CK - Roche

07531389001V1.0
CK
Kinaza kreatynowa
Informacje o odczynnikach
07442017 190
10759350 190
10759350 360
12149435 122
12149435 160
12149443 122
12149443 160
10171743 122
10171735 122
10171778 122
10171760 122
11447378 122
04358210 190
05117003 190
05947626 190
05947626 160
05117216 190
05947774 190
05947774 160
04774230 190
Analizatory, w których można używać niniejszy­
ch zestawów odczynnikowych
cobas c 111
Creatine Kinase (2 x 100 testów)
Calibrator f.a.s. (12 x 3 mL)
Calibrator f.a.s. (12 x 3 mL, dla USA)
Precinorm U plus (10 x 3 mL)
Precinorm U plus (10 x 3 mL, dla USA)
Precipath U plus (10 x 3 mL)
Precipath U plus (10 x 3 mL, dla USA)
Precinorm U (20 x 5 mL)
Precinorm U (4 x 5 mL)
Precipath U (20 x 5 mL)
Precipath U (4 x 5 mL)
Precinorm CK-MB (4 x 3 mL)
Precipath CK-MB (4 x 3 mL niedostępny w USA)
PreciControl ClinChem Multi 1 (20 x 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 1 (4 x 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 1 (4 x 5 mL, dla USA)
PreciControl ClinChem Multi 2 (20 x 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 2 (4 x 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 2 (4 x 5 mL, dla USA)
NaCl Diluent 9 % (4 x 12 mL)
Kod 401
Kod 401
Kod 300
Kod 300
Kod 301
Kod 301
Kod 300
Kod 300
Kod 301
Kod 301
Kod 320
Kod 356
Kod 391
Kod 391
Kod 391
Kod 392
Kod 392
Kod 392
Kod 951
Polski
HK
Informacja o aplikacjach
CK2: ACN 550
ATP + D‑glukoza
Zastosowanie
Test in vitro do ilościowego oznaczania aktywności kinazy kreatynowej (CK)
w surowicy ludzkiej i osoczu w systemach cobas c 111.
G6P + NADP+
Podsumowanie
Kinaza kreatynowa (CK) jest dimerem występującym w czterech różnych
formach: jako izoenzym mitochondrialny i jako cytoplazmatyczne enzymy
CK‑MM (typu mięśniowego), CK‑BB (typu mózgowego) i CK‑MB.1
Oznaczanie aktywności CK i izoenzymów CK jest wykorzystywane w
diagnostyce zawału mięśnia sercowego i w miopatiach, takich jak dystrofia
mięśniowa Duchenne. Podczas uszkodzenia tkanki mięśniowej, w zawale
mięśnia sercowego,1 CK jest uwalniane ze zniszczonych komórek. W
niektórych przypadkach wzrost aktywności CK może być zauważalny po
4 godzinach od incydentu.1,2 Maksimum aktywności osiąga po
12‑24 godzinach. Do stanu wyjściowego powraca po 3‑4 dniach.1,2
Metodę z użyciem fosforanu kreatyny i ADP jako pierwszy opisał Oliver,3
zmodyfikował ją Rosalki,4 a Szasz opracował metodę zoptymalizowaną.5
CK jest szybko inaktywowana przez utlenienie grup sulfhydrylowych
aktywnego centrum enzymu. Ponowną aktywność enzymu można
przywrócić przez dodanie acetylocysteiny (NAC).5 Obecność
pentafosforanu diadenozyny 6 i AMPw środowisku reakcji zabezpiecza
przed wpływem kinazy adenylowej.5,6
Standaryzowana metoda oznaczania aktywności CK z zastosowaniem
aktywacji przez NAC była zalecana przez Niemieckie Towarzystwo Chemii
Klinicznej (DGKC)6 oraz Międzynarodową Federację Chemii Klinicznej
(IFCC) w 19777 i w 1991 roku. W roku 2002 IFCC potwierdziła swoje
zalecenia i rozszerzyła je do 37 °C.8,9 Poniższa metoda wywodzi się z
formuły rekomendowanej przez IFCC, stabilność została zoptymalizowana.
ADP + G6P
G6PDH
D‑6‑fosfoglukonian + NADPH + H+
NADPH i ATP powstają w równomolarnych ilościach. Ilość powstałego
NADPH odpowiada aktywności CK i jest mierzona fotometrycznie.
