4) Mikrobiologia ekosystemów lądowych i wodnych; 5) Udział mikroorganizmów w obrocie pierwiastków w przyrodzie; 6) Bioremediacja; 7) Oddziaływanie mikroorganizmów z roślinami Mikrobiologia przemysłowa 15 godzin wykładów (1 ECTS) dr Grzegorz Dubin (ZM) 1) Mikroorganizmy o znaczeniu przemysłowym; 2) Produkcja biomasy, biokonwersja i biosynteza związków organicznych przez drobnoustroje; 3) Metabolity pierwotne i wtórne; 4) Sterowanie metabolizmem; 5) Typy fermentacji. Praktikum z genetyki molekularnej bakterii 45 godzin ćwiczeń i 15 godzin konwersatoriów (3 ECTS) dr Kinga Wójcik (ZM) 1) Izolacja DNA z bakterii gramujemnych i gramdodatnich; 2) Bakterie naturalnie i sztucznie kompetentne; metody transformacji bakterii u bakterii gramdodatnich i gramujemnych; wpływ czynników zewnętrznych na wydajność transformacji; 3) Bakteriofagi infekujące bakterie gramujemne i gramdodatnie, mianowanie fagów, typowanie fagowe; transdukcja jako narzędzie do konstrukcji szczepów mutantowych; konwersja lizogenna; 4) Koniugacja jako metoda sporządzania map genetycznych. Mikrobiologia komórkowa 15 godzin wykładów (1 ECTS) dr Krzysztof Guzik (ZI) Część I – PrzeŜywanie fagocytozy: 1) Unikanie fagocytozy. 2) Ucieczka z fagosomu. 3) PrzeŜywanie w fagocytach. Część II – Regulacja apoptozy przez bakterie: 4) Indukcja apoptozy przez toksyny. 5) Apoptosom i szlak mitochondrialny. 6) Receptory śmierci i ich ligandy. Część III – Dywersja w układzie odpornościowym: 7) Transdukcja sygnału 8) Prezentacja antygenu 9) Rozpoznanie i fagocytoza apoptotycznych neutrofili Bakteryjne choroby infekcyjne i ich modele 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr Joanna Kozieł (ZM) Zagadnienia: epidemiologia, etiologia i patogeneza chorób infekcyjnych według podziału na infekcje przenoszone między ludźmi przez kontakt bezpośredni, choroby weneryczne, choroby przez zwierzęta, stawonogi, glebę oraz wodę i Ŝywność. Dodatkowo omówione zostaną modele stosowane do badanie patogenezy chorób infekcyjnych. Molekularne metody diagnostyczne chorób infekcyjnych 15 godzin ćwiczeń (1 ECTS) dr Joanna Kozieł (ZM) W ramach kursu zostaną omówione: 1) Molekularne postulaty Kocha; 2) Wirulencja jako skomplikowany proces oddziaływania patogenu z gospodarzem; 3) Metody diagnostyczne oparte o reakcje PCR; 4) Rybotypowanie i RFLP; 5) PFGE Blok 2: Biochemia fizyczna i strukturalna (ZBchF + ZBchA, ZBf, WCh, PBfK, ZFBchR) (wymagania szczególne: zaliczony kurs „Analityki chemicznej”) Biochemia fizyczna 30 godzin wykładów, 30 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (8 ETCS) prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska (ZBchF), dr Agnieszka Polit (ZBchF), dr Sylwia Kędracka-Krok (ZBchF), dr Andrzej Górecki (ZBchF) Wykłady: 1) Struktura makrocząsteczek i techniki słuŜące do jej poznawania na róŜnym poziomie organizacji: dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, magnetyczny rezonans jądrowy, rentgenografia strukturalna, niskokątowe rozproszenie neutronów i promieniowania X, mikroskopia krioelektronowa. 2) Stacjonarne i rozdzielcze w czasie metody spektroskopii fluorescencyjnej stosowane w badaniach makrocząsteczek, ze szczególnym uwzględnieniem wygaszania 18 fluorescencji, rezonansowego przeniesienia energii wzbudzenia na odległość oraz anizotropii fluorescencji. 3) Własności hydrodynamiczne makrocząsteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, lepkość. Metody wyznaczania parametrów hydrodynamicznych: ultrawirowanie, sączenie molekularne, elektroforeza, dynamiczne rozpraszanie światła, anizotropii fluorescencji. 4) Czynniki wpływające na stabilność strukturalną makrocząsteczek w roztworze. Procesy fałdowania i denaturacji białek. Denaturacja termiczna i chemiczna w ujęciu kinetycznymi i równowagowymi. Zastosowanie róŜnicowej mikrokalorymetrii skanującej. 5) Opis oddziaływania makromolekuł z ligandami w stanie równowagi: parametry termodynamiczne, stechiometria, kooperatywność (modele MWC, KNF). Stosowane techniki jakościowe i ilościowe, między innymi spektroskopowe, dializa równowagowa, mikrokalorymetria miareczkująca. 6) Kinetyka oddziaływania makromolekuł z ligandami: parametry kinetyczne, równania kinetyczne. Techniki ciągłego i zatrzymanego przepływu, techniki relaksacyjne, rezonans plazmonów powierzchniowych. 7) Błony biologiczne: struktury lipidowe i ich własności, układy modelowe błon biologicznych, techniki obrazowania: metoda AFM, mikroskopia elektronowa, metody badania dynamiki błon m.in. metoda FRAP, DSC, EPR, NMR, inne metody spektroskopowe w tym fluorescencyjne. Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie wielkości i kształtu cząsteczek białek w roztworze. Wyznaczanie współczynnika dyfuzji rotacyjnej białek przy uŜyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji. Badania oddziaływania białko-ligand przy uŜyciu pomiarów fluorescencji. Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego. Zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badania procesów denaturacji chemicznej i termicznej białek metodami dichroizmu kołowego i róŜnicowej mikrokalorymetrii skanującej DSC. Pomiary kinetyki oddziaływania białko – ligand z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow). Badanie przejść fazowych w liposomach. Chemia i struktura kwasów nukleinowych 15 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS) dr Piotr Bonarek (ZBchF) Wykłady: Chemia nukleotydów. Chemiczne analogi kwasów nukleinowych. Synteza kwasów nukleinowych. Struktura pierwszo- i drugorzędowa DNA. Helisa: A, B, Z. Typy parowania zasad. Denaturacja, renaturacja helisy. Tróji czteroniciowy DNA. Struktury trzeciorzędowe, skręty i superskręty. Struktury drugorzędowe RNA: spinki, tRNA, rybozymy. Świat RNA. Modyfikacje DNA. Znakowanie kwasów nukleinowych, wykorzystanie w sekwencjonowaniu. Chemia kancerogenów. Degradacja DNA i RNA. Ligandy kwasów nukleinowych: interkalatory, substancje łączące się z DNA w bruzdach. Drobnocząsteczkowe ligandy wiąŜące się do RNA, miRNA, siRNA. Charakterystyka oddziaływań białko-kwas nukleinowy. Wiązanie specyficzne i niespecyficzne. Termodynamika oddziaływań. Typowe strukturalne motywy wiąŜące w białkach. Schematy rozpoznawanych sekwencji, konserwacja w ewolucji. Zmiany struktury drugoi trzeciorzędowej kwasów nukleinowych wywołane oddziaływaniem białek. Nukleoproteiny: rybosomy, organizacja chromatyny. Ćwiczenia: 1) Analiza helis A, B i C DNA metodą dichroizmu kołowego; 2) Określanie struktury drugorzędowej RNA na podstawie sekwencji nukleotydowej z wykorzystaniem dostępnego online oprogramowania; 3) Charakterystyka wiązania interkalatorów do DNA z wykorzystaniem fluorescencji i anizotropii fluorescencji; 4) Pomiar zgięcia DNA indukowany oddziaływaniem z białkiem z wykorzystaniem techniki rezonansowego przeniesienia energii fluorescencji (FRET). Enzymologia molekularna 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (4 ECTS) prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA), dr Maria Rapała-Kozik (ZBchA),dr Agnieszka Polit (ZBchF) Kurs poświęcony jest zaleŜnościom pomiędzy strukturalnymi właściwościami makrocząsteczek enzymatycznych a chemicznymi mechanizmami enzymatycznej katalizy i mechanizmami regulacji działania enzymów. Wykłady obejmują następujące główne zagadnienia. 1) Mechanizm katalityczny a miejsce aktywne: przyspieszenie reakcji w katalizie enzymatycznej, rola ruchliwości konformacyjnej w katalizie, kataliza kwasowo-zasadowa, kataliza nukleofilowa, kataliza elektrofilowa, rola wiązań wodorowych w katalizie, energia wiązania w katalizie (wiązanie a energia aktywacji, miejsce aktywne jako pułapka entropowa, rozdzielanie efektów wiązania w mechanizmie działania enzymów, stabilizacja stanu przejściowego, destabilizacja stanu podstawowego, przyspieszanie reakcji przez wiązanie odległych grup), charakterystyka miejsc aktywnych (inhibitory kompetycyjne, specyficzne grupowo modyfikacje chemiczne, ukierunkowana mutageneza, „affinity labeling”), dlaczego enzymy są duŜymi cząsteczkami, katalityczne przeciwciała. 2) Kinetyka reakcji enzymatycznych: kinetyka stanu stacjonarnego, efekty izotopowe, kinetyka stanów przejściowych (charakterystyka reakcji, szybkie metody kinetyczne), profile zaleŜności prędkości reakcji od pH, regulacja allosteryczna (teoria, równania wiązania dla układów kooperatywnych). 3) Koenzymy organiczne: koenzymy nikotynoamidowe, difosforan tiaminy, liponoamid, koenzymy flawinowe, biotyna, koenzymy fosfopanteteinowe, foliany, koenzymy oparte na aminokwasach. 4) Koenzymy metaliczne: koenzymy pochodne witaminy B12, koenzymy hemowe, mononuklearne Ŝelazo niehemowe, kompleksy okso-Fe2, enzymy metalopterynowe, centra Ŝelazo-siarkowe, centra Ŝelazo-siarkowe a S-adenozylometionina, biwalencyjne jony metali, miedź jako kofaktor, koenzymy niklowe, dalekodystansowe przenoszenie elektronów. 