Założenia programowe

Transkrypt

Załącznik nr 1
do Uchwały Rady Wydziału
Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Uniwersytetu Jagiellońskiego
z dnia 21 czerwca 2011 r.
Program stacjonarnych studiów
kierunku BIOCHEMIA
STUDIA PIERWSZEGO STOPNIA
I.
Wymagania ogólne
Studia trwają trzy lata i obejmują zajęcia w łącznym wymiarze minimalnym 2325 godzin.
Minimalna liczba punktów ECTS (European Credit Transfer System) uzyskiwanych przez
absolwenta wynosi 180. Studia kończą się uzyskaniem licencjatu z biochemii. Warunkiem
otrzymania licencjatu jest:
- zaliczenie kursów przewidywanych przez program studiów,
- przedstawienie pozytywnie ocenionej pracy licencjackiej,
- zdanie w wynikiem pozytywnym egzaminu licencjackiego.
II.
Ogólna konstrukcja programu
Program studiów obejmuje przedmioty trzech grup:
A. Przedmioty kształcenia ogólnego
B. Przedmioty podstawowe
C. Przedmioty kierunkowe
W obrębie kaŜdej grupy przedmiotów występują:
- przedmioty obowiązkowe dla wszystkich studentów danego rocznika, których łączny wymiar
godzinowy jest ściśle określony,
- przedmioty, które student wybiera stosownie do swojego indywidualnego toku studiów;
spełniając warunek realizacji określonego minimalnego obciąŜenia godzinowego.
W grupie przedmiotów podstawowych, większość jest obowiązkowa dla wszystkich studentów
i ma na celu dostarczenie uniwersalnych podstaw przyrodniczych dla dalszego toku studiów.
Ponadto studenci dobierają takie przedmioty, które mają znaczenie fundamentalne dla
konkretnych bloków tematycznych (działów biochemii) w obrębie późniejszego kształcenia
kierunkowego na poziomie zaawansowanym.
Przedmioty kształcenia kierunkowego układają się na dwóch poziomach. Poziom pierwszy
obejmuje obowiązkowe dla wszystkich studentów rozbudowane kursy podstaw biochemii i
biologii molekularnej. Dalsze kształcenie odbywa się w blokach tematycznych poświęconych
najwaŜniejszym działom biochemii, które student wybiera stosownie do swoich zainteresowań.
W celu zrealizowania wymaganego minimalnego obciąŜenia godzinowego, konieczny jest wybór
1
trzech bloków tematycznych. Tym samym system ten nie generuje wąskiej specjalizacji, która
byłaby niepoŜądana na szczeblu studiów pierwszego stopnia.
KaŜdy blok tematyczny otwierają dwa duŜe kursy wiodące, obowiązkowe dla studentów, którzy
wybrali dany blok. Bloki zawierają ponadto kursy uzupełniające, które student, uczestniczący
w danym bloku tematycznym, wybiera tak, aby zrealizować wymagane dla danego bloku
minimalne obciąŜenie godzinowe.
Modułowa organizacja programu studiów pozwala w sposób przejrzysty przypisać określone
cele dydaktyczne konkretnym latom i semestrom (patrz p. VI). a jednocześnie oferuje studentom
moŜliwość indywidualnego, zgodnego z zainteresowaniami doboru zajęć.
III. Grupy przedmiotów i minimalne obciąŜenia godzinowe
Razem
Praca licencjacka
Razem
300 godz./ 15 ECTS
975 godz./ 78 ECTS
1050 godz./ 78 ECTS
2325 godz. /171 ECTS
9 ECTS
180 ECTS
IV. Wykaz przedmiotów w grupach
ECTS
210 godz.
9
5
2
2
≥ 90 godz.
≥6
4
3
2
1
Obowiązkowe
855 godz.
Matematyka, fizyka i przedmioty pokrewne 270 godz.
Matematyka
75 godz.
Informatyka
45 godz.
Statystyka
30 godz.
Fizyka
60 godz.
Biofizyka
60 godz.
68
23
6
4
3
5
5
- Obowiązkowe
Lektorat 1
Wychowanie fizyczne
Filozofia
120 godz.
60 godz.
30 godz.
- Do wyboru
Lektorat 2
60 godz.
Zarys ekonomii
45 godz.
UŜytkowe programy komputerowe 30 godz.
Ochrona własności intelektualnej
15 godz.
Inne kursy z oferty programowej UJ
(studiów I stopnia lub 1–3 roku studiów
jednolitych)
-
2
Chemia
Chemia ogólna i nieorganiczna
Chemia organiczna
Chemia fizyczna
Biologia
Biologia komórki
Genetyka
Biologia ewolucyjna
Ekologia
Mikrobiologia
Bioinformatyka
Bioetyka
-
Do wyboru
Fizjologia roślin
Fizjologia zwierząt i człowieka
Immunologia
Analityka chemiczna
Podstawy chemii kwantowej
285 godz.
23
9
9
5
22
8
2
2
2
3
3
2
105 godz.
105 godz.
75 godz.
225 godz.
90 godz.
30 godz.
30 godz.
30 godz.
45 godz.
45 godz.
30 godz.
60 godz.
60 godz.
60 godz.
60 godz.
90 godz.
≥ 120 godz. ≥ 10
5
5
5
5
10
- Poziom I (obowiązkowy)
Podstawy biochemii
Podstawy biologii molekularnej
Kierunki współczesnej biochemii
300 godz.
27
17
8
2
≥ 750 godz.
51
180 godz.
90 godz.
30 godz.
- Poziom II (do wyboru)
Blok 1 (ZM + ZI):
Biochemia i genetyka molekularna
mikroorganizmów
Kursy wiodące (obowiązkowe):
Biochemia i fizjologia mikroorganizmów
Biologia molekularna prokariontów
Kursy uzupełniające (do wyboru):
Wirusologia molekularna
Mikrobiologia ekologiczna
Mikrobiologia przemysłowa
Praktikum z genetyki
molekularnej bakterii
Mikrobiologia komórkowa
Bakteryjne choroby infekcyjne
i ich modele
Molekularne metody diagnostyczne
chorób infekcyjnych
Pracownia licencjacka
3
≥ 250 godz. ≥ 17
75 godz.
60 godz.
6
4
30 godz.
15 godz.
15 godz.
2
1
1
60 godz.
15 godz.
3
1
30 godz.
2
15 godz.
30 godz.
1
2
Blok 2 (ZBchF + ZBchA, ZBf, ZFBchR, PBfK, ZBBO):
Biochemia fizyczna i strukturalna
≥ 250 godz. ≥ 17
Biochemia fizyczna
105 godz.
8
Chemia i struktura kwasów nukleinowych
30 godz.
2
Enzymologia molekularna
60 godz.
4
Chemia białek
30 godz.
2
Biofizyka białek
60 godz.
4
Biofizyka lipidów i błon biologicznych
30 godz.
2
Biofizyka komórki
45 godz.
3
Bioenergetyka molekularna
60 godz.
3
Modelowanie molekularne
60 godz.
4
30 godz.
2
Blok 3 (ZBchA + ZBf, ZFBchR):
Biochemia analityczna i stosowana
Biochemia analityczna
Preparatyka i analityka białek
Bioelektrochemia
Chromatografia gazowa
Proteomika
Białka immobilizowane
Wstęp do bionanotechnologii
Biosensory
Białka rekombinowane
≥ 250 godz. ≥ 17
75 godz.
60 godz.
6
4
30 godz.
30 godz.
30 godz.
15 godz.
45 godz.
15 godz.
15 godz.
30 godz.
2
2
2
1
3
1
1
2
Blok 4 (ZFBchR+ ZBtR):
Biochemia i genetyka molekularna roślin
Biochemia roślin
75 godz.
Praktikum z genetyki molekularnej
roślin
60 godz.
Bioenergetyka procesów
fotosyntetycznych
30 godz.
Fitochemia
30 godz.
Metody fluorescencyjne w badaniach
biologicznych
60 godz.
Eksperymentalne modele układów
biologicznych
30 godz.
Substancje regulatorowe i przekazywanie sygnału w świecie roślin 30 godz.
Metody chromatograficzne w anali-
4
≥ 250 godz. ≥ 17
6
4
2
2
3
2
2
zie materiału roślinnego
30 godz.
30 godz.
Blok 5 (ZBchK + ZBchO, ZBK, PBfK):
Biochemia komórki
Biochemia komórki
Sygnalizacja komórkowa
Biosynteza, sortowanie
i degradacja białek
Biochemia cyklu komórkowego
Praktikum z cytochemii
Biofizyka komórki
Biomateriały w inŜynierii komórki
Bezpośrednia międzykomórkowa
wymiana bodźców biochemicznych
Blok 6 (ZBtM + ZBchO, ZBchF, ZBK):
Biochemia człowieka
Biochemia medyczna
Wstęp do analityki medycznej
Neurochemia
Biochemia krwi
Wstęp do endokrynologii
Wstęp do biotechnologii medycznej
Toksykologia środowiska
≥ 250 godz.
≥ 17 ECTS
75 godz.
60 godz.
6
4
45 godz.
15 godz.
40 godz.
45 godz.
15 godz.
2
1
2
3
1
20 godz.
30 godz.
1
2
≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS
90 godz.
45 godz.
7
3
45 godz.
30 godz.
30 godz.
15 godz.
30 godz.
15 godz.
30 godz.
3
2
2
1
2
1
2
Blok 7 (ZBchK, ZBtR + ZFBchR, PGMW):
Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna
Genetyka molekularna i inŜynieria
genetyczna
105 godz.
Geny i choroby genetyczne
30 godz.
Diagnostyka molekularna
65 godz.
NajwaŜniejsze odkrycia w biologii
molekularnej na przełomie wieków 30 godz.
Biologia molekularna nowotworów
człowieka
30 godz.
Genetyka molekularna wirusów
30 godz.
30 godz.
5
2
2
≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS
8
2
4
1
2
2
2
.
`
V.
Blok 8 (WCh)
Chemia biomolekuł
Kursy obowiązkowe:
Spektroskopia molekularna
Wstęp do krystalografii
makrocząsteczek
Kursy uzupełniające (do wyboru)
Mechanizmy reakcji biocząsteczek
Struktura a funkcja biomolekuł
Analiza spektroskopowa
produktów naturalnych
≥ 250 godz. ≥ 17 ECTS
90 godz.
7
45 godz.
3
30 godz.
45 godz.
2
2
45 godz.
30 godz
3
2
Praca licencjacka
Praca licencjacka ma być rozwiązaniem określonego problemu naukowego, opracowanym
w formie pisemnej zgodnie z regułami stosowanymi dla przeglądowych lub oryginalnych
artykułów naukowych w dyscyplinie biochemii. Praca moŜe zawierać wyniki badań
eksperymentalnych przeprowadzonych przez studenta.
Student uzgadnia temat pracy licencjackiej ze swoim opiekunem naukowym, wybranym
najpóźniej do końca trzeciego semestru studiów. Opiekun nadzoruje przygotowywanie pracy,
a jeśli ma ona zawierać wyniki oryginalnych badań – organizuje i nadzoruje prowadzone przez
studenta doświadczenia laboratoryjne.
Warunkami zaliczenia pracy licencjackiej są pozytywne oceny opiekuna naukowego oraz
jednego niezaleŜnego recenzenta (samodzielnego pracownika naukowo-dydaktycznego
Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii UJ).
Za zaliczenie pracy licencjackiej student otrzymuje 9 punktów ECTS.
VI. Główne cele dydaktyczne kolejnych lat studiów
I rok
Nabycie wiedzy podstawowej, niezbędnej dla dalszego studiowania biochemii niezaleŜnie
od wybieranego wariantu.
Program obejmuje większość kursów z grupy obowiązkowych przedmiotów podstawowych,
a ponadto niewielką liczbę godzin przedmiotów kształcenia ogólnego
II rok
Opanowanie podstaw biochemii i biologii molekularnej oraz uzupełnienie wiedzy
podstawowej o przedmioty, niezbędne dla studiowania zaawansowanych działów biochemii
Program obejmuje pozostałą część przedmiotów kształcenia ogólnego, pozostałe obowiązkowe
przedmioty kształcenia podstawowego, wszystkie kursy z grupy przedmiotów podstawowych do
wyboru oraz przedmioty kierunkowe poziomu I:
- w semestrze zimowym: podstawy biochemii,
6
-
w semestrze letnim: podstawy biologii molekularnej oraz przegląd działów współczesnej
biochemii (ten ostatni kurs ma ułatwić studentowi wybór bloków tematycznych
przewidzianych na III).
Ponadto do końca drugiego roku student odbywa praktykę zawodową trwającą 3 tygodnie.
III rok
Zdobycie wiedzy i umiejętności z działów tematycznych biochemii oraz przygotowanie
pracy licencjackiej
Program obejmuje:
- w semestrze zimowym: kursy wiodące w obrębie bloków tematycznych,
- w semestrze letnim: kursy uzupełniające w obrębie bloków tematycznych oraz
przygotowanie pracy licencjackiej.
7
VII. Ramowy plan zajęć na trzech latach studiów
I rok studiów
Semestr 1 (zimowy)
Nazwa przedmiotu
Matematyka
Informatyka
Postawy biologii komórki
Genetyka
Filozofia
Lektorat 1, cz. 1
Wychowanie fizyczne
Wybór A
Liczba godzin
Wykł. Konw. Ćw. Łącznie
30
15
45
30
30
30
-
-
Forma
zaliczenia
45
30
60
60
30
30
75
E
45
Z
105
E
90
E
30
E
30
Z
30
Z
30
Z
30
Razem: 465godz. (31 godz./tydzień)
ECTS
6
4
9
8
2
2
1
1
2
35
Semestr 2 (letni)
Nazwa przedmiotu
Liczba godzin
Wykł. Konw.Ćw.
Łącznie
Forma
zaliczenia
Fizyka
Statystyka
Chemia organiczna
Biologia ewolucyjna
Ekologia
Lektorat 1, cz. 2
Wychowanie fizyczne
Wybór A
30
15
15
10
20
45
15
45
30
30
30
30
Razem 345 godz.
E
Z
E
E
Z
Z
Z
60
30
105
30
30
30
30
30
(23 godz./tydzień)
5
3
9
2
2
1
1
2
25
Łącznie I rok: 810 godzin; 60 ECTS
II rok studiów
Semestr 3 (zimowy)
Nazwa przedmiotu
Chemia fizyczna
Bioinformatyka
Bioetyka
Podstawy biochemii
Lektorat 1, cz. 3
Wybór A
Liczba godzin
45
15
30
75
-
45
-
75
E
45
Z
30
Z
180
E
30
Z
30
Razem: 390 godz. (26 godz./tydzień)
8
30
30
60
30
Forma
zaliczenia
5
3
2
17
1
2
30
Semestr 4 (letni)
Nazwa przedmiotu
Biofizyka
Mikrobiologia
Wybór B-II, spośród:
Fizjologia roślin
Immunologia
Analityka chemiczna
Lektorat 1, cz. 4
Liczba godzin
30
15
30
30
30
30
30
30
30
-
15
-
Forma
zaliczenia
30
30
45
-
60
E
45
E
90
E
30
Z
120
E
30
60
30
60
30
60
30
60
30
30
90
30
30
E
Razem 375 godz. (25 godz./tydzień)
ECTS
5
3
8
2
10
5
5
5
5
10
2
30
Łącznie II rok: 765 godzin; 60 ECTS
III rok studiów
Semestr 5 (zimowy)
Nazwa przedmiotu
Liczba godzin
Zaawansowane działy biochemii:
kursy wiodące, wybór C-II-1 spośród:
45
Biologia molekularna prokariontów 30
Biochemia fizyczna
30
Chemia i struktura kwasów
nukleinowych
15
30
15
Biochemia roślin
30
Praktikum z genetyki molekularnej
roślin
Biochemia komórki
15
60
Biochemia medyczna
30
15
Genetyka molekularna
i inŜynieria genetyczna
30
30
30
Wstęp do krystalografii
makrocząsteczek
30
405
Forma
zaliczenia
E
30
30
30
30
45
75
60
105
6
4
8
15
-
15
30
45
45
30
75
60
75
2
6
4
6
-
60
60
60
30
60
75
60
90
45
4
6
4
7
3
15
30
60
30
105
30
90
8
2
7
15
45
Razem: 405 godz. (27 godz./tydzień)
9
3
30
Semestr 6 (letni)
Nazwa przedmiotu
Zaawansowane działy biochemii:
kursy uzupełniające, wybór C-II-2
Liczba godzin
Łącznie
Wykł. Konw.Ćw.
Forma
zaliczenia
345
Z
Razem 345 godz. (23 godz./tydzień)
Przygotowanie pracy licencjackiej
ECTS
21
21
9
Razem
Łącznie III rok: 750 godzin + praca licencjacka; 60 ECTS
Łącznie na wszystkich latach: 2325 godzin + praca licencjacka; 180 ECTS
10
30
VIII. Treści przedmiotów podstawowych i kierunkowych
PRZEDMIOTY PODSTAWOWE
Matematyka
30 godzin seminariów, 45 godzin ćwiczeń (6 ECTS)
Dr Alicja Skiba, dr Paweł Zapałowski
Pojęcie macierzy. Działanie na macierzach i ich własności. Wyznaczniki macierzy i wzory Cramera. Rząd macierzy
i twierdzenie Kroneckera-Capellego. Wzory interpolacyjne. Granica ciągu i jej własności. Kryteria zbieŜności szeregów.