Odczynniki - roztwory robocze
R1
Bufor imidazolowy: 123 mmol/L, pH 6.5 (37 °C); EDTA:
2.46 mmol/L; Mg2+: 12.3 mmol/L; ADP: 2.46 mmol/L; AMP:
6.14 mmol/L; fosforan diadenozyny: 19 µmol/L; NADP+ (drożdże):
2.46 mmol/L; N‑acetylocysteina: 24.6 mmol/L; HK (drożdże):
≥ 36.7 µkat/L; G6PDH (E. coli): ≥ 23.4 µkat/L; konserwant,
stabilizatory; dodatki.
SR
Bufor CAPSO*: 20 mmol/L, pH 8.8 (37 °C); glukoza: 120 mmol/L;
EDTA: 2.46 mmol/L; fosfokreatyna: 184 mmol/L; środek
konserwujący: stabilizatory
*CAPSO: Kwas 3‑[cykloheksyloamino]‑2‑hydroksy‑1‑propanosiarkowy
Zalecenia i środki ostrożności
Przeznaczone wyłącznie do celów diagnostyki in vitro.
Należy stosować standardowe procedury postępowania z odczynnikami.
Wszelkie odpady należy usuwać zgodnie z lokalnymi przepisami.
Karta charakterystyki produktu dostępna na życzenie.
Dla USA: Wyłącznie na osobne zalecenie
Zestaw zawiera składniki sklasyfikowane zgodnie z Wytyczną (UE)
nr 1272/2008, w następujący sposób:
Zasada pomiaru
Test UV
CK
Fosfokreatyna + ADP
kreatyna + ATP
Niebezpieczeństwo
H360D
2017-02, V 1.0 Polski
1/4
Może uszkadzać płód.
07531389001V1.0
CK
Kinaza kreatynowa
Zapobieganie:
P201
Przed użyciem zapoznać się ze specjalnymi środkami
ostrożności.
P202
Nie używać przed zapoznaniem się i zrozumieniem
wszystkich środków bezpieczeństwa.
P280
Stosować rękawice ochronne/odzież ochronną/ochronę
oczu/ochronę twarzy.
W razie kontaktu:
P308 + P313 W PRZYPADKU narażenia lub styczności: Zasięgnąć
porady/zgłosić się pod opiekę lekarza.
Przechowywanie:
P405
Przechowywać pod zamknięciem.
Utylizacja:
P501
Utylizacja zawartości/pojemnika tylko w miejscu do tego
przeznaczonym.
Trwałość osocza pobranego na
EDTA/heparynę:11
2 dni w temp. 15‑25 °C
7 dni w temp. 2‑8 °C
4 tyg. w temp. (-15)‑(-25) °C
Materiały dostarczone w zestawie
Patrz "Odczynniki - roztwory robocze" w części o odczynnikach.
Niezbędne materiały dodatkowe (niedostarczone w zestawie)
Zob. część "Informacje o odczynnikach"
Ogólne wyposażenie laboratoryjne
Oznaczenie
W celu optymalnego działania testu należy stosować się do zaleceń
zawartych w niniejszej ulotce dotyczących konkretnego analizatora. Należy
postępować zgodnie z poniższą instrukcją obsługi dla operatora,
uwzględniając typ aparatu.
Wszelkie zmiany w aplikacji nie zatwierdzone przez firmę Roche nie
podlegają gwarancji i muszą być zdefiniowane przez użytkownika.
Aplikacja dla surowicy i osocza
Definicja testu cobas c 111
Oznakowanie wyrobu dotyczące bezpieczeństwa wg. wytycznych EU GHS.
Telefon kontaktowy dla wszystkich krajów: +49-621-7590; USA:
1-800-428-2336
Rodzaj pomiaru
Absorbancja
Model kalkulacyjny absorbancji
Kinetyczna
Postępowanie z odczynnikami
Gotowy do użycia
Kierunek reakcji
Rosnący
Długość fali A/B
340/552 nm
Przechowywanie i trwałość
Odczyt pierwszy/ostatni
24-34
CK
Jednostka
U/L (µkat/L)
Rodzaj reakcji
R1-S-SR
Przechowywać w temp. 2‑8 °C
Do daty ważności na
opakowaniu
Parametry pipetowania
Używany i schłodzony w analizatorze:
Rozcieńczalnik
(H2O)
4 tygodnie
NaCl Diluent 9 %
Przechowywać w temp. 2‑8 °C
Do daty ważności na
opakowaniu
Używany i schłodzony w analizatorze:
4 tygodnie
Pobieranie i przygotowanie materiału
W celu pobrania i przygotowania materiału należy stosować jedynie
przeznaczone do tego probówki lub pojemniki.