5) Hamowanie enzymów: analogi dwusubstratowe, inhibitory samobójcze, kinetyka inhibicji z wiązaniem powolnym i mocnym. 6) Szczegółowe mechanizmy katalizy głównych grup enzymów: przenoszenie grup acylowych (proteazy i esterazy), izomeryzacja, dekarboksylacja i karboksylacja, addycja i eliminacja, fosfotransfer i nukleotydylotransfer, syntetazy zaleŜne od ATP 19 i ligazy, transferazy grup glikozylowych, transferazy siarki i azotu, tworzenie i rozszczepianie wiązań wegiel-węgiel, alkilotransferazy, oksydoreduktazy, oksydazy i oksygenazy. 7) Enzymy złoŜone: kompleksy wieloenzymatyczne, synteza kwasów tłuszczowych, enzymy modułowe, rybosomalna synteza białek, enzymy sprzęŜeń energetycznych (nitrogenaza, oksydaza cytochromu c, syntaza ATP, miozyna i skurcz mięśnia). 8) Regulacja enzymów przez kowalencyjną modyfikację: fosforylacja. glikozylacja, zymogeny. 9) Rybozymy: struktura i mechanizm katalizy. Ćwiczenia laboratoryjne obejmują przykłady analizy kinetycznej stanu stacjonarnego reakcji dwusubstratowych, analizę róŜnych typów inhibicji oraz wykrywanie intermediatów reakcji enzymatycznych przy zastosowaniu szybkiej analizy kinetycznej techniką zatrzymanego przepływu. Chemia białek 15 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS) prof. dr hab. Adam Dubin (ZBchA), dr Paweł Mak (ZBchA) Selektywna chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych białek jako uŜyteczne narzędzie w badaniach struktury i funkcji tych biopolimerów (odczynniki selektywne wobec centrum aktywnego enzymów, redukcja i reoksydacja wiązań disiarczkowych, odczynniki dwufunkcyjne, wprowadzenie grup specjalnych takich jak sondy czy grupy chromoforowe, podstawowe chemiczne reakcje modyfikacji reszt amonokwasowych). Analiza składu aminokwasowego białek i peptydów – zastosowanie i przegląd technik. Fragmentacja białek – oligomery i otrzymywanie monomerów, sposoby oznaczania ilości mostków disiarczkowych i reszt tryptofanu, przygotowanie map peptydowych (metody chemiczne i enzymatyczne). Mikrosekwencjonowanie białek i peptydów od N- i C- końca. Chemiczna synteza peptydów. Biofizyka białek 15 godzin wykładów i 45 godzin ćwiczeń z konwersatoriami (4 ECTS) dr hab. Artur Osyczka (ZBf), dr Małgorzata Dutka (ZBf), mgr Marcin Sarewicz (ZBf) Wykłady: 1) Białka błonowe i rozpuszczalne w wodzie, wewnętrzna dynamika łańcuchów białkowych, lokalne i globalne zmiany konformacyjne, określanie odległości wewnątrzbiałkowych i ich zmian w wyniku przemian konformacyjnych; 2) Oddziaływania białko-białko, oddziaływania białko-błona lipidowa, oddziaływania międzydomenowe w białkach złoŜonych; 3) Przebieg reakcji biochemicznych w środowisku zatłoczonym; 4) Metaloproteiny, maszyny molekularne, makiety białkowe. Zajęcia laboratoryjne i konwersatorium: 1) Wprowadzenie do metody ukierunkowanego wprowadzania znaczników spinowych (SDSL); 2) Znakowanie spinowe białek i badanie wpływu zmian lepkości makro i mikroskopowej na dynamikę białka przy uŜyciu spektroskopii fali ciągłej i impuslowej EPR; 3) Denaturacja termiczna i/lub chemiczna znakowanych spinowo białek; 4) Pomiary relaksacyjne białka w układzie zamroŜonym – wpływ krioprotektorów na agregacje białek; 5) Wyznaczanie oddziaływań znacznik-metal pomiędzy dwoma cząsteczkami białkowymi; 6) Wyznaczanie lokalnych właściwości makromolekuł na podstawie parametru dostępności do znacznika spinowego w białku; 7) Badanie solubilizacji znakowanych spinowo białek w błonach komórkowych. Biofizyka lipidów i błon biologicznych 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR), dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR) Treść kursu: 1) Lipidy wchodzące w skład błon biologicznych roślinnych i zwierzęcych, Ogólna charakterystyka ich budowy i oddziaływań. 2) Ewolucja poglądów nt. budowy błon biologicznych. 3) Pojęcia: płynność, dynamika i uporządkowanie błon biologicznych. 4) Transport przez błony biologiczne. 5) Przewodnictwo jonowe (przenośniki jonów, kanały jonowe). 6) Regulacja aktywności białek błonowych. 7) Własności termotropowe dwuwarstw lipidowych. 8) Układy modelowe: monomolekularne warstwy powierzchniowe, micele, liposomy, nanosomy, fazy heksagonalne. 9) Przykłady zastosowań liposomów w badaniach biologicznych (i w medycynie). 10) Stany patologiczne związane z błonami biologicznymi. Biofizyka komórki 30 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (3 ECTS) dr hab. Jerzy Dobrucki (PBfK) Zagadnienia: Gęstość i ruchy cząsteczek i makrocząsteczek w cytoplazmie, organellach komórkowych i błonach, pojęcie zagęszczenia molekularnego i objętości dostępnej. Dyfuzja cząsteczek i ruchy makrocząsteczek w komórkach i przestrzeni międzykomórkowej, rola zagęszczenia molekularnego oraz słabych wiązań molekularnych. Mikrodomeny w błonach biologicznych – hipotezy i eksperymenty. Zjawiska rozpoznawania molekularnego – struktura makrocząsteczek i mechanizmy oddziaływania ze związkami niskocząsteczkowymi na przykładach białek i DNA. Maszyny molekularne – syntaza ATP, polimeraza RNA, helikazy, topoizomerazy, białka motoryczne, kinezyny, dyneiny, zjawiska chemiczne i fizyczne w działaniu białek kurczliwych. Przełączniki molekularne – rola i mechanizm działania. Symetria komórki w mitozie i przestrzenne podobieństwo komórek po podziale; problem zachowania wzajemnej pozycji terytoriów chromosomowych i wysokorzędowych struktur chromatyny, czynniki decydujące o zachowaniu polarności komórek i wzajemnego ułoŜenia i migracji w tkankach. 20 Bioenergetyka molekularna 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (3 ECTS) dr hab. Artur Osyczka (ZBf), mgr Marcin Sarewicz (ZBf) Wykłady: Chemiosmotyczne przekształcanie energii, błony przekształcające energię, mechanizmy przenoszenia elektronu i translokacji protonu, ich kierunkowość, regulacja i wpływ na homeostazę komórkową, struktura i funkcja białek oksydoreduckyjnych, molekularny mechanizm działania białkowych kompleksów oddechowych i fotosyntetycznych, biogeneza i róŜnorodność ewolucyjna białek oksydoreduckyjnych, układy modelowe bakterii fotosyntetyzujących. Ćwiczenia laboratoryjne: Spektroskopia optyczna białek hemowych. Wyznaczanie potencjału oksydoredukcyjnego cytochromu. Badanie wpływu siły jonowej na oddziaływanie białek oksydoredukcyjnych. Badanie aktywności enzymatycznej białek oksydoredukcyjnych. Badanie kinetyki transportu elektronu w błonach bakterii fotosyntetyzujących przy uŜyciu fotolizy błyskowej. Modelowanie molekularne dla biochemików 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (4 ECTS) prof. dr hab. Marta Pasenkiewicz-Gierula (ZBBO) Opis kursu: 1) Definicja i perspektywy modelowania molekularnego. 2) Struktura przestrzenna cząsteczki i oddziaływania międzyatomowe. 3) Funkcja potencjału, parametry oddziaływań: (a) wymiar problemu i stosowane przybliŜenia, (b) oddziaływania daleko-zasięgowe – stosowane modele. 4) Metody obliczeniowe: (a) mechanika molekularna (MM) – optymalizacja struktury, lokalna i globalna stabilność, (b) symulacja dynamiki molekularnej (MD) – generowanie ruchu, (c) krok czasowy – stosowane przybliŜenia. 5) Uzasadnienie podejścia klasycznego, ładunki atomowe. 6) Zastosowanie modelowania molekularnego w badaniach bioukładów molekularnych. Blok 3: Biochemia analityczna i stosowana (ZBchA + ZBf, ZFBchR) (wymagania szczególne: zaliczony kurs „Analityki chemicznej”) Biochemia analityczna 30 godzin wykładów, 15 godzin konwersatoriów i 30 godzin ćwiczeń (6 ECTS) prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA), dr Maria Rapała-Kozik (ZBchA) Wykłady: 1) Podstawowe pojęcia i zasady analityki chemicznej. Ogólna charakterystyka procesu analitycznego: przedmiot analityki chemicznej, etapy procesu analitycznego, pomiar, kalibracja instrumentalnych metod analitycznych, praktyczna ocena metody analitycznej. Błędy analizy chemicznej i ich statystyczna ocena. 2) Właściwości fizykochemiczne głównych klas biomolekuł, wykorzystywane w ich analizie jakościowej i ilościowej. 3) Spektrometria molekularna. Wprowadzenie do spektroskopii elektronowej. Spektrofotometria absorpcyjna w świetle widzialnym i ultrafiolecie: widma elektronowe cząsteczek, chromofory, prawa absorpcji, aparatura do spektrofotometrii UV/Vis (elementy, warianty konfiguracyjne). Spektroskopia fluorescencji: mechanizm zjawisk fluorescencji, fluorofory, reguły charakteryzujące fluorescencję, wydajność kwantowa i czas Ŝycia fluorescencji, zaleŜność intensywności fluorescencji od stęŜenia, wpływ rozpuszczalnika na parametry emisji, wygaszanie fluorescencji, stacjonarne i rozdzielcze w czasie pomiary fluorescencji, aparatura spektrofluorymetryczna. Fosforescencja. Metody luminescencyjne. Wprowadzenie do spektroskopii oscylacyjnej. Spektrofotometria absorpcyjna w podczerwieni: aparatura, zastosowanie do identyfikacji związków organicznych, fourierowska spektrometria w podczerwieni w badaniach białek. Spektroskopia Ramana. Wprowadzenie do spektrometrii rozproszenia Rayleigha. Nefelometria i turbidymetria. Zaawansowana spektrometria statycznego i dynamicznego rozproszenia światła. Podstawy spektrometrii masowej: jonizacja, analizatory mas, detektory. Techniki MALDI-TOF i ESI. 4) Analiza elektrochemiczna. Konduktometria. Kulometria. Potencjometria. Woltametria. 