Granica i ciągłość funkcji. Twierdzenie o funkcjach ciągłych. Pochodna i jej własności. Twierdzenie Roolle’a i Lagreande’a
i jego zastosowania. Reguła de l’Hospitala. Badanie funkcji. Definicja całki. Podstawowe twierdzenie rachunku całkowego
z dowodem. Metody obliczania całek. [Sylabus zmienny]
Informatyka praktyczna
15 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń (4 ECTS)
dr hab. Ryszard Gurbiel (ZBf)
Kurs ma na celu uzupełnienie wiadomości ze szkoły średniej dotyczących uŜytkowania programów pakietu Office (MS
Office i/lub Open Office) oraz zaznajomienie studentów z kilkoma innymi programami stosowanymi w pracy dydaktycznej
i naukowej. Zakres materiału obejmuje: 1) edytory tekstu (Word i Writer); 2) arkusze kalkulacyjne (Excell i Calc);
3) program do tworzenia wykresów i analizy danych (QTPlot lub Grapher lub Origin); 4) graficzny język programowania
LabVIEW; 5) program do obliczeń matematycznych MathCAD.
Statystyka dla biochemików
dr Małgorzata Dutka (ZBf)
Wykład obejmuje podstawowe pojęcia i metody statystycznej analizy danych doświadczalnych. Ćwiczenia rachunkowe
rozwijają umiejętność praktycznego zastosowania metod statystycznych w analizie chemicznej z wykorzystaniem
programów komputerowych. Zagadnienia: zmienna losowa i jej rozkłady; rozkład Gaussa; niepewność pomiaru w analizie
biochemicznej; niepewność pomiarowa wielkości złoŜonych; korelacja danych; metoda najmniejszych kwadratów; regresja
liniowa; podstawowe testy statystyczne.
Fizyka
30 godzin wykładów, 15 godzin konwersatoriów i 15 godzin ćwiczeń (5 ECTS)
prof. dr hab. Kazimierz Łątka, prof. dr hab. Józef Mościcki, prof. dr hab. Władysław Waluś, dr hab. Hubert Harańczyk
Kurs ten obejmuje te elementy fizyki klasycznej, których wiedza jest istotna dla studentów nauk przyrodniczych. Wykład
obejmuje następujące zagadnienia. Wielkości fizyczne, ich pomiar i elementy teorii błędu. Międzynarodowy układ jednostek
(SI). Ruch cząstek: elementy mechaniki. Siła, masa i ruch. Prawa Newtona. Ruch jednowymiarowy: prędkość
i przyspieszenie. Ruch w płaszczyźnie i przestrzeni. Pęd i moment pędu. Grawitacja. Praca. Energia kinetyczna i potencjalna.
Zasada zachowania energii, pędu i momentu pędu. Zderzenia spręŜyste i niespręŜyste. Rozpraszanie energii: tarcie. Ciecze
w spoczynku i w przepływie. Prawa Pascala i Archimedesa. Płynięcie cieczy doskonałej. Drgania i ruch falowy. Efekt
Dopplera. Szczególny nacisk połoŜony jest na podstawy termodynamiki. Pomiar temperatury i zerowa zasada
termodynamiki. Metody pomiaru temperatury, bezwzględna skala temperatury, skala Celsjusza. Podstawowe definicje
termodynamiki. Temperatura a ciepło. Ciepło, praca i zasada zachowania energii. Pierwsza zasada termodynamiki.
Pojemność cieplna, ciepło właściwe, przewodnictwo cieplne. Procesy odwracalne i nieodwracalne. Entropia i druga zasada
termodynamiki. Cykle (silniki) termodynamiczne, entropia a procesy termodynamiczne. Mikroskopowe spojrzenie na gazy:
gaz doskonały. Gaz jako układ swobodnych cząstek: kinetyczna teoria gazów, ciśnienie i temperatura. Rozkład prędkości
cząstek w gazie; średnia droga swobodna i predkość. Rozkłady Maxwella i Boltzmanna, równanie stanu Van der Waalsa.
Ruch translacyjny i rotacyjny cząstek. Ciepło właściwe a stopnie swobody. [Sylabus zmienny]
Biofizyka
dr hab.Artur Osyczka
Czym zajmuje się biofizyka. ZłoŜoność układów biologicznych z punktu widzenia fizyki. Stany pojedynczych cząsteczek
w ramach mechaniki klasycznej i kwantowej. Istota statystycznego opisu układu biologicznego jako układu
makroskopowego. Natura sił determinujących podstawowe oddziaływania międzycząsteczkowe. Biochemiczne aspekty
tablicy okresowej Mendelejewa. Układ biologiczny jako układ termodynamiczny. Zasady termodynamiki procesów
nieodwracalnych
i elementy termodynamiki procesów nieodwracalnych. Bioenergetyka: kluczowa rola reakcji, w których zachodzi transfer
11
elektronu. Biofizyczne własności błon biologicznych. Mechanizmy generowania potencjałów spoczynkowych
i czynnościowych błony komórkowej. Elementy fotobiofizyki: rola bezpośrednich fotoreakcji i zjawisk fotodynamicznych
w uszkodzeniach komórki indukowanych promieniowaniem słonecznym, fizyka fotosyntezy, fototransdukcja sygnału
wzrokowego u ssaków, generowanie światła przez układy biologiczne. Elementy radiobiofizyki: mechanizmy uszkodzenia
komórki w wyniku oddziaływania z promieniowaniem jonizującym, radiosensybilizujące działanie tlenu, radioliza wody,
zaleŜność efektywności uszkodzenia komórki od cyklu komórkowego. Elementy magnetobiologii: właściwości
fizykochemiczne wolnych rodników i ich rola w biologii i medycynie, podstawy spektroskopii elektronowego rezonansu
magnetycznego jako unikatowej metody badania struktury, dynamiki i funkcji kluczowych składników komórki. Elementy
elektrobiologii: oddziaływanie pola elektrycznego z układem biologicznym, mechanizm generowania i recepcji pól
elektrycznych przez niektóre zwierzęta.
45 godzin wykładu, 15 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (9 ECTS)
dr hab. Janusz Szklarzewicz
Wykłady: Podstawowe pojęcia chemiczne. Elementy chemii jądrowej i kwantowej: budowa atomów, układ okresowy
pierwiastków, rodzaje wiązań i oddziaływań chemicznych, budowa i przewidywanie kształtu molekuł; elektroujemność
i momenty dipolowe. Oddziaływania międzycząsteczkowe, układy makro: temperatura, ciśnienie, faza, stany skupienia: gazy
doskonałe i rzeczywiste, ciecze, ciekłe kryształy, ciała stałe, kryształy. Reakcje chemiczne i przemiany fazowe: siła
napędowa, samorzutność, procesy nieodwracalne, podstawowe pojęcia termodynamiki chemicznej, parametry i funkcje stanu
układu: sens fizyczny entalpii i entropii, stan równowagi, reguła przekory. Opis szybkości procesów – kinetyka,
a termodynamika procesów nieodwracalnych. Roztwory: właściwości koligatywne, reakcje w roztworach: teorie kwasów
i zasad, związki kompleksowe, procesy utleniania i redukcji. Podstawy spektroskopii i wybrane metody spektroskopowe,
rodzaje widm, bazy danych spektroskopowych; spektroskopia a termodynamika; mikroskopia tunelowa oraz mikroskopia sił
atomowych. Właściwości pierwiastków i ich związków: wodór i wodorki, pierwiastki bloku s, pierwiastki II okresu,
niemetale bloku p, metale bloku p, metale przejściowe. Nieperiodyczne podobieństwa pierwiastków. Przegląd 50
najwaŜniejszych produktów przemysłu chemicznego na świecie. Prawdziwe i urojone chemiczne zagroŜenia ekologiczne.
Seminaria: Elementy nomenklatury chemicznej, układanie równań reakcji, sposoby wyraŜania składu roztworów, proste
obliczenia stechiometryczne. Dokumentacja badań: prowadzenie dziennika laboratoryjnego, sporządzanie sprawozdań.
Wykonywanie obliczeń, działania na liczbach przybliŜonych, cyfry znaczące, poprawne korzystanie z kalkulatorów
i programów komputerowych, rysowanie wykresów. Korzystanie z tablic i chemicznych baz danych; ocena wiarygodności
źródeł internetowych. Prawo działania mas i jego zastosowania do równowag w roztworach: stała i stopień dysocjacji,
iloczyn jonowy, skala pH i jej ograniczenia, roztwory buforowe, rozpuszczalność a iloczyn rozpuszczalności. Elementy
chemometrii, rachunek niepewności pomiarowych w analizie chemicznej, sposoby podawania wyników. Interpolacja
i graficzne metody obróbki danych: metoda środkowej stycznych, metody pierwszej i drugiej pochodnej. Metoda
rachunkowa Hahna.
Ćwiczenia laboratoryjne: Podstawowy sprzęt laboratoryjny i reguły pracy w laboratorium chemicznym. Sporządzanie
roztworów o zadanym stęŜeniu. Reakcje w roztworach: obserwacja, porównanie z opisem literaturowym i problemy
wnioskowania doświadczalnego – na przykładzie analizy jakościowej wybranych kationów i anionów. Elementy klasycznej
chemicznej analizy ilościowej: ilościowe przenoszenie próbek, pipetowanie i mianowanie roztworów, przykłady
miareczkowań: alkacymetrycznych, strąceniowych, redoksymetrycznych i kompleksometrycznych – oznaczanie całkowitej
twardości wody. Sporządzanie buforów i pomiary pH. Miareczkowanie z potencjometryczną detekcją punktu końcowego.
Chemia organiczna
45 godzin wykładu, 15 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (9 ECTS)
prof. dr hab. Jacek Młynarski
Celem kursu jest przedstawienie w nowoczesnym ujęciu struktury i właściwości chemicznych najwaŜniejszych klas
związków organicznych. Studenci poznają podstawowe typy reakcji chemicznych, ich mechanizmy oraz projektowanie
syntezy wybranych rodzajów związków. 1) Struktura i właściwości związków organicznych. 2) Rodzaje wiązań
chemicznych, hybrydyzacja atomów węgla. 3) Alkany, cykloalkany, izomeria, przestrzenna budowa alkanów i ich reakcje.
4) Alkeny, alkiny, synteza, reakcje addycji do wiązań wielokrotnych. 5) Dieny i reakcje addycji do dienów, cykloaddycja
i polimeryzacja dienów. 6) Związki aromatyczne, trwałość struktury aromatycznej. 7) Reakcje substytucji elektrofilowej
w układach aromatycznych, wpływ skierowujący grup elektronodonorowych i elektronoakceptorowych na kierunek
substytucji elektrofilowej. 8) Izomeria optyczna, właściwości fizyczne i chemiczne róŜnych enancjomerów. 9) Halogenki
alkilowe i arylowe, reakcje substytucji nukleofilowej. 10) Budowa i właściwości chemiczne róŜnych klas związków
organicznych: (a) alkohole i fenole, (b) chlorowcopochodne alifatyczne i aromatyczne, (c) związki karbonylowe, (d) kwasy,
estry, amidy, chlorki kwasowe, (e) aminy. 11) Związki heterocykliczne. 12) Wybrane zagadnienia chemii biocząsteczek.
12
Chemia fizyczna
45 godzin wykładu i 30 godzin ćwiczeń (5 ECTS)
dr Dorota Jamróz (wykłady), dr Anna Karewicz (ćwiczenia)
Wykłady: Pierwsza i druga zasada termodynamiki. Termochemia. Molowe wielkości cząstkowe, potencjał chemiczny.
Roztwory idealne i rzeczywiste. Termodynamiczny opis równowag procesów fizycznych i chemicznych. Przemiany fizyczne
w układach jednoskładnikowych i wieloskładnikowych. Diagramy fazowe. Kinetyka reakcji chemicznych: szybkości reakcji
prostych i złoŜonych, teorie szybkości reakcji. Kataliza. Fotochemia. Oddziaływania międzycząsteczkowe. Zjawiska
powierzchniowe, adsorpcja. Właściwości roztworów elektrolitów. Kinetyka procesów elektrodowych; ogniwa galwaniczne
i elektroliza. Układy koloidalne.
Ćwiczenia laboratoryjne: Wyznaczanie zmian funkcji termodynamicznych dla reakcji zachodzących w ogniwie.
Współczynnik podziału. Wyznaczanie stałej dysocjacji wskaźnika kwasowo-zasadowego metodą absorpcjometryczną.
Wpływ stęŜenia i temperatury na lepkość roztworów. Oznaczanie średniej wiskozymetrycznej masy molowej polimeru.
Wpływ pH na pęcznienie Ŝelatyny, pomiar ciepła pęcznienia. Szybkość inwersji sacharozy. Efekt solny Brensteda.
Miareczkowanie konduktometryczne i potencjometryczne. ZaleŜność przewodnictwa od stęŜenia. Wyznaczanie krytycznego
stęŜenia micelizacji z pomiarów przewodnictwa.
Podstawy biologii komórki
30 godzin wykładu i 60 godzin ćwiczeń (8 ECTS)
prof. dr hab. Zbigniew Madeja, dr Marta Michalik (ZBK)
Wykłady: Wprowadzenie do biologii komórki , pojęcie komórki, jedność i róŜnorodność komórek, komórka prokariotyczna,
komórka eukariotyczna: roślinna i zwierzęca. Chemiczne składniki komórek. Struktura, funkcja i własności błony
komórkowej oraz błon wewnątrzkomórkowych. Białka transportowe: kanały jonowe, przenośniki, pompy. Białka adhezyjne
i receptory błonowe. Sygnalizacja międzykomórkowa. Kompartmentalizacyjna organizacja komórki eukariotycznej.
Organizacja i funkcja układu wakuolarnego (siateczka endoplazmatyczna, aparat Golgiego, lizosomy). Transport
pęcherzykowy. Transformatory energii w komórce: mitochondria , ich struktura i funkcja, łańcuch przenoszenia
elektronów i synteza ATP. Plastydy, struktura i funkcja chloroplastów, fotosynteza. Peroksysomy. Organizacja i rola
cytoszkieletu (mikrotubule, filamenty aktynowe, filamenty pośrednie). Układy regulujące strukturę cytoszkieletu
komórkowego. Białka motoryczne. Regulacja aktywności migracyjnej komórek. Organizacja jądra komórkowego: otoczka
jądrowa, chromatyna. Regulacja proliferacji komórek i kontrola cyklu komórkowego. Podział komórki. Komórki
macierzyste. Transformacja nowotworowa. Mechanizmy tworzenia przerzutów.
Ćwiczenia: Wprowadzenie do podstawowych technik stosowanych w badaniach komórek i tkanek: zapoznanie się z budową,
funkcją i wykorzystaniem mikroskopów świetlnych: (mikroskopy kontrastowo–fazowe, polaryzacyjno-interferencyjne,
fluorescencyjne); barwienia fluorescencyjne w badaniach struktury komórek; mikrofotografia; hodowle komórek
zwierzęcych in vitro: pasaŜowanie, klonowanie; testy Ŝywotności; bankowanie komórek; fuzja komórek; badanie zjawisk
ruchowych w komórkach.
Genetyka
30 godzin wykładu (2 ECTS)
prof. dr hab. Józefa Styrna
Prawa Mendla. Wpływ środowiska na wykształcenie cech. Współdziałanie genów. Cechy ilościowe. Determinacja płci
i dziedziczenie cech związanych z płcią. Grupy sprzęŜeń i crossing-over. Mapy chromosomów. Aberracje chromosomowe.
Zmiany liczby chromosomów, ich rola w procesie ewolucji, w hodowli i medycynie. Mutacje genowe i środki mutageniczne.
Pseudoallele i pojęcie genu jako jednostki funkcji. Rekombinacja genetyczna u mikroorganizmów i organizmów wyŜszych.
Struktura genów. Regulacja czynności genów u Prokaryota i Eukaryota. Działanie genów w ontogenezie. Dziedziczenie
pozachromosomowe.
Biologia ewolucyjna
30 godzin wykładu (2 ECTS)
prof. dr hab. Mariusz Cichoń
Zmienność genetyczna populacji naturalnych. Teoria adaptacyjna i teoria neutralnych mutacji. Struktura genetyczna
populacji, systemy kojarzeń. Specjacja i hybrydyzacja. Odtwarzanie filogenezy.
Ekologia
30 godzin wykładów (2 ECTS)
prof. dr hab. January Weiner, prof. dr hab. Ryszard Laskowski
śycie organiczne jako proces w całej biosferze. Osobnik a środowisko. SkaŜenie powietrza, wody i gleby (gazy, metale,
pestycydy) – ich skutki i ochrona przed nimi. Parametry ekologii populacyjnej. Ekosystem: klasyfikacje, składowe,
funkcjonowanie (sukcesja, obieg materii, przepływ energii, inwazje ekologiczne). Biomy – ich klasyfikacja, warunki Ŝycia.
13
Status i problemy ekologiczne miast. Globalne problemy ekologii. Wstęp do energetyki ekologicznej. Podstawowa
problematyka ochrony środowiska.
Mikrobiologia
15 godz. wykładów i 30 godz. ćwiczeń (3 ECTS)
dr hab. Jacek Międzobrodzki (ZM)
Cele dydaktyczne: Poznanie drobnoustrojów i zrozumienie ich roli w róŜnych środowiskach. Nabycie umiejętności
sprawnego posługiwania się drobnoustrojami będącymi celem badań i nośnikiem informacji genetycznej. Przygotoanie do
samodzielnej pracy badawczej z uŜyciem drobnoustrojów. Wyrobienie świadomości mikrobiologicznej, która determinuje
zasady postępowania i decydowania u kaŜdego absolwenta w miejscach pracy i w domu.