Sprawdzono i zaakceptowano możliwość stosowania jedynie materiałów
biologicznych wymienionych poniżej.
Surowica: Preferowanym materiałem do oznaczeń jest surowica bez
śladów hemolizy. Jest ona również rekomendowana przez IFCC.
Osocze: Krwi pobranej na heparynę litową, K2‑, K3‑EDTA.
Uwaga: Różnice w stopniu hemolizy wynikające z procedury pobierania
materiału mogą prowadzić do rozbieżności wyników pomiędzy surowicą a
osoczem.
Podane rodzaje próbek oznaczono przy użyciu wybranych probówek do
pobierania materiału dostępnych na rynku w czasie wykonywania
oznaczeń. Oznacza to, że nie przetestowano probówek od wszystkich
producentów. Systemy pobierania próbek pochodzące od różnych
producentów mogą zawierać różniące się materiały, co w pewnych
przypadkach może mieć wpływ na wynik oznaczeń. W przypadku
stosowania probówek pierwotnych (systemów pobierania krwi) należy ściśle
przestrzegać zaleceń ich producenta.
Przed oznaczeniem odwirować próbki z widocznym zmętnieniem lub
obecnością strątów.
Trwałość w surowicy:10
2 dni w temp. 20‑25 °C
7 dni w temp. 4‑8 °C
R1
100 µL
-
Próbka
2.75 µL
2 µL
SR
20 µL
-
Objętość całkowita
124.75 µL
Kalibracja
Kalibratory
Calibrator f.a.s.
Woda dejonizowana używana jest
automatycznie przez analizator jako
kalibrator zerowy.
Tryb kalibracji
Regresja liniowa
Częstotliwość kalibracji
Po zmianie serii oraz jako wymagana
zgodnie z procedurami kontroli jakości.
Spójność pomiarowa: Metoda została wystandaryzowana wobec
zatwierdzonej metody referencyjnej IFCC Method for Creatine Kinase.8
Kontrola jakości
Do kontroli należy używać materiałów wyszczególnionych w części
"Informacja o odczynnikach".
Można stosować również inny odpowiedni materiał kontrolny.
Częstotliwość i zakres przeprowadzania kontroli muszą być dostosowane
do indywidualnych wymogów danego laboratorium. Uzyskane wartości
winny zawierać się w wyznaczonych granicach. Wskazane jest, by każde
laboratorium opracowało procedury naprawcze, które należy wdrożyć, gdy
wyniki uzyskane dla materiałów kontrolnych znajdą się poza podanym
zakresem.
Procedury kontroli jakości należy stosować zgodnie z właściwymi
zaleceniami organów państwowych oraz lokalnymi wytycznymi.
4 tyg. w temp. -20 °C
2/4
2017-02, V 1.0 Polski
07531389001V1.0
CK
Kinaza kreatynowa
Wyliczenie
Analizator cobas c 111 automatycznie oblicza aktywność oznaczanej
substancji dla każdej próbki.
Granica oznaczalności ilościowej to najniższe stężenie substancji
analizowanej, mierzone w sposób powtarzalny przy precyzji wynoszącej
20 % WZ. Została wyliczona przez oznaczenia próbek kinazy kreatynowej o
niskim stężeniu.
Współczynnik przeliczeniowy:
Wartości oczekiwane
Zakresy referencyjne w dużym stopniu zależą od rodzaju pacjentów i ich
stanu klinicznego.
U/L x 0.0167 = µkat/L
Ograniczenia - substancje interferujące
Kryterium: Odzysk w ± 10 % wartości początkowej przy aktywności kinazy
kreatynowej 140 U/L (2.34 µkat/L).
Żółtaczka:12 Brak istotnej interferencji do wartości wskaźnika
I wynoszącego 60 dla przybliżonego stężenia związanej i niezwiązanej
bilirubiny (przeciętne stężenie bilirubiny związanej i niezwiązanej:
1026 µmol/L lub 60 mg/dL).
Hemoliza:12 Brak istotnej interferencji do wartości wskaźnika H
wynoszącego 100 (przybliżone stężenie hemoglobiny: 62.1 µmol/L lub
100 mg/dL). Poziom interferencji może być zmienny i ściśle zależny od
ilości erytrocytów.