5) Chromatografia. Wprowadzenie do chromatografii cieczowej: róŜnorodnośc technik chromatograficznych, zjawiska fizykochemiczne wykorzystywane w rozdziale chromatograficznym, teoria chromatografii. Urządzenia do kolumnowej chromatografii cieczowej: nośniki fazy stacjonarnej, konwencjonalna chromatografia niskociśnieniowa, chromatografia wysokosprawna (wysokociśnieniowa). Chromatografia cieczowa na płaszczyznach. Chromatografia w cieczach w stanie nadkrytycznym. Podstawy chromatografii gazowej. 6) Elektroforeza. Wprowadzenie do elektroforezy: teoria, przegląd metod i zastosowań. Konwencjonalna elektroforeza związków niebiałkowych. Elektroforeza kapilarna: aparatura, strefowa elektroforeza kapilarna (CZE), izoelektroogniskowanie kapilarne, micelarna chromatografia elektrokinetyczna (MEKC), kapilarna elektroforeza Ŝelowa. 7) Metody radiochemiczne. 8) Metody bioanalityczne oparte na swoistych właściwościach biomolekuł i rozpoznawaniu molekularnym: oznaczenia immonochemiczne i inne testy biospecyficzne, biosensory, macierze DNA, identyfikacja DNA przez pirosekwencjonowanie, amplifikacja DNA. 9) Automatyzacji metod bioanalitycznych. Ćwiczenia: laboratoryjne mają za zadanie umoŜliwienie studentom indywidualnego treningu w podstawowych zastosowaniach najwaŜniejszych metod bioanalitycznych. Przykładowe cwiczenia: 1) Spektrofotometria UV-Vis: wyznaczanie widm absorpcyjnych UV/Vis, sprawdzanie prawa Lamberta-Bera na wybranym układzie kolorymetrycznym, 21 oznaczanie pojedynczego składnika na absorbującym tle, analiza wieloskładnikowa w oparciu o prawo addytywności absorbancji. 2) Fluorymetria: wyznaczanie widm wzbudzenia i emisji naturalnych fluoroforów, wyznaczanie krzywych wygaszania, oznaczanie ryboflawiny (witaminy B2) w próbkach biologicznych metodą dodatku wzorca, oznaczanie tiaminy (witaminy B1) z zastosowaniem fluorogennej derywatyzacji i analizy wstrzykowo-przepływowej. 3) Chromatografia cieczowa: rozdział nukleotydów techniką chromatografii jonowymiennej na złoŜu MonoQ, wysokociśnieniowa chromatografia peptydów w odwróconym układzie faz, rozdział witamin techniką chromatografii wysokociśnieniowej par jonowych. 4) Elektroforeza związków niebiałkowych: elektroforeza aminokwasów, elektroforeza Ŝelowa oligonukleotydów. Seminaria: 1) Analiza i interpretacja uzyskiwanych wyników. 2) Omawianie (stosownie do zainteresowań studentów) rzadkich metod bioanalitycznych, pomijanych w głównym toku wykładu. Preparatyka i analityka białek 15 godzin wykładów i 45 godzin ćwiczeń (4 ECTS) prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA), dr Maria Rąpała-Kozik (ZBchA) 1) Planowanie procesu oczyszczania białek w oparciu o ich przewidywane właściwości. Zasady dokumentacji procesu oczyszczania. 2) Wybór materiału wyjściowego dla procesu oczyszczania. Metody ekstrakcji białek. Zasady obróbki, zagęszczania i przechowywania preparatów białkowych. Produkcja białek rekombinowanych – ich solubilizacja i fałdowanie. 3) Elektroforetyczna analiza złoŜonych mieszanin białek: elektroforeza w Ŝelu poliakryloamidowym w warunkach niedenaturujących (PAGE) lub w obecności czynników denaturujących np. dodecylosiarczanu sodu (SDS-PAGE), elektroforeza w gradiencie stęŜenia Ŝelu polikarylamidowego, analityczne ogniskowanie izoelektryczne, elektroforeza dwukierunkowa (dwuwymiarowa), bloting białek. 4) Wybór metod monitorowania postępu procesu oczyszczania. Absorpcjometryczne i fluorymetryczne metody oznaczania całkowitego stęŜenia białka: metoda Lowry’ego, metoda Bradford, metody oparte na wykorzystaniu kwasu bicynchoninowego i aldehydu o-ftalowego. Specyficzne oznaczanie określonego białka: oznaczanie aktywności enzymatycznych (testy absorpcjometryczne i fluorymetryczne), analiza oddziaływania ze specyficznym ligandem (testy mikropłytkowe typu ELISA i ELLSA, „ligand-blotting”), metody immunoelektroforetyczne (elektroforeza rakietowa, „Western-blotting”). 5) Racjonalny wybór sekwencji etapów oczyszczania białek. 6) Frakcjonowanie mieszanin białek przy uŜyciu technik precypitacji i ultrafiltracji. 7) Metody chromatograficzne stosowane do oczyszczania białek: chromatografia jonowymienna, chromatografia oddziaływań hydrofobowych, chromatografia na hydroksyapatycie, chromatografia powinowactwa i techniki pokrewne (chromatografia na barwnikach, kowalencyjna i chelatująca), sączenie molekularne, chromatoogniskowanie, chromatografia w odwróconym układzie faz. Wysokosprawne wersje aparaturowe chromatografii białek. 8) Zastosowanie elektroforezy preparatywnej i preparatywnego izolektrogniskowania do oczyszczania białek. 9) Podstawowa molekularna charakterystyka oczyszczonych białek. Wyznaczanie masy cząsteczkowej i struktury podjednostkowej: SDS-PAGE, chromatografia Ŝelowa, spektrometria rozproszenia światła, spektrometria masowa. Wyznaczanie punktu izoelektrycznego. Analiza składu aminokwasowego i Nterminalnej sekwencji aminokwasowej. Identyfikacja posttranslacyjnych modyfikacji białek: Western-blotting, mapy peptydowe w sprzęŜeniu ze spektrometrią masową, wykrywanie składników oligosacharydowych glikoprotein. 10) Chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych istotnych dla funkcji biologicznych pełnionych przez badane białko. Techniki znakowania i sprzęgania białek dla celów dalszej analizy. Bioelektrochemia 15 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS) dr Zenon Matuszak (ZBf) Wprowadzenie do bioelektrochemii. Pochodzenie potencjałów elektrycznych w układach biologicznych, elektrochemia niskomolekularnych zwia˛zków organicznych o znaczeniu biologicznym, bioelektrokataliza, elektrochemiczne aspekty metabolizmu i bioenergetyki, reakcje transferu elektronów i wolne rodniki,podstawowe techniki elektrochemiczne i spektroelektrochemiczne, w naukach biolo- gicznych, bioelektrody i biosensory, elektrostymulacja, komputerowe modelowanie procesów bioelektrochemicznych. Biolelektrochemia komórki: komórkowy rezonans spinowy, elektroporacja i elektrofuzja, elektrochemia mikrobiologiczna. Chromatografia gazowa 15 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS) dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR) Wykłady: Budowa i zasada działania chromatografu gazowego; rodzaje kolumn chromatograficznych, typy detektorów, dozowanie próbek. Podstawy analizy jakościowej i ilościowej w chromatografii gazowej (GC). Przykłady zastosowań. Ćwiczenia: Metody uzyskiwania pochodnych metylowych kwasów tłuszczowych (FAME). Porównanie składu ilościowego FAME z materiału roślinnego i zwierzęcego. Proteomika 15 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS) prof. dr hab. Adam Dubin (ZBchA) 22 Proteomika jest kompleksową dziedzina zajmująca się analizą proteomu, czyli całkowitego składu białkowego organizmów obejmuje wiedzę z szerokiego zakresu analizy białek, peptydów i drobnocząsteczkowych związków z wykorzystaniem róŜnorodnej, często zaawansowanej technicznie aparatury pomiarowej. Kurs ten wymaga więc wstępnych wiadomości z zakresu chemii analitycznej i preparatyki białek i peptydów, chemii białek, spektrometrii masowej, dyfrakcji rentgenowskiej i bioinformatyki. Kurs obejmuje omówienie sposobów przygotowania materiału biologicznego do analizy oraz zastosowanie jedno i dwuwymiarowej elektroforezy i/lub chromatografii cieczowej połączonej z róŜnymi wariantami spektrometrii masowej do rozdziału i identyfikacji analizowanych mieszanin. Scharakteryzowane zostaną przykładami takie działy proteomiki takie jak: proteomika ilościowa, strukturalna, funkcjonalna czy kliniczna. Białka immobilizowane 15 godzin wykładów (1 ECTS) prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA) Wykłady: Przesłanki technologii immobilizacji białek i komórek oraz ich zastosowań w biotechnologii i biochemii stosowanej. Metody immobilizacji biokatalizatorów: adsorpcja, wiązanie jonowe, wiązanie kowalencyjne, sieciowanie, pułapkowanie w matrycach, zatrzymywanie przez błony, kombinacje metod. Immobilizacja koenzymów. Charakterystyka immobilizowanych biokatalizatorów. Reaktory z immobilizowanymi biokatalizatorami: zbiorniki z mieszaniem, reaktory pętlowe, reaktory ze złoŜem, reaktory membranowe, konstrukcje specjalne. Główne dziedziny przemysłowych zastosowań immobilizowanych biokatalizatorów: ogólna i stereospecyficzna synteza organiczna, przetwarzanie Ŝywności, wykorzystanie odpadów, róŜne. Biosensory: elektrody enzymatyczne, sensory biopowinowactwa, termistory i tranzystory enzymatyczne, biosensory optoelektroniczne. Techniki analityczne z zastosowaniem reaktorów enzymatycznych. Enzymatyczne oznaczenia z zastosowaniem adsorpcji białek na wielostudzienkowych plastikowych płytkach (ELISA, ELLSA). Chromatografia na immobilizowanych białkach: chromatografia powinowactwa, m.in. immunochromatografia, chromatografia chiraselektywna. Inne dziedziny bioanalitycznych zastosowań immobilizowanych białek. Zastosowanie immobilizowanych biokatalizatorów w medycynie: wewnątrzustrojowa i pozaustrojowa terapia enzymatyczna, sztuczne organy. Zastosowanie immobilizowanych białek w badaniach podstawowych. Dalsze perspektywy. Wstęp do bionanotechnologii 45 godzin wykładów (3 ECTS) dr Ibeth Guvera-Lora (ZBchA) 1) Nanocząstki i nanostruktury samoporząkujące się: sztuczne kanały jonowe transmembranowe; peptydy jako samoorganizujące się struktury typu „coiled-coil”; synteza i organizacja nanostruktur z biomatryc (polisacharydów, peptydów, DNA, białek, wirusów i mikroorganizmów); kowalencyjne i niekowalencyjne koniugaty pomiędzy nanocząstkami i biomolekułami. 