Treść wykładów: 1) Rozmieszczenie i przemieszczanie drobnoustrojów w środowisku. Charakterystyka drobnostrojów proi eukariotycznych; 2) Charakterystyka mikrostruktur: wirusów, wirionów, wirusoidów, prionów; 3) Podstawowe struktury
morfologiczne i funkcje fizjologiczne drobnoustrojów; 4) Metody badawcze stosowane w mikrobiologii. Właściwości
biochemiczne i toksyczne drobnoustrojów; 5) Klasyfikacja, taksonomia, diagnostyka mikrobiologiczna kliniczna
i środowiskowa; 6) Wpływ fizycznych i chemicznych czynników środowiska na drobnoustroje, na genotyp, mutageneza,
mutacja; 7) Kształtowanie środowiska oŜywionego i nieoŜywionego przez drobnoustroje. Biogeochemia. Genetyczna
regulacja cech fenotypowych; 8) WspółzaleŜności drobnoustrojów w biocenozach. Przenoszenie materiału genetycznego
między drobnoustrojami. Rekombinacje; 9) Formy współzaleŜności między mikro- a makroorganizmami; 10) Komunikacja
między drobnoustrojami: mechanizmy molekularne, rola w róŜnych środowiskach i aplikacje.
Ćwiczenia laboratoryjne: 1) Organizacja i bezpieczeństwo pracy w laboratorium mikrobiologicznym. WyposaŜenie pracowni
mikrobiologicznej. Zasady pracy w warunkach jałowych. Antyseptyka. Dezynfekcja. Sterylizacja. Kontrola skuteczności
sterylizacji. Sporządzanie i zastosowania podłoŜy hodowlanych w mikrobiologii; 2) Pobieranie materiału do badań
mikrobiologicznych. Zakładanie i ocena róŜnych hodowli drobnoustrojów. Wyznaczanie krzywej hodowli z oceną ilościową
organizmów. Obserwacje mikroskopowe róŜnych grup drobnoustrojów; 3) Sporządzanie preparatów mikroskopowych
metodami prostą i złoŜoną, czytanie i interpretacja. Omawianie struktur komórkowych bakterii (ściana komórkowa, otoczka,
endospory). Demonstracja róŜnych typów wzrostu bakterii i grzybów; 4) Podstawy diagnostyki mikrobiologicznej. Cykl
badania diagnostycznego. Izolacja drobnoustrojów z róŜnych materiałów, posiew redukcyjny po wieloboku, identyfikacja
gatunkowa, antybiogram/mykogram; 5) PasaŜowanie drobnoustrojów. Sposoby przechowywania i bankowania
drobnoustrojów. Oznaczanie czystości mikrobiologicznej buforów i podłoŜy, powietrza, Ŝywności i wody; 6) Prawidłowa
mikroflora człowieka. Badanie mikroflory wybranych biocenoz; 7) Ocena wybranych cech biochemicznych bakterii. Badania
aktywności enzymów pozakomórkowych; 8) Przykłady bakterii i grzybów chorobotwórczych. Czytanie i interpretacja
preparatów mikroskopowych i testów diagnostycznych. Badania wybranych determinant patogenności; 9) Zasady zakładania,
prowadzenia i wykorzystanie hodowli wirusów, chlamydii i riketsji; 10) Metody inŜynierii genetycznej, konstruowanie
nowych szczepów do celów biotechnologicznych (leki, Ŝywność, artykuły przemysłowe) i sanitarnych (monitoring
środowiska naturalnego, oczyszczanie ścieków).
Bioinformatyka
15 godzin wykładów i 30 godz. ćwiczeń (3 ECTS)
dr Krzysztof Murzyn (ZBBO)
Bioinformatyka jest nową dziedziną nauk biologicznych, która stosuje techniki i modele komputerowe do przetwarzania
informacji gromadzonej w licznych biologicznych bazach danych. W trakcie wykładów przedstawione zostaną: teoretyczne
podstawy bioinformatyki w zakresie elementarnej analizy sekwencji białek i kwasów nukleinowych metodami macierzy
kropkowych, sposoby tworzenia dopasowań sekwencji metodami programowania dynamicznego, sposoby wyznaczania
i zakresu stosowalności macierzy podstawień aminokwasowych, zastosowania algorytmów heurystycznych do przeszukiwania
baz danych sekwencji, techniki molekularnej analizy filogenetycznej, metody przewidywania struktury przestrzennej białek.
Ćwiczenia w ramach kursu obejmują: 1) prace w systemie GNU/Linux; 2) wyszukiwanie informacji w sieci internet;
3) podstawy programowania obiektowego w języku Python; 4) wizualizację struktury przestrzennej makrocząsteczek;
5) wprowadzenie do pakietu EMBOSS; 6) analizę sekwencji metodą macierzy punktowych; 7) metody wyznaczania
dopasowań lokalnych i globalnych sekwencji; 8) obsługę zintegrowanego systemu wyszukiwania sekwencji (SRS);
9) zastosowania heurystycznych algorytmów zaimplementowanych w pakiecie BLAST do porównywania sekwencji białek
i kwasów nukleinowych; 10) identyfikacją odległych homologów z wykorzystaniem pakietu FASTA.
Bioetyka
30 godzin konwersatorium (2 ECTS)
dr Beata Płonka (ZBf)
Wprowadzenie do zagadnień etycznych, krótka historia etyki. Problemy etyczne we współczesnej biotechnologii i naukach
biomedycznych, ze szczególnym uwzględnieniem zagadnień klonowania, transplantacji, komórek macierzystych, badań
ludzkiego genomu, eugeniki, inŜynierii genetycznej, doświadczeń na zwierzętach oraz etyki pracy naukowej.
14
Fizjologia roślin
prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR)
Wykłady: Interdyscyplinarny charakter fizjologii roślin; szczególne cechy strukturalne i funkcjonalne komórek roślinnych;
procesy fizykochemiczne leŜące u podstaw gospodarki wodnej roślin; pobieranie i transport wody; ciśnienie osmotyczne i
potencjał wody; podstawy gospodarki mineralnej; rola mikoryzy w pobieraniu jonów; transport jonów i metabolitów w skali
komórki i całej rośliny; heterotrofia i autotrofia; przemiany energii w roślinach: struktura aparatu fotosyntetycznego roślin
zielonych i bakterii fotosyntetycznych; transformacja energii świetlnej w procesie fotosyntezy; pozyskiwanie energii przez
chemoautotrofy; ekologiczne typy fotosyntezy; specyfika oddychania roślin; oddychanie tlenowe i beztlenowe; fermentacje;
parametry fizjologiczne charakteryzujące procesy oddechowe; asymilacja azotu; wiązanie azotu atmosferycznego; obieg
azotu w przyrodzie – rola roślin i mikroorganizmów; ogólne mechanizmy wzrostu i rozwoju; fitohormony i ich funkcje
w regulacji wzrostu i rozwoju; fotomorfogeneza i fotoreceptory; roślinny system sygnałowy; czynniki stresowe – stres
biotyczny i abiotyczny.
Ćwiczenia: składniki mineralne niezbędne do prawidłowego wzrostu roślin; wpływ pH podłoŜa na pobieranie jonów;
wyznaczanie potencjału wody i ciśnienia osmotycznego w tkankach roślinnych; pomiary natęŜenia oddychania i fotosyntezy
roślin w róŜnych warunkach świetlnych przy uŜyciu elektrody tlenowej i analizatora gazowego; wpływ temperatury na
oddychanie roślin; wyznaczanie współczynnika oddechowego; rola auksyn w regulacji wzrostu elongacyjnego komórek;
obserwacja ruchów wewnątrzkomórkowych.
prof. dr hab. Anna Lityńska
Wykłady: Prawa fizjologiczne, czynności komórek nerwowych, mięśniowych i mięśnia sercowego. Czynności
odśrodkowego układu nerwowego. Odruchy i czucie. Kontrola środowiska wewnętrznego. Krew i krąŜenie, ośrodki
kontrolujące krąŜenie krwi. Oddychanie. Układ trawienny, budowa i funkcje nerki. Rozród. Omawiana jest fizjologia
człowieka z elementami patofizjologii. Ćwiczenia: podstawowe badania laboratoryjne z zakresu hematologii oraz klasyczne
wiczenia fizjologiczne z uŜyciem programów interaktywnych.
Immunologia
dr hab. Joanna Cichy
Celem wykładów jest pokazanie, w jaki sposób funkcjonuje układ odporności z podkreśleniem znaczenia tego układu dla
opanowywania zakaŜeń. Omawiane zagadnienia: Odporność wrodzona – rozpoznanie patogenów przez nieswoiste
mechanizmy odporności i reakcja zapalna, znaczenie mechanizmów nieswoistych dla ukierunkowania odporności swoistej.
Rozpoznawanie antygenów przez limfocyty T i B, repertuar receptorów, komórki prezentujące antygen, znaczenie
antygenów zgodności tkankowej. Indukcja swoistej odpowiedzi układu odporności, róŜnicowanie się limfocytów
wykonawczych, pamięć immunologiczna. Mechanizmy wykonawcze swoistej odpowiedzi układu odporności, odpowiedź na
zakaŜenie, strategia konstrukcji szczepionek, sposoby wpływania na rozmiar i typ odpowiedzi układu odporności.
Celem ćwiczeń jest zapoznanie się z metodami pomiaru reakcji przeciwciał z antygenami (aglutynacja, jakościowa
i ilościowa precypitacja, metody immunoenzymatyczne).
Analityka chemiczna
dr Stanisław Walas, dr Jolanta Kochana (ZChA WCh)
Wykłady: Zagadnienia wstępne – rola i zadania chemii analitycznej w nauce i technice. Zarys historii. Podstawowe pojęcia
chemii analitycznej: próbka, sygnał, metoda analityczna, proces analityczny. Klasyfikacja metod. Teoria i praktyka
pobierania próbek do analizy. Czynności wstępne wykonywane na próbkach (rozpuszczanie, mineralizacja, rozdzielanie
składników). Wprowadzenie do analizy jakościowej: identyfikacja i rozdzielanie wybranych jonów w roztworach,
odczynniki grupowe. Czułość reakcji. Podstawy analizy wagowej; zasada i klasyfikacja metod wagowych. Rozpuszczalność
a postać fizyczna osadów. Odczynniki organiczne. Zalety i ograniczenia analizy wagowej. Zastosowania metod wagowych.
Podstawy analizy miareczkowej; zasada i klasyfikacja metod wolumetrycznych. Podział metod miareczkowych:
alkacymetria, kompleksometria, analiza strąceniowa, redoksometria. Pierwotne i wtórne substancje wzorcowe. Zalety
i ograniczenia metod miareczkowych. Wprowadzenie do metod instrumentalnych. Metody instrumentalne a metody
klasyczne. Kalibracja. Metody elektrochemiczne. Elektrody jonoselektywne. Analiza potencjometryczna. Absorpcja światła
przez roztwory substancji barwnych. Prawo Beera. Kolorymetria i spektrofotometria. Wybrane metody rozdzielania
substancji. Błędy analizy chemicznej i przyczyny ich powstawania. Statystyczna interpretacja wyników analizy chemicznej.
Standaryzacja metod analitycznych. Problem wzorców i materiałów odniesienia.
Ćwiczenia: Wagowe oznaczanie jednego z podanych kationów: bar, Ŝelazo, nikiel. Sprawdzanie pojemności naczyń
miarowych. Sporządzanie i mianowanie roztworu wodorotlenku sodu i oznaczanie kwasu solnego. Sporządzanie
i mianowanie roztworu tiosiarczanu sodu i EDTA. Kompleksometryczne oznaczanie twardości wody. Kompleksometryczne
15
oznaczanie miedzi za pomocą EDTA i spektrofotometryczne oznaczanie Ŝelaza(III) metodą rodankową.. Analiza próbek
rzeczywistych: Oznaczanie tlenu rozpuszczonego w wodzie metodą Winklera. Oznaczanie kwasu octowego w handlowym
occie metodą miareczkową z wizualną i potencjometryczną detekcją punktu końcowego.
30 godzin wykładów, 30 godzin konwersatorium i 30 godzin ćwiczeń (10 ECTS)
dr hab. Jacek Korchowiec, dr hab. Artur Michalak (ZChT WCh)
Podstawowe zasady obsługi oprogramowania kwantowo-chemicznego; dane do obliczeń kwantowo-chemicznych;
specyfikacja geometrii układu molekularnego, bazy funkcyjne;. metody ab initio i półempiryczne. PrzybliŜenie BornaOppenheimera; powierzchnia energii potencjalnej (cząsteczki dwuatomowe, konformery cząsteczki etanu); punkty
stacjonarne, praktyczne aspekty optymalizacji geometrii układów molekularnych;. Diagramy orbitalne cząsteczek
dwuatomowych. Orbitale molekularne, gęstość elektronowa, sposoby wizualizacji. Wiązanie chemiczne; mapy róŜnicowe
gęstości elektronowej; orbitale HF i orbitale zlokalizowane; Analizy populacyjne i indeksy rzędów wiązań, momenty
dipolowe, potencjały jonizacji, elektroujemność i twardość; Analiza wibracyjna; drgania normalne. Reaktywność chemiczna:
molekularny potencjał elektrostatyczny, orbitale graniczne, funckcje Fukuiego. Termodynamika i kinetyka reakcji
chemicznych (reakcja wymiany w układzie trójatomowym). Optymalizacja stanów przejściowych; ścieŜki reakcji.
PRZEDMIOTY KIERUNKOWE
Podstawy biochemii
moduł I (prof. dr hab. Andrzej Kozik, prof. dr hab. Adam Dubin, + pracownicy ZBchA);
moduł II (prof. dr hab. Kazimierz Strzałka + pracownicy ZFBchR i ZBchF);
moduł III (dr hab. Joanna Bereta + pracownicy ZBchK);
moduł IV (prof. dr hab. Andrzej Klein + pracownicy ZBchO).
Kurs składa się z modułów, obejmujących wykłady i dobrane do nich tematycznie seminaria i ćwiczenia.
Wykłady: Moduł I: Biochemia strukturalna (A) i enzymologia (B). (A) Budowa i własności chemiczne biocząsteczek.
Chemia jako podstawa zjawisk biologicznych. Woda i roztwory wodne. Struktura i własności aminokwasów jako
prekursorów peptydów i białek oraz nietypowe aminokwasy i ich pochodne. Białka – hierarchiczna organizacja
strukturalna. Węglowodany – struktura monosacharydów i ich pochodnych oraz oligosacharydów. Polisacharydy – struktura
i funkcja. Glikoproteiny – własności i sposoby wiązania komponenty cukrowej do łańcucha polipeptydowego oraz struktura
komponenty cukrowej. Nukleotydy i deoksynukleotydy jako prekursory kwasów nukleinowych. Budowa przestrzenna DNA
i RNA. Kwasy tłuszczowe i ich fizjologicznie waŜne pochodne. Lipidy – struktura i własności. Budowa błon biologicznych
i powierzchni komórek. (B) Kataliza enzymatyczna. Kinetyka enzymatyczna: energia aktywacji, stany przejściowe, stałe
kinetyczne i ich znaczenie biologiczne, róŜne graficzne sposoby przedstawienia hiperbolicznej kinetyki enzymatycznej,
kinetyka przy jednym, dwóch i więcej substratach. Kinetyka nie hiperboliczna. Regulacja allosteryczna. Specyficzność i
regulacja aktywności enzymów: czynniki wpływające na aktywność enzymów, koenzymy i inhibitory kompetycyjne i
niekompetycyjne, odwracalne i pseudonieodwracalne. Zymogeny i proenzymy. Oznaczanie i stabilizacja aktywności
enzymatycznej. Swoistość substratowa i względem katalizowanej reakcji. Klasyfikacja enzymów. Mechanizm działania
typowych enzymów na przykładzie proteaz. Rybozymy i abzymy.
Moduł II: Metabolizm i metody jego badania. Autotrofia i heterotrofia, związki uczestniczące w metabolizmie
energetycznym komórki, fotosynteza (faza świetlna i ciemna), fotosynteza C4 i CAM, fotooddychanie. Procesy metaboliczne
dostarczające energii: glikoliza, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl Krebsa, mitochondrialny łańcuch
oddechowy. Cykle: pentozowy i glioksalanowy. Katabolizm lipidów: beta-oksydacja. Katabolizm aminokwasów: wydalanie
azotu aminowego, organizmy amonioteliczne, ureoteliczne i urikoteliczne, przemiany szkieletu węglowego aminokwasów.
Szlaki biosyntez; glukoneogeneza, synteza skrobi, celulozy i glikogenu. Biosynteza kwasów tłuszczowych, fosfolipidów
i izoprenoidów. NajwaŜniejsze metody badawcze współczesnej biochemii. Fizykochemiczne własności makroczasteczek
i układów o wyŜszym stopniu organizacji.
Moduł III: Przepływ informacji genetycznej. Struktura kwasów nukleinowych, replikacja i naprawa DNA, transkrypcja
i regulacja transkrypcji, obróbka i redagowanie mRNA, translacja i potranslacyjne modyfikacje białek.
