Nazwa przedmiotu: Synteza związków biologicznie czynnych

Nazwa przedmiotu: Synteza związków biologicznie czynnych
Nazwa jednostki prowadzącej kierunek:
Kod ECTS
Nazwa kierunku: Ch
Nazwa specjalności: ChB
Nazwisko osoby prowadzącej (osób prowadzących): P. Rekowski (KChB)
cz. I
A . Wiśniewski (KChO)
cz. II
F. Kasprzykowski (KChM) cz. III
Liczba godzin zajęć, w tym: wykładów, ćwiczeń,
Liczba punktów ECTS: 10
konwersatoriów, laboratoriów, seminariów: 45W + 45 L
Rodzaj studiów (stacjonarne, niestacjonarne, I, II stopnia):
stacjonarne II stopnia
Rok i semestr studiów: I-2 (MSU)
Status przedmiotu (obligatoryjny/fakultatywny): obligatoryjny
Język wykładowy: polski
Metody dydaktyczne: wykład, konsultacje, praca w
laboratorium
Formy i warunki zaliczania przedmiotu: egzamin
Określenie przedmiotów wprowadzających wraz z wymaganiami wstępnymi: znajomość chemii organicznej, ze szczególnym
uwzględnieniem zjawiska izomerii optycznej i podstaw syntezy organicznej
Założenia i cele przedmiotu (umiejętności i kompetencje):
cz. I - Posługiwanie się metodyką chemiczną w opisie peptydów i białek, projektowanie syntez chemicznych peptydów i ich
analogów – dobór strategii i taktyki, poszerzenie wiedzy praktycznej dotyczącej syntezy chemicznej peptydów.
cz. II - Poznanie struktury glikokoniugatów w tym glikopeptydów oraz zdobycie umiejętności projektowania syntez wybranych
glikopeptydów poprzez łączenia O- i N-glikozydowe odpowiednio przygotowanych substratów.
cz. III - Zapoznanie studentów z metodami określania czystości optycznej związków organicznych, metodami rozdziału
związków i mieszanin racemicznych oraz podstawowymi zagadnieniami dotyczącymi syntezy asymetrycznej.
Treści programowe:
Cz. I -Wykład: Chemiczna synteza peptydów: nazewnictwo stosowane w chemii aminokwasów i peptydów. Charakterystyka
wiązanie peptydowego. Grupy ochronne, ortogonalność osłon, metody syntezy wiązania peptydowego, taktyka i strategia
chemicznej syntezy peptydów - Boc/Bzl oraz Fmoc/t-Bu(Trt). Reakcje uboczne i procesy niepożądane w podczas syntezy
peptydów – metody zapobiegania. Synteza peptydów na stałym nośniku (synteza Merrifielda). Racemizacja podczas syntezy
peptydów. Automatyzacja procesu syntezy peptydów. Nowe czynniki kondensujące i żywice nośnikowe.
Ćwiczenia laboratoryjne: Synteza tripeptydu na stałym nośniku oraz dipeptydu w roztworze. Określenie czystosości
produktów metodą HPLC i za pomocą spektrometrii mas (Maldi-TOF).
Cz. II -Wykład: Stan równowagi cukru prostego w roztworze wodnym, budowa węzłowych cukrów i aminokwasów, grupy
ochronne cukrów i ich selektywne usuwanie, grupy ortogonalne i metody aktywacji węgla anomerycznego. Tworzenie
wiązania O-glikozydowego. Uzbrojone i nieuzbrojone pochodne cukrów prostych. Najczęściej i rzadko występujące
glikopeptydy w przyrodzie. Tworzenie połączenia glikoaminokwasowego poprzez wiązanie N-glikozydowe. Metody ustalania
budowy części cukrowej poprzez rozszczepienie wiązania łączącego część cukrową z aminokwasową, omówienie metod
izolowania części monosacharydowej lub oligosacharydowej i ustalanie jej budowy metodą metylacyjną, rozdziałem
produktów za pomocą kapilarnej chromatografii gazowej analizą za spektrometru mas metodą CGC-MS
Ćwiczenia laboratoryjne: Zakładanie grup ochronnych i aktywacja węgla anomerycznego cukru. Synteza glikopeptydu poprzez
wiązanie O-glikozydowe przygotowanych substratów. Izolowanie produktu za pomocą chromatografii kolumnowej.
Cz. III-Wykład: Zjawisko izomerii optycznej i jego znaczenie dla czynności biologicznej związków organicznych. Pojęcia
nadmiaru enancjomerycznego i diastereoizomerycznego oraz metody ich oznaczania. Metody rozdziału związków i mieszanin
racemicznych. Synteza asymetryczna z wykorzystaniem pomocniczej grupy chiralnej, chiralnych katalizatorów, organokatalizatorów, biomolekuł (enzymy ) i mikroorganizmów. Przekształcanie łatwo dostępnych związków chiralnych w inne.
Ćwiczenia laboratoryjne:Rozdział mieszaniny (związku racemicznego) na enancjomery z wykorzystaniem tworzenia związków
diastereoizomerycznych lub biokatalizatorów. Synteza asymetryczna z wykorzystaniem pomocnika chiralnego, katalizatora
chiralnego (organokatalizatora).
Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej:
Cz. I. J. Jones,” Amino Acid and Peptyde Synthesis” Oxford University Press , 2002; Shwan Doonan, „Peptydy i białka”
PWN, Warszawa 2007; N. Sewald, H.-D. Jakubke, Peptides: chemistry and biology, Wiley-VCH Verlag, 2009.
Cz. II. T. K. Lindhorst, “Essentials of Carbohydrate Chemistry and Biochemistry”, Wiley-VCH Verlag, 2003; S. Hanessian,
“Preparative Carbohydrate Chemistry”, Marcel Dekker, Inc, 1997.
Cz. III J.D. Morrison „Assymetric Synthesis”, ed.;Academic Press Inc. Orlando, Florida 1985; P.I. Dalko Enantioselective
Organocatalysis”. Reactions and Experimental Procedures.,ed. Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KgaA, Weinheim, 2007 ; V.
Gotor, I. Alfonso E. Garcia-Urdiales, Assymetric Organic Synthesis with Enzymes”, eds., Wiley-VCH Verlag GmbH & Co.
KgaA, Weinheim, 2008; J. Gawroński, K. Gawrońska, K. Kacprzak, M. Kwit, „Współczesna synteza organiczna. Wybór
eksperymentów”, PWN Warszawa 2004