2) Zastosowania nanocząstek i nanostruktur w analizie biochemicznej: nanoanaliza białek, kwasów nukleinowych i mikroorganizmów; nanocząstki w analizie elektrobiochemicznej; wykorzystanie świecących „kropek kwantowych” (quantum dots) w analizie biochemicznej; nanobiosensory wykorzystujące zjawiska powierzchniowego rezonansu plazmonowego. 3) Zastosowania nanocząstek i nanostruktur w medycynie: nanocząstki jako transportery terapeutyków i środków kontrastujących w diagnostyce; biologiczne bariery dla nanotransporterów; nanocząstki organiczne jako nośniki leków; wielofunkcyjne nanocząstki dendrymeryczne w medycynie; nanorurki i nanopręty jako biosensory w diagnostyce medycznej. 4) Nanomaszyny w biochemii (nanowsporniki, nanopipety, nanosensory, nanomotory). Hybrydowe nanonarzędzia inspirowane naturą. Biosensory 15 godzin wykładów (1 ECTS) prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA) 1) Biosensory a wymagania bioanalityczne. 2) Projektowania biosensorów pod kątem sprawności analitycznej. 2) Konstrukcja warstw bioselektywnych. 3) Sensory elektroanalityczne. 4) Sensory optyczne. 5) Sensory termiczne i akustyczne. 6) Immunoelektrody i sensory mikrobiologiczne. Białka rekombinowane 15 godzin konwersatorium i ćwiczeń (1 ECTS) Dr Benedykt Władyka (ZBchA) W ramach kursu zaprezentowane zostaną zagadnienia dotyczące praktycznej strony otrzymywania białek rekombinowanych. Omówione zostaną najczęstsze przyczyny niepowodzeń i sposoby poprawy wydajności produkcji białek rekombinowanych. Kurs składa się z dwóch części. W części seminaryjnej studenci opracowywać będą protokół otrzymywania białek rekombinowanych na wybranych (przez siebie) przykładach wykorzystując zasoby internetowych baz danych i komercyjnie dostępne systemy ekspresji. W części praktycznej studenci będą mieli moŜliwość zapoznania się z produkcją białek rekombinowanych w systemie bakterii gram-dodatnich oraz techniką koekspresji dwóch białek i metodami otrzymywania rekombinowanych peptydów. 23 Blok 4: Biochemia i genetyka molekularna roślin (ZFBchR+ ZBtR) (wymagania szczególne: zaliczony kurs „Fizjologii roślin”) Biochemia roślin 30 godzin wykładów i 45 godzin ćwiczeń (6 ECTS) prof. dr hab. Kazmierz Strzałka (ZFBchR), dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR), dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR) Wykłady: 1) Charakterystyka komórek roślinnych – cechy specyficzne, sinice – prototyp rośliny. 2) Genom plastydowy i plastydowy aparat biosyntezy białka. 3) Fotosynteza roślinna i bakteryjna. 4) Wymiana substancji między chloroplastem a cytoplazmą. 5) Chlororespiracja. 6) Oddychanie alternatywne. 7) Szlaki biosyntez barwników fotosyntetycznych. 8) Biosynteza ściany komórkowej i jej składników. 9) Biosynteza wybranych grup metabolitów wtórnych. 10) Hormony i regulacja hormonalna w roślinach. 11) Allelopatia. 12) Adaptacje roślin do warunków środowiska na poziomie molekularnym. Ćwiczenia: 1) Izolacja i identyfikacja barwników fotosyntetycznych i lipidów roślinnych. 2) Jakościowa i ilościowa analiza składu barwnikowego wybranych organizmów fotosyntetycznych. 3) Badanie właściwości fizycznych i chemicznych barwników roślinnych. 4) Badanie wybranych enzymów roślinnych. 5) Wyznaczanie współczynnika oddechowego; efekt Pasteura. 6) Aktywność amylaz i rola giberelin w ich aktywacji. 7) Metody izolacji organelli fotosyntetycznych. 8) Pomiar aktywności fotochemicznej PSII. 9) Badanie metabolitów wtórnych. Praktikum z genetyki molekularnej roślin 60 godzin ćwiczeń (4 ECTS) Prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR), dr Agnieszka Katarzyna Banaś (ZBtR), dr Wojciech Strzałka (ZBtR) Podstawy pracy in vitro, hodowle in vitro: roślin, kultur zawiesinowych, kalusa; wprowadzenie niesterylnych roślin do hodowli in vitro; mutageneza – zastosowanie metod fizycznych, chemicznych i mutagenezy insercyjnej, mutanty T-DNA; rekombinacja i naprawa DNA, indukcja rekombinacji metodami fizycznymi i chemicznymi, test GUS; uzyskiwanie roślin transgenicznych: transformacja stała i przejściowa roślin (protoplastów, siewek i organów generatywnych) z uŜyciem PEG, Agrobacterium i/lub metody biolistycznej; wektory uŜywane do transformacji roślin; Agrobacterium – jako naturalny system słuŜący do transformacji roślin; markery selekcyjne, selekcja roślin transgenicznych, regeneracja roślin transgenicznych in vitro; izolacja DNA roślinnego (genomowego i chloroplastowego); identyfikacja roślin transgenicznych przy uŜyciu PCR; analiza zmienności genetycznej oraz identyfikacja czynników chorobotwórczych przy zastosowaniu techniki RAPD. Bioenergetyka procesów fotosyntetycznych 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr hab. Leszek Fiedor (ZFBchR) Treść kursu: W ramach kursu przedstawione będą biochemiczne i chemiczne podstawy konwersji energii świetlnej w chemiczną zachodzącej podczas fotosyntezy. Omówione będą przemiany energetyczne zachodzące podczas fotosyntezy w roślinach i bakteriach fotosyntetycznych. Zakres tematyczny kursu: 1) struktury i właściwości głównych barwników fotosyntetycznych; 2) mechanizmy procesów przenoszenia energii i elektronów; 3) struktura i funkcje bakteryjnych i roślinnych kompleksów fotosyntetycznych; 4) cykliczny i niecykliczny transport elektronów, produkcja NADPH i ATP; 5) konwersja energii świetlnej w chemiczną w układach modelowych. Fitochemia 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr hab. Leszek Fiedor (ZFBchR) Kurs wprowadza w tematykę najwaŜniejszych produktów roślinnego metabolizmu wtórnego. W ramach wykładu omawiana będzie biosynteza metabolitów wtórnych, ich aktywność biologiczna i funkcje w roślinie. Krótko omówione będą interakcje roślinnych metabolitów wtórnych z organizmami zwierzęcymi. Omawiane będą następujące grupy metabolitów wtórnych: i) alkaloidy; ii) terpenoidy (mono-, seskwi-, di-, tri-, tetra- i politerpeny); iii) glikozydy (antocyjany, flawonoidy, saponiny, g. sterydowe, g. cyjanogenne). Metody fluorescencyjne w badaniach biologicznych 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (3 ECTS) dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR), dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR) Zagadnienia: 1) Wprowadzenie: Zjawisko fluorescencji, typowe parametry, przegląd aparatury. 2) Charakterystyka naturalnych fluoroforów w układach biologicznych. 3) Przegląd znaczników fluorescencyjnych. 4) Omówienie metod 24 ilustrowane przykładami: widma fluorescencyjne; polaryzacja fluorescencji; czas Ŝycia fluorescencji; wygaszanie fluorescencji; zanik anizotropii w czasie; rezonansowy przekaz energii; PAM; fluorescencja białek. Eksperymentalne modele układów biologicznych 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR), dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR) Celem wykładu będzie zapoznanie słuchaczy z róŜnorodnymi układami stosowanymi w modelowaniu układów biologicznych, a w szczególności: 1) Przegląd i charakterystyka układów modelowych. 2) Metodologia preparatyki sztucznych błon biologicznych. 