Moduł IV: Sygnalizacja międzykomórkowa i wewnątrzkomórkowa. Hormony i ich receptory, cząsteczki uczestniczące
w przekazie sygnału i mechanizmy sygnalizacji hormonalnej, hormony plejotropowe (czynniki wzrostowe i cytokiny).
Ćwiczenia: Moduł I: Własności chemiczne i analiza ilościowa aminokwasów, białek, cukrów, lipidów i kwasów
nukleinowych. Oznaczanie aktywności katalitycznej wybranych enzymów. Określanie wpływu pH, temperatury i inhibitorów
na aktywność enzymatyczną. Wyznaczanie niektórych parametrów kinetyki enzymatycznej (stałej Michaelisa, prędkości
maksymalnej). Moduł II: Zastosowanie niektórych metod fizykochemicznych w badaniach biochemicznych. Badanie
wybranych parametrów błon fotosyntetycznych i aktywności fotosystemu II. (Moduł III): Izolacja kwasów nukleinowych
i analiza restrykcyjna. Moduł IV: Zastosowania filtracji Ŝelowej, chromatografii cienkowarstwowej i elektroforezy w analizie
biomolekuł.
16
wykłady: prof. dr hab. Hanna Rokita (PGMW); seminaria: prof. dr hab. Hanna Rokita (PGMW), dr hab. Jolanta Jura
(ZBchO), dr Irena Horwacik (PGMW), dr Aneta Kasza (ZBchK); ćwiczenia: dr Irena Horwacik (PGMW), dr Aneta Kasza
(ZBchK), dr Paulina Węgrzyn (ZBchK)
Wykłady i seminaria: Wprowadzenie do biologii molekularnej. Budowa i właściwości kwasów nukleinowych. Mechanizmy
replikacji, naprawy i rekombinacji DNA. Mechanizmy transkrypcji i kontrola potranskrypcyjna ekspresji genów (składanie
mRNA, redagowanie, degradacja i interferencja RNA). Biosynteza i degradacja białek, regulacja translacji. Metody
stosowane w biologii molekularnej.
Ćwiczenia: Metody izolacji i oczyszczania kwasów nukleinowych. Elektroforetyczny rozdział RNA i DNA. Izolacja
plazmidowego DNA. Enzymy restrykcyjne. Transformacja bakterii wybranymi plazmidami. Wektory pro- i eukariotyczne.
Hybrydyzacja kwasów nukleinowych i hybrydyzacja in situ. PCR- reakcja łańcuchowa polimerazy. Macierze DNA.
Wykładają kierownicy grup badawczych, prowadzących badania w zakresie biochemii
Celem wykładów jest zapoznanie studentów z najbardziej aktualnymi kierunkami współczesnej biochemii, tematyką badań
biochemicznych prowadzonych w poszczególnych grupach badawczych Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
i Wydziału Chemii oraz załoŜeniami programowymi bloków tematycznych zaawansowanej biochemii, które studenci
wybierać będą na trzeci rok studiów.
Bloki tematyczne biochemii zaawansowanej
Blok 1: Biochemia i genetyka molekularna mikroorganizmów
(ZM + ZI)
(wymagania szczególne: zaliczone kursy „Fizjologii człowieka” i „Immunologii”)
prof. dr hab. Jan Potempa (ZM), dr Joanna Kozieł (ZM)
1) Struktura i funkcja komórek prokariontów ze szczególnym uwzględnieniem róŜnorodności w budowie ściany
komórkowej oraz błony komórkowej; 2) Struktury powierzchniowe oraz sposoby poruszania się bakterii; 3) Pobieranie
związków ze środowiska i mechanizmy sekrecji; 4) Mechanizmy wyczuwania zmian w środowisku (systemy
dwuskładnikowe) i sposoby wzajemnego komunikowania się bakterii (wyczuwanie kworum); 5) Biofilmy; 6)
ZróŜnicowanie sposobów Ŝycia oraz metabolizmu wśród prokariontów z dokładnym omówieniem poszczególnych jego
typów; 7) Produkty metabolizmu drobnoustrojów, właściwości i procesy wykorzystywane w biotechnologii; 8) Wzrost
i kontrola wzrostu mikroorganizmów, mechanizm działania związków antybakteryjnych; 9) Oddziaływania między
człowiekiem a mikroorganizmami
Biologia molekularna prokariontów
prof. dr hab. Jan Potempa (ZM)
1) Regulacja ekspresji genów u prokariontów; 2) Mutacje i rekombinacje; 3) Systemy restrykcji-modyfikacji; 4) Techniki
stosowane w genetyce bakterii; 5) Chromosomy bakteryjne; 6) Plazmidy bakteryjne; 7) Genomika mikroorganizmów;
8) Zastosowanie mikroorganizmów w inŜynierii genetycznej i biotechnologii
Wirusologia molekularna
dr Krzysztof Pyrć (ZM)
Celem kursu jest przybliŜenie słuchaczom molekularnych mechanizmów replikacji wirusowej, mechanizmów zmienności
genetycznej, klasyfikacji wirusów i molekularnych podstaw infekcji wirusowej.
Zagadnienia: Podstawy wirusologii, klasyfikacja wirusów, budowa wirusów, infekcja wirusowa, białka wirusowe –
interakcje z białkami gospodarza, RNA i DNA wirusy, retrowirusy, przegląd wybranych rodzin wirusów, ewolucja wirusów
– lekooporność i nowe gatunki, terapia antywirusowa, szczepionki, wirusy jako narzędzia biologii molekularnej: wektory.
17
Mikrobiologia ekologiczna
dr Grzegorz Dubin (ZM)
1) Metody stosowane w mikrobiologii ekologicznej; 2) Molekularna analiza społeczności mikrobiologicznych; 3) Metody
pomiaru aktywności mikroorganizmów w przyrodzie; 4) Mikrobiologia ekosystemów lądowych i wodnych; 5) Udział
mikroorganizmów w obrocie pierwiastków w przyrodzie; 6) Bioremediacja; 7) Oddziaływanie mikroorganizmów z roślinami
Mikrobiologia przemysłowa
dr Grzegorz Dubin (ZM)
1) Mikroorganizmy o znaczeniu przemysłowym; 2) Produkcja biomasy, biokonwersja i biosynteza związków organicznych
przez drobnoustroje; 3) Metabolity pierwotne i wtórne; 4) Sterowanie metabolizmem; 5) Typy fermentacji.
Praktikum z genetyki molekularnej bakterii
45 godzin ćwiczeń i 15 godzin konwersatoriów (3 ECTS)
dr Kinga Wójcik (ZM)
1) Izolacja DNA z bakterii gramujemnych i gramdodatnich; 2) Bakterie naturalnie i sztucznie kompetentne; metody
transformacji bakterii u bakterii gramdodatnich i gramujemnych; wpływ czynników zewnętrznych na wydajność
transformacji; 3) Bakteriofagi infekujące bakterie gramujemne i gramdodatnie, mianowanie fagów, typowanie fagowe;
transdukcja jako narzędzie do konstrukcji szczepów mutantowych; konwersja lizogenna; 4) Koniugacja jako metoda
sporządzania map genetycznych.
Mikrobiologia komórkowa
dr Krzysztof Guzik (ZI)
Część I – PrzeŜywanie fagocytozy: 1) Unikanie fagocytozy. 2) Ucieczka z fagosomu. 3) PrzeŜywanie w fagocytach. Część II
– Regulacja apoptozy przez bakterie: 4) Indukcja apoptozy przez toksyny. 5) Apoptosom i szlak mitochondrialny.
6) Receptory śmierci i ich ligandy. Część III – Dywersja w układzie odpornościowym: 7) Transdukcja sygnału 8) Prezentacja
antygenu 9) Rozpoznanie i fagocytoza apoptotycznych neutrofili
Bakteryjne choroby infekcyjne i ich modele
dr Joanna Kozieł (ZM)
Zagadnienia: epidemiologia, etiologia i patogeneza chorób infekcyjnych według podziału na infekcje przenoszone między
ludźmi przez kontakt bezpośredni, choroby weneryczne, choroby przez zwierzęta, stawonogi, glebę oraz wodę i Ŝywność.
Dodatkowo omówione zostaną modele stosowane do badanie patogenezy chorób infekcyjnych.
Molekularne metody diagnostyczne chorób infekcyjnych
15 godzin ćwiczeń (1 ECTS)
dr Joanna Kozieł (ZM)
W ramach kursu zostaną omówione: 1) Molekularne postulaty Kocha; 2) Wirulencja jako skomplikowany proces
oddziaływania patogenu z gospodarzem; 3) Metody diagnostyczne oparte o reakcje PCR; 4) Rybotypowanie i RFLP;
5) PFGE
Blok 2: Biochemia fizyczna i strukturalna
(ZBchF + ZBchA, ZBf, WCh, PBfK, ZFBchR)
(wymagania szczególne: zaliczony kurs „Analityki chemicznej”)
Biochemia fizyczna
30 godzin wykładów, 30 godzin konwersatorium i 45 godzin ćwiczeń (8 ETCS)
prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska (ZBchF), dr Agnieszka Polit (ZBchF), dr Sylwia Kędracka-Krok (ZBchF), dr
Andrzej Górecki (ZBchF)
Wykłady: 1) Struktura makrocząsteczek i techniki słuŜące do jej poznawania na róŜnym poziomie organizacji: dichroizm
kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, magnetyczny rezonans jądrowy, rentgenografia strukturalna, niskokątowe
rozproszenie neutronów i promieniowania X, mikroskopia krioelektronowa. 2) Stacjonarne i rozdzielcze w czasie metody
spektroskopii fluorescencyjnej stosowane w badaniach makrocząsteczek, ze szczególnym uwzględnieniem wygaszania
18
fluorescencji, rezonansowego przeniesienia energii wzbudzenia na odległość oraz anizotropii fluorescencji. 3) Własności
hydrodynamiczne makrocząsteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, lepkość. Metody wyznaczania
parametrów hydrodynamicznych: ultrawirowanie, sączenie molekularne, elektroforeza, dynamiczne rozpraszanie światła,
anizotropii fluorescencji. 4) Czynniki wpływające na stabilność strukturalną makrocząsteczek w roztworze. Procesy
fałdowania i denaturacji białek. Denaturacja termiczna i chemiczna w ujęciu kinetycznymi i równowagowymi. Zastosowanie
róŜnicowej mikrokalorymetrii skanującej. 5) Opis oddziaływania makromolekuł z ligandami w stanie równowagi: parametry
termodynamiczne, stechiometria, kooperatywność (modele MWC, KNF). Stosowane techniki jakościowe i ilościowe, między
innymi spektroskopowe, dializa równowagowa, mikrokalorymetria miareczkująca. 6) Kinetyka oddziaływania
makromolekuł z ligandami: parametry kinetyczne, równania kinetyczne. Techniki ciągłego i zatrzymanego przepływu,
techniki relaksacyjne, rezonans plazmonów powierzchniowych. 7) Błony biologiczne: struktury lipidowe i ich własności,
układy modelowe błon biologicznych, techniki obrazowania: metoda AFM, mikroskopia elektronowa, metody badania
dynamiki błon m.in. metoda FRAP, DSC, EPR, NMR, inne metody spektroskopowe w tym fluorescencyjne.
Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie wielkości i kształtu cząsteczek białek w roztworze. Wyznaczanie współczynnika dyfuzji
rotacyjnej białek przy uŜyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji. Badania oddziaływania białko-ligand przy
uŜyciu pomiarów fluorescencji. Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego.
Zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badania procesów denaturacji
chemicznej i termicznej białek metodami dichroizmu kołowego i róŜnicowej mikrokalorymetrii skanującej DSC. Pomiary
kinetyki oddziaływania białko – ligand z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow). Badanie
przejść fazowych w liposomach.
Chemia i struktura kwasów nukleinowych
dr Piotr Bonarek (ZBchF)
Wykłady: Chemia nukleotydów. Chemiczne analogi kwasów nukleinowych. Synteza kwasów nukleinowych. Struktura
pierwszo- i drugorzędowa DNA. Helisa: A, B, Z. Typy parowania zasad. Denaturacja, renaturacja helisy. Tróji czteroniciowy DNA. Struktury trzeciorzędowe, skręty i superskręty. Struktury drugorzędowe RNA: spinki, tRNA,
rybozymy. Świat RNA. Modyfikacje DNA. Znakowanie kwasów nukleinowych, wykorzystanie w sekwencjonowaniu.
Chemia kancerogenów. Degradacja DNA i RNA. Ligandy kwasów nukleinowych: interkalatory, substancje łączące się
z DNA w bruzdach. Drobnocząsteczkowe ligandy wiąŜące się do RNA, miRNA, siRNA. Charakterystyka oddziaływań
białko-kwas nukleinowy. Wiązanie specyficzne i niespecyficzne. Termodynamika oddziaływań. Typowe strukturalne
motywy wiąŜące w białkach. Schematy rozpoznawanych sekwencji, konserwacja w ewolucji. Zmiany struktury drugoi trzeciorzędowej kwasów nukleinowych wywołane oddziaływaniem białek. Nukleoproteiny: rybosomy, organizacja
chromatyny.
Ćwiczenia: 1) Analiza helis A, B i C DNA metodą dichroizmu kołowego; 2) Określanie struktury drugorzędowej RNA na
podstawie sekwencji nukleotydowej z wykorzystaniem dostępnego online oprogramowania; 3) Charakterystyka wiązania
interkalatorów do DNA z wykorzystaniem fluorescencji i anizotropii fluorescencji; 4) Pomiar zgięcia DNA indukowany
oddziaływaniem z białkiem z wykorzystaniem techniki rezonansowego przeniesienia energii fluorescencji (FRET).
Enzymologia molekularna
prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA), dr Maria Rapała-Kozik (ZBchA),dr Agnieszka Polit (ZBchF)
Kurs poświęcony jest zaleŜnościom pomiędzy strukturalnymi właściwościami makrocząsteczek enzymatycznych
a chemicznymi mechanizmami enzymatycznej katalizy i mechanizmami regulacji działania enzymów. Wykłady obejmują
następujące główne zagadnienia. 1) Mechanizm katalityczny a miejsce aktywne: przyspieszenie reakcji w katalizie
enzymatycznej, rola ruchliwości konformacyjnej w katalizie, kataliza kwasowo-zasadowa, kataliza nukleofilowa, kataliza
elektrofilowa, rola wiązań wodorowych w katalizie, energia wiązania w katalizie (wiązanie a energia aktywacji, miejsce
aktywne jako pułapka entropowa, rozdzielanie efektów wiązania w mechanizmie działania enzymów, stabilizacja stanu
przejściowego, destabilizacja stanu podstawowego, przyspieszanie reakcji przez wiązanie odległych grup), charakterystyka
miejsc aktywnych (inhibitory kompetycyjne, specyficzne grupowo modyfikacje chemiczne, ukierunkowana mutageneza,
„affinity labeling”), dlaczego enzymy są duŜymi cząsteczkami, katalityczne przeciwciała. 2) Kinetyka reakcji
enzymatycznych: kinetyka stanu stacjonarnego, efekty izotopowe, kinetyka stanów przejściowych (charakterystyka reakcji,
szybkie metody kinetyczne), profile zaleŜności prędkości reakcji od pH, regulacja allosteryczna (teoria, równania wiązania
dla układów kooperatywnych). 3) Koenzymy organiczne: koenzymy nikotynoamidowe, difosforan tiaminy, liponoamid,
koenzymy flawinowe, biotyna, koenzymy fosfopanteteinowe, foliany, koenzymy oparte na aminokwasach. 4) Koenzymy
metaliczne: koenzymy pochodne witaminy B12, koenzymy hemowe, mononuklearne Ŝelazo niehemowe, kompleksy okso-Fe2,
enzymy metalopterynowe, centra Ŝelazo-siarkowe, centra Ŝelazo-siarkowe a S-adenozylometionina, biwalencyjne jony
metali, miedź jako kofaktor, koenzymy niklowe, dalekodystansowe przenoszenie elektronów. 5) Hamowanie enzymów:
analogi dwusubstratowe, inhibitory samobójcze, kinetyka inhibicji z wiązaniem powolnym i mocnym. 6) Szczegółowe
mechanizmy katalizy głównych grup enzymów: przenoszenie grup acylowych (proteazy i esterazy), izomeryzacja,
dekarboksylacja i karboksylacja, addycja i eliminacja, fosfotransfer i nukleotydylotransfer, syntetazy zaleŜne od ATP
19
i ligazy, transferazy grup glikozylowych, transferazy siarki i azotu, tworzenie i rozszczepianie wiązań wegiel-węgiel,
alkilotransferazy, oksydoreduktazy, oksydazy i oksygenazy. 7) Enzymy złoŜone: kompleksy wieloenzymatyczne, synteza
kwasów tłuszczowych, enzymy modułowe, rybosomalna synteza białek, enzymy sprzęŜeń energetycznych (nitrogenaza,
oksydaza cytochromu c, syntaza ATP, miozyna i skurcz mięśnia). 8) Regulacja enzymów przez kowalencyjną modyfikację:
fosforylacja. glikozylacja, zymogeny. 9) Rybozymy: struktura i mechanizm katalizy. Ćwiczenia laboratoryjne obejmują
przykłady analizy kinetycznej stanu stacjonarnego reakcji dwusubstratowych, analizę róŜnych typów inhibicji oraz
wykrywanie intermediatów reakcji enzymatycznych przy zastosowaniu szybkiej analizy kinetycznej techniką zatrzymanego
przepływu.