Lipemia (Intralipid):12 Brak istotnej interferencji do wartości wskaźnika L
wynoszącego 1000. Istnieje słaba zależność pomiędzy indeksem L (odnosi
się do zmętnienia) a stężeniem triglicerydów. Próbki wysoce lipemiczne
(L indeks > 1000) mogą powodować pojawienie się znacznika: "wysoka
absorbancja" (high absorbance). Należy wykonać powtórne oznaczenie po
automatycznym rozcieńczeniu próbki.
Leki: Brak interferencji z najczęściej używanymi lekami w stężeniu
terapeutycznym.13,14
Cyjanokit (hydroksykobalamina) w stężeniu terapeutycznym interferuje z
testem.
W bardzo rzadkich przypadkach gammapatii, szczególnie typu IgM
(makroglobulinemia Waldenströma), wyniki mogą być niemiarodajne.15
Dla celów diagnostycznych wyniki powinny być interpretowane z
uwzględnieniem historii choroby, badań klinicznych oraz innych danych o
pacjencie.
WYMAGANA CZYNNOŚĆ
Zaprogramowanie specjalnego cyklu mycia: W odniesieniu do pewnych
kombinacji testów przeprowadzanych jednocześnie w analizatorze
cobas c 111 wymaga się stosowania specjalnych cykli mycia. Informacja
dotycząca kombinacji testów, w której wymagane są specjalne cykle mycia,
zawarta jest w ostatniej wersji listy dodatkowych cykli mycia mających na
celu wyeliminowanie efektu przeniesienia w ulotce metodycznej odczynnika
CLEAN; dalsze postępowanie opisane jest w Podręczniku Użytkownika.
Tam, gdzie to niezbędne, przed podaniem wyników testu należy
wprowadzić specjalne oprogramowanie dotyczące dodatkowego cyklu
mycia/efektu przeniesienia.
Granice i zakresy
Zakres pomiarowy
7‑2000 U/L (0.12‑33.4 µkat/L)
Próbki o zwiększonej aktywności należy rozcieńczać automatycznie przy
użyciu funkcji Ponów. Rozcieńczenie próbek za pomocą funkcji Ponów
wynosi 1:11. Wyniki próbek rozcieńczonych za pomocą funkcji Ponów są
automatycznie mnożone przez współczynnik 11.
Dolna granica pomiarowa
Granica próby ślepej, Granica oznaczalności oraz Granica wykrywalności
Granica próby ślepej
= 7 U/L (0.12 µkat/L)
Granica oznaczalności
= 7 U/L (0.12 µkat/L)
Granica wykrywalności
= 7 U/L (0.12 µkat/L)
Granice próby ślepej, wykrywalności i granicę ilościową określono zgodnie
z wymogami CLSI (Instytutu Standardów Klinicznych i Laboratoryjnych)
EP17‑A2 .
Granica próby ślepej jest 95. percentylem wartości z n ≥ 60 pomiarów
próbek nie zawierających analizowanych substancji w kilku niezależnych
seriach Granica próby ślepej jest zgodna ze stężeniem, poniżej którego
próbki wolne od substancji badanej znajdowane są z
prawdopodobieństwem 95 %.
Granica wykrywalności jest określona na podstawie granicy dla próby ślepej
i odchylenia standardowego oznaczeń próbek o niskim stężeniu. Granica
wykrywalności odnosi się do najniższego dającego się oznaczyć stężenia
substancji analizowanej (wartość ponad granicę próby ślepej z 95 %
prawdopodobieństwem).
2017-02, V 1.0 Polski
Według Kleina i wsp., dla ludzi zdrowych:16
CK
U/L
µkat/L
Mężczyźni
39‑308
0.65‑5.14
Kobiety
26‑192
0.43‑3.21
CK
U/L
µkat/L
Mężczyźni
< 190
< 3.20
Kobiety
< 170
< 2.85
CK‑MB
U/L
µkat/L
Mężczyźni/kobiety
< 25
< 0.42
Wartości uzgodnione:17
Wartości uzgodnione:17
Zawał mięśnia sercowego: Istnieje bardzo duże prawdopodobieństwo
uszkodzenia mięśnia sercowego, gdy spełnione są następujące 3
warunki:18
1
U/L
µkat/L
CKmężczyźni
> 190
> 3.17
CKkobiety
> 167
> 2.79
2
CK‑MB
> 24
> 0.40
3
Aktywność CK‑MB stanowi 6‑25 % całkowitej aktywności CK.
Według Tietz'a:19
CK
U/L
µkat/L
Dorośli mężczyźni > 19 lat
20‑200
0.33‑3.34
Dorosłe kobiety > 19 lat
20‑180
0.33‑3.01
Zakres referencyjny według Kleina i wsp. został oparty na 95. percentylu w
grupie zdrowych osób (202 mężczyzn i 217 kobiet) nie prowadzących
intensywnych treningów sportowych.