3) Rekonstytucja i badanie zjawisk błonowych. Naśladowanie procesów zachodzących w błonach. Substancje regulatorowe i przekazywanie sygnału w świecie roślin 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr Przemysław Malec (ZFBchR), prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR) Tematyka kursu: Biosynteza, struktura oraz aktywność metaboliczna auksyn, giberelin i cytokinin. Rola abscysyn, jasmonidów i etylenu w regulacji procesów wzrostu i rozwoju roślin. Rola kwasu salicylowego i tlenku azotu w regulacji odporności na patogeny roślinne. Aktywność regulacyjna fitosteroidów, związków fenolowych, oligosacharydów i amin w organizmach roślinnych. Syntetyczne aktywatory i inhibitory oraz retardanty wzrostu, rozwoju i metabolizmu roślin. Wewnątrzkomórkowe kaskady sygnałowe w komórkach roślinnych. Rola cyklicznych nukleotydów, jonów wapnia oraz fosfoinozytoli w regulacji metabolizmu oraz ekspresji genów w komórkach roślinnych. Metody chromatograficzne w analizie materiału roślinnego 15 godzin konwersatorium i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS) dr Przemysław Malec (ZFBchR), dr hab. Leszek Fiedor (ZFBchR), dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR) Treść kursu: 1) Specyfika pracy z materiałem roślinnym. 2) Substancje pochodzenia roślinnego: a) barwniki; b) lipidy; c) białka roślinne; d) kompleksy barwnikowo-białkowe; e) metabolity wtórne i hormony roślinne. 3) Metody analizy: a) przygotowanie materiału roślinnego do analizy (homogenizacja tkanki roślinnej, ekstrakcja i rozdział); b) rozdział chromatograficzny związków niskocząsteczkowych: chromatografia cienkowarstwowa, chromatografia cieczowa niskociśnieniowa, chromatografia wysokociśnieniowa (HPLC) z detekcją on-line, chromatografia gazowa; c) rozdział chromatograficzny białek i kompleksów barwnikowo-białkowych: chromatografia wysokociśnieniowa (FPLC) z detekcją online; chromatografia cieczowa niskociśnieniowa. Blok 5: Biochemia komórki (ZBchK + ZBchO, ZBK, PBfK) (wymagania szczególne: zaliczone kursy „Fizjologii człowieka” i „Immunologii”) Biochemia komórki 15 godzin wykładów i 60 godzin ćwiczeń (6 ECTS) dr hab. Joanna Bereta (ZBchK) Wykłady: metodyka badań biochemii komórki. Omówione zostaną zasady planowania eksperymentu biochemicznego, doboru odpowiedniej metody badawczej, doboru odpowiednich kontroli oraz analizy uzyskanego rezultatu. Omówione zostaną podstawowe metody wykorzystywane w biochemii komórki tak, aby student mógł krytycznie korzystać z fachowej literatury naukowej. W szczególności omówione zostaną: techniki radioizotopowe w badaniu metabolizmu komórkowego, metody badania proliferacji, faz cyklu komórkowego i apoptozy, metody badania oddziaływań białko-białko, metody immunochemiczne, metody badania ekspresji genów, metody badania funkcji białek i regulacji ekspresji białek. Ćwiczenia: będą obejmowały samodzielne doświadczenia a takŜe analizę wyników uzyskanych w laboratoriach naszego Wydziału. Ćwiczenia moŜna pogrupować w bloki tematyczne: Badanie proliferacji i śmierci komórkowej (test MTT, wbudowywanie BrdU do DNA, drabinka apoptotyczna, barwienie komórek aneksyną V, test enzymatyczny LDH). Badanie regulacji ekspresji genów – analiza Northern blotting, QRT-PCR,test opóźnienia migracji w Ŝelu. Transfekcje komórek. Badanie aktywności enzymatycznej wybranych enzymów (np. dysmutaza ponadtlenkowa, indukowalna syntaza tlenku azotu, metaloproteazy macierzy – metody zymograficzne, kolorymetryczne i inne). Metody immunochemiczne – analiza jakościowa i ilościowa: immunoprecypitacja, Western blotting, ELISA, analiza obrazów cytometrii przepływowej. Metody radioizotopowe w badaniu metabolizmu komórkowego. Sygnalizacja komórkowa 60 godzin wykładów (4 ECTS) prof. dr hab. Andrzej Klein (ZBchO), dr hab. Joanna Bereta (ZBchK) Część I. Cząsteczki sygnałowe. Omawiane zagadnienia: 1) Hormony, neurotransmitery, czynniki wzrostowe, cytokiny; 25 2) Receptory błonowe i wewnątrzkomórkowe; 3) Białka G, cyklazy i cykliczne nukleotydy; 4) Kinazy białkowe i fosfatazy białkowe; 5) Fosforany związków lipidowych i produkty ich modyfikacji enzymatycznych; 6) Sygnał wapniowy; 7) Reaktywne formy tlenu i azotu Część II. Mechanizmy sygnalizacji między- i wewnątrzkomórkowej. Omawiane zagadnienia: 1) Rodzaje sygnalizacji międzykomórkowej (elektryczna, endo-, para- i autokrynna); 2) Bezpośredni przekaz sygnału (połączenia międzykomórkowe, regulacja jukstakrynna); 3) Mechanizmy transdukcji sygnału przez błonę komórkową; 4) Wybrane przykłady sygnalizacji hormonalnej (insulina-glukagon); 5) Stymulacja i hamowanie wzrostu komórkowego; 6) Programowana śmierć komórki; 7) Sygnały odpowiedzi immunologicznej Biosynteza, sortowanie i degradacja białek 45 godzin wykładów (2 ECTS) dr hab. Joanna Bereta (ZBchK) Wykłady: Relacje pomiędzy genomem, transkryptomem i proteomem. Przebieg kolejnych etapów translacji z uwzględnieniem róŜnic pomiędzy organizmami prokariotycznymi i eukariotycznymi. Kod genetyczny i dokładność translacji. Regulacja biosyntezy białka. Potranslacyjne modyfikacje białek. Mechanizmy kierujące białka do poszczególnych przedziałów subkomórkowych. Translokacja białek (na przykładzie przedziałów jądro-cytoplazma). Degradacja białek. Białka krótkoi długoŜyjące. Lizosom i protasom. Metody badania kinetyki syntezy i degradacji białek. Biochemia cyklu komórkowego 15 godzin wykładów (1 ECTS) dr Aneta Kasza (ZBchK) Wykłady: Przebieg cyklu komórkowego; fazy cyklu komórkowego; punkty kontrolne cyklu komórkowego; karioi cytokineza; podwajanie zawartości komórek (replikacja DNA, wytwarzanie białek, błon, organelli, reorganizacja cytoszkieletu, podział mitochondriów); kontrola mechanizmów koniecznych do zajścia procesów związanych z cyklem komórkowym (akumulacja i degradacja cyklin, kontrola kompleksów CDK-cyklina, regulacja aktywności kinaz białkowych zaleŜnych od cyklin, proteoliza białek regulujących cykl komórkowy); zewnątrzkomórkowa kontrola liczby i wielkości komórek; zaburzenia cyklu komórkowego w procesach nowotworowych i apoptozie. Praktikum z cytochemii 10 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (2 ECTS) dr Marta Michalik (ZBK) Kurs obejmuje krótki cykl wykładów i praktyczne ćwiczenia zapoznające studenta z wybranymi metodami cytochemii klasycznej i immunocytochemii, stosowanymi w badaniach biologii i biochemii komórki oraz w diagnostyce klinicznej. Wykłady: Barwienia cytochemiczne w wizualizacji struktury komórek i tkanek zwierzęcych. Wykrywanie związków chemicznych w komórkach metodami cytochemii klasycznej. Metody immunocytochemiczne – ich specyficzność, czułość, prawidłowość wyników. Przeciwciała i znaczniki stosowne w metodach immunocytochemicznych. Utrwalanie i przygotowanie materiału (komórek i tkanek) do badań immunocytochemicznych. Metody immunocytofluorescencyjne (bezpośrednie i pośrednie), ich zalety i ograniczenia. Metody immunocytoenzymatyczne- rodzaje reakcji immunoenzymatycznych, wykrywanie enzymów znacznikowych. Zastosowanie złota koloidalnego w immunocytochemii. Immunocytochemia na poziomie ultrastrukturalnym. Badania immunocytometryczne. Wykorzystanie metod immunocytochemicznych w badaniach biologii i biochemii komórki. Rola immunocytochemii w diagnostyce klinicznej przede wszystkim diagnostyce nowotworów. Ćwiczenia: Wykorzystanie znaczników fluorescencyjnych do analizy dynamicznej organizacji struktury komórek (zastosowanie automatycznego mikroskopu fluoresencyjnego i cyfrowych kamer CCD). Barwienia cytochemiczne i metody cytometrii obrazowej w badaniach morfologii komórek zwierzęcych i analizie międzykomórkowej wymiany metabolitów. Praktyczne zapoznanie się z metodami immunocytofluorescencyjnymi do wykrywania i analizy lokalizacji struktur komórkowych (np.barwienia cytoszkieletu). Zastosowanie metod mikrofluorymetrycznych w badaniach kinetyki proliferacji i faz cyklu komórkowego. Przykładowe zastosowanie metod immunocytochemicznych w diagnostyce nowotworów. Biofizyka komórki 30 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (3 ECTS) dr hab. Jerzy Dobrucki (PBfK) Zagadnienia: Gęstość i ruchy cząsteczek i makrocząsteczek w cytoplazmie, organellach komórkowych i błonach, pojęcie zagęszczenia molekularnego i objętości dostępnej. Dyfuzja cząsteczek i ruchy makrocząsteczek w komórkach i przestrzeni międzykomórkowej, rola zagęszczenia molekularnego oraz słabych wiązań molekularnych. Mikrodomeny w błonach biologicznych – hipotezy i eksperymenty. Zjawiska rozpoznawania molekularnego – struktura makrocząsteczek i mechanizmy oddziaływania ze związkami niskocząsteczkowymi na przykładach białek i DNA. Maszyny molekularne – syntaza ATP, polimeraza RNA, helikazy, topoizomerazy, białka motoryczne, kinezyny, dyneiny, zjawiska chemiczne i fizyczne 26 w działaniu białek kurczliwych. Przełączniki molekularne – rola i mechanizm działania. Symetria komórki w mitozie i przestrzenne podobieństwo komórek po podziale; problem zachowania wzajemnej pozycji terytoriów chromosomowych i wysokorzędowych struktur chromatyny, czynniki decydujące o zachowaniu polarności komórek i wzajemnego ułoŜenia i migracji w tkankach. Biomateriały w inŜynierii komórki 15 godzin wykładów (1 ECTS) dr Justyna Drukała (ZBK) Wykład wprowadza w tematykę wykorzystania biomateriałów w organotypowych hodowlach komórek ludzkich i ich wykorzystania w praktyce klinicznej. Obejmuje następujące zagadnienia: 1) Regulacja wzrostu i róŜnicowania komórek pod wpływem oddziaływania komórek z macierzą zewnątrzkomórkową (morfogeneza, determinacja komórek). 