Chemia białek
prof. dr hab. Adam Dubin (ZBchA), dr Paweł Mak (ZBchA)
Selektywna chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych białek jako uŜyteczne narzędzie w badaniach struktury
i funkcji tych biopolimerów (odczynniki selektywne wobec centrum aktywnego enzymów, redukcja i reoksydacja
wiązań disiarczkowych, odczynniki dwufunkcyjne, wprowadzenie grup specjalnych takich jak sondy czy grupy
chromoforowe, podstawowe chemiczne reakcje modyfikacji reszt amonokwasowych). Analiza składu
aminokwasowego białek i peptydów – zastosowanie i przegląd technik. Fragmentacja białek – oligomery
i otrzymywanie monomerów, sposoby oznaczania ilości mostków disiarczkowych i reszt tryptofanu,
przygotowanie map peptydowych (metody chemiczne i enzymatyczne). Mikrosekwencjonowanie białek
i peptydów od N- i C- końca. Chemiczna synteza peptydów.
Biofizyka białek
15 godzin wykładów i 45 godzin ćwiczeń z konwersatoriami (4 ECTS)
dr hab. Artur Osyczka (ZBf), dr Małgorzata Dutka (ZBf), mgr Marcin Sarewicz (ZBf)
Wykłady: 1) Białka błonowe i rozpuszczalne w wodzie, wewnętrzna dynamika łańcuchów białkowych, lokalne i globalne
zmiany konformacyjne, określanie odległości wewnątrzbiałkowych i ich zmian w wyniku przemian konformacyjnych;
2) Oddziaływania białko-białko, oddziaływania białko-błona lipidowa, oddziaływania międzydomenowe w białkach
złoŜonych; 3) Przebieg reakcji biochemicznych w środowisku zatłoczonym; 4) Metaloproteiny, maszyny molekularne,
makiety białkowe.
Zajęcia laboratoryjne i konwersatorium: 1) Wprowadzenie do metody ukierunkowanego wprowadzania znaczników
spinowych (SDSL); 2) Znakowanie spinowe białek i badanie wpływu zmian lepkości makro i mikroskopowej na dynamikę
białka przy uŜyciu spektroskopii fali ciągłej i impuslowej EPR; 3) Denaturacja termiczna i/lub chemiczna znakowanych
spinowo białek; 4) Pomiary relaksacyjne białka w układzie zamroŜonym – wpływ krioprotektorów na agregacje białek;
5) Wyznaczanie oddziaływań znacznik-metal pomiędzy dwoma cząsteczkami białkowymi; 6) Wyznaczanie lokalnych
właściwości makromolekuł na podstawie parametru dostępności do znacznika spinowego w białku; 7) Badanie solubilizacji
znakowanych spinowo białek w błonach komórkowych.
Biofizyka lipidów i błon biologicznych
dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR), dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR)
Treść kursu: 1) Lipidy wchodzące w skład błon biologicznych roślinnych i zwierzęcych, Ogólna charakterystyka ich budowy
i oddziaływań. 2) Ewolucja poglądów nt. budowy błon biologicznych. 3) Pojęcia: płynność, dynamika i uporządkowanie
błon biologicznych. 4) Transport przez błony biologiczne. 5) Przewodnictwo jonowe (przenośniki jonów, kanały jonowe).
6) Regulacja aktywności białek błonowych. 7) Własności termotropowe dwuwarstw lipidowych. 8) Układy modelowe:
monomolekularne warstwy powierzchniowe, micele, liposomy, nanosomy, fazy heksagonalne. 9) Przykłady zastosowań
liposomów w badaniach biologicznych (i w medycynie). 10) Stany patologiczne związane z błonami biologicznymi.
Biofizyka komórki
dr hab. Jerzy Dobrucki (PBfK)
Zagadnienia: Gęstość i ruchy cząsteczek i makrocząsteczek w cytoplazmie, organellach komórkowych i błonach, pojęcie
zagęszczenia molekularnego i objętości dostępnej. Dyfuzja cząsteczek i ruchy makrocząsteczek w komórkach i przestrzeni
międzykomórkowej, rola zagęszczenia molekularnego oraz słabych wiązań molekularnych. Mikrodomeny w błonach
biologicznych – hipotezy i eksperymenty. Zjawiska rozpoznawania molekularnego – struktura makrocząsteczek
i mechanizmy oddziaływania ze związkami niskocząsteczkowymi na przykładach białek i DNA. Maszyny molekularne
– syntaza ATP, polimeraza RNA, helikazy, topoizomerazy, białka motoryczne, kinezyny, dyneiny, zjawiska chemiczne
i fizyczne w działaniu białek kurczliwych. Przełączniki molekularne – rola i mechanizm działania. Symetria komórki
w mitozie i przestrzenne podobieństwo komórek po podziale; problem zachowania wzajemnej pozycji terytoriów
chromosomowych i wysokorzędowych struktur chromatyny, czynniki decydujące o zachowaniu polarności komórek
i wzajemnego ułoŜenia i migracji w tkankach.
20
Bioenergetyka molekularna
dr hab. Artur Osyczka (ZBf), mgr Marcin Sarewicz (ZBf)
Wykłady: Chemiosmotyczne przekształcanie energii, błony przekształcające energię, mechanizmy przenoszenia elektronu
i translokacji protonu, ich kierunkowość, regulacja i wpływ na homeostazę komórkową, struktura i funkcja białek
oksydoreduckyjnych, molekularny mechanizm działania białkowych kompleksów oddechowych i fotosyntetycznych,
biogeneza i róŜnorodność ewolucyjna białek oksydoreduckyjnych, układy modelowe bakterii fotosyntetyzujących.
Ćwiczenia laboratoryjne: Spektroskopia optyczna białek hemowych. Wyznaczanie potencjału oksydoredukcyjnego
cytochromu. Badanie wpływu siły jonowej na oddziaływanie białek oksydoredukcyjnych. Badanie aktywności
enzymatycznej białek oksydoredukcyjnych. Badanie kinetyki transportu elektronu w błonach bakterii fotosyntetyzujących
przy uŜyciu fotolizy błyskowej.
Modelowanie molekularne dla biochemików
prof. dr hab. Marta Pasenkiewicz-Gierula (ZBBO)
Opis kursu: 1) Definicja i perspektywy modelowania molekularnego. 2) Struktura przestrzenna cząsteczki i oddziaływania
międzyatomowe. 3) Funkcja potencjału, parametry oddziaływań: (a) wymiar problemu i stosowane przybliŜenia,
(b) oddziaływania daleko-zasięgowe – stosowane modele. 4) Metody obliczeniowe: (a) mechanika molekularna (MM) –
optymalizacja struktury, lokalna i globalna stabilność, (b) symulacja dynamiki molekularnej (MD) – generowanie ruchu,
(c) krok czasowy – stosowane przybliŜenia. 5) Uzasadnienie podejścia klasycznego, ładunki atomowe. 6) Zastosowanie
modelowania molekularnego w badaniach bioukładów molekularnych.
Blok 3: Biochemia analityczna i stosowana
(ZBchA + ZBf, ZFBchR)
(wymagania szczególne: zaliczony kurs „Analityki chemicznej”)
prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA), dr Maria Rapała-Kozik (ZBchA)
Wykłady: 1) Podstawowe pojęcia i zasady analityki chemicznej. Ogólna charakterystyka procesu analitycznego: przedmiot
analityki chemicznej, etapy procesu analitycznego, pomiar, kalibracja instrumentalnych metod analitycznych, praktyczna
ocena metody analitycznej. Błędy analizy chemicznej i ich statystyczna ocena. 2) Właściwości fizykochemiczne głównych
klas biomolekuł, wykorzystywane w ich analizie jakościowej i ilościowej. 3) Spektrometria molekularna. Wprowadzenie do
spektroskopii elektronowej. Spektrofotometria absorpcyjna w świetle widzialnym i ultrafiolecie: widma elektronowe
cząsteczek, chromofory, prawa absorpcji, aparatura do spektrofotometrii UV/Vis (elementy, warianty konfiguracyjne).
Spektroskopia fluorescencji: mechanizm zjawisk fluorescencji, fluorofory, reguły charakteryzujące fluorescencję, wydajność
kwantowa i czas Ŝycia fluorescencji, zaleŜność intensywności fluorescencji od stęŜenia, wpływ rozpuszczalnika na parametry
emisji, wygaszanie fluorescencji, stacjonarne i rozdzielcze w czasie pomiary fluorescencji, aparatura spektrofluorymetryczna.
Fosforescencja. Metody luminescencyjne. Wprowadzenie do spektroskopii oscylacyjnej. Spektrofotometria absorpcyjna w
podczerwieni: aparatura, zastosowanie do identyfikacji związków organicznych, fourierowska spektrometria w podczerwieni
w badaniach białek. Spektroskopia Ramana. Wprowadzenie do spektrometrii rozproszenia Rayleigha. Nefelometria
i turbidymetria. Zaawansowana spektrometria statycznego i dynamicznego rozproszenia światła. Podstawy spektrometrii
masowej: jonizacja, analizatory mas, detektory. Techniki MALDI-TOF i ESI. 4) Analiza elektrochemiczna. Konduktometria.
Kulometria. Potencjometria. Woltametria. 5) Chromatografia. Wprowadzenie do chromatografii cieczowej: róŜnorodnośc
technik chromatograficznych, zjawiska fizykochemiczne wykorzystywane w rozdziale chromatograficznym, teoria
chromatografii. Urządzenia do kolumnowej chromatografii cieczowej: nośniki fazy stacjonarnej, konwencjonalna
chromatografia niskociśnieniowa, chromatografia wysokosprawna (wysokociśnieniowa). Chromatografia cieczowa na
płaszczyznach. Chromatografia w cieczach w stanie nadkrytycznym. Podstawy chromatografii gazowej.
6) Elektroforeza. Wprowadzenie do elektroforezy: teoria, przegląd metod i zastosowań. Konwencjonalna elektroforeza
związków niebiałkowych. Elektroforeza kapilarna: aparatura, strefowa elektroforeza kapilarna (CZE),
izoelektroogniskowanie kapilarne, micelarna chromatografia elektrokinetyczna (MEKC), kapilarna elektroforeza Ŝelowa.
7) Metody radiochemiczne. 8) Metody bioanalityczne oparte na swoistych właściwościach biomolekuł i rozpoznawaniu
molekularnym: oznaczenia immonochemiczne i inne testy biospecyficzne, biosensory, macierze DNA, identyfikacja DNA
przez pirosekwencjonowanie, amplifikacja DNA. 9) Automatyzacji metod bioanalitycznych.
Ćwiczenia: laboratoryjne mają za zadanie umoŜliwienie studentom indywidualnego treningu w podstawowych
zastosowaniach najwaŜniejszych metod bioanalitycznych. Przykładowe cwiczenia: 1) Spektrofotometria UV-Vis:
wyznaczanie widm absorpcyjnych UV/Vis, sprawdzanie prawa Lamberta-Bera na wybranym układzie kolorymetrycznym,
21
oznaczanie pojedynczego składnika na absorbującym tle, analiza wieloskładnikowa w oparciu o prawo addytywności
absorbancji. 2) Fluorymetria: wyznaczanie widm wzbudzenia i emisji naturalnych fluoroforów, wyznaczanie krzywych
wygaszania, oznaczanie ryboflawiny (witaminy B2) w próbkach biologicznych metodą dodatku wzorca, oznaczanie tiaminy
(witaminy B1) z zastosowaniem fluorogennej derywatyzacji i analizy wstrzykowo-przepływowej. 3) Chromatografia
cieczowa: rozdział nukleotydów techniką chromatografii jonowymiennej na złoŜu MonoQ, wysokociśnieniowa
chromatografia peptydów w odwróconym układzie faz, rozdział witamin techniką chromatografii wysokociśnieniowej par
jonowych. 4) Elektroforeza związków niebiałkowych: elektroforeza aminokwasów, elektroforeza Ŝelowa oligonukleotydów.
Seminaria: 1) Analiza i interpretacja uzyskiwanych wyników. 2) Omawianie (stosownie do zainteresowań studentów)
rzadkich metod bioanalitycznych, pomijanych w głównym toku wykładu.
prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA), dr Maria Rąpała-Kozik (ZBchA)
1) Planowanie procesu oczyszczania białek w oparciu o ich przewidywane właściwości. Zasady dokumentacji procesu
oczyszczania. 2) Wybór materiału wyjściowego dla procesu oczyszczania. Metody ekstrakcji białek. Zasady obróbki,
zagęszczania i przechowywania preparatów białkowych. Produkcja białek rekombinowanych – ich solubilizacja i fałdowanie.
3) Elektroforetyczna analiza złoŜonych mieszanin białek: elektroforeza w Ŝelu poliakryloamidowym w warunkach
niedenaturujących (PAGE) lub w obecności czynników denaturujących np. dodecylosiarczanu sodu (SDS-PAGE),
elektroforeza w gradiencie stęŜenia Ŝelu polikarylamidowego, analityczne ogniskowanie izoelektryczne, elektroforeza
dwukierunkowa (dwuwymiarowa), bloting białek. 4) Wybór metod monitorowania postępu procesu oczyszczania.
Absorpcjometryczne i fluorymetryczne metody oznaczania całkowitego stęŜenia białka: metoda Lowry’ego, metoda
Bradford, metody oparte na wykorzystaniu kwasu bicynchoninowego i aldehydu o-ftalowego. Specyficzne oznaczanie
określonego białka: oznaczanie aktywności enzymatycznych (testy absorpcjometryczne i fluorymetryczne), analiza
oddziaływania ze specyficznym ligandem (testy mikropłytkowe typu ELISA i ELLSA, „ligand-blotting”), metody
immunoelektroforetyczne (elektroforeza rakietowa, „Western-blotting”). 5) Racjonalny wybór sekwencji etapów
oczyszczania białek. 6) Frakcjonowanie mieszanin białek przy uŜyciu technik precypitacji i ultrafiltracji. 7) Metody
chromatograficzne stosowane do oczyszczania białek: chromatografia jonowymienna, chromatografia oddziaływań
hydrofobowych, chromatografia na hydroksyapatycie, chromatografia powinowactwa i techniki pokrewne (chromatografia
na barwnikach, kowalencyjna i chelatująca), sączenie molekularne, chromatoogniskowanie, chromatografia w odwróconym
układzie faz. Wysokosprawne wersje aparaturowe chromatografii białek. 8) Zastosowanie elektroforezy preparatywnej
i preparatywnego izolektrogniskowania do oczyszczania białek. 9) Podstawowa molekularna charakterystyka oczyszczonych
białek. Wyznaczanie masy cząsteczkowej i struktury podjednostkowej: SDS-PAGE, chromatografia Ŝelowa, spektrometria
rozproszenia światła, spektrometria masowa. Wyznaczanie punktu izoelektrycznego. Analiza składu aminokwasowego i Nterminalnej sekwencji aminokwasowej. Identyfikacja posttranslacyjnych modyfikacji białek: Western-blotting, mapy
peptydowe w sprzęŜeniu ze spektrometrią masową, wykrywanie składników oligosacharydowych glikoprotein. 10)
Chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych istotnych dla funkcji biologicznych pełnionych przez badane białko.
Techniki znakowania i sprzęgania białek dla celów dalszej analizy.
Bioelektrochemia
dr Zenon Matuszak (ZBf)
Wprowadzenie do bioelektrochemii. Pochodzenie potencjałów elektrycznych w układach biologicznych, elektrochemia
niskomolekularnych zwia˛zków organicznych o znaczeniu biologicznym, bioelektrokataliza, elektrochemiczne aspekty
metabolizmu i bioenergetyki, reakcje transferu elektronów i wolne rodniki,podstawowe techniki elektrochemiczne
i spektroelektrochemiczne, w naukach biologicznych, bioelektrody i biosensory, elektrostymulacja, komputerowe
modelowanie procesów bioelektrochemicznych. Biolelektrochemia komórki: komórkowy rezonans spinowy, elektroporacja
i elektrofuzja, elektrochemia mikrobiologiczna.
Chromatografia gazowa
dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR)
Wykłady: Budowa i zasada działania chromatografu gazowego; rodzaje kolumn chromatograficznych, typy detektorów,
dozowanie próbek. Podstawy analizy jakościowej i ilościowej w chromatografii gazowej (GC). Przykłady zastosowań.
Ćwiczenia: Metody uzyskiwania pochodnych metylowych kwasów tłuszczowych (FAME). Porównanie składu ilościowego
FAME z materiału roślinnego i zwierzęcego.
Proteomika
prof. dr hab. Adam Dubin (ZBchA)
22
Proteomika jest kompleksową dziedzina zajmująca się analizą proteomu, czyli całkowitego składu białkowego
organizmów obejmuje wiedzę z szerokiego zakresu analizy białek, peptydów i drobnocząsteczkowych związków
z wykorzystaniem róŜnorodnej, często zaawansowanej technicznie aparatury pomiarowej. Kurs ten wymaga więc
wstępnych wiadomości z zakresu chemii analitycznej i preparatyki białek i peptydów, chemii białek, spektrometrii
masowej, dyfrakcji rentgenowskiej i bioinformatyki. Kurs obejmuje omówienie sposobów przygotowania
materiału biologicznego do analizy oraz zastosowanie jedno i dwuwymiarowej elektroforezy i/lub chromatografii
cieczowej połączonej z róŜnymi wariantami spektrometrii masowej do rozdziału i identyfikacji analizowanych
mieszanin. Scharakteryzowane zostaną przykładami takie działy proteomiki takie jak: proteomika ilościowa,
strukturalna, funkcjonalna czy kliniczna.
