BIAŁKA 1. Funkcja białek w organizmie • Budulcowa

BIAŁKA
1. Funkcja białek w organizmie
 Budulcowa – mięśnie (miozyna), krew (hemoglobina, fibrynogen), włosy (keratyna),
skóra, chrząstki, ścięgna (kolagen), białka współtworzą wszystkie organelle komórkowe
 Tworzą hormony (insulina – hormon trzustki)
 Tworzą enzymy (pepsyna – trawi inne białka)
 Tworzą toksyny
 Stanowią materiał energetyczny w wyjątkowych przypadkach
 Funkcja lokomotoryczna (białka kurczliwe w mięśniach: aktyna i miozyna)
 Funkcja transportowa (hemoglobina – przenosi tlen)
2. Produkty żywnościowe zawierające białka
 Mięso, nabiał (mleko, twarogi, sery), jaja, fasola, bób (rośliny strączkowe)
3. Informacje na temat białek
 Białka zbudowane są z aminokwasów.
 Białka naturalne powstają w rybosomach komórek
 (w każdej komórce może być do 30 tys. rybosomów)
 Najprostszym aminokwasem jest glicyna (kwas aminooctowy)
 W przyrodzie występuje kilkadziesiąt aminokwasów
 Tylko dwadzieścia aminokwasów tworzy białka
 Aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą wiązania peptydowego
 tworzą łańcuchy polipeptydowe
 Z tego powodu białka nazywa się nieprawidłowo polipeptydami (11–100 aminokwasów)
 O kolejności wiązania różnych aminokwasów w łańcuch decyduje kod genetyczny
zawarty w DNA przekazywany do rybosomu za pośrednictwem RNA
4. Struktury białek
 Budowę cząsteczek białek opisał w 1954 roku Linus Carl Pauling
 (amerykański fizyk i chemik, otrzymał dwie Nagrody Nobla)

Struktura pierwszorzędowa
 Struktura ta określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu.
 Jest to struktura trwała, determinuje struktury wyższego rzędu
 Hydrolizę wiązań peptydowych i podział łańcucha na poszczególne aminokwasy
mogą spowodować enzymy i kwasy.

Przykład fragmentu łańcucha białkowego:
NH2 –– Lys –– Glu –– Ala –– Phe –– Cys –– Val ––.....

Struktura drugorzędowa
 Struktura ta wskazuje jaki układ przestrzenny tworzą łańcuchy polipeptydowe.
 Na tworzenie specyficznego układu przestrzennego białek wpływa fakt, że
ugrupowanie
peptydowe
jest
sztywnym,
płaskim
elementem
konstrukcyjnym, natomiast wiązania po obu stronach wiązania peptydowego
mają możliwość obrotu
 Łańcuch białkowy jest zbudowany z płaskich elementów peptydowych, które
mogą swobodnie układać się w przestrzeniu ze względu na możliwość rotacji
wokół wiązań tworzonych przez atom węgla

Rozróżniamy dwie struktury drugorzędowe białek zaproponowane przez Paulinga:

Struktura α – struktura helisy
 Każdy łańcuch polipeptydowy jest spiralnie zwinięty (sprężyna)
 Sąsiednie zwoje tego samego łańcucha są połączone mostkami
wodorowymi, które usztywniają tę strukturę
 Wiązanie wodorowe w strukturze helisy tworzy się pomiędzy
grupami N–H oraz C=O oddalonymi od siebie o około
4 „elementy peptydowe”



Występuje w keratynie (wełna, włosy, paznokcie, rogi), hemoglobinie
Struktura β – struktura pofałdowanej kartki
 Struktura ta, w przeciwieństwie do struktury helisy, dotyczy
oddziaływania
pomiędzy
co
najmniej
dwoma
łańcuchami
polipeptydowymi
 Łańcuchy polipeptydowe ułożone są równolegle
 Układ tej struktury stabilizują wiązania wodorowe między łańcuchami
 Występuje w białku jedwabiu
 Białka tworzone przez strukturę β – harmonijki są nierozciągliwe i
nierozpuszczalne w wodzie
Struktura trzeciorzędowa – struktura kłębka
 Każde białko posiada charakterystyczną dla siebie strukturę trzeciorzędową
decydującą o jego właściwościach
 Polega na dodatkowym zwijaniu się stworzonych łańcuchów aminokwasów
 Ułożenie poszczególnych odcinków łańcucha w przestrzeni względem siebie
stabilizowane jest oddziaływaniami elektrostatycznymi, wiązaniami wodorowymi
czy mostkami disulfidowymi: –S–S–
 Zniszczenie tej struktury powoduje utratę właściwości białka, które przestaje pełnić
swoją funkcję
Najczęściej spotykane typy oddziaływań między łańcuchami bocznymi aminokwasów:
Schemat III rzędowej struktury białek stabilizowany oddziaływaniami pomiędzy łańcuchami:



Struktura czwartorzędowa
 Tworzy ją kilka lub kilkadziesiąt tysięcy zwojów łańcuchów aminokwasów
 Każdy z łańcuchów tworzy swój kłębek struktury trzeciorzędowej
 Kilka lub kilkanaście kłębków łączy się ze sobą tworząc podjednostki
 Zespoły podjednostek tworzą strukturę czwartorzędową
 Przykład: hemoglobina (składa się z 4 podjednostek)
W cząsteczkach białek znajdują się głównie następujące pierwiastki: C H O N S P
Dodatkowo w cząsteczkach białek mogą znajdować się następujące pierwiastki:
Mn Fe Zn Mg Mo I Cu
5. Podział białek
 Ze względu na budowę, skład łańcucha polipeptydowego:

Proste – proteiny – zbudowane z samych aminokwasów
 Albuminy: białko jaja, surowica krwi
 Globuliny: glicynina w soi, fibrynogen we krwi, miozyna w mięśniach, keratyny
(włosy, skóra)
 Histony: białka zasadowe (posiadają dużo aminokwasów zasadowych), dobrze
rozpuszczalne w wodzie

Złożone – proteidy – zawierające inne, dodatkowe pierwiastki, dodatkowe grupy
niebiałkowe
 Fosforoproteidy – zawierają PO43–
 Lipoproteidy – zawierają glicerydy, cholesterol i jego estry, kwasy tłuszczowe
 Nukleoproteidy – zawierają kwasy nukleinowe
 Chromoproteidy – zawierają barwniki
 Glikoproteidy – zawierają reszty węglowodanowe
 Metaloproteidy – zawierają jony metali: Fe2+ Mg2+ Cu2+.
 Ze względu na rozpuszczalność w wodzie
 Białka włókniste – rozpuszczalne w wodzie.
 Tworzą włókniste łańcuchy, ich struktura jest spiralna lub pofałdowana.
 Występują we włosach, paznokciach, rogach, piórach, mięśniach, ścięgnach i
naturalnym jedwabiu
 Białka kuliste, globularne – rozpuszczalne w wodzie.
 Tworzą łańcuchy zwinięte w kłębek.
 Wchodzą w skład enzymów i hormonów.
6. Denaturacja białek
 Nieodwracalny proces ścinania się białek
 Polega na zniszczeniu struktur: drugo, trzecio i czwartorzędowych
 Denaturacja następuje pod wpływem różnych czynników:
 Temperatury
 Kwasów
 Zasad
 Alkoholu: etanolu
 Metali ciężkich: np. soli: CuSO4 Pb(NO3)2
7. Koagulacja białek
 Odwracalny proces ścinania się białka np. pod wpływem soli metali lekkich (NaCl)
 wysalanie
 Jest to proces odwracalny, nie narusza struktury przestrzennej cząsteczki białka
 peptyzacja

Białka to roztwory koloidalne, rozpraszają promień światła, który przez nie przechodzi
 efekt Tyndalla
(Białko) ZOL  koagulacja (NaCl)  ŻEL  peptyzacja (H2O)  ZOL (Białko)



Proces ten wykorzystano podczas konserwacji śledzi. Podczas solenia śledzi w
celu ich dłuższego przechowywania następuje wysalanie białka.
Z procesem odwrotnym spotykamy się, mocząc śledzie w wodzie przy
przygotowywaniu ich do konsumpcji.
W roztworze cząsteczki białek otoczone są cząsteczkami wody, które rozdzielają
cząsteczki białek i uniemożliwiają ich złączenie się. Po dodaniu soli do roztworu
białka, jej jony, powstające w wyniku dysocjacji, otaczają się cząsteczkami wody,
które odciągają od cząsteczek białek. Pozbawione ochronnej warstwy cząsteczki
białka przyciągają się i skupiają w duże aglomeraty – następuje wysalanie i tworzy
się żel. Po dodaniu wody jej cząsteczki znów otaczają cząsteczki białka.
Przechodzi ono do roztworu i powstaje zol.
8. Wykrywanie białek
 Reakcja ksantoproteinowa
 Białko pod wpływem stężonego kwasu azotowego ulega denaturacji,
żółknie
 Pod wpływem stężonego kwasu azotowego (V) następuje nitrowanie
pierścieni aromatycznych występujących w niektórych aminokwasach.
Powstałe pochodne nitrowe posiadają żółte zabarwienie
 Gr. Ksanthos – żółty

Reakcja biuretowa
 Białko pod wpływem roztworu wodorotlenku miedzi (II) Cu(OH)2 ulega
denaturacji i zmienia barwę na ciemnofioletową. (można delikatnie ogrzać)
 Jest to reakcja charakterystyczna dla związków zawierających wiązanie
peptydowe

Obecnie reakcja biuretowa i ksantoproteinowa mają niewielkie znaczenie w
analizie białek, które bada się głównie metodami spektroskopowymi

Wykrywanie siarki w białku
 Po dodaniu do probówki z roztworem białka roztworu azotanu (V) ołowiu:
Pb(NO3)2 i ogrzaniu powstaje czarny osad od powstającego siarczku
ołowiu: PbS
Ciekawostki:
 PROTEINY:
Dawna, nie zalecana nazwa białek prostych zbudowanych z samych aminokwasów