2) Kontrola rozwoju tkanki in vitro (determinanty mechaniczne i chemiczne, regulacja zachowania komórek przez białka macierzy zewnątrzkomórkowej, czynniki wzrostu). 3) Modele organotypowe w inŜynierii tkankowej. 4) Wytwarzanie biopolimerów, oddziaływanie komórek z biopolimerami. 5) Transplantacja hodowanch in vitro komórek i tkanek na nośnikach biopolimerowych. 6) Skóra jako produkt inŜynierii tkankowej – resorbowalna struktura nośnika i kontrola jego biodegradacji. 7) Odtwarzanie struktur kostnych in vitro- nośniki. Bezpośrednia międzykomórkowa wymiana bodźców biochemicznych 14 godzin wykładów i 6 godzin ćwiczeń (1 ECTS) dr Jarosław CzyŜ (ZBK) Strukturalne i funkcjonalne podstawy funkcji białek adhezji międzykomórkowej i receptorów macierzy zewnątrzkomórkowej oraz międzykomórkowej komunikacji za pośrednictwem złącz szczelinowych w regulacji homeostazy organizmów wielokomórkowych. MechanowraŜliwe kanały jonowe i cytoplazmatyczne kompleksy białkowe. Wewnątrzkomórkowe ścieŜki sygnałowe regulowane przez czynniki zaleŜne od międzykomórkowej wymiany informacji za pośrednictwem złącz szczelinowych oraz białek determinujących adhezję komórek (w tym: kadheryn i integryn). Rola bezpośredniej i pośredniej międzykomórkowej wymiany bodźców chemicznych i mechanicznych i ścieŜek sygnałowych przez nie regulowanych w regulacji fizjologii komórek i tkanek. Powiązania między wymianą bodźców biochemicznych i mechanicznych a aktywnością szlaków sygnałowych regulujących cykl komórkowy, róŜnicowanie i apoptozę komórek w tkankach. Blok 6: Biochemia człowieka (ZBtM+ ZBchO, ZBchF, ZBK) (wymagania szczególne: zaliczone kursy „Fizjologii człowieka” i „Immunologii”) Biochemia medyczna 30 godzin wykładów i 60 godzin ćwiczeń (7 ECTS) prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM), prof. dr hab. Alicja Józkowicz (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM) Celem kursu jest zapoznanie studentów z podstawami biochemicznymi funkcjonowania organizmu człowieka w zdrowiu i chorobie, ze szczególnym zwróceniem uwagi na moŜliwości wykorzystania tej wiedzy do celów terapeutycznych Wykłady: Molekularne podstawy chorób, choroby dziedziczne i nabyte. Wrodzone błędy metabolizmu: zaburzenia syntezy i rozkładu aminokwasów, nukleotydów, węglowodanów, lipidów, białek. Inne wybrane choroby dziedziczne: mukowiscydoza, dystrofia mięśniowa. Biochemia krwi, mechanizmy krzepnięcia krwi. Choroby krwi: anemie, hemofilie. Inne zaburzenia hematologiczne: metabolizm hemu, nowotwory krwi. Hormony i zaburzenia endokrynologiczne na przykładzie chorób przysadki, tarczycy i rdzenia nadnerczy. Zaburzenia gospodarki wodno-elektrolitowej: choroby nerek. Choroby układu kostnego: osteoporoza. Metabolizm węglowodanów: cukrzyca. Procesy biochemiczne w chorobach wątroby i przewodu pokarmowego. Biochemiczne podłoŜe otyłości. Choroby układu krąŜenia: nadciśnienie i miaŜdŜyca. PodłoŜe biochemiczne chorób neurologicznych i psychicznych. Zagadnienia toksykologii: zatrucia i narkotyki. Choroby prionowe. Biochemia procesów starzenia się.. Biochemia komórki nowotworowej. Podstawy diagnostyki biochemicznej: analiza składu chemicznego płynów ustrojowych. Diagnostyka molekularna: techniki i zastosowania. Biochemia wybranych grup leków. Podstawy terapii genowej: wektory i wybrane próby kliniczne. Ćwiczenia: 1) Wykrywanie elektrolitów w płynach ustrojowych (sód, potas, wapń, magnez, Ŝelazo, chlorki, fosfor). 2) Oznaczanie stęŜenia glukozy we krwi. 3) Metabolizm hemoglobiny i hemu – wykrywanie hemoglobiny i jej pochodnych (oksyhemoglobina, methemoglobina, karboksyhemoglobina), wykrywanie hemu, bilirubiny i jej frakcji, oznaczanie zawartości Ŝelaza hemowego i niehemowego, ferrytyna, transferyna. 4) Oznaczanie stęŜenia związków azotowych w płynach ustrojowych (mocznik, kwas moczowy, kreatynina, amoniak). 5) Oznaczanie białek: białko całkowite, proteinogram, immunoglobuliny, CRP; 6. Oznaczanie hormonów (TSH, FT3, FT4, FSH, insulina, kortyzol). 7) Metabolizm lipidów (cholesterol całkowity, HDL, LDL, triglicerydy, lipidogram). 8) Metabolizm enzymów (wykrywanie wybranych enzymów AST, ALT, LDH, amylaza, lipaza). 9) Metody oznaczania markerów nowotworowych. 10) Krzepnięcie krwi – określanie czasu krzepnięcia krwi, izolacja fibryny; określanie stopnia krzepliwości fibrynogenu, oznaczanie niektórych czynników układu krzepnięcia i fibrynolizy. 27 Wstęp do analityki medycznej 15 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (3 ECTS) prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM) Celem kursu jest zapoznanie studentów z zasadami analityki medycznej, nauczanie zasad prawidłowego pobierania i obróbki materiału biologicznego, podstaw biochemicznych metod stosowanych w diagnostyce medycznej, zasad krytycznej analizy wyników badań laboratoryjnych. Zagadnienia: Rodzaje i charakterystyka materiału biologicznego do badań laboratoryjnych. Zasady i metodyka pobierania, transportu i przechowywania materiału do badań laboratoryjnych. Podstawowe metody i techniki stosowane w diagnostyce laboratoryjnej: metody spektroskopowe, metody rozdzielcze (wirowanie, chromatografia, elektroforeza), metody elektrochemiczne, metody immunologiczne. Biochemiczne parametry diagnostyczne w rutynowej diagnostyce i monitorowaniu przebiegu chorób oraz efektywności leczenia. Pojęcie zakresu wartości referencyjnych. Zasady doboru badań i interpretacji wyników. Czynniki laboratoryjne i przedlaboratoryjne wpływające na wynik badania. Pojęcie czułości – ocena wiarygodności wyników laboratoryjnych i ich uŜyteczność diagnostyczna. Pojęcie standaryzacji metod analitycznych – odczynniki, procedury, aparatura, sprzęt. Wybrane zagadnienia z diagnostyki serologicznej, hematologicznej i układu hemostazy. Podstawy diagnostyki immunologicznej. Podstawy diagnostyki mikrobiologicznej. Wybrane zagadnienia z genetyki klinicznej. Metody biologii molekularnej w diagnostyce laboratoryjnej. Neurochemia 30 godzin wykładów i 15 godzin ćwiczeń (3 ECTS) prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska (ZBchF) Treści programowe: 1) Zarys anatomii mózgu, budowa neuronu, formacja mieliny, bariera krew-mózg; 2) Potencjał błonowy, powstawanie i propagacja potencjału czynnościowego, kanały jonowe zaleŜne od napięcia; 3) Budowa synapsy chemicznej, klasyfikacja receptorów (związane z białkami G, kanały jonowe zaleŜne od ligandu, receptory z aktywnością enzymatyczną), techniki ilościowej analizy receptorów, allosteryczna modyfikacja kanałów jonowych zaleŜnych od ligandu; 4) Transdukcja sygnału przez błonę neuronalną, rola fosforylacji w regulacji funkcjonowania neuronu; 5) Klasyfikacja neurotransmiterów i neuromodulatorów (aminokwasy, acetylocholina, serotonina, katecholaminy, peptydy opioidowe, inne neuropeptydy, czynniki troficzne, tlenek azotu, puryny, endokannabinoidy), szlaki neuronalne; 6) Gospodarka energetyczna w mózgu; 7) Biochemiczne podstawy waŜniejszych schorzeń neuropsychiatrycznych (choroba Parkinsona, Alzheimera, pląsawica Huntingtona, stwardnienie rozsiane, epilepsja; uzaleŜnienia lekowe, schizofrenia, depresja); 8) Neurochemia procesów uczenia się i pamięci. Zajęcia laboratoryjne: 1) Wiązanie radioligandów do wybranych receptorów w tkance nerwowej: analiza saturacyjna i kopetycyjna; 2) Autoradiografia receptorów; hybrydyzacja in situ, analiza obrazów; 3) Badania dimeryzacji receptorów sprzęgniętych z białkami fluorescencyjnymi w komórkach modelowych HEK 293 Biochemia krwi 30 godzin wykładów ( 2 ECTS) prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM) 1) Składniki krwi: elementy komórkowe i chemiczne. 2) Funkcje krwi. 3) Metabolity obecne we krwi (mocznik, kreatynina, kwasy Ŝółciowe). 4) Składniki osocza – immunoglobuliny, czynniki krzepnięcia. 5) Hem i hemoglobina – synteza, rozkład, choroby (porfirie; bilirubinemie, Ŝółtaczka). 6) Mechanizmy wiązania i transportu gazów. 7) Mechanizmy krzepnięcia i fibrynolizy. 8) Zaburzenia hemostazy. 9) Transport cholesterolu i jego zaburzenia. 