Białka immobilizowane
prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA)
Wykłady: Przesłanki technologii immobilizacji białek i komórek oraz ich zastosowań w biotechnologii i biochemii
stosowanej. Metody immobilizacji biokatalizatorów: adsorpcja, wiązanie jonowe, wiązanie kowalencyjne, sieciowanie,
pułapkowanie w matrycach, zatrzymywanie przez błony, kombinacje metod. Immobilizacja koenzymów. Charakterystyka
immobilizowanych biokatalizatorów. Reaktory z immobilizowanymi biokatalizatorami: zbiorniki z mieszaniem, reaktory
pętlowe, reaktory ze złoŜem, reaktory membranowe, konstrukcje specjalne. Główne dziedziny przemysłowych zastosowań
immobilizowanych biokatalizatorów: ogólna i stereospecyficzna synteza organiczna, przetwarzanie Ŝywności, wykorzystanie
odpadów, róŜne. Biosensory: elektrody enzymatyczne, sensory biopowinowactwa, termistory i tranzystory enzymatyczne,
biosensory optoelektroniczne. Techniki analityczne z zastosowaniem reaktorów enzymatycznych. Enzymatyczne oznaczenia
z zastosowaniem adsorpcji białek na wielostudzienkowych plastikowych płytkach (ELISA, ELLSA). Chromatografia na
immobilizowanych białkach: chromatografia powinowactwa, m.in. immunochromatografia, chromatografia chiraselektywna.
Inne dziedziny bioanalitycznych zastosowań immobilizowanych białek. Zastosowanie immobilizowanych biokatalizatorów
w medycynie: wewnątrzustrojowa i pozaustrojowa terapia enzymatyczna, sztuczne organy. Zastosowanie immobilizowanych
białek w badaniach podstawowych. Dalsze perspektywy.
Wstęp do bionanotechnologii
dr Ibeth Guvera-Lora (ZBchA)
1) Nanocząstki i nanostruktury samoporząkujące się: sztuczne kanały jonowe transmembranowe; peptydy jako
samoorganizujące się struktury typu „coiled-coil”; synteza i organizacja nanostruktur z biomatryc (polisacharydów,
peptydów, DNA, białek, wirusów i mikroorganizmów); kowalencyjne i niekowalencyjne koniugaty pomiędzy nanocząstkami
i biomolekułami. 2) Zastosowania nanocząstek i nanostruktur w analizie biochemicznej: nanoanaliza białek, kwasów
nukleinowych i mikroorganizmów; nanocząstki w analizie elektrobiochemicznej; wykorzystanie świecących „kropek
kwantowych” (quantum dots) w analizie biochemicznej; nanobiosensory wykorzystujące zjawiska powierzchniowego
rezonansu plazmonowego. 3) Zastosowania nanocząstek i nanostruktur w medycynie: nanocząstki jako transportery
terapeutyków i środków kontrastujących w diagnostyce; biologiczne bariery dla nanotransporterów; nanocząstki organiczne
jako nośniki leków; wielofunkcyjne nanocząstki dendrymeryczne w medycynie; nanorurki i nanopręty jako biosensory
w diagnostyce medycznej. 4) Nanomaszyny w biochemii (nanowsporniki, nanopipety, nanosensory, nanomotory).
Hybrydowe nanonarzędzia inspirowane naturą.
Biosensory
prof. dr hab. Andrzej Kozik (ZBchA)
1) Biosensory a wymagania bioanalityczne. 2) Projektowania biosensorów pod kątem sprawności analitycznej.
2) Konstrukcja warstw bioselektywnych. 3) Sensory elektroanalityczne. 4) Sensory optyczne. 5) Sensory termiczne
i akustyczne. 6) Immunoelektrody i sensory mikrobiologiczne.
Białka rekombinowane
15 godzin konwersatorium i ćwiczeń (1 ECTS)
Dr Benedykt Władyka (ZBchA)
W ramach kursu zaprezentowane zostaną zagadnienia dotyczące praktycznej strony otrzymywania białek rekombinowanych.
Omówione zostaną najczęstsze przyczyny niepowodzeń i sposoby poprawy wydajności produkcji białek rekombinowanych.
Kurs składa się z dwóch części. W części seminaryjnej studenci opracowywać będą protokół otrzymywania białek
rekombinowanych na wybranych (przez siebie) przykładach wykorzystując zasoby internetowych baz danych i komercyjnie
dostępne systemy ekspresji. W części praktycznej studenci będą mieli moŜliwość zapoznania się z produkcją białek
rekombinowanych w systemie bakterii gram-dodatnich oraz techniką koekspresji dwóch białek i metodami otrzymywania
rekombinowanych peptydów.
23
Blok 4: Biochemia i genetyka molekularna roślin
(ZFBchR+ ZBtR)
(wymagania szczególne: zaliczony kurs „Fizjologii roślin”)
Biochemia roślin
prof. dr hab. Kazmierz Strzałka (ZFBchR), dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR), dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska
(ZFBchR)
Wykłady: 1) Charakterystyka komórek roślinnych – cechy specyficzne, sinice – prototyp rośliny. 2) Genom plastydowy
i plastydowy aparat biosyntezy białka. 3) Fotosynteza roślinna i bakteryjna. 4) Wymiana substancji między chloroplastem
a cytoplazmą. 5) Chlororespiracja. 6) Oddychanie alternatywne. 7) Szlaki biosyntez barwników fotosyntetycznych.
8) Biosynteza ściany komórkowej i jej składników. 9) Biosynteza wybranych grup metabolitów wtórnych. 10) Hormony
i regulacja hormonalna w roślinach. 11) Allelopatia. 12) Adaptacje roślin do warunków środowiska na poziomie
molekularnym.
Ćwiczenia: 1) Izolacja i identyfikacja barwników fotosyntetycznych i lipidów roślinnych. 2) Jakościowa i ilościowa analiza
składu barwnikowego wybranych organizmów fotosyntetycznych. 3) Badanie właściwości fizycznych i chemicznych
barwników roślinnych. 4) Badanie wybranych enzymów roślinnych. 5) Wyznaczanie współczynnika oddechowego; efekt
Pasteura. 6) Aktywność amylaz i rola giberelin w ich aktywacji. 7) Metody izolacji organelli fotosyntetycznych. 8) Pomiar
aktywności fotochemicznej PSII. 9) Badanie metabolitów wtórnych.
Praktikum z genetyki molekularnej roślin
60 godzin ćwiczeń (4 ECTS)
Prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR), dr Agnieszka Katarzyna Banaś (ZBtR), dr Wojciech Strzałka (ZBtR)
Podstawy pracy in vitro, hodowle in vitro: roślin, kultur zawiesinowych, kalusa; wprowadzenie niesterylnych roślin do
hodowli in vitro; mutageneza – zastosowanie metod fizycznych, chemicznych i mutagenezy insercyjnej, mutanty T-DNA;
rekombinacja i naprawa DNA, indukcja rekombinacji metodami fizycznymi i chemicznymi, test GUS; uzyskiwanie roślin
transgenicznych: transformacja stała i przejściowa roślin (protoplastów, siewek i organów generatywnych) z uŜyciem PEG,
Agrobacterium i/lub metody biolistycznej; wektory uŜywane do transformacji roślin; Agrobacterium – jako naturalny system
słuŜący do transformacji roślin; markery selekcyjne, selekcja roślin transgenicznych, regeneracja roślin transgenicznych in
vitro; izolacja DNA roślinnego (genomowego i chloroplastowego); identyfikacja roślin transgenicznych przy uŜyciu PCR;
analiza zmienności genetycznej oraz identyfikacja czynników chorobotwórczych przy zastosowaniu techniki RAPD.
Bioenergetyka procesów fotosyntetycznych
dr hab. Leszek Fiedor (ZFBchR)
Treść kursu: W ramach kursu przedstawione będą biochemiczne i chemiczne podstawy konwersji energii świetlnej
w chemiczną zachodzącej podczas fotosyntezy. Omówione będą przemiany energetyczne zachodzące podczas fotosyntezy
w roślinach i bakteriach fotosyntetycznych.
Zakres tematyczny kursu: 1) struktury i właściwości głównych barwników fotosyntetycznych; 2) mechanizmy procesów
przenoszenia energii i elektronów; 3) struktura i funkcje bakteryjnych i roślinnych kompleksów fotosyntetycznych;
4) cykliczny i niecykliczny transport elektronów, produkcja NADPH i ATP; 5) konwersja energii świetlnej w chemiczną w
układach modelowych.
Fitochemia
dr hab. Leszek Fiedor (ZFBchR)
Kurs wprowadza w tematykę najwaŜniejszych produktów roślinnego metabolizmu wtórnego. W ramach wykładu omawiana
będzie biosynteza metabolitów wtórnych, ich aktywność biologiczna i funkcje w roślinie. Krótko omówione będą interakcje
roślinnych metabolitów wtórnych z organizmami zwierzęcymi. Omawiane będą następujące grupy metabolitów wtórnych:
i) alkaloidy; ii) terpenoidy (mono-, seskwi-, di-, tri-, tetra- i politerpeny); iii) glikozydy (antocyjany, flawonoidy, saponiny,
g. sterydowe, g. cyjanogenne).
Metody fluorescencyjne w badaniach biologicznych
dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR), dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR)
Zagadnienia: 1) Wprowadzenie: Zjawisko fluorescencji, typowe parametry, przegląd aparatury. 2) Charakterystyka
naturalnych fluoroforów w układach biologicznych. 3) Przegląd znaczników fluorescencyjnych. 4) Omówienie metod
24
ilustrowane przykładami: widma fluorescencyjne; polaryzacja fluorescencji; czas Ŝycia fluorescencji; wygaszanie
fluorescencji; zanik anizotropii w czasie; rezonansowy przekaz energii; PAM; fluorescencja białek.
Eksperymentalne modele układów biologicznych
dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR), dr Beata Myśliwa-Kurdziel (ZFBchR)
Celem wykładu będzie zapoznanie słuchaczy z róŜnorodnymi układami stosowanymi w modelowaniu układów
biologicznych, a w szczególności: 1) Przegląd i charakterystyka układów modelowych. 2) Metodologia preparatyki
sztucznych błon biologicznych. 3) Rekonstytucja i badanie zjawisk błonowych. Naśladowanie procesów zachodzących
w błonach.
Substancje regulatorowe i przekazywanie sygnału w świecie roślin
dr Przemysław Malec (ZFBchR), prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR)
Tematyka kursu: Biosynteza, struktura oraz aktywność metaboliczna auksyn, giberelin i cytokinin. Rola abscysyn,
jasmonidów i etylenu w regulacji procesów wzrostu i rozwoju roślin. Rola kwasu salicylowego i tlenku azotu w regulacji
odporności na patogeny roślinne. Aktywność regulacyjna fitosteroidów, związków fenolowych, oligosacharydów i amin
w organizmach roślinnych. Syntetyczne aktywatory i inhibitory oraz retardanty wzrostu, rozwoju i metabolizmu roślin.
Wewnątrzkomórkowe kaskady sygnałowe w komórkach roślinnych. Rola cyklicznych nukleotydów, jonów wapnia oraz
fosfoinozytoli w regulacji metabolizmu oraz ekspresji genów w komórkach roślinnych.
Metody chromatograficzne w analizie materiału roślinnego
15 godzin konwersatorium i 15 godzin ćwiczeń (2 ECTS)
dr Przemysław Malec (ZFBchR), dr hab. Leszek Fiedor (ZFBchR), dr Małgorzata Jemioła-Rzemińska (ZFBchR)
Treść kursu: 1) Specyfika pracy z materiałem roślinnym. 2) Substancje pochodzenia roślinnego: a) barwniki; b) lipidy;
c) białka roślinne; d) kompleksy barwnikowo-białkowe; e) metabolity wtórne i hormony roślinne. 3) Metody analizy:
a) przygotowanie materiału roślinnego do analizy (homogenizacja tkanki roślinnej, ekstrakcja i rozdział); b) rozdział
chromatograficzny związków niskocząsteczkowych: chromatografia cienkowarstwowa, chromatografia cieczowa
niskociśnieniowa, chromatografia wysokociśnieniowa (HPLC) z detekcją on-line, chromatografia gazowa; c) rozdział
chromatograficzny białek i kompleksów barwnikowo-białkowych: chromatografia wysokociśnieniowa (FPLC) z detekcją online; chromatografia cieczowa niskociśnieniowa.
Blok 5: Biochemia komórki
(ZBchK + ZBchO, ZBK, PBfK)
Biochemia komórki
dr hab. Joanna Bereta (ZBchK)
Wykłady: metodyka badań biochemii komórki. Omówione zostaną zasady planowania eksperymentu biochemicznego,
doboru odpowiedniej metody badawczej, doboru odpowiednich kontroli oraz analizy uzyskanego rezultatu. Omówione
zostaną podstawowe metody wykorzystywane w biochemii komórki tak, aby student mógł krytycznie korzystać z fachowej
literatury naukowej. W szczególności omówione zostaną: techniki radioizotopowe w badaniu metabolizmu komórkowego,
metody badania proliferacji, faz cyklu komórkowego i apoptozy, metody badania oddziaływań białko-białko, metody
immunochemiczne, metody badania ekspresji genów, metody badania funkcji białek i regulacji ekspresji białek.
Ćwiczenia: będą obejmowały samodzielne doświadczenia a takŜe analizę wyników uzyskanych w laboratoriach naszego
Wydziału. Ćwiczenia moŜna pogrupować w bloki tematyczne: Badanie proliferacji i śmierci komórkowej (test MTT,
wbudowywanie BrdU do DNA, drabinka apoptotyczna, barwienie komórek aneksyną V, test enzymatyczny LDH). Badanie
regulacji ekspresji genów – analiza Northern blotting, QRT-PCR,test opóźnienia migracji w Ŝelu. Transfekcje komórek.
Badanie aktywności enzymatycznej wybranych enzymów (np. dysmutaza ponadtlenkowa, indukowalna syntaza tlenku azotu,
metaloproteazy macierzy – metody zymograficzne, kolorymetryczne i inne). Metody immunochemiczne – analiza
jakościowa i ilościowa: immunoprecypitacja, Western blotting, ELISA, analiza obrazów cytometrii przepływowej. Metody
radioizotopowe w badaniu metabolizmu komórkowego.
prof. dr hab. Andrzej Klein (ZBchO), dr hab. Joanna Bereta (ZBchK)
Część I. Cząsteczki sygnałowe. Omawiane zagadnienia: 1) Hormony, neurotransmitery, czynniki wzrostowe, cytokiny;
25
2) Receptory błonowe i wewnątrzkomórkowe; 3) Białka G, cyklazy i cykliczne nukleotydy; 4) Kinazy białkowe i fosfatazy
białkowe; 5) Fosforany związków lipidowych i produkty ich modyfikacji enzymatycznych; 6) Sygnał wapniowy;
7) Reaktywne formy tlenu i azotu
Część II. Mechanizmy sygnalizacji między- i wewnątrzkomórkowej. Omawiane zagadnienia: 1) Rodzaje sygnalizacji
międzykomórkowej (elektryczna, endo-, para- i autokrynna); 2) Bezpośredni przekaz sygnału (połączenia
międzykomórkowe, regulacja jukstakrynna); 3) Mechanizmy transdukcji sygnału przez błonę komórkową; 4) Wybrane
przykłady sygnalizacji hormonalnej (insulina-glukagon); 5) Stymulacja i hamowanie wzrostu komórkowego;
6) Programowana śmierć komórki; 7) Sygnały odpowiedzi immunologicznej
Biosynteza, sortowanie i degradacja białek
dr hab. Joanna Bereta (ZBchK)
Wykłady: Relacje pomiędzy genomem, transkryptomem i proteomem. Przebieg kolejnych etapów translacji z uwzględnieniem
róŜnic pomiędzy organizmami prokariotycznymi i eukariotycznymi. Kod genetyczny i dokładność translacji. Regulacja
biosyntezy białka. Potranslacyjne modyfikacje białek. Mechanizmy kierujące białka do poszczególnych przedziałów
subkomórkowych. Translokacja białek (na przykładzie przedziałów jądro-cytoplazma). Degradacja białek. Białka krótkoi długoŜyjące. Lizosom i protasom. Metody badania kinetyki syntezy i degradacji białek.
Biochemia cyklu komórkowego
dr Aneta Kasza (ZBchK)
Wykłady: Przebieg cyklu komórkowego; fazy cyklu komórkowego; punkty kontrolne cyklu komórkowego; karioi cytokineza; podwajanie zawartości komórek (replikacja DNA, wytwarzanie białek, błon, organelli, reorganizacja
cytoszkieletu, podział mitochondriów); kontrola mechanizmów koniecznych do zajścia procesów związanych z cyklem
komórkowym (akumulacja i degradacja cyklin, kontrola kompleksów CDK-cyklina, regulacja aktywności kinaz białkowych
zaleŜnych od cyklin, proteoliza białek regulujących cykl komórkowy); zewnątrzkomórkowa kontrola liczby i wielkości
komórek; zaburzenia cyklu komórkowego w procesach nowotworowych
i apoptozie.