W celu zapewnienia wysokiej czułości diagnostycznej w chorobach serca
zaleca się stosowanie wartości referencyjnych opracowanych przez Tietz’a.
Utraconą w ten sposób swoistość diagnostyczną można zrekompensować
zastosowaniem innych testów: CK‑MB i/lub troponiny T. W przypadku
podejrzenia zawału mięśnia sercowego należy stosować się do propozycji
strategii diagnostycznej, zawartej w dokumencie zgodności kardiologów
europejskich i amerykańskich.20
Jeżeli pomimo podejrzenia zawału mięśnia sercowego wartości pozostają
poniżej podanych zakresów, może to świadczyć o świeżym zawale. W
takim przypadku należy powtórzyć oznaczenie po 4 godzinach.
Poziom CK u osób zdrowych różni się w zależności od stopnia aktywności
fizycznej oraz rasy.19,21
W oparciu o populację pacjentów każde laboratorium powinno określić
poziom wartości oczekiwanych lub wyznaczyć własne zakresy wartości
referencyjnych.
Szczegółowe dane o teście
Dane wyznaczone przy użyciu analizatorów cobas c 111 podano poniżej.
Wyniki uzyskane w poszczególnych laboratoriach mogą się różnić.
Precyzja
Powtarzalność i precyzję pośrednią oznaczono w oparciu o surowice
ludzkie i próbki kontrolne zgodnie z wymogami CLSI (Clinical and
Laboratory Standards Institute) EP5 (2 próbki w serii, 2 serie na dzień,
przez 21 dni). Otrzymano następujące wyniki.
3/4
07531389001V1.0
CK
Kinaza kreatynowa
Powtarzalność
Średnia
OS
WZ
U/L (µkat/L)
U/L (µkat/L)
%
Surowica ludzka 1
94.6 (1.58)
1.0 (0.02)
1.1
Surowica ludzka 2
141 (2.35)
1.2 (0.02)
0.9
Surowica ludzka 3
320 (5.34)
2.7 (0.05)
0.9
Surowica ludzka 4
964 (16.1)
9.1 (0.15)
0.9
Surowica ludzka 5
1771 (29.6)
11 (0.18)
0.6
PCCC Multi 1*
149 (2.49)
1.4 (0.02)
1.0
PCCC Multi 2
273 (4.56)
4.0 (0.07)
1.5
Średnia
OS
WZ
U/L (µkat/L)
U/L (µkat/L)
%
Surowica ludzka 1
94.6 (1.58)
1.7 (0.03)
1.8
Surowica ludzka 2
141 (2.35)
2.2 (0.04)
1.5
Surowica ludzka 3
320 (5.34)
4.9 (0.08)
1.5
Surowica ludzka 4
964 (16.1)
22 (0.37)
2.2
Surowica ludzka 5
1771 (29.6)
24 (0.40)
1.4
PCCC Multi 1
149 (2.49)
1.7 (0.03)
1.2
PCCC Multi 2
273 (4.56)
4.0 (0.07)
1.5
Precyzja pośrednia
*PCCC = PreciControl ClinChem
Porównanie metod
Wartości kinazy kreatynowej w surowicy ludzkiej i osoczu uzyskane w
analizatorze cobas c 111 (y) porównano z uzyskanymi za pomocą
podobnego odczynnika w analizatorze COBAS INTEGRA 400 plus (x).
Ilość próbek (n) = 65
Passing/Bablok22
Regresja liniowa
y = 0.972x + 10.4 U/L
y = 0.956x + 21.1 U/L
τ = 0.992
r = 0.999
Aktywność w próbkach wahała się pomiędzy 7.7 i 1815 U/L (0.13 i
30.3 µkat/L).
Literatura
1 Thomas L, ed. Labor und Diagnose, 8th ed. Bd 1:TH-Books
Verlagsgesellschaft 2012.
2 Stein W. Laboratory Diagnosis of Acute Myocardial Infarction.
Darmstadt: GIT Verlag 1988;34-37.
3 Oliver IT. A spectrophotometric method for the determination of
creatine phosphokinase and myokinase. Biochem J 1955;61:116-122.
4 Rosalki SB. An improved procedure for serum creatine phosphokinase
determination. J Lab Clin Med 1967;69:696-705.