10) Nowotwory krwi. 11) Wskaźniki hematologiczne. Wstęp do endokrynologii 30 godzin wykładów (2 ECTS) prof. dr hab. Alicja Józkowicz (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM) Definicja endokrynologii, hormonu i gruczołu dokrewnego. Rodzaje gruczołów. Hormony sterydowe i peptydowe: synteza i mechanizmy aktywacji komórki. Oś podwzgórze-przysadka. Hormony tarczycy i przytarczyc. Hormony nadnerczy: gospodarka mineralna i węglowodanowa. Hormony trzustki. Cukrzyca. Hormony przewodu pokarmowego. Gospodarka wapniowa-fosforanowa i sodowo-potasowa. Hormonalna regulacja rozrodu. Otyłość i zaburzenia metabolizmu lipidów. Zaburzenia wielonarządowe. Nowotwory układu dokrewnego. Wstęp do biotechnologii medycznej 15 godzin wykładów (1 ECTS) prof. dr hab. Alicja Józkowicz (ZBtM), prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM) 1) Zagadnienia biotechnologii medycznej. Leki, szczepionki, przeciwciała monoklonalne, klonowanie genów w celach medycznych, inŜynieria komórkowa i tkankowa. 2) Od diagnostyki molekularnej do terapii genowej. Analiza mutacji genowych – diagnostyka oparta na metodzie PCR, polimorfizm pojedynczych nukleotydów, diagnostyka z wykorzystaniem macierzy, sekwencjonowanie DNA, analiza southern blot. 3) Transfer genów in vivo i in vitro – cz. 1. Wektory plazmidowe 28 w terapii genowej. 4) Transfer genów in vivo i in vitro – cz. 2. Wektory wirusowe w terapii genowej. 5) Hamowanie ekspresji genów w terapii genowej. Oligonukleotydy antysensowe, pułapki DNA, rybozymy – zasady i moŜliwe zastosowanie w terapii. Technologia siRNA. 6) Komórki macierzyste w terapii regeneracyjnej. Embrionalne i dorosłe komórki progenitorowe, propagacja i modyfikacja in vitro, zastosowanie w medycynie. Transfer jądrowy i klonowanie reprodukcyjne. InŜynieria komórkowa: protezy sztuczne i naturalne. 7) Zasady badań klinicznych i etyczne aspekty biotechnologii medycznej. Fazy badań klinicznych, reguły prawidłowej pracy laboratoryjnej. Etyczne aspekty diagnostyki molekularnej, terapii genowej, terapii komórkowej, klonowania terapeutycznego. Nowoczesne technologie medyczne a jakość Ŝycia pacjentów. Toksykologia środowiska 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr hab. Jolanta Sroka (ZBK) Celem kursu jest zaznajomienie z podstawowymi mechanizmami toksycznego działania substancji chemicznych na poziomie molekularnym, komórkowym i tkankowym. W ramach wykładu omawiane będą: czynniki warunkujące toksyczność substancji chemicznych; losy trucizn w organizmie, drogi wchłaniania i wydalania substancji toksycznych, ich dystrybucja i metabolizm; szlaki sygnałowe zaangaŜowane w procesy detoksyfikacyjne; zmiany patologiczne indukowane przez substancje toksyczne w narządach i układach organizmów zwierzęcych. W ramach toksykologii szczegółowej omówiona zostanie toksyczność metali cięŜkich, środków ochrony roślin i Ŝywności, a takŜe trucizny pochodzenia roślinnego i jady zwierzęce. Biomateriały w inŜynierii komórki 15 godzin wykładów (1 ECTS) dr Justyna Drukała (ZBK) Wykład wprowadza w tematykę wykorzystania biomateriałów w organotypowych hodowlach komórek ludzkich i ich wykorzystania w praktyce klinicznej. Obejmuje następujące zagadnienia: 1) Regulacja wzrostu i róŜnicowania komórek pod wpływem oddziaływania komórek z macierzą zewnątrzkomórkową (morfogeneza, determinacja komórek). 2) Kontrola rozwoju tkanki in vitro (determinanty mechaniczne i chemiczne, regulacja zachowania komórek przez białka macierzy zewnątrzkomórkowej, czynniki wzrostu). 3) Modele organotypowe w inŜynierii tkankowej. 4) Wytwarzanie biopolimerów, oddziaływanie komórek z biopolimerami. 5) Transplantacja hodowanch in vitro komórek i tkanek na nośnikach biopolimerowych. 6) Skóra jako produkt inŜynierii tkankowej – resorbowalna struktura nośnika i kontrola jego biodegradacji. 7) Odtwarzanie struktur kostnych in vitro- nośniki. Blok 7: Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna (ZBchK, ZBtR + ZFBchR, PGMW): (wymagania szczególne: zaliczony kurs „Fizjologii człowieka”) Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna 30 godzin wykładów, 15 godzin konwersatoriów i 60 godzin ćwiczeń (8 ECTS) dr Aneta Kasza (ZBchK) (wykłady, seminaria, ćwiczenia), dr Wojciech Strzałka (ZBtR) (ćwiczenia) Wykłady i seminaria: Molekularne narzędzia do badania genów i ich właściwości (klonowanie DNA; klonowanie organizmów; genetycznie zmodyfikowane organizmy; markery genetyczne; markery molekularne; terapie genowe; genomika; mikromacierze); metody badania regulacji ekspresji genów; mutacje; naprawa DNA; zmienność genetyczna; rekombinacja DNA; Ćwiczenia: trawienie wektora i donora enzymami restrykcyjnymi; defosforylacja liniowego wektora, wypełnianie „lepkich końców” liniowego DNA wstawki; izolacja DNA z Ŝelu agarozowego; ligacja wstawki z wektorem; transformacja bakterii E. coli mieszaniną ligacyjną oraz plazmidem ekspresyjnym; analiza kolonii transformowanych bakterii metodą PCR na obecność plazmidu zawierającego wstawkę; izolacja DNA plazmidowego z transformowanych komórek bakteryjnych; analiza restrykcyjna transformantów – test na obecność oraz orientacje wstawki; nadekspresja i izolacja zrekombinowanego białka; analiza ekspresji genów metodą RT-PCR z analizą w czasie rzeczywistym. Geny i choroby genetyczne 30 godzin wykładów (2 ECTS) dr hab. Jolanta Jura (ZBchO) Zasady dziedziczenia, zaleŜność genotyp-fenotyp, metody badań cytogenetycznych, molekularne metody badań DNA, diagnostyka molekularna chorób genetycznych; genetyczne podłoŜe wybranych chorób metabolicznych, nerwowomięsniowych, chorób układu oddechowego i układu krąŜenia, chorób mitochondrialnych. Molekularna diagnostyka chorób infekcyjnych. 29 Diagnostyka molekularna 20 godzin konwersatorium, 45 godzin ćwiczeń (4 ECTS) dr Paulina Wegrzyn (ZBchK) Analiza ekspresji genów na poziomie transkryptów metodą róŜnicowej ekspresji (ang. Differential display); PCR w czasie rzeczywistym – porównanie ekspresji genów, identyfikacja SNP, detekcja mutacji; Analiza polimorfizmu insercyjnodelecyjnego genu konwertazy angiotensynowej (ACE); Hybrydyzacja DNA z sondami molekularnymi – wykrywanie mutacji w genie DMPK; Wykrywanie mutacji punktowych i polimorfizmu DNA metodą SSCP; Wykrywanie mutacji metodą heterodupleksów. Podczas seminariów szczegółowo omawiane będą stosowane w diagnostyce metody biologii molekularnej. NajwaŜniejsze odkrycia w biologii molekularnej na przełomie wieków 15 godzin wykładów, 15 godzin konwersatorium (1 ECTS) prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR), dr Agnieszka Banaś (ZBtR), dr Przemysław Malec (ZFBchR), dr Wojciech Strzałka (ZBtR) Historia, rozwój i zastosowania praktyczne wybranych odkryć nagrodzonych nagrodą Nobla od lat 80-tych do roku bieŜącego. Konsekwencje odkrycia struktury kwasów nukleinowych (wykład wstępny); priony; metody badawcze, które zrewolucjonizowały biologię; ruchome elementy genetyczne; białka sygnałowe; sygnałowa rola tlenku azotu; technologia tworzenia nokautów genowych; rewolucyjna metoda wyciszania ekspresji genów. Biologia molekularna nowotworów człowieka 20 godzin wykładów i 10 godzin konwersatorium (2 ECTS) dr Irena Horwacik (PGMW) Wykłady: Genetyka nowotworów: genetyczne podłoŜe procesów nowotworzenia; zmiany genetyczne towarzyszące nowotworom; dziedziczenie a nowotwory. Uszkodzenia DNA i komórkowe procesy naprawcze - rola w nowotworzeniu. Onkogeny. Geny supresorowe. Szlaki przekazu sygnału a nowotworzenie. Apoptoza i senescencja w komórkach nowotworowych. Epigenetyka nowotworów. Zagadnienia związane z przerzutowaniem komórek nowotworowych. Molekularne mechanizmy terapii przeciwnowotworowych (stan obecny i perspektywy na przyszłość). Seminaria: Omówienie zagadnień biologii molekularnej wybranych typów nowotworów człowieka (podłoŜe genetyczne, biologia molekularna, diagnostyka molekularna, terapia i jej perspektywy). Genetyka molekularna wirusów 20 godzin wykładów, 10 godzin konwersatoriów (2 ECTS) dr Irena Horwacik (PGMW) Wykłady: Klasyfikacja wirusów w oparciu o typ kwasu nukleinowego w wirionie i strukturę genomu. Replikacja genomu i tworzenie mRNA przez wirusy RNA. Retrowirusy; odwrotna transkrypcja i integracja. Transkrypcja mRNA przez wirusy DNA. Replikacja genomu wirusów DNA. Modyfikacja pre-mRNA. Regulacja ekspresji genów wirusowych na poziomie translacji. Transformacja nowotworowa wywołana przez wirusy a rozwój nowotworów człowieka. Leki przeciwwirusowe, które oddziałują z procesami replikacji i ekspresji genów wirusowych. Ewolucja wirusów i powstawanie nowych wirusów. Seminaria: Omówienie zagadnień genetyki molekularnej wybranych grup wirusów o szczególnym znaczeniu dla człowieka. Blok 8: Chemia biomolekuł (WCh) (wymagania szczególne: zaliczony kurs „Analityki chemicznej” lub „Podstaw chemii kwantowej”) Spektroskopia molekularna 30 godzin wykładów, 30 godzin konwersatorium i 30 godzin laboratorium (7 ECTS) wykłady i seminaria: prof. dr hab. Marek Pawlikowski, prof. dr hab. Marek Wójcik i prof. dr hab. Leonard M. Proniewicz; kierownik laboratorium: prof. dr hab. Leonard M. Proniewicz Wykłady: Teoria grup i podstawy spektroskopii molekularnej. Operacje symetrii, grupy punktowe symetrii (klasyfikacja, grupy