Praktikum z cytochemii
dr Marta Michalik (ZBK)
Kurs obejmuje krótki cykl wykładów i praktyczne ćwiczenia zapoznające studenta z wybranymi metodami cytochemii
klasycznej i immunocytochemii, stosowanymi w badaniach biologii i biochemii komórki oraz w diagnostyce klinicznej.
Wykłady: Barwienia cytochemiczne w wizualizacji struktury komórek i tkanek zwierzęcych. Wykrywanie związków
chemicznych w komórkach metodami cytochemii klasycznej. Metody immunocytochemiczne – ich specyficzność, czułość,
prawidłowość wyników. Przeciwciała i znaczniki stosowne w metodach immunocytochemicznych. Utrwalanie
i przygotowanie materiału (komórek i tkanek) do badań immunocytochemicznych. Metody immunocytofluorescencyjne
(bezpośrednie i pośrednie), ich zalety i ograniczenia. Metody immunocytoenzymatyczne- rodzaje reakcji
immunoenzymatycznych, wykrywanie enzymów znacznikowych. Zastosowanie złota koloidalnego w immunocytochemii.
Immunocytochemia na poziomie ultrastrukturalnym. Badania immunocytometryczne. Wykorzystanie metod
immunocytochemicznych w badaniach biologii i biochemii komórki. Rola immunocytochemii w diagnostyce klinicznej
przede wszystkim diagnostyce nowotworów.
Ćwiczenia: Wykorzystanie znaczników fluorescencyjnych do analizy dynamicznej organizacji struktury komórek
(zastosowanie automatycznego mikroskopu fluoresencyjnego i cyfrowych kamer CCD). Barwienia cytochemiczne i metody
cytometrii obrazowej w badaniach morfologii komórek zwierzęcych i analizie międzykomórkowej wymiany metabolitów.
Praktyczne zapoznanie się z metodami immunocytofluorescencyjnymi do wykrywania i analizy lokalizacji struktur
komórkowych (np.barwienia cytoszkieletu). Zastosowanie metod mikrofluorymetrycznych w badaniach kinetyki proliferacji
i faz cyklu komórkowego. Przykładowe zastosowanie metod immunocytochemicznych w diagnostyce nowotworów.
Biofizyka komórki
dr hab. Jerzy Dobrucki (PBfK)
Zagadnienia: Gęstość i ruchy cząsteczek i makrocząsteczek w cytoplazmie, organellach komórkowych i błonach, pojęcie
zagęszczenia molekularnego i objętości dostępnej. Dyfuzja cząsteczek i ruchy makrocząsteczek w komórkach i przestrzeni
międzykomórkowej, rola zagęszczenia molekularnego oraz słabych wiązań molekularnych. Mikrodomeny w błonach
biologicznych – hipotezy i eksperymenty. Zjawiska rozpoznawania molekularnego – struktura makrocząsteczek i
mechanizmy oddziaływania ze związkami niskocząsteczkowymi na przykładach białek i DNA. Maszyny molekularne –
syntaza ATP, polimeraza RNA, helikazy, topoizomerazy, białka motoryczne, kinezyny, dyneiny, zjawiska chemiczne i
fizyczne
26
w działaniu białek kurczliwych. Przełączniki molekularne – rola i mechanizm działania. Symetria komórki w mitozie
i przestrzenne podobieństwo komórek po podziale; problem zachowania wzajemnej pozycji terytoriów chromosomowych
i wysokorzędowych struktur chromatyny, czynniki decydujące o zachowaniu polarności komórek i wzajemnego
ułoŜenia i migracji w tkankach.
dr Justyna Drukała (ZBK)
Wykład wprowadza w tematykę wykorzystania biomateriałów w organotypowych hodowlach komórek ludzkich i ich
wykorzystania w praktyce klinicznej. Obejmuje następujące zagadnienia: 1) Regulacja wzrostu i róŜnicowania komórek pod
wpływem oddziaływania komórek z macierzą zewnątrzkomórkową (morfogeneza, determinacja komórek). 2) Kontrola
rozwoju tkanki in vitro (determinanty mechaniczne i chemiczne, regulacja zachowania komórek przez białka macierzy
zewnątrzkomórkowej, czynniki wzrostu). 3) Modele organotypowe w inŜynierii tkankowej. 4) Wytwarzanie biopolimerów,
oddziaływanie komórek z biopolimerami. 5) Transplantacja hodowanch in vitro komórek i tkanek na nośnikach
biopolimerowych. 6) Skóra jako produkt inŜynierii tkankowej – resorbowalna struktura nośnika i kontrola jego biodegradacji.
7) Odtwarzanie struktur kostnych in vitro- nośniki.
Bezpośrednia międzykomórkowa wymiana bodźców biochemicznych
dr Jarosław CzyŜ (ZBK)
Strukturalne i funkcjonalne podstawy funkcji białek adhezji międzykomórkowej i receptorów macierzy zewnątrzkomórkowej
oraz międzykomórkowej komunikacji za pośrednictwem złącz szczelinowych w regulacji homeostazy organizmów
wielokomórkowych. MechanowraŜliwe kanały jonowe i cytoplazmatyczne kompleksy białkowe. Wewnątrzkomórkowe
ścieŜki sygnałowe regulowane przez czynniki zaleŜne od międzykomórkowej wymiany informacji za pośrednictwem złącz
szczelinowych oraz białek determinujących adhezję komórek (w tym: kadheryn i integryn). Rola bezpośredniej i pośredniej
międzykomórkowej wymiany bodźców chemicznych i mechanicznych i ścieŜek sygnałowych przez nie regulowanych
w regulacji fizjologii komórek i tkanek. Powiązania między wymianą bodźców biochemicznych i mechanicznych a
aktywnością szlaków sygnałowych regulujących cykl komórkowy, róŜnicowanie i apoptozę komórek w tkankach.
Blok 6: Biochemia człowieka
(ZBtM+ ZBchO, ZBchF, ZBK)
Biochemia medyczna
prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM), prof. dr hab. Alicja Józkowicz (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM)
Celem kursu jest zapoznanie studentów z podstawami biochemicznymi funkcjonowania organizmu człowieka w zdrowiu
i chorobie, ze szczególnym zwróceniem uwagi na moŜliwości wykorzystania tej wiedzy do celów terapeutycznych
Wykłady: Molekularne podstawy chorób, choroby dziedziczne i nabyte. Wrodzone błędy metabolizmu: zaburzenia syntezy
i rozkładu aminokwasów, nukleotydów, węglowodanów, lipidów, białek. Inne wybrane choroby dziedziczne:
mukowiscydoza, dystrofia mięśniowa. Biochemia krwi, mechanizmy krzepnięcia krwi. Choroby krwi: anemie, hemofilie.
Inne zaburzenia hematologiczne: metabolizm hemu, nowotwory krwi. Hormony i zaburzenia endokrynologiczne na
przykładzie chorób przysadki, tarczycy i rdzenia nadnerczy. Zaburzenia gospodarki wodno-elektrolitowej: choroby nerek.
Choroby układu kostnego: osteoporoza. Metabolizm węglowodanów: cukrzyca. Procesy biochemiczne w chorobach wątroby
i przewodu pokarmowego. Biochemiczne podłoŜe otyłości. Choroby układu krąŜenia: nadciśnienie i miaŜdŜyca. PodłoŜe
biochemiczne chorób neurologicznych i psychicznych. Zagadnienia toksykologii: zatrucia i narkotyki. Choroby prionowe.
Biochemia procesów starzenia się.. Biochemia komórki nowotworowej. Podstawy diagnostyki biochemicznej: analiza składu
chemicznego płynów ustrojowych. Diagnostyka molekularna: techniki i zastosowania. Biochemia wybranych grup leków.
Podstawy terapii genowej: wektory i wybrane próby kliniczne.
Ćwiczenia: 1) Wykrywanie elektrolitów w płynach ustrojowych (sód, potas, wapń, magnez, Ŝelazo, chlorki, fosfor).
2) Oznaczanie stęŜenia glukozy we krwi. 3) Metabolizm hemoglobiny i hemu – wykrywanie hemoglobiny i jej pochodnych
(oksyhemoglobina, methemoglobina, karboksyhemoglobina), wykrywanie hemu, bilirubiny i jej frakcji, oznaczanie
zawartości Ŝelaza hemowego i niehemowego, ferrytyna, transferyna. 4) Oznaczanie stęŜenia związków azotowych w
płynach ustrojowych (mocznik, kwas moczowy, kreatynina, amoniak). 5) Oznaczanie białek: białko całkowite, proteinogram,
immunoglobuliny, CRP; 6. Oznaczanie hormonów (TSH, FT3, FT4, FSH, insulina, kortyzol). 7) Metabolizm lipidów
(cholesterol całkowity, HDL, LDL, triglicerydy, lipidogram). 8) Metabolizm enzymów (wykrywanie wybranych enzymów
AST, ALT, LDH, amylaza, lipaza). 9) Metody oznaczania markerów nowotworowych. 10) Krzepnięcie krwi – określanie
czasu krzepnięcia krwi, izolacja fibryny; określanie stopnia krzepliwości fibrynogenu, oznaczanie niektórych czynników
układu krzepnięcia i fibrynolizy.
27
prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM)
Celem kursu jest zapoznanie studentów z zasadami analityki medycznej, nauczanie zasad prawidłowego pobierania i obróbki
materiału biologicznego, podstaw biochemicznych metod stosowanych w diagnostyce medycznej, zasad krytycznej analizy
wyników badań laboratoryjnych. Zagadnienia: Rodzaje i charakterystyka materiału biologicznego do badań laboratoryjnych.
Zasady i metodyka pobierania, transportu i przechowywania materiału do badań laboratoryjnych. Podstawowe metody i
techniki stosowane w diagnostyce laboratoryjnej: metody spektroskopowe, metody rozdzielcze (wirowanie, chromatografia,
elektroforeza), metody elektrochemiczne, metody immunologiczne. Biochemiczne parametry diagnostyczne w rutynowej
diagnostyce i monitorowaniu przebiegu chorób oraz efektywności leczenia. Pojęcie zakresu wartości referencyjnych. Zasady
doboru badań i interpretacji wyników. Czynniki laboratoryjne i przedlaboratoryjne wpływające na wynik badania. Pojęcie
czułości – ocena wiarygodności wyników laboratoryjnych i ich uŜyteczność diagnostyczna. Pojęcie standaryzacji metod
analitycznych – odczynniki, procedury, aparatura, sprzęt. Wybrane zagadnienia z diagnostyki serologicznej, hematologicznej
i układu hemostazy. Podstawy diagnostyki immunologicznej. Podstawy diagnostyki mikrobiologicznej. Wybrane
zagadnienia z genetyki klinicznej. Metody biologii molekularnej w diagnostyce laboratoryjnej.
Neurochemia
prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska (ZBchF)
Treści programowe: 1) Zarys anatomii mózgu, budowa neuronu, formacja mieliny, bariera krew-mózg; 2) Potencjał błonowy,
powstawanie i propagacja potencjału czynnościowego, kanały jonowe zaleŜne od napięcia; 3) Budowa synapsy chemicznej,
klasyfikacja receptorów (związane z białkami G, kanały jonowe zaleŜne od ligandu, receptory z aktywnością enzymatyczną),
techniki ilościowej analizy receptorów, allosteryczna modyfikacja kanałów jonowych zaleŜnych od ligandu; 4) Transdukcja
sygnału przez błonę neuronalną, rola fosforylacji w regulacji funkcjonowania neuronu; 5) Klasyfikacja neurotransmiterów
i neuromodulatorów (aminokwasy, acetylocholina, serotonina, katecholaminy, peptydy opioidowe, inne neuropeptydy,
czynniki troficzne, tlenek azotu, puryny, endokannabinoidy), szlaki neuronalne; 6) Gospodarka energetyczna w mózgu;
7) Biochemiczne podstawy waŜniejszych schorzeń neuropsychiatrycznych (choroba Parkinsona, Alzheimera, pląsawica
Huntingtona, stwardnienie rozsiane, epilepsja; uzaleŜnienia lekowe, schizofrenia, depresja); 8) Neurochemia procesów
uczenia się i pamięci.
Zajęcia laboratoryjne: 1) Wiązanie radioligandów do wybranych receptorów w tkance nerwowej: analiza saturacyjna
i kopetycyjna; 2) Autoradiografia receptorów; hybrydyzacja in situ, analiza obrazów; 3) Badania dimeryzacji receptorów
sprzęgniętych z białkami fluorescencyjnymi w komórkach modelowych HEK 293
Biochemia krwi
30 godzin wykładów ( 2 ECTS)
prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM)
1) Składniki krwi: elementy komórkowe i chemiczne. 2) Funkcje krwi. 3) Metabolity obecne we krwi (mocznik, kreatynina,
kwasy Ŝółciowe). 4) Składniki osocza – immunoglobuliny, czynniki krzepnięcia. 5) Hem i hemoglobina – synteza, rozkład,
choroby (porfirie; bilirubinemie, Ŝółtaczka). 6) Mechanizmy wiązania i transportu gazów. 7) Mechanizmy krzepnięcia i
fibrynolizy. 8) Zaburzenia hemostazy. 9) Transport cholesterolu i jego zaburzenia. 10) Nowotwory krwi. 11) Wskaźniki
hematologiczne.
Wstęp do endokrynologii
prof. dr hab. Alicja Józkowicz (ZBtM), dr Agnieszka Łoboda (ZBtM)
Definicja endokrynologii, hormonu i gruczołu dokrewnego. Rodzaje gruczołów. Hormony sterydowe i peptydowe: synteza
i mechanizmy aktywacji komórki. Oś podwzgórze-przysadka. Hormony tarczycy i przytarczyc. Hormony nadnerczy:
gospodarka mineralna i węglowodanowa. Hormony trzustki. Cukrzyca. Hormony przewodu pokarmowego. Gospodarka
wapniowa-fosforanowa i sodowo-potasowa. Hormonalna regulacja rozrodu. Otyłość i zaburzenia metabolizmu lipidów.
Zaburzenia wielonarządowe. Nowotwory układu dokrewnego.
Wstęp do biotechnologii medycznej
prof. dr hab. Alicja Józkowicz (ZBtM), prof. dr hab. Józef Dulak (ZBtM)
1) Zagadnienia biotechnologii medycznej. Leki, szczepionki, przeciwciała monoklonalne, klonowanie genów w celach
medycznych, inŜynieria komórkowa i tkankowa. 2) Od diagnostyki molekularnej do terapii genowej. Analiza mutacji
genowych – diagnostyka oparta na metodzie PCR, polimorfizm pojedynczych nukleotydów, diagnostyka z wykorzystaniem
macierzy, sekwencjonowanie DNA, analiza southern blot. 3) Transfer genów in vivo i in vitro – cz. 1. Wektory plazmidowe
28
w terapii genowej. 4) Transfer genów in vivo i in vitro – cz. 2. Wektory wirusowe w terapii genowej. 5) Hamowanie
ekspresji genów w terapii genowej. Oligonukleotydy antysensowe, pułapki DNA, rybozymy – zasady i moŜliwe
zastosowanie w terapii. Technologia siRNA. 6) Komórki macierzyste w terapii regeneracyjnej. Embrionalne i dorosłe
komórki progenitorowe, propagacja i modyfikacja in vitro, zastosowanie w medycynie. Transfer jądrowy i klonowanie
reprodukcyjne. InŜynieria komórkowa: protezy sztuczne i naturalne. 7) Zasady badań klinicznych i etyczne aspekty
biotechnologii medycznej. Fazy badań klinicznych, reguły prawidłowej pracy laboratoryjnej. Etyczne aspekty diagnostyki
molekularnej, terapii genowej, terapii komórkowej, klonowania terapeutycznego. Nowoczesne technologie medyczne a
jakość Ŝycia pacjentów.
Toksykologia środowiska
dr hab. Jolanta Sroka (ZBK)
Celem kursu jest zaznajomienie z podstawowymi mechanizmami toksycznego działania substancji chemicznych na poziomie
molekularnym, komórkowym i tkankowym. W ramach wykładu omawiane będą: czynniki warunkujące toksyczność
substancji chemicznych; losy trucizn w organizmie, drogi wchłaniania i wydalania substancji toksycznych, ich dystrybucja
i metabolizm; szlaki sygnałowe zaangaŜowane w procesy detoksyfikacyjne; zmiany patologiczne indukowane przez
substancje toksyczne w narządach i układach organizmów zwierzęcych. W ramach toksykologii szczegółowej omówiona
zostanie toksyczność metali cięŜkich, środków ochrony roślin i Ŝywności, a takŜe trucizny pochodzenia roślinnego i jady
zwierzęce.
dr Justyna Drukała (ZBK)
Wykład wprowadza w tematykę wykorzystania biomateriałów w organotypowych hodowlach komórek ludzkich i ich
wykorzystania w praktyce klinicznej. Obejmuje następujące zagadnienia: 1) Regulacja wzrostu i róŜnicowania komórek pod
wpływem oddziaływania komórek z macierzą zewnątrzkomórkową (morfogeneza, determinacja komórek). 2) Kontrola
rozwoju tkanki in vitro (determinanty mechaniczne i chemiczne, regulacja zachowania komórek przez białka macierzy
zewnątrzkomórkowej, czynniki wzrostu). 3) Modele organotypowe w inŜynierii tkankowej. 4) Wytwarzanie biopolimerów,
oddziaływanie komórek z biopolimerami. 5) Transplantacja hodowanch in vitro komórek i tkanek na nośnikach
biopolimerowych. 6) Skóra jako produkt inŜynierii tkankowej – resorbowalna struktura nośnika i kontrola jego biodegradacji.