5 Szasz G, Gruber W, Bernt E. Creatine kinase in serum: 1.
Determination of optimum reaction conditions. Clin Chem
1976;22(5):650-656.
6 Standard method for the determination of creatine kinase activity. J Clin
Chem Clin Biochem 1977;15:249-260.
7 Hørder M, Elser RC, Gerhardt M, et al. Approved Recommendation on
IFCC Methods for the Measurement of Catalytic Concentration of
Enzymes. Part 7. IFCC Method for Creatine Kinase. Eur J Clin Chem
Clin Biochem 1991;29:435-456.
8 Schumann G, Bonora R, Ceriotti F, et al. IFCC Primary Reference
Procedures for the Measurement of Catalytic Activity Concentrations of
Enzymes at 37 °C – Part 2. Reference Procedure for the Measurement
of Catalytic Concentration of Creatine Kinase. Clin Chem Lab Med
2002;40(6):635-642.
9
Klauke R, Schmidt E, Lorentz K. Recommendations for carrying out
standard ECCLS procedures (1988) for the catalytic concentrations of
creatine kinase, aspartate aminotransferase, alanine aminotransferase
and γ-glutamyltransferase at 37 °C. Eur J Clin Chem Clin Biochem
1993;31:901-909.
10 Guder WG, Narayanan S, Wisser H, et al. List of Analytes;
Preanalytical Variables. Brochure in: Samples: From the Patient to the
Laboratory. Darmstadt: GIT-Verlag 1996.
11 Data on file at Roche Diagnostics.
12 Glick MR, Ryder KW, Jackson SA. Graphical Comparisons of
Interferences in Clinical Chemistry Instrumentation. Clin Chem
1986;32:470-475.
13 Breuer J. Report on the Symposium “Drug effects in Clinical Chemistry
Methods”. Eur J Clin Chem Clin Biochem 1996;34:385-386.
14 Sonntag O, Scholer A. Drug interference in clinical chemistry:
recommendation of drugs and their concentrations to be used in drug
interference studies. Ann Clin Biochem 2001;38:376-385.
15 Bakker AJ, Mücke M. Gammopathy interference in clinical chemistry
assays: mechanisms, detection and prevention.
Clin Chem Lab Med 2007;45(9):1240-1243.
16 Klein G, Berger A, Bertholf R, et al. Abstract: Multicenter Evaluation of
Liquid Reagents for CK, CK-MB and LDH with Determination of
Reference Intervals on Hitachi Systems. Clin Chem 2001;47:Suppl.
A30.
17 Thomas L, Müller M, Schumann G, et al. Consensus of DGKL and
VDGH for interim reference intervals on enzymes in serum. J Lab Med
2005; 29(5):301-308.
18 Stein W. Strategie der klinischen-chemischen Diagnostik des frischen
Myokardinfarktes. Med Welt 1985;36:572-577.
19 Wu AHB, editor. Tietz Clinical Guide to Laboratory Tests, 4th edition.
St. Louis (MO): Saunders Elsevier 2006;306-307.
20 Myocardial Infarction Redefined - A Consensus Document of the Joint
European Society of Cardiology/ American College of Cardiology
Committee for the Redefinition of Myocardial Infarction. Eur Heart J
2000;21:1502-1513.
21 Black HR, Quallich H, Gareleck CB. Racial differences in serum
creatine kinase levels. Am J Med 1986;81:479-487.
22 Bablok W, Passing H, Bender R, et al. A general regression procedure
for method transformation. Application of linear regression procedures
for method comparison studies in clinical chemistry, Part III. J Clin
Chem Clin Biochem 1988 Nov;26(11):783-790.
W niniejszej ulotce metodycznej jako separatora dziesiętnego,
oddzielającego liczbę całkowitą od części dziesiętnych ułamka dziesiętnego
stosuje się zawsze kropkę. Separatorów oddzielających tysiące nie używa
się.
Symbole
Oprócz znaków zawartych w standardzie ISO 15223‑1, firma Roche
Diagnostics używa następujących symboli i znaków.
Zawartość zestawu
Objętość po rekonstytucji lub wymieszaniu
Globalny handlowy numer identyfikacyjny
GTIN
Dodatki, usunięte fragmenty oraz zmiany zostały oznaczone na marginesie.
© 2016, Roche Diagnostics
Roche Diagnostics GmbH, Sandhofer Strasse 116, D-68305 Mannheim
www.roche.com
Dystrybucka w USA:
Roche Diagnostics, Indianapolis, IN
US Customer Technical Support 1-800-428-2336
4/4
2017-02, V 1.0 Polski