dyskretne i ciągłe), niezmienniczość operatora hamiltona (baza przestrzeni wektorowej, operatory i ich reprezentacje unitarne, reprezentacje przywiedlne i nieprzywiedlne, charaktery), wielkie twierdzenie ortogonalności i jego konsekwencje, iloczyny reprezentacji, operatory rzutowe, teoria pola krystalicznego. Podstawy ogólne spektroskopii molekularnej: natura promieniowania elektromagnetycznego i jego cechy, widmo promieniowania elektromagnetycznego, formy energii molekuł, promieniowanie termiczne i prawo Plancka, oddziaływanie promieniowania elektromagnetycznego z materią: absorpcja, emisja spontaniczna i wymuszona (współczynniki Einsteina), prawdopodobieństwo przejść i reguły wyboru, widma dyskretne i ciągłe. Optyczna spektroskopia molekularna: widma rotacyjne (poziomy energii rotatora sztywnego, reguły wyboru, model rotatora niesztywnego), rotacyjno-oscylacyjne i oscylacyjne (widma absorpcyjne w zakresie podczerwieni IR, 30 widma efektu normalnego i rezonansowego Ramana, nieliniowe efekty Ramana – poziomy energii oscylatora harmonicznego i anharmonicznego, trwałe i indukowane momenty dipolowe, polaryzowalność i polaryzacja promieniowania, reguły wyboru, klasyfikacja drgań normalnych), widma elektronowe UV-VIS, elektronowo-oscylacyjne i elektronowo-oscylacyjno-rotacyjne (schemat Jabłońskiego, reguły wyboru, przejścia wibronowe – zasada Francka-Condona), spektroskopia z rozdzielczością w czasie. Właściwości magnetyczne materii (moment pędu i moment magnetyczny elektronów i jąder, reguły wyboru absorpcji spinowej, rezonans magnetyczny), elektronowy rezonans paramagnetyczny EPR (rodzaje centrów paramagnetycznych, sprzęŜenia spinowo-spinowe, anizotropia współczynnika rozszczepienia spektroskopowego) i jądrowy rezonans magnetyczny NMR (ekranowanie jądra i przesunięcie chemiczne, sprzęŜenie spinowo-spinowe), procesy relaksacyjne w EPR i NMR. Spektroskopie elektronów: fotoelektronów UV (UPS), fotoelektronów rentgenowskich (XPS lub ESCA), elektronów Augera (AES). Spektroskopia Mössbauera. Spektrometria mas. Seminarium: Teoria grup i jej zastosowanie w chemii. Analiza widm oscylacyjnych (klasyfikacja stanów i współrzędnych normalnych jądrowych, klasyfikacja drgań molekularnych z punktu widzenia symetrii, wyznaczanie aktywności drgań na podstawie tablicy charakterów) i elektronowych (konstrukcja orbitali molekularnych, konstrukcja symetrii funkcji wieloelektronowych). b) Spektroskopia absorpcyjna w podczerwieni (IR). c) Spektroskopia normalnego i rezonansowego efektu Ramana (NR i RR). d) Absorpcyjna spektroskopia elektronowa (UV-VIS). e) Spektroskopia elektronowego rezonansu paramagnetycznego (EPR). f) Spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR). g) Spektrometria mas (MS). b-g.: budowa aparatury, sposób przygotowania próbek do pomiarów, rodzaje stosowanych technik pomiarowych, zalety i wady (ograniczenia) stosowanej aparatury, technik pomiarowych i samej metody spektroskopowej, stosowane substancje standardowe, analiza strukturalna widm molekuł prostych i złoŜonych, w miarę moŜliwości analiza mieszanin (jakościowa i ilościowa), informacje otrzymywane z konturu i intensywności pasm, zastosowanie danej metody spektroskopowej do rozwiązywania problemów z róŜnych dziedzin nauki. Ćwiczenia: Budowa i zasady działania aparatury spektroskopowej, przygotowanie próbki do pomiaru, wykonanie lub asystowanie przy wykonywaniu pomiaru, analizie otrzymanego widma. Pomiar wszystkimi proponowanymi poniŜej metodami spektroskopowymi będzie prowadzony dla tego samego związku chemicznego. Ćwiczenia: 1) Spektroskopia absorpcyjna w podczerwieni (IR). 2) Spektroskopia normalnego efektu Ramana (NR). 3) Spektroskopia rezonansowego efektu Ramana (RR). 4) Absorpcyjna spektroskopia elektronowa (UV-VIS). 5) Spektroskopia elektronowego rezonansu paramagnetycznego (EPR). 6) Spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR). 7) Spektrometria mas (MS). Wstęp do krystalografii makrocząsteczek 30 godzin wykładów + 15 godzin konwersatorium (3 ECTS) prof. dr hab. Krzysztof Lewiński, (ZKK WCh) 1) Sieć krystaliczna, periodyczność, proste i płaszczyzny sieciowe, sieć odwrotna. 2) Elementy symetrii punktowej i translacyjnej, warunki współistnienia w krysztale. 3) Grupy przestrzenne, korzystanie z International Tables for Crystallography vol. A. 4) Układy krystalograficzne i ich transformacje. 5) Metody krystalizacji białek. 6) Klasyczne i synchrotronowe źródła promieniowania X i jego charakterystyka. 7) Dyfrakcja promieni X i interpretacja obrazu dyfrakcyjnego. 8) Metody rejestracji i przetwarzania obrazu dyfrakcyjnego. 9) Relacja między strukturą przestrzenną kryształu a jego obrazem dyfrakcyjnym. 10) Metody rozwiązywania problemu fazowego, funkcja Pattersona, podstawienie molekularne, MIR, MAD. 11) Mapy Fouriera i ich interpretacja. 12) Metody udokładniania struktury z wykorzystaniem więzów oraz dynamiki molekularnej. 13) Ocena jakości struktury i jej weryfikacja, czynnik rozbieŜności R i Rfree. 14) Protein Data Bank i narzędzia do korzystania z jego zasobów. Mechanizmy reakcji biocząsteczek 30 godzin wykładów (2 ECTS) prof. dr hab. GraŜyna Stochel (ZChN WCh) Reakcje bionieorganiczne – typy reakcji, aspekty termodynamiczne, aspekty kinetyczne; nieredoksowe mechanizmy wiązania i aktywacji substratu; reakcje przenoszenia atomów i grup; transfer elektronu i reakcje redoksowe; aktywacja małych cząsteczek; metaloenzymy – typowe centra aktywne, mechanizmy reakcji z udziałem metaloenzymów. Struktura a funkcja biomolekuł 45 godzin wykładu (30A + 15B) (2 ECTS) prof. dr hab. Krzysztof Lewiński (częśc A), prof. dr hab. Barbara Oleksyn (częśc B) (ZKK WCh) A. Struktura i funkcja białek: Elementy budowy przestrzennej białek: aminokwasy, wiązanie peptydowe, konformacja łańcucha polipeptydowego i łańcuchów bocznych, elementy struktury drugorzędowej, motywy strukturalne, klasyfikacja topologiczna struktur białek, oddziaływania stabilizujące strukturę przestrzenna białka. Budowa i działanie wybranych grup białek: enzymy, wirusy, białka układu immunologicznego, białka membranowe, białka chaperonowe, priony, białka wiąŜące się z DNA. Struktura przestrzenna DNA i RNA, budowa i działanie rybosomu. B. Struktura a działanie małych cząsteczek bioaktywnych: Rola małych cząsteczek w organizmach Ŝywych, cząsteczki endoi egzogenne, w tym leki. Małe cząsteczki a błony biologiczne: struktura i funkcja wybranych jonoforów. Struktura a oddziaływanie małych cząsteczek z białkami: substraty i inhibitory enzymów, stymulatory i blokery receptorów białkowych. Oddziaływanie małych cząsteczek z DNA. Losy leków w organizmie a ich własności fizykochemiczne, QSAR (Quantitative 31 Structure-Activity Relationship) a trójwymiarowa struktura molekularna leków. Pomiar aktywności biologicznej leków. Zastosowanie rentgenowskiej analizy strukturalnej i obliczeń teoretycznych do studiów oddziaływań makromolekuła – mała cząsteczka bioaktywna. Przykładowe modele oddziaływania leków z miejscami aktywnymi makromolekuł, projektowanie leków. Analiza spektroskopowa produktów naturalnych 10 godzin wykładów, 10 godzin konwersatorium i 25 godzin ćwiczeń (3 ECTS) dr hab. Małgorzata Barańska (ZFCh WCh) Wykłady: Wprowadzenie do spektroskopii ramanowskiej i absorpcyjnej w podczerwieni. Mikroskopia ramanowska i obrazowanie ATR-IR. Omówienie wybranych technik pomiarowych stosowanych w badaniach produktów roślinnych. Przykłady ilościowego i jakościowego oznaczania wybranych związków bioaktywnych występujących w produktach naturalnych (skrobia, tłuszcze, cukry, białka, lignina, celuloza, alkaloidy, terpeny (w tym karotenoidy)) oraz ich związków z jonami metali. Badania oddziaływań wewnątrz- i międzymolekularnych pomiędzy róŜnymi składnikami. Seminarium: Spektroskopia absorpcyjna w podczerwieni (IR), spektroskopia normalnego i rezonansowego efektu Ramana (NR i RR) w badaniach produktów naturalnych. Budowa aparatury, sposób przygotowania próbek do pomiarów, rodzaje stosowanych technik pomiarowych, zalety i wady (ograniczenia) stosowanej aparatury, technik pomiarowych i samej metody spektroskopowej, stosowane substancje standardowe. Analiza strukturalna widm molekuł prostych i złoŜonych, w miarę moŜliwości analiza mieszanin (jakościowa i ilościowa), analiza chemometryczna oraz korelacyjna 2D. Zastosowanie danej metody spektroskopowej do rozwiązywania róŜnych problemów produktów naturalnych. Ćwiczenia: 1) Analiza kwasów tłuszczowych. 2) Badania karotenoidów w roślinach. 3) Detekcja kofeiny w roślinie oraz lekach przeciwbólowych i nasercowych. 4) Analiza spektroskopowa cytrusowych olejków eterycznych. 5) Analiza spektroskopowa orzechów. 6) Analiza spektroskopowa drzew. 7) Identyfikacja skrobi. 8) Badania strukturalne wybranych aminokwasów. 32