7) Odtwarzanie struktur kostnych in vitro- nośniki.
Blok 7: Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna
(ZBchK, ZBtR + ZFBchR, PGMW):
(wymagania szczególne: zaliczony kurs „Fizjologii człowieka”)
Genetyka molekularna i inŜynieria genetyczna
dr Aneta Kasza (ZBchK) (wykłady, seminaria, ćwiczenia), dr Wojciech Strzałka (ZBtR) (ćwiczenia)
Wykłady i seminaria: Molekularne narzędzia do badania genów i ich właściwości (klonowanie DNA; klonowanie
organizmów; genetycznie zmodyfikowane organizmy; markery genetyczne; markery molekularne; terapie genowe;
genomika; mikromacierze); metody badania regulacji ekspresji genów; mutacje; naprawa DNA; zmienność genetyczna;
rekombinacja DNA;
Ćwiczenia: trawienie wektora i donora enzymami restrykcyjnymi; defosforylacja liniowego wektora, wypełnianie „lepkich
końców” liniowego DNA wstawki; izolacja DNA z Ŝelu agarozowego; ligacja wstawki z wektorem; transformacja bakterii E.
coli mieszaniną ligacyjną oraz plazmidem ekspresyjnym; analiza kolonii transformowanych bakterii metodą PCR na
obecność plazmidu zawierającego wstawkę; izolacja DNA plazmidowego z transformowanych komórek bakteryjnych;
analiza restrykcyjna transformantów – test na obecność oraz orientacje wstawki; nadekspresja i izolacja zrekombinowanego
białka; analiza ekspresji genów metodą RT-PCR z analizą w czasie rzeczywistym.
dr hab. Jolanta Jura (ZBchO)
Zasady dziedziczenia, zaleŜność genotyp-fenotyp, metody badań cytogenetycznych, molekularne metody badań DNA,
diagnostyka molekularna chorób genetycznych; genetyczne podłoŜe wybranych chorób metabolicznych, nerwowomięsniowych, chorób układu oddechowego i układu krąŜenia, chorób mitochondrialnych. Molekularna diagnostyka chorób
infekcyjnych.
29
Diagnostyka molekularna
20 godzin konwersatorium, 45 godzin ćwiczeń (4 ECTS)
dr Paulina Wegrzyn (ZBchK)
Analiza ekspresji genów na poziomie transkryptów metodą róŜnicowej ekspresji (ang. Differential display); PCR w czasie
rzeczywistym – porównanie ekspresji genów, identyfikacja SNP, detekcja mutacji; Analiza polimorfizmu insercyjnodelecyjnego genu konwertazy angiotensynowej (ACE); Hybrydyzacja DNA z sondami molekularnymi – wykrywanie mutacji
w genie DMPK; Wykrywanie mutacji punktowych i polimorfizmu DNA metodą SSCP; Wykrywanie mutacji metodą
heterodupleksów. Podczas seminariów szczegółowo omawiane będą stosowane w diagnostyce metody biologii molekularnej.
NajwaŜniejsze odkrycia w biologii molekularnej na przełomie wieków
15 godzin wykładów, 15 godzin konwersatorium (1 ECTS)
prof. dr hab. Halina Gabryś (ZBtR), dr Agnieszka Banaś (ZBtR), dr Przemysław Malec (ZFBchR), dr Wojciech Strzałka
(ZBtR)
Historia, rozwój i zastosowania praktyczne wybranych odkryć nagrodzonych nagrodą Nobla od lat 80-tych do roku
bieŜącego. Konsekwencje odkrycia struktury kwasów nukleinowych (wykład wstępny); priony; metody badawcze, które
zrewolucjonizowały biologię; ruchome elementy genetyczne; białka sygnałowe; sygnałowa rola tlenku azotu; technologia
tworzenia nokautów genowych; rewolucyjna metoda wyciszania ekspresji genów.
Biologia molekularna nowotworów człowieka
20 godzin wykładów i 10 godzin konwersatorium (2 ECTS)
dr Irena Horwacik (PGMW)
Wykłady: Genetyka nowotworów: genetyczne podłoŜe procesów nowotworzenia; zmiany genetyczne towarzyszące
nowotworom; dziedziczenie a nowotwory. Uszkodzenia DNA i komórkowe procesy naprawcze - rola w nowotworzeniu.
Onkogeny. Geny supresorowe. Szlaki przekazu sygnału a nowotworzenie. Apoptoza i senescencja w komórkach
nowotworowych. Epigenetyka nowotworów. Zagadnienia związane z przerzutowaniem komórek nowotworowych.
Molekularne mechanizmy terapii przeciwnowotworowych (stan obecny i perspektywy na przyszłość).
Seminaria: Omówienie zagadnień biologii molekularnej wybranych typów nowotworów człowieka (podłoŜe genetyczne,
biologia molekularna, diagnostyka molekularna, terapia i jej perspektywy).
Genetyka molekularna wirusów
20 godzin wykładów, 10 godzin konwersatoriów (2 ECTS)
dr Irena Horwacik (PGMW)
Wykłady: Klasyfikacja wirusów w oparciu o typ kwasu nukleinowego w wirionie i strukturę genomu. Replikacja genomu
i tworzenie mRNA przez wirusy RNA. Retrowirusy; odwrotna transkrypcja i integracja. Transkrypcja mRNA przez wirusy
DNA. Replikacja genomu wirusów DNA. Modyfikacja pre-mRNA. Regulacja ekspresji genów wirusowych na poziomie
translacji. Transformacja nowotworowa wywołana przez wirusy a rozwój nowotworów człowieka. Leki przeciwwirusowe,
które oddziałują z procesami replikacji i ekspresji genów wirusowych. Ewolucja wirusów i powstawanie nowych wirusów.
Seminaria: Omówienie zagadnień genetyki molekularnej wybranych grup wirusów o szczególnym znaczeniu dla człowieka.
Blok 8: Chemia biomolekuł
(WCh)
(wymagania szczególne: zaliczony kurs „Analityki chemicznej” lub „Podstaw chemii
kwantowej”)
30 godzin wykładów, 30 godzin konwersatorium i 30 godzin laboratorium (7 ECTS)
wykłady i seminaria: prof. dr hab. Marek Pawlikowski, prof. dr hab. Marek Wójcik i prof. dr hab. Leonard M. Proniewicz;
kierownik laboratorium: prof. dr hab. Leonard M. Proniewicz
Wykłady: Teoria grup i podstawy spektroskopii molekularnej. Operacje symetrii, grupy punktowe symetrii (klasyfikacja,
grupy dyskretne i ciągłe), niezmienniczość operatora hamiltona (baza przestrzeni wektorowej, operatory i ich reprezentacje
unitarne, reprezentacje przywiedlne i nieprzywiedlne, charaktery), wielkie twierdzenie ortogonalności i jego konsekwencje,
iloczyny reprezentacji, operatory rzutowe, teoria pola krystalicznego. Podstawy ogólne spektroskopii molekularnej: natura
promieniowania elektromagnetycznego i jego cechy, widmo promieniowania elektromagnetycznego, formy energii molekuł,
promieniowanie termiczne i prawo Plancka, oddziaływanie promieniowania elektromagnetycznego z materią: absorpcja,
emisja spontaniczna i wymuszona (współczynniki Einsteina), prawdopodobieństwo przejść i reguły wyboru, widma
dyskretne i ciągłe. Optyczna spektroskopia molekularna: widma rotacyjne (poziomy energii rotatora sztywnego, reguły
wyboru, model rotatora niesztywnego), rotacyjno-oscylacyjne i oscylacyjne (widma absorpcyjne w zakresie podczerwieni IR,
30
widma efektu normalnego i rezonansowego Ramana, nieliniowe efekty Ramana – poziomy energii oscylatora harmonicznego
i anharmonicznego, trwałe i indukowane momenty dipolowe, polaryzowalność i polaryzacja promieniowania, reguły wyboru,
klasyfikacja drgań normalnych), widma elektronowe UV-VIS, elektronowo-oscylacyjne i elektronowo-oscylacyjno-rotacyjne
(schemat Jabłońskiego, reguły wyboru, przejścia wibronowe – zasada Francka-Condona), spektroskopia z rozdzielczością
w czasie. Właściwości magnetyczne materii (moment pędu i moment magnetyczny elektronów i jąder, reguły wyboru
absorpcji spinowej, rezonans magnetyczny), elektronowy rezonans paramagnetyczny EPR (rodzaje centrów
paramagnetycznych, sprzęŜenia spinowo-spinowe, anizotropia współczynnika rozszczepienia spektroskopowego) i jądrowy
rezonans magnetyczny NMR (ekranowanie jądra i przesunięcie chemiczne, sprzęŜenie spinowo-spinowe), procesy
relaksacyjne w EPR i NMR. Spektroskopie elektronów: fotoelektronów UV (UPS), fotoelektronów rentgenowskich (XPS lub
ESCA), elektronów Augera (AES). Spektroskopia Mössbauera. Spektrometria mas.
Seminarium: Teoria grup i jej zastosowanie w chemii. Analiza widm oscylacyjnych (klasyfikacja stanów i współrzędnych
normalnych jądrowych, klasyfikacja drgań molekularnych z punktu widzenia symetrii, wyznaczanie aktywności drgań na
podstawie tablicy charakterów) i elektronowych (konstrukcja orbitali molekularnych, konstrukcja symetrii funkcji
wieloelektronowych). b) Spektroskopia absorpcyjna w podczerwieni (IR). c) Spektroskopia normalnego i rezonansowego
efektu Ramana (NR i RR). d) Absorpcyjna spektroskopia elektronowa (UV-VIS). e) Spektroskopia elektronowego rezonansu
paramagnetycznego (EPR). f) Spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR). g) Spektrometria mas (MS). b-g.:
budowa aparatury, sposób przygotowania próbek do pomiarów, rodzaje stosowanych technik pomiarowych, zalety i wady
(ograniczenia) stosowanej aparatury, technik pomiarowych i samej metody spektroskopowej, stosowane substancje
standardowe, analiza strukturalna widm molekuł prostych i złoŜonych, w miarę moŜliwości analiza mieszanin (jakościowa
i ilościowa), informacje otrzymywane z konturu i intensywności pasm, zastosowanie danej metody spektroskopowej do
rozwiązywania problemów z róŜnych dziedzin nauki.
Ćwiczenia: Budowa i zasady działania aparatury spektroskopowej, przygotowanie próbki do pomiaru, wykonanie lub
asystowanie przy wykonywaniu pomiaru, analizie otrzymanego widma. Pomiar wszystkimi proponowanymi poniŜej
metodami spektroskopowymi będzie prowadzony dla tego samego związku chemicznego. Ćwiczenia: 1) Spektroskopia
absorpcyjna w podczerwieni (IR). 2) Spektroskopia normalnego efektu Ramana (NR). 3) Spektroskopia rezonansowego
efektu Ramana (RR). 4) Absorpcyjna spektroskopia elektronowa (UV-VIS). 5) Spektroskopia elektronowego rezonansu
paramagnetycznego (EPR). 6) Spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR). 7) Spektrometria mas (MS).
Wstęp do krystalografii makrocząsteczek
30 godzin wykładów + 15 godzin konwersatorium (3 ECTS)
prof. dr hab. Krzysztof Lewiński, (ZKK WCh)
1) Sieć krystaliczna, periodyczność, proste i płaszczyzny sieciowe, sieć odwrotna. 2) Elementy symetrii punktowej
i translacyjnej, warunki współistnienia w krysztale. 3) Grupy przestrzenne, korzystanie z International Tables for
Crystallography vol. A. 4) Układy krystalograficzne i ich transformacje. 5) Metody krystalizacji białek. 6) Klasyczne
i synchrotronowe źródła promieniowania X i jego charakterystyka. 7) Dyfrakcja promieni X i interpretacja obrazu
dyfrakcyjnego. 8) Metody rejestracji i przetwarzania obrazu dyfrakcyjnego. 9) Relacja między strukturą przestrzenną
kryształu a jego obrazem dyfrakcyjnym. 10) Metody rozwiązywania problemu fazowego, funkcja Pattersona, podstawienie
molekularne, MIR, MAD. 11) Mapy Fouriera i ich interpretacja. 12) Metody udokładniania struktury z wykorzystaniem
więzów oraz dynamiki molekularnej. 13) Ocena jakości struktury i jej weryfikacja, czynnik rozbieŜności R i Rfree.
14) Protein Data Bank i narzędzia do korzystania z jego zasobów.
Mechanizmy reakcji biocząsteczek
prof. dr hab. GraŜyna Stochel (ZChN WCh)
Reakcje bionieorganiczne – typy reakcji, aspekty termodynamiczne, aspekty kinetyczne; nieredoksowe mechanizmy
wiązania i aktywacji substratu; reakcje przenoszenia atomów i grup; transfer elektronu i reakcje redoksowe; aktywacja
małych cząsteczek; metaloenzymy – typowe centra aktywne, mechanizmy reakcji z udziałem metaloenzymów.
Struktura a funkcja biomolekuł
45 godzin wykładu (30A + 15B) (2 ECTS)
prof. dr hab. Krzysztof Lewiński (częśc A), prof. dr hab. Barbara Oleksyn (częśc B) (ZKK WCh)
A. Struktura i funkcja białek: Elementy budowy przestrzennej białek: aminokwasy, wiązanie peptydowe, konformacja
łańcucha polipeptydowego i łańcuchów bocznych, elementy struktury drugorzędowej, motywy strukturalne, klasyfikacja
topologiczna struktur białek, oddziaływania stabilizujące strukturę przestrzenna białka. Budowa i działanie wybranych grup
białek: enzymy, wirusy, białka układu immunologicznego, białka membranowe, białka chaperonowe, priony, białka wiąŜące
się z DNA. Struktura przestrzenna DNA i RNA, budowa i działanie rybosomu.
B. Struktura a działanie małych cząsteczek bioaktywnych: Rola małych cząsteczek w organizmach Ŝywych, cząsteczki endoi egzogenne, w tym leki. Małe cząsteczki a błony biologiczne: struktura i funkcja wybranych jonoforów. Struktura a
oddziaływanie małych cząsteczek z białkami: substraty i inhibitory enzymów, stymulatory i blokery receptorów białkowych.
Oddziaływanie małych cząsteczek z DNA. Losy leków w organizmie a ich własności fizykochemiczne, QSAR (Quantitative
31
Structure-Activity Relationship) a trójwymiarowa struktura molekularna leków. Pomiar aktywności biologicznej leków.
Zastosowanie rentgenowskiej analizy strukturalnej i obliczeń teoretycznych do studiów oddziaływań makromolekuła – mała
cząsteczka bioaktywna. Przykładowe modele oddziaływania leków z miejscami aktywnymi makromolekuł, projektowanie
leków.
Analiza spektroskopowa produktów naturalnych
dr hab. Małgorzata Barańska (ZFCh WCh)
Wykłady: Wprowadzenie do spektroskopii ramanowskiej i absorpcyjnej w podczerwieni. Mikroskopia ramanowska
i obrazowanie ATR-IR. Omówienie wybranych technik pomiarowych stosowanych w badaniach produktów roślinnych.
Przykłady ilościowego i jakościowego oznaczania wybranych związków bioaktywnych występujących w produktach
naturalnych (skrobia, tłuszcze, cukry, białka, lignina, celuloza, alkaloidy, terpeny (w tym karotenoidy)) oraz ich związków
z jonami metali. Badania oddziaływań wewnątrz- i międzymolekularnych pomiędzy róŜnymi składnikami.
Seminarium: Spektroskopia absorpcyjna w podczerwieni (IR), spektroskopia normalnego i rezonansowego efektu Ramana
(NR i RR) w badaniach produktów naturalnych. Budowa aparatury, sposób przygotowania próbek do pomiarów, rodzaje
stosowanych technik pomiarowych, zalety i wady (ograniczenia) stosowanej aparatury, technik pomiarowych i samej metody
spektroskopowej, stosowane substancje standardowe. Analiza strukturalna widm molekuł prostych i złoŜonych, w miarę
moŜliwości analiza mieszanin (jakościowa i ilościowa), analiza chemometryczna oraz korelacyjna 2D. Zastosowanie danej
metody spektroskopowej do rozwiązywania róŜnych problemów produktów naturalnych.
Ćwiczenia: 1) Analiza kwasów tłuszczowych. 2) Badania karotenoidów w roślinach. 3) Detekcja kofeiny w roślinie oraz
lekach przeciwbólowych i nasercowych. 4) Analiza spektroskopowa cytrusowych olejków eterycznych. 5) Analiza
spektroskopowa orzechów. 6) Analiza spektroskopowa drzew. 7) Identyfikacja skrobi. 8) Badania strukturalne wybranych
aminokwasów.
32

Założenia programowe

Transkrypt

Podobne dokumenty

Podstawy_biochemii_I

OGŁOSZENIE Studenci I roku I stopień Wydziału Hodowli i Biologii

Więcej informacji - Wydział Hodowli i Biologii Zwierząt

Wniosek o powtarzanie przedmiotu TiR

Biochemia I

Wydziały nieposiadające uprawnień do nadawania stopnia

PROJEKTOWANIE GRAFICZNE Studia stacjonarne jednolite, 5

AUDYT BEZPIECZEŃSTWA I OCHRONY rok akademicki 2015/2016

Podanie o przeniesienie z innej uczelni